УДФ-глюкоза ферментативные реакции

Примером различных конструктивных решений ферментного электрода могут служить электроды для определения глюкозы. Ферментативная реакция окисления глюкозы может быть записана так [c.130]

Полученные значения констант Михаэлиса и максимальных скоростей реакций для исходного и промежуточных олигомеров ввели в математическую модель действия глюкоамилазы и с помощью ЭВМ получили кинетические кривые накопления глюкозы прн гидролизе мальтодекстринов (рис. 2). Теоретические кривые близки по характеру к экспериментальным. Отличие заключается в том, что в них не отражается ингибирование продуктами реакции (поскольку ингибирование не вводилось в математическую модель). Тем не менее обработка теоретических кривых в рамках интегральной формы уравнения скорости (рис. 3), которая обычно проводится при анализе кинетических кривых простых ферментативных реакций [21], свидетельствует о наличии сильного ингибирования продуктами реакции в данной системе. На это указывают положительные угловые коэффициенты соответствующих прямых в известных координатах [Р]/ 1//1п ([5]о/[8]а — [Р]) для различных начальных концентраций исходного субстрата (рис. 3) >. [c.32]

В одной из конструкций ферментного электрода для определения глюкозы в качестве чувствительного элемента применяют стеклянный рН-электрод, регистрирующий изменение концентрации глюконовой кислоты, образующейся в результате ферментативной реакции [c.216]

Калориметрические сенсоры основаны на миниатюрных калориметрах и применяются для растворов (разд. 7.5). В простейшем случае проба проходит через реактор, иа выходе которого тепло реакции измеряют термистором. Для определения субстратов (разд. 7.8) в реакторе иммобилизуют фермент. Такое устройство не является сенсором в строгом смысле нашего определения, поскольку контроль не непрерывен. Измерение теплового эффекта реакции стали практиковать, используя отдельные ферментативные реакции. Возможно определение мочевины, пенициллина, глюкозы, сахарозы, холестерина или лактата. [c.513]

Первой ферментативной реакцией гликолиза является фосфорилирование, т.е. перенос остатка ортофосфата на глюкозу за счет АТФ. Реакция катализируется ферментом гексокиназой [c.328]

Значительно сложнее картина ферментативного расщепления гликогена и крахмала под действием а-амилазы — фермента, имеющего универсальное распространение. Этот фер.мент расщепляет только 1,4-связи однако, благодаря эндо-действию, он способен обходить места разветвлений и в отличие от фосфорилазы и (i-амилазы полностью расщеплять гликоген и крахмал до низкомолекулярных соединений. Основные продукты реакции — мальтоза, мальтотриоза, глюкоза и низкомолекулярные предельные а-декстрины , образующиеся из участков молекулы исходного полисахарида, содержащих связи между цепями. При действии а-амилазы на разветвленный полисахарид четко наблюдаются две стадии ферментативной реакции. Сначала происходят быстрые разрывы гликозидных связей внутри цепей полисахарида, что приводит к быстрому уменьшению степени разветвления и накоплению высокомолекулярных линейных декстринов. Затем значительно медленнее происходит гидролиз линейных декстринов, причем скорость гидролиза замедляется по мере уменьшения молекулярного веса декстрина гидролиз мальтотриозы до мальтозы и глюкозы протекает чрезвычайно медленно. [c.618]

Т. е. сахароза, соединяясь с водой, превращается в молекулу глюкозы и молекулу фруктозы между правой и левой частями уравнения устанавливается подвижное равновесие. Но его можно-изменить. Например, если увеличить количество продуктов распада, т. е. глюкозы и фруктозы, то ферментативная реакция пойдет в сторону синтеза сахарозы и равновесие будет восстановлено. Увеличение левой части уравнения, т. е. сахарозы и воды, направит процесс в обратную сторону, т. е. в сторону гидролиза. Из приведенного уравнения можно также сделать вывод, что уменьшение количества воды в растворе, т. е. компонента, находящегося в левой части уравнения, способствует синтетическому процессу, так как он будет уменьшать сумму составных частей левой части уравнения. Благоприятным для синтетического процесса является постоянное удаление продуктов синтеза из сферы реакции. По мнению А. И. Опарина, ферменты, адсорбированные [c.524]

В процессе ферментативной реакции кислород удаляется из среды со скоростью, пропорциональной содержанию глюкозы. [c.89]

Даже при биосинтезе глюкозы, который протекает в основном по пути обращения целого ряда легко обратимых ферментативных реакций гликолиза, [c.446]

После того как тесто созреет, его разделяют на порции и выдерживают в условиях, способствующих жизнедеятельности дрожжей. При этом протекают ферментативные реакции, вызывающие гидролиз части мучного крахмала в более короткоцепочечные сахариды и в конечном итоге распад глюкозы на этанол и углекислый газ. Последний обеспечивает разрыхление теста и является необходимым для получения хлеба большого объема с хорошим пористым мякишем. При выпечке дрожжи разрушаются и действие ферментов прекращается. Структура хлеба образуется в результате разрыва оболочки у части крахмальных зерен (т. е. клейстеризации части крахмала) в процессе выпечки, причем белки клейковины образуют сплошной остов мякиша. [c.606]

Мы уже рассмотрели вопрос о том, как концентрация субстрата влияет на скорость простой ферментативной реакции типа А Р, в которой участвует одна молекула субстрата. Однако на самом деле во многих ферментативных реакциях метаболизма принимают участи и связываются с ферментом две (а иногда даже и три) молекулы разных субстратов. Например, в реакции, катализируемой гексокиназой, АТР и глюкоза-это субстраты, а ADP и глюкозо-6-фосфат-продукты [c.238]

Вторая стадия гликолиза, также состоящая из пяти ферментативных реакций, представляет собой, образно говоря, выплату процентов на этой стадии энергия, высвобождающаяся при превращении двух молекул глицеральдегид-З-фосфата в две молекулы пирувата, запасается (в результате сопряженного фосфорилирования четырех молекул ADP) в виде четырех молекул АТР (рис. 15-2). Общий выход АТР в процессе гликолиза равен, однако, не четырем, а только двум молекулам АТР в расчете на одну расщепленную молекулу глюкозы, поскольку две молекулы АТР были уже израсходованы на первой стадии гликолиза. [c.445]

Основное внимание в книге уделено закономерностям действия ферментов-деиолимераз, катализирующих деградацию полимерных субстратов. При этом иллюстрация теоретических положений кинетики и механизмов ферментативных реакций проводится главным образом иа примерах превращения полисахаридов, К этому есть несколько причин. Во-первых, полисахаридные субстраты часто представлены гомополисахарндами, т. е. построены из одинаковых звеньев и соединены в цепи одинаковыми связями (глюкоза. и а-1,4 связи в амилозе, глюкоза и (3-1,4 связи в целлюлозе, Ы-ацетилглюкозамин и -1,4 связи в хитине и т. д.). Это в [c.7]

Трипсин и химотрипсин, очевидно, имеют второй активный центр, содержап ий гистидин. Второй участок удален от первого, но на спиральной цепочке они сближены. Установление активной роли гистидина основывалось частично на изменении скорости ферментативной реакции в зависимости от pH, что соответствовало предположению о стратегическом расположении слабоосновного остатка, имеющего характер гистидина. Даже сам имидазол также катализирует гидролиз простейших сложных эфиров (БрюИ С" и Шм Ир 1965—.19i57 Бендер, 1957). 7 о, что фермент в 10 раз эффективнее, чем имидазол, имеет аналогию в модельных опытах по мутаротации глюкозы — реакции, катализируемой кислотами и основаниями. о -Оксипиридин, содержащий кислотный и основной центры (оба относительно слабые), более эффективен как катализатор, чем смесь пиридина и фенола (Свайн, 1952). И в а-окси-пиридине, и в протеолитическнх ферментах бифункциональность повышает каталитическую активность, поскольку протоны могут быть одновременно поданы и отщеплены в сопряженной реакции. Механизм действия, предложенный, Нейратом (1957) для химотрипсина, сводится к следующему. При взаимодействии гидроксильной группы серина с имидазольным кольцом гистидина отщепляется протон и образуется активированный комплекс П, имеющий электрофильный и нуклеофильный центры. [c.714]

Наиболее важный метод производства этилового спирта основан на сбраживании сахара под действием дрожжей. Обычным сырьем при этом служат зерно и черная патока или меласса. Дрожжи выделяют фермент, который катализирует ферментативную реакцию. В приводимом ниже уравнении формула СбН120е соответствует сахару-глюкозе (называемой также декстрозой или виноградным сахаром гл. 13) СдН Ов -> 2С0а+2СаН50Н [c.236]

Активность гексокиназы определяют энзиматическим методом. В качестве сопрягающего фермента в реакционную среду добавляют дегидрогеназу глюкозо-6-фосфата и НАДФ. Ферментативную реакцию [c.216]

Активность глюкозофосфатизомеразы может быть определена двумя методами химическим — по измерению образующегося в прямой реакции фруктозо-6-фосфата (количество фруктозо-6-фосфата определяют по фруктозе) и энзиматическим — по измерению образующегося глюкозо-6-фосфата в обратной реакции (количество глюкозо-6-фосфата определяют в сопряженной системе с помощью дегидрогеназы глюкозо-б-фосфата). Скорость ферментативной реакции регистрируют спектрофотометрически по нарастанию НАДФН (см. с. 7). [c.233]

М раствора триса, объем доводят до 10 мл водой, pH 8,3). Реакционная смесь в 1 мл содержит 50 мМ трис, pH 8,3, 4 мМ глюкозо-6-фосфат. Пробы инкубируют 1—2 мин при 37° С, после чего реакцию начинают добавлением глюкозофосфатизомеразы (в объеме 25— 50 мкл). Останавливают реакцию добавлением 8 н. НС1. Контрольную пробу инкубируют без фермента. Ферментативную реакцию измеряют в различные промежутки времени с интервалом 30 с. [c.233]

Спиртовое броженне. Сложная последовательность ферментативных реакций, в результате которых глюкоза превращается в этанол и диоксид углерода. [c.90]

Сочетание сенсора Кларка с ферментным слоем обсуждается в разд. 7.8.3 на примере определения глюкозы с глюкозооксцдазой. Эту схему можно перенести на другие окислительные ферментативные реакции, например, определения галактозы с галактозооксвдазой или мочевой кислоты с помощью уриказы. [c.504]

Важные метаболические пути, в которых участвуют пятиуглеродные пентозные сахара, называют либо пентозофосфатным и путями, либо фосфоглюконатным путем, либо гексозомонофосфатным шунтом. Исторически первые данные о существовании таких путей были получены в экспериментах Варбурга по окислению глюкозо-6-фосфата в 6-фосфоглюконат. Напомним, что при изучении именно этой реакции был открыт NADP+ (гл. 2, разд. 3). Многие годы это окисление считали ферментативной реакцией, лежащей вне каких-либо определенных метаболических путей. Вместе с тем существовало предположение, что эта реакция является частью альтернативного пути распада глюкозы. Это предположение укрепилось после того, как было обнаружено, что процесс дыхания в тканях продолжается в присутствии высоких концентраций ионов фтора — известных ингиби торов енолазной реакции, — способных почти полностью блокировать процесс гликолиза. В некоторых тканях (в частности, в печени) этот альтернативный путь дыхания оказы вается особенно активным. Теперь мы знаем, что пентозофосфатные пути многообразны и многоплановы. Они не только занимают существенное место в процессах катаболизма,, но при функционировании в обратном направлении восстановительный пентозофосфатный путь) являются ключевыми реакциями фотосинтеза, приводящими к образованию сахара [c.339]

Гликолиз (от греч. gly ys—сладкий и lysis—растворение, распад) —это последовательность ферментативных реакций, приводящих к превращению глюкозы в пируват с одновременным образованием АТФ. [c.327]

Ингибирование ферментативных реакций соответствующим юдуктом происходит по конкурентному типу, причем глюкоза азывает ингибирующее влияние только на ферменты, образую-ле глюкозу, а целлобиоза — только на ферменты, образующие ллобиозу. [c.173]

Подподкласс 4.1.2 — альдегидлиазы — ферменты, катализирующие разрыв С—С- вязи, сопровождающийся возникновением альдегидной группы. Например, в цепи ферментативных реакций, ведущих к превращению глюкозы в трехуглеродные фрагменты, разрыв шестиуглеродной цепи происходит на стадии превращения фруктозо-1,6-дифосфата в 3-фосфоглицериновый альдегид и дигидроксиацетон-фосфат по реакции [c.146]

Следует отметить, однако, что общепринятое понятие абсолютная специфичность в определенной степени условно. Так, глюкозооксвдаза, специфически окисляющая в-глюкозу с образованием глюконовой кислоты, действует еще по крайней мере на 8—10 субстратов, таких, как манноза, мальтоза, лактоза и др. Учитывая тот факт, что скорость окисления этих субстратов ниже по сравнению с глюкозой примерно на два порядка, этими данными зачастую пренебрегают и глюкозооксидазу считают ферментом, проявляющим абсолютную специфичность. Вместе с тем исследования влияния фермента на близкие по строению субстраты оказались чрезвычайно плодотворными в другом отношении. Выяснилось, что на скорость ферментативной реакции влияет не только природа атакуемой связи, но и ее окружение, а также длина углеродной цепи субстрата. Это особенно характерно для ферментов, проявляющих относительную, или групповую, специфичность. Данные ферменты действуют на группу близких по строению субстратов с сопоставимой скоростью, [c.60]

Гликолиз— это последовательность десяти ферментативных реакций, в процессе которьгх в аэробных условиях глюкоза расшепляется до двух молекул пирувата (аэробный гликолиз), а в анаэробных — до двух молекул лактата (анаэробный гликолиз). Ниже приведены стехиометрические уравнения процессов анаэробного (а) и аэробного (б) гликолиза [c.243]

Образовавшаяся УДФ-глюкоза является переносчиком и донором активированных глюкозильных остатков в последуюш ей ферментативной реакции синтеза гликогена. Эта функция нуклеозиддифосфатсахаров была установлена аргентинским биохимиком Л. Лелуаром, удостоенным Нобелевской премии за эти работы. [c.279]

При биосинтезе глюкозы, который протекает в основном по пути обращения целого ряда легко обратимых ферментативных реакций гликолиза, синтез отличается от распада в двух наиболее критических точках всей последовательной цепи реакций, а именно, в начале и конце. Так, например, в процессе катаболизма глюкоза превращается в глюкозо-6-фосфат посредством реакции трансфосфорилирования с участием АТФ однако при анаболизме она образуется из фосфорного эфира путем простого гидролиза. Пируват образуется катаболически из фосфоенолпируВата путем трансфосфорилирования - переноса фосфатной группы на АДФ в анаболических же процессах он используется у большинства организмов благодаря двум связанным реакциям сначала пируват карбоксилируется до оксалоацетата и только потом превращается в фосфоенолпируват (описанные реакции см. на Метаболической карте). [c.451]

Основные научные работы — в области биохимии углеводов. При изучении метаболизма жиров впервые получил бесклеточный препарат, способный окислять жирные кислоты in vitro. Изучал механизм артериальной гипертонии почечного происхождения. Доказал существование гуморального фактора, повышающего кровяное давление. Открыл (1951) первый сахарный нуклеотид — уридинди-фосфатглюкозу. Изучил его функции в превращениях сахаров в биосинтезе углеводов. Доказал, что для превращения галактозы в глюкозу необходима предварительная чпи-меризация у четвертого углеродного атома выделил особый фермент, вызывающий это превращение. Открыл (1950-е — 1960-е) несколько десятков других нуклео-тиддифосфатсахаров (НДФ-саха-ров), относящихся к пуриновым и пиримидиновым производным. Нашел основной тип ферментативных реакций, ведущих к образованию НДФ-сахаров. Благодаря этим открытиям объяснил механизм биосинтеза многих углеводов, в частности гликогена (1959) и крахмала (1960). [c.292]

Основные научные работы посвящены изучению ферментативных реакций. Ввел (1913) константу в уравнение зависимости скорости ферментативного процесса от концентрации субстрата (константа Михаэлиса). Показал, что глюкоза в крови существует в свободном состоянии. Проводил исследования проницаемости клеточных мембран. Изучал семнхиноидные [c.339]

Вторым полисахаридом после целлюлозы, наиболее широко распро страненным в растительном мире, является крахмал. Подобно целлюлозе, крахмал состоит исключительно из D-глюкозы. Растения содержат в плодах, семенах и клубнях запас нерастворимого в воде крахмала, который легко превращается в глюкозу или ее производные в результате ферментативных реакций. [c.309]

На самом деле это сложный многостадийный процесс, включающий ряд последовательных ферментативных реакций, в ходе которых молекула глюкозы превращается в пировиноградную кислоту (ПВК). На этом этапе окисление глюкозы протекает без участия кислорода и сопро- вождается образованием двух молекул АТФ и восстановленной дегидрогеназы НАДН2, которая передает водо- род в дыхательную цепь ферментов. [c.63]

Рис. 13-16. Гормональная регуляция ферментативной реакции. В результате присоединения гормона адреналина к специфическим рецепторам, находящимся на поверхности клеток печени, образуется при участии связанного с мембраной фермента (адеяилатциклазы) циклический аденилат. Последний функционирует как аллостерический активатор, или внутриклеточный посредник, под действием которого гликоген-фосфорилаза переходит из неактивной формы в активную, что влечет за собой ускорение превращения гликогена печени в глюкозу крови. Подробно этот метаболический путь описан в гл. 25.

Глюкозо-6-фосфат и глицерол-З-фос-фат содержат больше энергии, чем свободные (нефосфорилированные) глюкоза и глицерол. Мы можем поэтому рассматривать их как обогащенные энергией (энергизованные) формы глюкозы и глицерола. Они могут вовлекаться в другие ферментативные реакции, в которых они используются в качестве активированных строительных блоков для синтеза более крупных молекул. Глюкозо-6-фос-фат, например, играет роль активированного предшественника в процессе биосинтеза гликогена, а глицерол-З-фосфат используется как активированный строительный блок при биосинтезе липидов. Таким образом, часть свободной энергии, высвободившейся первоначально при расщеплении глюкозы до лактата и запасенной в форме 3-фосфоглицероил-фосфата и фосфоенолпирувата, может быть передана глицеролу, глюкозе и некоторым другим акцепторам фосфата [c.422]

Прежде чем заняться рассмотрением отдельных ферментативных этапов гликолиза, попробуем охарактеризовать этот процесс в более общем плане. Расщепление шестиуглеродной молекулы глюкозы на две трехуглеродные молекулы пирувата совершается при участии десяти ферментов. Все они были выделены в чистом виде из разных видов организмов и тщательно изучены. Первые пять этапов составляют подготовительную стадию гликолиза (рис. 15-2). В этих ферментативных реакциях глюкоза фосфорилируется за счет АТР сначала в положении 6, а затем в положении 1 с образованием фруктозо-1,6-дифосфата, который расщепляется на две молекулы трехуглеродного соединения—глицераль- [c.444]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология