Активационный барьер вращения

Кинетическая гибкость отражает скорость перехода макромолекулы в силовом поле из одной конформации с энергией в другую с энергией С/ , прн котором необходимо преодолеть активационный барьер вращения 0 (ом. рис. 1.29). [c.95]

Энергия, необходимая для перехода молекулы из положения с минимальным значением потенциальной энергии в положение, соответствующее ее максимальному значению, называется потенциальным или активационным барьером вращения. [c.57]

Кинетическая гибкость цепи проявляется в любых внешних полях. В зависимости от соотношения энергии поля и энергии активационного барьера вращения цепь полимера может под влиянием приложенного поля в той или иной степени разворачиваться, т. е. проявлять кинетическую гибкость. Она зависит от величины потенциального барьера, молекулярной массы и степени сетчатости полимера и температуры. [c.70]

Энергетика вращательной диффузии складывается из двух составляющих энергии образования дырки, т. е. флуктуации свободного объема, и кинетической энергии частицы, достаточной для преодоления активационного барьера вращения в дырке. Энергия активации измеренная при постоянном давлении, содержит оба эти вклада энергия активации Е , измеренная при постоянном объеме, не содержит первой составляющей и является истинным энергетическим барьером вращения. [c.221]

Энергия, необходимая для перехода молекулы из положения с минимальным значением потенциальной энергии в любое другое через положение с максимальным значением потенциальной энергии (А = 7г—Их), называется потенциальным или активационным барьером вращения. Например, для этана величина по- [c.34]

П1. Сложнее третий вариант структурного стеклования, который связан с непрерывным изменением конформаций цепей при растяжении, или ориентации (см. гл. V и VI). Растянутые цепи, если сохраняется растягивающая сила (за счет внешнего поля или внутреннего — при кристаллизации), обладают пониженным кон-формационным набором , т. е. пониженной конформационной энтропией, а активационные барьеры торможения внутреннего вращения возрастают. Естественно, эти цепи становятся и термодинамически, и кинетически как бы более жесткими, что равносильно смещению релаксационного спектра в целом в сторону более высоких температур и больших времен релаксации [19, с. 124]. [c.82]

В гл. I мы уже показали, что именно боковые группы обусловливают заторможенность вращения, приведя в качестве примера молекулу диметилацетилена СНз—С = С—СНз. В результате разделения из-за группы —С = С— вращение метильных групп облегчается, а энергия активационного барьера понижается до значения 2 кДж/моль. Все же и для этана энергия активации еще не столь высока, чтобы при обычных температурах не происходило практически свободного вращения. Только при очень низких температурах (порядка 50 К) вращение групп СНз заморожено . [c.131]

Вращение молекулы в клетке также связано с активационным барьером и поэтому заторможено. Приблизительную оценку амплитуды колебаний в клетке можно получить, взяв корень кубический из объема v, приходящегося на одну молекулу жидкости, т.е. (u/Л ) где N — число молекул в объеме V. [c.317]

По-иному обстоит дело при каталитическом превращении молекулярных изомеров водорода, отличающихся ориентацией ядерных вращений и связанной с этим системой колебательных уровней, четных в одном случае и нечетных — в другом. Активационного барьера в обычном смысле- [c.24]

Существенным является то, что переходное состояние реакции имеет высокий барьер активации для внутреннего вращения вокруг С—С-связи и низкий активационный барьер для замыкания трехчленного кольца. Следствием этого является сохранение взаимной пространственной ориентации заместителей при двойной связи олефина в циклопропане, т. е. строгая циС-стереоспецифичность реакции. [c.20]

Триплетный карбен не способен к синхронному, согласованному присоединению к оле-фину, его присоединение к кратной связи происходит двухстадийно через промежуточное образование бирадикала (см. рис. 1,6 и 3).В бирадикале внутреннее вращение вокруг связи С—С не имеет активационного барьера, поэтому реакция циклоприсоединения протекает нестереоспецифично. [c.20]

В основе изложенных выше рассуждений лежало предположение, что скорость перехода А В (скорость внутреннего вращения или интерконверсии циклов) много больше как скорости А (скорости образования продукта Ах), так и скорости кд, т. е. барьеры интерконверсии меньше обоих активационных барьеров а и Благодаря этому реакция конформера А в принципе может идти через переходное состояние [В] , а реакция конформера В — через состояние [А1 . Тогда оказывается, что лишь энергии переходных состояний [А] и [В] определяют отношение скоростей [c.266]

Рис. 10.2. Схема реакции без активационного барьера (за исключением барьера вращения)

На примере вращения ароматического кольца тир-35, глубоко погруженного в молекулу белка, можно было исследовать молекулярные перестройки, требующие преодоления активационных энергетических барьеров. [c.315]

Изучение процессов стереохимической нежесткости началось с обнаружения Дж. Кемпом и К. Питцером (1936) внутреннего вращения в молекуле этана. Рассчитывая термодинамические функции этана, эти авторы обнаружили, что теоретическое значение энтропии отличается от экспериментального. Это расхождение заставило предположить наличие еще одной степени свободы в этане— свободного внутреннего вращения вокруг связи С- С (12.1), но разногласия опыта и теории полностью устранить не удалось. Если допустить, что вращение происходит не свободно, а затор-моженно, требуя преодоления активационного барьера 12 кДж/моль, достигается полное согласие с экспериментом. Таким образом, полная энергия молекулы этана зависит от взаимного расположения водородных атомов метильных групп (см. рис. 12.1). [c.485]

Имеющиеся в литературе экспериментальные данные об активационных параметрах транс-цыс-перехода (изменения свободной энергии ДС]8о-90 или близкие им величины изменений энтальпии А//18о 9о<>) и разностях энтальпии транс- и 1<ыс-конфигурации (Л//18о-о°) получены при температурных исследованиях спектров ЯМР, колебательных и микроволновых спектров, а также ультразвуковым методом около 20 простых амидов. Найденные для них барьеры вращения вокруг связи N-0 (АЯ1яо-90°) попадают в интервал 14,0-23,0 ккал/моль приблизительно на порядок меньшие значения имеют параметры А//,н(И)о (1,0-3,0 ккал/моль). По ряду причин (использование различных методов и методик, неодинаковые условия проведения эксперимента, разные способы обработки опытных данных) представляется затруднительным четкое выявление тенденции в изменениях величин Л//1яо-9(1 ч Д 1К(И1 зависимости от природь [c.136]

Прежде всего эта роль определяется значением нековалентпых взаимодействий в формировании пространственной структуры белков и иуклеиновы,ч кислот. В полипептидной цепи каждый хиральный атом углерода связан простыми <т-связя-ми с группами С=0 и NH, что означает возможность заторможенного вращения с низким активационным барьером вокруг этих связей. Вращение вокруг собственно-пептидной связи затруднено, поскольку вследствие р, г-сопряжения эта связь не является строго одинарной. Таким образом, в полипептидной цепи длиной вминокислотных остатков возможно заторможенное вращение вокруг 2N связей. Если принять, естественно с некоторой степенью условности, что каждой из таких связей соответствуют три значения торсионных углов, соответствующих минимумам потенциальной энергии вращения (по аналогии с классической картинкой для вращения вокруг связи С—С в дихлорэтане), то число различных конформаций, которое может принимать полипептидная цепь, составит я Считая, опять-таки с большим элементом условности, что время отдельного поворота вокруг <г-связи имеет порядок 10 с и вращение вокруг всех связей может происходить независимо друг от друга, число поворотов в секунду можно оценить как 2УУ-101 , что для небольшого белка, состоящего всего из 100 аминокислотных остатков, составит 2-10 2. Если бы молекула белка представляла собой статистический клубок, непрерывно случайным образом изменяющий свою конформацию, то некоторую биологически значимую конформацию, необходимую для функционирования белковой молекулы, она принимала бы один раз за 10 с, что абсурдно велико не только по сравнению с временем, реально необходимым для выполнения той или иной функции, но и с временем существования Вселенной вообще. Аналогичная оценка, проведенная для такой достаточно сложной органической молекулы, как NAD, где основная цепочка атомов содержит 14 таких <т-связей, показывает, что время, необходимое для достижения некоторой определённой конформации, существенной для функционирования этой молекулы в химических превращениях и в биохимических системах, составит величину порядка 0,07 с, [c.68]

Термодинамическая гибкость цепи дает предстаБление о спо-ности цепи к конформационным превращениям. Но, кроме-собности изгибаться, очень существенна скорость перехода одного положения в другое. Скорость коцформационных превращений зависит от соотношения величины активационного пли потенциального барьера вращения [/о и энергии внешних воздействий (тепловое движение, механические или другие силовые поля). Чем больше величина (7о, тем медленнее осуществляются повороты звеньев, тем меньше проявляется кость цепи полимера. Гибкость цепи, которая опред<" величиной [7о, называется кинетической гибкостью. намическая и кинетическая гибкость могут не совп высокой термодинамической гибкости цепи скорос [c.87]

В бирадикале возможно свободное вращение вокруг связи С2- Сз, активационный барьер которого по величине сравним с активационным барьером замыкания кольца. Вследствие этого оба процесса происходят одновременно, и образуются циклопропаны как с сохраненной (в сравнении с исходным олефи-ном), так и с обращенной конфигурацией углеродных атомов — реакция циклоприсоединения протекает честереоспецифично [c.17]

Следует ожвдать, что в жвдкой фазе внутреннее вращение вокруг водородной связи может замедлиться. Особенно сильно этот эффект должен быть выражен для растворителей, обладащих протонодонорной и протоноакцепторной способностями, как, например, СНС1з. При этом образование циклического димера требует предварительного разрыва водородной связи с растворителем. Анализ выражений (13), (14) показывает, что экспериментально (в случае механизма (3)) это должно проявиться в уменьшении эффективной энергии активации диссоциации (в пределе до величины ], для синхронной реакции трудно ожидать столь сильного эффекта растворителя. Как мы ввдели раньше, именно такая картина - понижение активационного барьера с ростом активности растворителя, наблвдалась при изучении мономер-димерной релаксации ультразвук ковыми методами. Однако было бы весьма желательно проверить этот вывод в сопоставимых с нашими условиях, т.е. при низких концентрациях и методом ЯМР. К сожалению, оказалось, что в спектрах растворов, содержащих любые карбоновые кислоты, при комнатной температуре наблвдается узкий сигнал, контур которого практически совпадает с аппаратной функцией спектрометра, независимо от его рабочей частоты. Это означает, что либо мономер-димерная релаксация резко ускоряется при переходе газ -раствор и ее скорость становится неизмеримо большой в шкале времен ЯМР, либо же примеси в растворе катализируют межмолеку-лярный протонный обмен, усредняющий сигнал. Последнее предположение более вероятно, так как ультразвуковые данные свидетельствуют о том, что времена жизни димера в растворе в цикло- -гексане имеют тот же порядок величины (10 - с), что и подученные нами значения для газовой фазы. Протонный обмен легко замедлить путем понижения температуры до -100 —170°С, однако при этом равновесие быстро смещается в сторону димера и время его жизни становится неопределимым методом ЯМР. Как было показано в [17], время жизни димера можно определить, изучая равновесия [c.236]

Описание коэффициентов и параметров Значения коэффициента а получаются путем аппроксимации результатов численных расчетов активационного барьера диссоциации из-за вращения молекулы (см.[41], с.27) а = 1,4+1,7 для любых молекул. Значение электронного фактора для Н и галогеноводородов посто-янио и равно единице, а для N2, О2 и молекул галогенов уменьшается с ростом температуры от величины в несколько единиц до единицы (см.[41]. с. 33). При температурах, соответствующих активному протеканию процесса диссоциации, для оценки можно полагать =1,6+ +2,2. Методика расчета величины изложена в [41], с.39. В наиболее простом приближении газокинетический радиус равен радиусу столкновения сг по потенциалу Леннард-Джонса (см.также описание модели Т.1). [c.218]

В качестве примера приведем результаты моделирования внутренней динамики белка-ингибитора трипсина (ИТ) панкреатической железы, молекула которого содержит 454 тяжелых атома. Оказалось, что реальные флуктуации положений атомов в белке по отношению к усредненной во времени структуре составляют для а-углеродных 0,6 А и 0,75 А для всех остальных атомов. Наблюдаются также флуктуации в значениях двугранных углов ф и / вращения в пептидной цепи в пределах 10-20° и для угла со в пределах 7-9°. Эти флуктуации положений быстро затухают в течение 1-2 пс. Однако имеются и долгоживущие, до 20 пс, флуктуации в положении а-углеродных атомов, которые, по-видимому, отражают конформационные переходы в белке. Регулярность флуктуационных движений нарушается тем значительнее, чем чаще атомная группа испытывает столкновения с другими атомами своего микроокружения. В пределах общего широкого конформационного минимума в белке совершаются спонтанные переходы из одного микросостояния в другое за счет тепловой энергии, например, вращение ароматического кольца тирозина в молекуле ИТ. Моделирование на ЭВМ этого процесса показало, что сам переход через потенциальный барьер происходит самопроизвольно, а не за счет сильных активационных соударений с атомами микроокружения кольца. Кольцо тирозина пересекает барьер за время 1 ПС по определенной траектории, а толчки микроокружения только стремятся "отвести" кольцо от барьера и "сбить" его с естественной траектории спонтанного перехода. Флуктуации положений отдельных атомов в белке коррелируют друг с другом, что может привести к большим по масштабу структурным сдвигам и конформационным перестройкам. Флуктуационные "дрожания" атомов создают условия и предпосылки для функционально направленных конформационных переходов в белках. Мы еще пока далеки от построения детальной картины динамики белка. Однако уже сейчас можно сделать некоторые общие выводы, основанные на сопоставлении теоретических и экспериментальных результатов по внутримолекулярной подвижности и ее роли в функциональной активности белка. Атомные группы в белке испытывают на себе действие различных сил (кулоновские, ван-дер-ваальсовы взаимодействия), а также случайных "тепловых" толчков со стороны соседних групп. Кроме того, они могут участвовать и в нормальных ко- [c.115]