Белки основные

Не следует забывать, что среди аминокислот, входящих в состав природных белков, имеются также моноаминодикарбоновые кислоты и диаминомонокарбоновые кислоты. Избыток первых в данном белке увеличивает его кислотный характер. В белках основного характера содержится некоторый избыток диаминокислот. [c.395]

Гистоны—белки основного характера, так как содержат значительное количество диаминокислот со свободными аминогруппами они растворимы в воде и в разбавленных кислотах, но не растворимы в разбавленных щелочах. Обычно представляют собой собственно белковые части сложных белков. Представитель глобин — белок, входящий в состав сложного белка крови — гемоглобина. [c.297]

Обе стадии невозможно отделить одну от другой. Сущность тепловой денатурации можно рассмотреть на примере глобулярных белков. Основная молекула глобулярного белка, как известно, состоит из одной или нескольких полипептидных цепей, сложенных складками и образующих клубки. Такая структура стабилизируется непрочными связями, среди которых большую роль играют водородные связи, образующие поперечные мостики между параллельными пептидными цепями или их складками. При нагревании белков происходит усиленное движение полипептидных цепей или их складок, что вызывает разрыв непрочных связей между ними. В результате этого наблюдается развертывание и перегруппировка складок, сопровождаемые перераспределением полярных и неполярных радикалов, причем неполярные радикалы концентрируются на поверхности глобул, понижая их гидрофильность, а следовательно, и растворимость. [c.370]

Последние годы отмечены повышенным интересом к ферментам, взаимодействующим с ДНК. Большинство из них — белки основного характера, и их удобнее очищать на катионообменниках чаще всего для этой цели используют фосфоцеллюлозу. [c.304]

Подобно аминокислотам, белки сочетают в себе как кислотные, так и основные свойства. Являясь амфотерными полиэлектролитами, белки тем не менее существенно отличаются от свободных аминокислот, кислотно-основные свойства которых обусловлены а-амино- и а-карбоксильными группами. В белках основной вклад в формирование кислотно-основных свойств вносят заряженные радикалы аминокислотных остатков, расположенные на поверхности белковой глобулы. Основные свойства белков связаны с такими аминокислотами, как аргинин, лизин или гистидин, а кислые — с аспарагиновой и глутаминовой аминокислотами. Что касается а-аминных и а-кар-боксильных групп аминокислот, то их ионизация не имеет существенного значения, так как подавляющее их число участвует в образовании пептидных связей. Кривые титрования белков достаточно сложны для интерпретации. Это связано, во-первых, с наличием большого числа титруемых групп, а также с тем, что рА для каждой титруемой группы в белке может существенно отличаться от таковой в аминокислоте. Это связано с электростатическими взаимодействиями между ионизированными группами белка, наличием близко расположенных гидрофобных остатков, а также влиянием водородных связей. [c.52]

Гистоны. Белки основного характера. Находятся в виде нуклеопротеидов (см. стр. 392) в лейкоцитах и красных кровяных шариках. [c.390]

Белки - это важнейшие для жизни вещества. Белки - основной структурный компонент живых тканей. Посмотрите на своего соседа. Все, что вы видите кожа, волосы, глаза, ногти, — это белки. Костные ткани, кровь, мозг — все содержит белки. Кроме того, все ферменты, контролирующие химические процессы в организме, представляют собой белки. В каждом чело- [c.258]

Физиологическое значение белков трудно переоценить не случайно их называют носителями жизни . Белки-основной материал, из которого построен живой организм, т.е. протоплазма каждой живой клетки. [c.230]

Огромное разнообразие белков есть следствие их эволюции. Эволюция явилась результатом многочисленных природных экспериментов (мутации и последующий отбор), которые могут быть использованы для изучения принципов строения белков. Основной мутационной ступенью эволюции белков является замена аминокислотного остатка на следующих по значимости этапах происходят вставки и делеции одного или большего числа остатков очень большие изменения являются результатом мультипликации и слияния генов. [c.241]

Японскую ассоциацию по пищевому растительному белку. Основные фирмы, фигурирующие в голубой книге Американской ассоциации по сое, представлены ниже. [c.660]

Исследования механизма свертывания, отвечающие второму подходу к установлению структурной организации белка, базируются на многочисленных физических, химических и биологических методах исследования, которые дают прямую или косвенную информацию о геометрических, термодинамических и кинетических аспектах процессов денатурации и ренатурации, механизме клеточного синтеза аминокислотной последовательности и взаимодействия белковых цепей с шаперона-ми. В исследованиях этого плана, как и предшествующего, надежда возлагается на то, что в результате анализа экспериментальных данных в конечном счете удастся разработать эмпирические правила, позволяющие предсказывать по известному химическому строению белка основные этапы свертывания, в первом случае, и нативную пространственную структуру, во втором. Далее, предполагается, если эти цели будут достигнуты, то станет ясно не только как возникает физиологически активная конформация, но и почему она возникает, т.е. бу- [c.77]

Представление о пространственной структуре пептидов и белков, якобы "предопределенной конформацией остова", не следует ни из экспериментальных фактов, ни из результатов расчета. Оно родственно а-спиральной концепции и является следствием стереотипности мышления, а также, по-видимому, магии слов. Появление таких терминов, как "остов", "основа", "скелет", обычно связано с необходимостью подчеркнуть фундаментальные, самые существенные свойства структуры или ее частей, В лексикон исследователей пространственного строения пептидов и белков слова "пептидный остов" и "пептидный скелет" пришли от исследователей химического строения этих соединений. Там они совершенно точно передавали суть химической структуры изучаемых объектов. Но эти слова потеряли свой первозданный смысл и приобрели ложный, иллюзорный, как только стали употребляться в описаниях пространственного строения пептидов и белков. Основные цепи пептидных и белковых молекул обретают лишь видимость остова или скелета в нативных конформациях, т.е. в состоянии, когда реализована полная схема межостаточных невалентных взаимодействий, прежде всего, взаимодействий типа "боковая цепь - боковая цепь" и "боковая цепь - основная цепь". Вне этих взаимодействий, т,е, в условиях денатурации, видимость пропадает, иллюзия рассеивается и химическая основа пептидов и белков превращается в гибкую цепь, которая не может самостоятельно удерживать свою форму, В предположении об особой конформационной роли пептидного остова авторы [22] делают одно исключение, В связи с этим они замечают "Сказанное не относится к ситуации, когда следует учитывать дающие весьма существенный вклад в конформационную энергию электростатические взаимодействия ионогенных групп в этом случае конформация боковой цепи, несущей ионогенную группу, должна быть "приравнена" к конформации пептидного остова" [22, С, 36], Таким образом, в структурной организации пептидов особая роль отводится также электростатическим взаимодействиям и, прежде всего, взаимодействиям между заряженными группами. [c.399]

В процессе эволюции белков происходят замены отдельных остатков, вставки и делеции нескольких остатков, удвоение и слияние генов. Для белков основные этапы исторического процесса знаменуются заменами аминокислотных остатков в полипептидной цепи. С течением времени эти замены накапливаются, так что в конечном счете какое-либо сходство между исходной и окончательной аминокислотными последовательностями может исчезнуть. Однако, как правило, даже после того как исчезнет сходство аминокислотных последовательностей двух гомологичных белков, сохраняется соответствие в укладке их цепей. Тенденции к замещениям заметно отличаются у остатков в разных положениях в цепи (рис. 7.1, б). Различия гомологичных белков не исчерпываются за- [c.197]

Мембраны эритроцитов содержат около восьми основных полипептидов [6]. Пять из них являются внешними и составляют 40 % общего содержания белка. Основным внутренним белком является гликофорин, один из немногих внутренних белков с установленной аминокислотной последовательностью (рис. 25.3.7) . В его молекуле несколько аминокислотных остатков связано с олигосахаридными фрагментами, которые в основном определяют антигенные и рецепторные свойства эритроцитов эти олигосахариды локализованы исключительно в Л -концевой части аминокислотной последовательности и находятся на внешней поверхности мембраны. Примечательна также высокая концентрация остатков дикарбоновых аминокислот в С-концевой последовательности. Однако наибольший интерес представляет участок между М- и <--концевыми последовательностями, содержащий около двадцати [c.121]

При помощи метода фракционирования гомогенатов органов и тканей в центрифугах было показано, что ядерная фракция печени и почек содержит незначительное число ферментов, хотя известно, что в ядрах осуществляется синтез некоторых белков. Основное место синтеза белка, как теперь установлено,— фракция рибосом цитоплазмы. Показано, кроме [c.158]

Гистоны — белки основного характера, растворимые в разбавленных растворах кислот и щелочей осаждаются этанолом. [c.80]

Активацию рассматривают как суммарный результат физико-химических процессов реорганизации структуры и снижения стабильности макромолекул и мембран. Их термодинамические и кинетические характеристики сходны с показателями тепловой денатурации белков и плавления нуклеиновых кислот. Все химические реагенты и воздействия, вызывающие активацию, влияют на структурную организацию клеточных биополимеров и мембран. Активация спор при низких значениях pH происходит в той же зоне, где и денатурация белков. Основной итог активации — подготовка клетки к следующему этапу прорастания - инициации. [c.107]

Молекула ДНК состоит из 2 сплетенных комплементарных цепей нуклеотидов, которые удерживаются вместе за счет так называемого спаривания оснований. Особенности синтеза ДНК приводят к антипараллельности комплементарной цепи, 3 -конец одной цепи находится рядом с 5 -концом другой. Структурно цепи образуют двойную спираль, представляющую как бы винтовую лестницу, закрученную вправо вокруг воображаемой центральной оси. В свою очередь ДНК и РНК отвечают за синтез белка - основной структурной единицы любого организма. [c.440]

В процессе высушивания зерна не должны быть денатурированы белки, основное количество которых находится в его зародыше. Эти белки чрезвычайно термолабильны, и при неправильном режиме сушки зерно теряет свою всхожесть. Поэтому максимально допустимая температура нагрева зерна в основном определяется термоустойчивостью его белкового комплекса. С повышением влажности зерна его термоустойчивость падает. Сохранение семенных и продовольственных качеств зерна зависит не только от температуры, но и от скорости нагревания и времени выдержки при максимальной температуре [50]. Поэтому для сушки зерна применяют многокамерные сушилки с различным режимом по зонам и с охлаждением. По-видимому, целесообразно также применение цилиндро-конических аппаратов, в которых создается организованное движение материала. [c.212]

Физиологическое значение белков трудно переоценить не случайно их называют носителями жизни . Белки — основной материал, из которого построен живой организм, т. е. протоплазма каждой живой клетки. Особый класс белков образуют биологические катализаторы— ферменты (см. 40.5) белковую природу имеет также часть гормонов (см. 40.4). Склеропротеины служат живым организмам для создания органов защиты (рога) или теплоизоляции (перьевой или волосяной покров). [c.547]

Гистоны — белки основного характера, растворимые в разбавленных растворах кислот и щелочей осаждаются этанолом. Содержатся в клеточных ядрах, где они слабо связаны с нуклеиновыми кислотами. [c.550]

Мы не пытались углубляться во многие интересные применения систем с водородными связями. В гл. 11 дается лишь краткий обзор некоторых применений, главным образом для характеристики разнообразных возможностей. Даже в гл. 10 (где рассматриваются белки) основное внимание сосредоточено только на одном вопросе — роли водородной связи в структуре белков. [c.7]

Несмотря на всю сложность молекулы белка, основные принципы ее структуры делаются все яснее, и все более очевидной становится важная роль Н-связи в этой структуре. [c.254]

Гистоны, также обладающие основным характером, имеют более сложный состав и больший молекулярный вес, чем протамины, приближаясь тем самым к обычным белкам. И у этих белков основность обусловлена высоким содержанием аргинина. Они растворимы в воде и осаждаются аммиаком при нагревании они свертываются только в присутствии электролитов и то частично. Гистоны гидролизуются пепсином. Они находятся в ядрах клеток, связанные, как и протамины, с нуклеиновыми кислотами в виде нуклеопротеидов (они получаются легче всего из богатых ядрами органов, например щитовидной железы), [c.446]

Первыми генной инженерией всерьез заинтересовались фармацевтические фирмы. Для них возможность сравнительно дешево производить практически любые белки в больших количествах открывает совершенно новые горизонты. Ведь, помимо того, что белки — основные рабочие молекулы в клетке, они играют ещё ключевую [c.122]

Глинистые материалы, адсорбируя микробные клетки, образуют с ними крупные агрегаты размером 50—200 мкм. Подобные агрегаты образуются со всеми испытанными дрожжами и бактериями, а также при внесении белков, основных аминокислот и других веществ, подвергающихся адсорбции на частицах глин. Если адсорбция клеток не происходит или происходит очень слабо, то подобных агрегатов не образуется. Размеры агрегатов в определенной степени зависят от числа микробных клеток, адсорбированных минералом. [c.70]

В водных растворах белки обладают свойствами слабых кислот или слабых оснований, в зависимости от преобладания в молекуле белка дикарбоновых кислот (глютаминовая, аспарагиновая) или диаминокислот (лизин, аргинин). Белки кислого характера (альбумины, глобулины) в водном растворе несут отрицательный заряд, белки основного характера (протамины, гистоны) — положительный. [c.25]

Заряд белковой молекулы в нейтральней среде определяется соотношением количества свободных групп —СООН и —ЫНд и степенью их диссоциации. Чем больше карбоксильных групп —СООН, тем выше окажется отрицательный заряд, и белок будет проявлять свойства слабой кислоты. Преобладание аминных 1 рупп —NH2 сообшает белку основные свойства и положительный заряд. [c.188]

Белки—основной материал, из ]соторою строится структура живой клетки, [c.3]

Наиболее интересной и важной группой из числа сложных белков являются нуклеопротеиды, в них белок соединен с нуклеиновой кислотой. В отличие от других сложных белков нуклеопротеиды состоят из сравнительно простого и низкомолекулярного белка основного характера — протамина или гистона, и высокомолекулярной простетической группы — нуклеиновой кислоты. Нуклеопротеиды входят в состав всех клеток живого организма, являются важной частью хромозом и т. д. К этому классу соединений относятся и молекулы ]-иганты — вирусы, инициаторы многих инфекционных заболеваний, например, полиомиелита. [c.533]

Все нуклеопротеиды можно разделить по меньшей мере на два типа. К первому типу относятся нуклеопротеиды, в которых нуклеиновая кислота связана солевой связью с простыми белками основного характера и низкого молекулярного веса. Такими белками могут быть протамины (сальмин, клупеин, сту-рин), встречающиеся в сперме рыб. К этому же типу относятся нуклеопротеиды, в которых нуклеиновая кислота связана с основными белками более высокого молекулярного веса — гистолами. Примером могут служить нуклеопротеиды, встречающиеся в тканях зобной и поджелудочной желез. Ко второму типу мы относим более сложные структуры — вирусы растений (например, вирус табачной мозаики) и бактериофаги. Содержание нуклеиновых кислот в вирусах колеблется от 5 до 50%. Природа связи между белками и нуклеиновыми кислотами в вирусных нуклеопротеидах изучена слабее, чем в нуклеопро-теидах первого типа. Известно, что в вирусном нуклеопротеиде связи между белком и нуклеиновыми кислотами более лабильны и что для белков вирусов характерно высокое содержание основных аминокислот. Даже сравнительно простые вирусы имеют весьма сложное строение. Еще более сложное строение у таких вирз сов, как вирусы гриппа и пситтакоза. Последние могут даже быть отнесены к микроорганизмам. Подробное строение вирусов этой группы здесь не рассматривается. [c.246]

Наряду с жирами и углеводами белки — основная составная часть пищи человека. В индустриальных странах главным источником пищевых белков являются продукты животного пронсхождення, в то время как в развивающихся странах в пище преобладают биологически неполноценные растительные белки. Для удовлетворения потребности постоянно растущего населения помимо увеличения производства животных и растительных продуктов, выведения сортов зерновых с повышенным содержанием недостающих аминокислот и повышения ценности биологически неполноценных растительных белков добавлением синтетических аминокислот все большее значение приобретает дальнейшее развитие микробиологических щюцессов получения белков одноклеточных микроорганизмов [10 — 15]. Микробиологические процессы основаны на способности определенных микроорганизмов использовать в обмене веществ в качестве источника углерода такие вешества, как углеводороды нефти, спирты или сырье, содержащее углеводы (крахмал, меласса, целлюлоза). Обзор важнейших процессов дан в табл. 3-1. [c.341]

Белки — основные вещества живой материи, их физиологическая и структурная роль чрезвычайно важна. В самом деле, в форме голопротеинов или гетеропротеинов, т. е. белков, связанных с другими молекулами, они содержатся во всех ком-партментах того биологического единства, которым является клетка. [c.125]

При филировании белков основным критерием служит молекулярная масса. Общепризнано, что в диапазоне 10—50 тыс. Да белки проявляют высокую склонность к филированию. Молекулы с очень малой массой дают прядильные растворы с чрезвычайно низкой вязкостью, образующие нестойкие белковые нити, которые быстро диспергируются в коагулирующем растворе. Наоборот, из белков с очень высокой молекулярной массой на этапе денатурации получаются прядильные растворы с очень сильной вязкостью, что делает невозможным прядение волокон. Некоторые белки также образуют очень густые гели в щелочной среде за счет появления межцепочечных ковалентных связей типа дисульфидный мостик , что вызывает необходимость подгонять, приспосабливать параметры филирования [97]. [c.537]

Исследование структурных и конформационных свойств индивидуальной полипептидной субъединицы обычно ведется по трем аспектам рассматриваются первичная, вторичная и третичная структуры, как это было предложено Линдерстрем-Лангом [И]. Организмы используют для синтеза белков основной набор из 20 аминокислот (см. гл. 23.2). Необычные аминокислоты, которые эпизодически встречаются в белковых структурах, часто являются результатом химической модификации простетической группы гема (остатки 70—80) они остались неизменными в процессе эволюции, тогда как другие части молекулы играют, по-видимому, меньшую роль для спецификаций, особенно остатки, не участвующие в агре- [c.222]

Гистоны также являются белками основного характера. В их состав входят лизин и аргинин, содержание которых, однако, не превышает 20—30%. Молекулярная масса гистонов намного больше нижнего предела молекулярной массы белков. Эти белки сосредоточены в основном в ядрах клеток в составе дезоксирибонуклеопротеинов и играют важную роль в регуляции экспрессии генов (см. главы 2 и 3). [c.73]

В 1916 г. в опытах на животных было показано токсичное действие сырого яичного белка употребление печени или дрожжей снимало этот эффект. Фактор, предотвращающий развитие токсикоза, был назван витамином Н. Позже было установлено, что в дрожжевом экстракте печени и желтке куриного яйца содержится пищевой фактор, отличный от всех других известных к этому времени витаминов. Этот фактор стимулирует рост дрожжей и азотфиксирующих бактерий Rhizobium, в связи с чем он и получил название биотин (от греч. bios—жизнь), или коэнзим R. В 1940 г. было установлено, что все три названия (биотин, витамин Н и коэнзим R) относятся к одному и тому же химически индивидуальному соединению. Выделенное из сырого яичного белка вещество оказалось гликопротеином—белком основного характера, названным авидином этот белок обладает высоким сродством связывания с биотином с образованием нерастворимого в воде комплекса. Комплекс не подвергается расщеплению в пищеварительном тракте, поэтому биотин не всасывается, хотя и содержится в пищевых продуктах. [c.228]

От чего зависит заряд белка в водном растворе Назовите белкй основного и кислого характера. [c.44]

Свободные аминокислоты и входящие в состав белков основные и кислотные остатки являются электролитами. Функционируя в водной среде, они диссоциируют на ионы. Рационально пользоваться следующим определением Бренстеда кислота — молекула, от которой отщепляется протон основание — иолеку-ла, присоединяющая протон. Сам растворитель — вода — выступает как кислота в реакции НаО ОН и как основание в реакции НаО 4-Н+Н3О+ (ион оксония). [c.61]

Гистоны. Белки основного характера. Содержатся в нук-леопрртеидах лейкоцитов и красных кровяных шариков. [c.501]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология