Цистин молекулярный вес

Структура рибонуклеазы. После того как Сэнгер разработал методы определения последовательности расположения аминокислот в белковой молекуле, другие исследователи также приступили к изучению более крупных молекул белка. Мур и Штейн и их сотрудники в 1960 году определили строение фермента рибонуклеазы. Этот белок с молекулярным весом 13 700 содержит 124 аминокислотных остатка в одной цепочке. Свернутая кольцом цепочка соединена в четырех местах дисульфидными группами цистина так, как эт показано на рис. 218. Последовательность аминокислот была определена и для некоторых полипептидов, обладающих свойствами гормонов был изучен также белок вируса табачной мозаики, содержащий 158 аминокислотных остатков. [c.319]

Порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидных цепях (называемый первичной структурой) впервые именно таким образом был установлен для белка инсулина. Молекула инсулина имеет молекулярную массу 5733. Она состоит из двух полипептидных цепей, одна из которых содержит 21 аминокислотный остаток, вторая 30. Последовательности аминокислот в короткой и длинной цепях были определены в период 1945—1952 гг. Сенгером и его сотрудниками. Обе цепи в молекуле инсулина соединены дисульфидными связями S—S, образованными между остатками цистина. [c.393]

По длине пептидных цепей гормоны гипофиза значительно различаются между собой. Некоторые из них относятся к белкам среднего молекулярного веса. Например, гормон роста человека имеет мол. вес. 21 500 и характеризуется высокой специфичностью гормоны роста из других источников не могут его заменять. Гормон, стимулирующий функцию щитовидной железы (тиреотропии, ТТГ), представляет собой гликопротеид с мол. весом 28 000. С другой стороны, гормоны нейрогипофиза (задней доли гипофиза) вазопрессии и окситоцин являются простыми пептидами, построенными всего лишь из 9 аминокислотных остатков (собственно, из восьми, если считать цистин одной аминокислотой рис. 2-2). Как указывает уже само название, нейрогипофиз состоит из нервной ткани, секреторная функция которой находится под непосредственным контролем центральной нервной системы. Вазопрессии является основным фактором, регулирующим объем циркулирующей крови и артериальное давление на уровень секреции этого гормона оказывает влияние стресс. Окситоцин действует на гладкие мышцы матки при родах, а также служит триггером лактации. Выделение молока из молочных желез в определенной мере зависит от сосательных движений младенца, под влиянием которых происходит рефлекторное высвобождение окситоцина в кровоток. [c.321]

Рассмотрение принципа действия и особенностей использования аминокислотного анализатора начнем с того, что сформулируем представления об анализируемом препарате. Для наиболее интересного случая — анализа состава белка — им является смесь 20 природных аминокислот. Все компоненты этой смеси представляют одинаковый интерес, подлежат полному разделению и количественной оценке. Интервал. молекулярных масс простирается ог 75 (Gly) до 204 (Тгр), диапазон значений р1 — от 2,97 (Glu) до 10,76 (Arg). Различия в стеиени гидрофобности тоже выражены сильно от гидрофильных дикарбоновых и оксикислот до весьма гидрофобных, несущих довольно протял<енные алифатические и ароматические боковые группы. Заметим сразу, что такие различия должны облегчить задачу хроматографического разделенпя, но вряд лн позволят обойтись без ступенчатой смены элюентов. В обычных условиях хроматографии все алшнокислоты достаточно устойчивы, но следует обратить внимание с этой точки зрения и на предшествующий хроматографии этап исчерпывающего гидролиза белков и пептидов (от него будут зависеть и результаты анализа). Агрегация аминокислот маловероятна, за исключением возможности окисления цистеинов до цистинов. Не-специфическая сорбция за счет гидрофобных взаимодействий с материалом матрицы безусловно возможна, но здесь она будет использоваться в интересах фракционирования. [c.515]

Цистеин не удается полностью выделить из реакционной смеси, так как при операциях, необходимых для его извлечения, он частично превращается в цистин — соединение с молекулярным [c.402]

Гемоглобин лошади, не содержащий цистина, представляет особый интерес, так как методом измерения поверхностного натяжения удалось показать [129], что его молекулярный вес равен 12 000. Гидродинамические методы определения дают молекулярный вес около 68 ООО, который при работе с растворами мочевины снижается примерно вдвое [345]. Если [c.176]

Профиля энергии (в сторону более высоких значений для восстановленных волос и в сторону более низких значений для окрашенных волос). В общем химическая модификация, затрагивающая цистин, не вызывает глубоких изменений в механизме-поглощения воды кератином на молекулярном уровне. [c.253]

Пометка ДНФ-группами и последующий полный гидролиз доказали, что фрагмент с молекулярным весом 6000 включает одну молекулу глицина и одну — фенилаланина в качестве концевых групп. Поскольку цистин был одним из гидролитических осколков, Зангер заключил, что молекула состоит из двух пептидных цепей, связанных друг с другом посредством дисульфид-ной связи. [c.591]

Дезагрегацию молекулы кератина при воздействии восстанавливающих агентов, например сульфита, приписывают тому, что эти агенты разрывают мостики, образованные дисульфидными группами цистина (формула II). Однако при окислении входящих в состав яичного альбумина сульфгидрильных групп цистеина с образованием дисульфидных групп цистина молекулярный вес яичного альбумина не меняется [79]. Заметно не меняется и вязкость растворов яичного или сывороточного альбумина после обработки их перйодатом, обусловливающим полное окисление дисульфидных мостиков цистина [80, 81]. Эти данные свиде-татьствуют о том, что структура указанных белков скорее соответствует формуле (III), чем формуле (II). Такое заключение [c.133]

Таким образом, в 100 весовых частях казеина находится 0,80 весовых частей серы. Так как известно, что сера в казеине содержится в виде остатка молекулы цистина 1—ОС—СН(ЫН2)—СН2512, то, следовательно, в молекуле белка должно быть ьс менее двух атомов серы, т. е. 64 весовых части. Исходя из этого, молекулярный вес казеина определяют из пропорции [c.389]

Если же принять, что в частице казеина содержится 2 остатка цистина, то молекулярный вес будет равен 8000x2=16 000. Эта величина имеет тот же порядок, который получается при определении ее физическими методами. Молекулярная формула казеина в таком случае будет 7ogHJJзo022 NJ8(,S PJ. [c.389]

Это предположение основывается на том, что трипептид глута-тион в дисульфидной форме, по-видимому, также имеет циклическое строение, отвечающее формуле II, и подтверждается следующими наблюдениями. Цистин обладает максимальным молекулярным вращением вблизи изоэлектрической точки ( [М]5641=—7 85 pH = 3—7), при сдвиге в более кислую или щелочную область вращение понижается М]5641 = —613 нри pH = 2 1М]5641 = —168 при рн = 12. Горовиц (1961> пpипи ывaef большие изменения [аЬ, происходящие при расщеплении надмуравьиной кислотой дисульфидных мостиков в белках, богатых цистином, деструкции жестких цистиновых структур, образуемых за счет водородных связей. [c.654]

Однако окисление цистина в окситоцине в этих условиях привело к образованию вещества с молекулярным весом того же порядка, что и у окситоцина, т. е. дисульфидпый мостик является частью кольцевой системы. [c.694]

Цистин-З (с1, /-дитиодиаланип) представляет собой смесь с1, I- и мезоизомеров с молекулярным весом 240. Это бесцветные или с серым оттенком кристаллы. Цис-тин — природная аминокислота, не токсичен. Удельная активность цистина-З не менее 50 мкюри/г, радиохимическая чистота не ниже 95%, [c.4]

Типичным примером молекулярной и адсорбционной аггравации является активация МНг-группы путем присоединения к ней все более усложняющих аддендов (органических радикалов) [21] и адсорбции на соответствующих носителях [22]. Эти данные приведены в табл. 2 и на рис. 1. Из них ясно видно быстрое и закономерное (экспоненциальное [23]) возрастание активности аминогруппы по мере усложнения молекулярных структур, к которым она присоединена, и еще большее увеличение активности этих структур при их адсорбции на неорганических и органических носителях. В результате этой двойной активации карбоксилазная активность ЫНг-группы, считая от метиламина в растворе до цистина на А Оз , возрастает приблизительно в 10 ООО раз, а считая до самого фермента карбоксилазы в 10 000 000 раз. [c.46]

Свойства белков зависят как от электрических свойств, так и от растворимости составляющих их аминокислот (табл. 40). В ряду глицин— аланин — валин — лейцин — изолейцин растворимость в воде заметно уменьшается по мере увеличения алкильной группы и соответственно молекулярного веса изолейцин растворим почти в два раза лучше, чем лейцин. Лейцин, содержащий большую липофильную изо-бутильную группу, может быть экстрагирован горячим бутиловым спиртом 3 смеси с глицином. По непонятной причине циклическая структура пролина придает молекуле необычайно высокую растворимость 1В воде и этиловом спирте, в то время как валин, молекулярный вес которого примерно такой же, растворяется значительно хуже. Растворимость цистина в воде необычно мала, вероятно, вследствие образования хелатов (см. стр 640). [c.634]

Молекулярный вес окситоцина равен 1007. В результате гидролиза получаются по 1 молю следующих аминокислот, относящихся к ряду L цистина, тирозина, изолейцина, глутамина, аспарагина, пролина, лейцина и гликоколя. Окситоцин представляет собой нонапептид (если считать цистин за два остатка цистеина). В результате расщепления окситоцина на более простые пептиды был установлен способ связывания этих аминокислот в молекуле они образуют единую пептидную цепь, обладающую одним цистеииовым остатком у одного конца и остат- [c.412]

Молекулярный вес цистеина равен 121 цистин является, следовательно, продуктом димеризации, которая протекает с потерей молекулы водорода путем образования днсульфидно.г-о мостика, соединяющего две симметричные част молекулы. Этот мостик может образоваться в результате окисления. [c.403]

Александер и Фокс [96] нашли, что при полимеризации метакриловой кислоты в водном растворе под действием рентгеновских лучей скорость полимеризации и молекулярный вес полимера снижаются в присутствии таких серусодержащих соединений, как цистин, дирамин и другие, что объясняется, с одной стороны, обрывом растущих цепей, с другой, — связьгоанием радикалов ОН, инициирующих полимеризацию. Интересно отметить, что эти же вещества оказывают защитное действие, ослабляя деполимеризацию полиметакриловой кислоты под действием рентгеновских лучей. [c.45]

Сэнгером при установлении аминокислотной последовательности бьгаьего инсулина эта последовательность приведена на рис. 6-11. Бычий инсулин имеет молекулярную массу около 5700. Его молекула состоит из двух полипептидных цепей А-цепи, содержащей 21 аминокислотный остаток, и В-цепи, содержащей 30 аминокислотных остатков. Эти две цепи соединены двумя дисульфидными (—8—8—поперечными связями, причем в одной из цепей имеется еще одна внутренняя дисульфидная связь. При определении последовательности вначале были разорваны поперечные дисульфидные связи, что позволило разделить цепи. Для этой цели Сэнгер использовал в качестве окислителя надмуравьиную кислоту, которая расщепляет каждый остаток цистина на два остатка цистеи-новой кислоты (рис. 6-12), по одному в каждой цепи. После разделения цепей в них были определены аминокислотные последовательности. При этом не удалось обнаружить никаких закономерностей в расположении какой-либо аминокислоты, никаких периодических повторений того или иного аминокислотного остатка. Более того, последовательности двух цепей оказались совершенно разными. [c.153]

При действии рентгеновских лучей на цистин в водном растворе в первой стадии, вероятно, образуется сульфоксид цистина [В 100, R35], При облучении водного цистамина (NH2(СНг)28)2 был установлен разрыв связи S—S с образованием 2-амино-этансульфиновой кислоты и таурина NH2( H2)2S03H. Последний, вероятно, представляет собой вторичный продукт [551]. Цистин теряет также аммиак, но образование сероводорода в качестве первичного продукта кажется сомнительным [D12, L59, Р54, К35]. Восстановление дисульфидов в тиолы вообще не наблюдалось [В29, R35], хотя имеется одно указание, что восстановление происходит в растворах цистина, насыщенных молекулярным водородом [8121]. Это явление также отмечалось для циста-мина [551]. [c.250]

Устойчивость цистин-содержащих белков к нагреванию. Большинство глобулярных белков при кратковременном нагревании до 65°С денатурирует (претерпевает процесс разворачивания цепей) с полной потерей активности. Однако те глобулярные белки, в которых содержится много остатков цистина, денатурируют только при более длительном нагревании до более высоких температур. Одним из таких белков является рибонуклеаза, содержащая 124 аминокислотных остатка в единственной полипептидной цепи, в которой имеется четьфе поперечные дисульфидные связи, образованные остатками цистина. Чтобы полипептидная цепь рибонуклеазы развернулась, необходимо нагреть содержащий ее раствор до высокой температуры если затем быстро охладить его, то ферментативная активность восстанавливается. Можете ли вы указать молекулярную основу такого поведения [c.185]

Серусодержащие аминокислоты, особенно цистин и цистеин, обладают повышенной чувствительностью к внешним воздействиям. Цистин и цистеин быстро разрушаются при тепловой обработке. При щелочной обработке белка, особенно в комбинации с тепловой, в реакцию вовлекаются цистин и лизин и образуется ли-зиноаланин. При тепловой обработке белка образуется большое количество НгЗ и других летучих сернистых соединений или продуктов разрушения цистина. Окислительные процессы приводят к образованию цистеиновой кислоты, которая в пищевом отношении является недоступной. Почти все эти реакции приводят к деструкции исходной молекулярной структуры цистина. [c.8]

Белок кукурузного зерна, являющийся глобулярным, имеет молекулярный вес около 40 ООО. По аминокислотному составу этот белок близок к белкам земляного ореха, сои и шерсти. Необходимо отметить, что растительные белки не обладают цистино-выми поперечными связями, наличие которых в шерсти определяет высокую обратимость деформации и устойчивость к сми-нанию (см. стр. 100). [c.256]

Аналогичные попытки получить синтетические модельные вещества из исходных дикетопиперазиновых структур предпринял М. Бергманн [83, 84], развивая исследования Э. Абдергальдена. Исследуя свойства дикетопиперазинов, содержащих остатки серина или цистина [85], он показал возможность связывания дикетопиперазиновых колец в более сложные соединения за счет гидроксильных и сульф гидр ильных групп. Эти исследования, так же как и работы Каррера, привлекли некоторое внимание, так как, казалось, они давали возможность рещить вопрос о размерах белковых частиц в пользу относительно низкомолекулярных структурных единиц. Эго было связано с тем, что первые данные рентгеноструктурного анализа были ложно истолкованы как свидетельство существования у фибриллярных белков структурных единиц относительно малого молекулярного веса — порядка 200—450 [113, 252]. Аналогичные данные были получены для некоторых глобулярных белков при определении их молекулярного веса криоскопическим методом [123]. [c.103]

Протамины являются наиболее простыми из природных белкой. Они состоят почти целиком из диаминокислот, главным образом аргинина. В них моноаминокислоты играют подчиненную роль в смысле количественных соотношений. Дикарбоновых аминокислот в их составе не обнаружено. Характерные признаки малое разнообразие компонентов, отсутствие цистина и вообще серы. В большинстве из них встречается лишь аргинин, на долю которого приходится иногда до 87%. В некоторых протаминах часть аргинина заменяется гистидином, а у небольшого числа—гистидином и лизином. Поэтому протамины обладают сильно выраженными основными свойствами. Они растворяются в воде со щелочной реакцией и дают с минеральными кислотами нейтральные соли. Основной характер протаминов зависит от большого количества основных радикалов диаминокислот, которые в нетронутой молекуле белка находятся в свободном состоянии. Как вещества, обладающие невысоким молекулярным весом (например для клупеина 2021), они не свертываются при нагревании и не денатурируются. [c.325]

Указание преподавателю. Растворяют 0,01 моля хлоргидрата аминокислоты в ЮО мл воды или 0,01 моля свободной аминокислоты и 1 мл концен /ри-рованной соляной кислоты в 100 мл воды (для цистина и тирозина требуется 4 мл кислоты). Кислота способствует лучшему растворению соединений с высоким молекулярным весом и предотвращает рост микроорганизмов. [c.169]

Восстановленные формы никотинамиднуклеотидных коферментов не окисляются молекулярным кислородом, но могут быть окислены многими оксидоредуктазами анаэробного брожения, флавопротеидами, а также глутатионом и цистином нри участии ферментов либо неферментативным путем (феррицианидами и другими окислителями). [c.253]

При окислении, восстановлении или гидролизе происходит разрыв поперечных дисульфидных связей кератина, вследствие чего он становится растворимым. Кератин восстанавливается и переходит в растворимую форму под действием неорганических сульфидов кальция, бария, мышьяка и других металлов. Восстановленный кератин, содержащий вместо остатков цистина остатки цистеина, называют кератеином. Его можно окислить и снова получить кератин. Временное восстановление кератина волос тио-гликолем или тиогликолятом и последующее окисление кислородом воздуха используется при завивке волос (перманент). Подобно коллагену, кератин представляет собой гетерогенное вещество, состоящее из вытянутых пептидных цепей в виде волокон. Пептидные цепи имеют средний молекулярный вес 25 ООО— 28000 и содержат около 24% цистина. Длина волокон кератина зависит от содержания в них воды. Способность кератино-вого волоса удлиняться при поглощении влаги из воздуха и сокращаться при уменьшении влажности окружающего воздуха используется в гигрометре для измерения влажности воздуха. [c.55]

В некоторых условиях излучения высоких энергий вызывают в первую очередь разрыв водородных связей в белках доказательства этого факта имеют, однако, косвенный характер. Было установлено, что волокна шерсти состоят из мицелл полимера (белка) высокого молекулярного веса, соединенных между собой водородными связями и окруженных сеткой из молекул белка более низкого молекулярного веса, прочно связанных дисульфидными связями цистина эта структура была подтверждена Леноксом [399], а также Ландгреном и Вардом [26]. [c.434]

Наличие в белке более чем одной полипептидной цепи устанавливают, определяя его молекулярный вес в условиях, вызывающих денатурацию (например, в 1%-ном растворе додецилсульфата натрия). Для этого определяют молекулярный вес препарата до и после восстановления имеющихся в белке дисульфидных связей (меркаптоэтано-лом или дитиотреитолом). При этом рекомендуется закреплять образующиеся после восстановления 8Н-группы алкилированием с помощью иодоацетата, иодацетамида или этиленимина (фиг. 10). Для определения приблизительного молекулярного веса белка, а также для обнаружения его субъединиц или фрагментов (если вирусный белок состоит из нескольких цепей) — независимо от того, находятся ли они в свободном виде или организованы в более сложную структуру, образованную вторичными или дисульфидными связями (остатками цистина),— можно использовать метод электрофореза в полиакрил- [c.69]

В волна кобальта имеет отчетливый максимум, который на крш й А подавлен присутствующим белком. Цистин и цистеин ведуТ себя подобным же образом, ifo на полярограмме дают лишь единственную волну (максимум). Брдичка 54] нашел, что каталитическая волна в случае цистина в 100—500 раз больше волны, получаемой при нормальном восстановлении цистина в отсутствие металлов он предположил, что это—каталитическое восстановление водорода, оттянутого от атома серы координационной связью менСду сульфгидрильной группой и кобальтом. Правильность этой идеи подтверждается существованием устойчивого комплекса кобальта с соединениями, содержащими сульфгидрильную группу. Далее, цистин и цистеин образуют каталитическую волну только в присутствии двухвалентного кобальта, а соединения с сульфгидрильной группой большего молекулярного веса дают подобные каталитические волны с двух- или трехвалентным кобальтом. Однако это не может являться исчерпывающим объяснением, так как ион кобальта, безразлично в двух- или трехвалентном состоянии, разряжается на электроде еще до достижения каталитической волны, и, следовательно, электрод становится капельным кобальтоамальгамным, который сам дает каталитическую реакцию с сульфгидрильной группой [58]. Тот факт, что оба эти процесса могут иметь место, подтверждается последними опытами, в которых каталитические реакции цистеина частично контролируются диффузией, а частично определяются площадью поверхности электрода [55]. [c.490]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология