Перенос групп в реакциях

Трансферазы — ферменты, катализирующие реакции переноса групп. [c.5]

В общ,ую процедуру принятия решений при оптимизации пористой структуры катализатора, рассмотренную в разд. 3.1, входит в качестве обязательного этапа составление математической модели гетерогенно-каталитического процесса на зерне катализатора и идентификация ее параметров. Эта модель должна отражать как геометрические характеристики структуры зерна, так и важнейшие особенности собственно физико-химических процессов, протекаюш,их в нем. Для наглядности представления последних удобно мысленно выделить фиксированную группу молекул исходных веществ, которая участвует в ряде последовательных физико-химических стадий суммарного контактного процесса на зерне катализатора 1) перенос исходных веществ из реакционной смеси к внешней поверхности частиц катализатора 2) перенос исходных веществ от внешней поверхности частиц катализатора к их внутренней поверхности 3) адсорбция исходных веществ на активных центрах катализатора 4) реакция между адсорбированными исходными веществами и перегруппировка адсорбционного слоя 5) десорбция продуктов реакции 6) перенос продуктов реакции от внутренней поверхности частиц катализатора к их внешней поверхности 7) перенос продуктов реакции от внешней поверхности катализатора в объем реакционной смеси. [c.149]

СООН, N1 2, ЫН, ОН, 5Н, а также гидрофобные группы, способные ориентировать молекулы реагирующих веществ в определенном положении по отношению к активному центру. В состав активного центра многих ферментов входят ионы металлов, причем при удалении иона металла из металлофермента последний теряет каталитические свойства. Каталитическая активность ферментов имеет максимум на шкале pH, в сильнокислых и сильнощелочных средах она, как правило, не проявляется. Каталитическая активность ферментов наиболее оптимальна при температуре от 20 до 40° С, при 60 — 70° С происходит их денатурация. Активные центры имеют строго определенную структуру, что позволяет ферменту присоединять только молекулы определенного строения. Так, например, фермент уреаза гидролизует карбамид СО(NH2) в 10 раз быстрее, чем ион водорода, и не оказывает влияния на реакции гидролиза других родственных карбамиду соединений. В настоящее время известно около тысячи ( )ер-ментов, одни из которых катализируют только окислительно-восстановительные процессы, другие—реакции с переносом групп, третьи—реакции гидролиза и т. д. [c.184]

Каталитические межфазные реакции могут осуществляться как в системе жидкость — жидкость, так и в системе твердая фаза — жидкость. По характеру водной фазы в системе жидкость-жидкость реакции можно разделить на две группы реакции, в которых водная фаза представляет собою разбавленный раствор, и реакции, в которых водная фаза представляет собою концентрированный раствор. К первой группе относятся, например, реакции с переносом неорганических или органических анионов в органическую фазу окисление ионами М.ПО4 или СгОГ, обмен галогена в органических галогенидах на СН, N02, ОСОСНз и другие функции. Ко второй группе относятся все реакции, связанные с депротонированием под влиянием растворов щелочей, которое ведет к образованию органических анионов или карбенов [c.12]

Можно ожидать, что атомы и молекулы обладают различной реакционной способностью в зависимости от способа расположения электронов в соответствующих орбиталях, и, действительно, различия в реакционной способности разных состояний часто можно продемонстрировать экспериментально. Например, вслед за поглощением кванта света большинство ароматических карбонильных соединений испытывает быстрый интеркомбинационный переход в нижнее триплетное возбужденное состояние. В нормальных соединениях, таких, как бензофенон, это триплетное состояние представляет собой состояние (л, л ), хотя для некоторых 4-замещенных кетонов (например, 4-амино-бензофенона), по данным спектров фосфоресценции и ЭПР, можно предположить, что нижнее триплетное состояние есть состояние (л, л ) или состояние с переносом заряда. Реакции нормальных и аномальных соединений совершенно различны. Бензофенон в триплетном состоянии отрывает водород от подходящего растворителя, а также присоединяется к двойным связям. 4-Аминобензофенон в триплетном состоянии ни в одной реакции эффективно не участвует. Конечно, неудивительно, что активирование несвязанного электрона, локализованного главным образом на кислородном атоме карбонила, приводит к образованию частиц с другой реакционной способностью, нежели в случае активирования я-электрона группы С = 0. [c.149]

Для определения скорости межмолекулярного переноса -пропильных групп реакцию диспропорционирования н-пропилбензола проводили в [1-6- С] бензоле, а степень обмена рассчитывали по формуле [c.193]

Стадия трансацилирования (транспептидации) является также последней стадией в синтезе пептидогликанов бактериальных клеточных стенок. Аминогруппа диаминокислоты (рис. 5-9) одной пептидной цепи атакует амидную связь соседней цепи. При этом происходит замещение молекулы D-аланина и образуется поперечная связь (дополнение 7-Г). Ацильные группы, особенно ацетильные, часто переносятся на вуклео-фильные центры тиоэфиров кофермента А (гл. 8, разд. Б).Примером может служить образование ацетилхолина (дополнение 7-Б) из холина и ацетил-СоА в процессе реакции трансацетилирования. Заметим, что присущая тиоэфирам высокая эффективность переноса групп обеспечивает полноту протекания реакций. [c.116]

В природе распространены системы, в которых небелковый кофер-мент обеспечивает протекание реакции переноса группы (ацильной, оксиметильной, формильной, метильной и др.) один из ферментов переносит группу от первого субстрата к коферменту, а другой — от кофермента ко второму субстрату. Наибольшее биологическое значение имеют, по-видимому, реакции трансфосфорилирования, которые обеспечивают передачу энергии от одного процесса к другому. Переносчиками фосфатной группы служат различные нуклеотиды и нуклеози ды, например аденозиндифосфат (АДФ) [c.16]

Электрохимическая коррозия — процесс, подчиняющийся законам электрохимической кинетики. В электролитах (кислоты, щелочи, морская вода, растворы солей и т. д.) разрушение металлов протекает по электрохимическому механизму он отличается от химического тем, что в этом случае имеет место перенос электрических зарядов (см. рис. 89, б) и всегда протекают две группы реакций катодная и анодная. [c.210]

Функциональные группы, входящие в состав полимерной молекулы, в принципе способны вступать в те же химические реакции, в которые они вступают, находясь в составе низкомолекулярных соединений (на этом основаны все реакции полимераналогичных превращений). Представления и закономерности, известные для реакций низкомолекулярных органических соединений, можно переносить на реакции полимеров при соблюдении следующих условий [c.39]

Многочисленные реакции перскиси можно, в общем, разделить на следующие группы 1) окислительные, 2) восстановительные, 3) реакции переноса группы —00-—, 4) реакции молекулярного присоединения. [c.65]

В активный каталитический центр входят группы, которые могут ориентировать молекулы субстрата в определенном положении по отношению к активному центру. Активный центр фермента имеет строго определенную структуру. Он подобен матрице, в которую может войти молекула только определенного строения. Обычно в ферменте на участок цепи с молекулярной массой 30 000—80 ООО приходится один активный центр. В настоящее время известно около тысячи ферментов. Отдельные группы ферментов катализируют окислительно-восстановительные реакции (оксидоредуктазы) реакции с переносом групп (трансферазы) реакции гидролиза (гидролазы) реакции отщепления групп атомов негидролитическим путем с образованием двойной связи или присоединением по двойной связи (лиазы) реакции изомеризации (изомеразы) реакции присоединения двух молекул (синтетазы). Приведенный перечень реакций, катализируемых ферментами, показывает, что при температурах 0—40° С в живом организме синтезируются высокоэффективные катализаторы практически для всех реакций, связанных с жизнедеятельностью организма. [c.632]

Поскольку ацетильная группа в продукте этой реакции также характеризуется высоким потенциалом переноса группы, AG для данной реакции имеет высокое положительное значение, и, следовательно, спонтанного образования ацетил-СоА происходить не будет. [c.134]

Биохимические процессы в клетке контролируются специальными белками -ферментами. Ферменты являются биокатализаторами с очень высокой эффективностью и специфичностью. Они могут увеличивать скорость реакций в 10 и более раз. Очень часто ферменты называют по субстрату с окончанием аза . Так, фермент цел-люлаза катализирует гидролиз целлюлозы. Используются также названия ферментов по катализируемой реакции. Например, гидролазы катализируют гидролиз, дегидрогеназы - отрыв водорода и т.д. В связи с увеличением числа известных ферментов в настоящее время по катализируемым реакциям все ферменты разделены на шесть классов оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Ок-сидоредуктазы катализируют обратимые окислительно-восстановительные реакции, в которых происходит перенос водорода, электронов или гидрид-нонов. Трансферазы переносят группы атомов от одного соединения к другому. Гидролазы катализируют гидролитическое расщепление различных связей (гликозидных, пептидных, эфирных и др.). Лиазы катализируют реакции, в которых происходит расщепление химических связей с образованием двойных связей илн присоединение по двойным связям. Изомеразы воздействуют на процессы изомеризации. Л и газы (син-тетазы) катализируют образование связи между двумя соединениями, используя энергию АТФ и других высокоэнергетических соединений. [c.327]

Биохимическое переаминирование — важнейшая реакция переноса группы в аминокислотном обмене. Она катализируется аминотрансферазами (трансаминазами), коферментом является пиридоксальфосфат, который принимает участие в обмене аминогрупп, образуя шиффовы основания в качестве промежуточной ступени. [c.70]

Косовер предложил выделить в особую группу реакции с участием свободнорадикальных активированных комплексов. Такие комплексы образуются или за счет появления неспаренных электронов при возникновении радикальной пары, или в ходе реакций с переносом атома [15, 468] (см. разд. 5.3). Эффекты растворителей изучали в свободнорадикальных реакциях и первого, и второго типов (обзоры см. в работах [159—166]), причем больше внимания уделялось реакциям, в которых среда влияет на реакционную способность свободных радикалов, а не процессам, приводящим к образованию последних. Часто растворители влияют на свободнорадикальные реакции за счет того, что сам растворитель участвует в реакции. В таких случаях он включается в продукты реакции. В этом разделе, однако, мы ограничимся изучением таких эффектов растворителей, в которых они являются лишь влияющей на ход реакции средой. [c.249]

Изучение кинетики и механизма реакций в двухфазных системах, прежде всего с использованием в качестве водной фазы концентрированных растворов щелочей, еще только начинается. Однако уже сейчас можно сказать, что реакции н двухфазных системах представляют собой особую группу реакций со своей спецификой, которая отличает их от аналогичных реакций в гомогенных условиях. Влияние адсорбции органических молекул на поверхности раздела фаз на кинетику сближает нх с гетерогенными реакциями, а образование промежуточных комплексов субстрата с катализатором межфазного переноса и соответственно михаэлисовская кинетика — с ферментативными процессамп, Таким образом, развитие этой новой области кинетики органических реакций позволит исследовать системы, моделирующие гетерогенные и ферментативные реакции. [c.47]

В первых работах по изучению изомеризационных превращений ароматических углеводородов было высказано мнение, что изомеризация алкилбензолов не является самостоятельным процессом, а обусловлена комбинацией реакций деалкилирования и алкилирования. Однако, на основании исследований Хейзе и Толя было установлено, что изомеризация метильных групп — реакция самостоятельная, практически не зависящая от их межмолекулярного переноса, протекающего значительно медленнее. Исследования многих ученых позволили выяснить количественные закономерности изомеризационных превращений метилбен-золов и сделать вывод о внутримолекулярном ступенчатом сдвиге метильных групп. Кинетические исследования были подтверждены экспериментами с мечеными атомами. Было показано, что при контакте с А1Вгз-НВг миграция метильной группы в [1- С] толуоле протекает в результате 1,2-перемещения вдоль ароматического цикла с энергией активации, равной 91,6 кДж/моль. [c.163]

Ленгмюр показал, что правило Дюкло — Траубе мохкет быть использовано для расчета энергии переноса группы — Hj— из объема раствора в газовую фазу. Действительно, рассматривая Ь как константу адсорбционного равновесия [на с. 61 локазано, что для эквивалентной величины К справедливо K=kJ в соответствии с уравнением стандартной изотермы реакций имеем [c.63]

Активаторами реакции являются Mg2+, Мп2 +, Са +, Со + НСОз НСОг, ЫОз , N02 , С1 , Вг , являются ингибиторами ферментов, так как занимают место фосфорильной группы, которая переносится в реакции трансфосфорилирования и образуют аналог комплекса переходного состояния (Е—М -АДФ—ЫОз —креатин). [c.292]

Химический механизм сопряжения переноса электронов с образованием АТФ неизвестен. Наибольшее признание в последние годы получила гипотеза П. Митчелла об электрохимическом (хемиосмотиче-ском) сопряжении окислительных реакций в дыхательной цепи с синтезом АТФ, катализируемым АТФ-синтетазным комплексом. Согласно этой гипотезе вне- и внутримитохондриальные пространства (левая и правая часть рисунка соответственно) разделены мембраной М, непроницаемой для ионов водорода — Н+. Дыхательная цепь организована в мембране таким образом, что окисление субстрата (SH2) кислородом приводит к разделению зарядов (группа реакций — I). Энергия окисления запасается в виде электрохимического потенциала Н+ [c.471]

Существует группа реакций, в которых гидрид-ион переносится от атома углерода. Связь углерод—водород имеет низкую полярность и мало склонна к разрыву, требуемому для гидридного переноса. Такие реакции обычно протекают через циклические переходные состояния, в которых новые С—Н-свяаи образуются одновременно с разрывом старых. Гидрндпый перенос облегчается за счет высокой плотности заряда на атоме углерода, сдужгицем донором гидрид-иона. Реакция Канниццаро — катализуемое основаниями диспроцорциомирование альдегидов— является одним из примеров подобных реакций гидридного переноса,. Ее общий механизм приведен ниже [c.130]

Общим при. наком этой ва>йиой группы реакций лимииирования является циклическое переходное состояние, через которое происходит внутримолекулярный перенос водорода. Результатом является отщепление мальи молекул и образование олефина. Наиболее важные примеры этих реакций показаны иа схеме 6 13, [c.214]

И заме. разы. Ферменты, отнесенные к этому классу, катализируют разнообразные реакции изомеризации, например превращение циеформы в трансформу, взаимопревращение альдоз и кетоз, внутримолекулярный перенос групп (в последнем случае ферменты называют му-тазами) и т. д. [c.113]

Реакционноспособность паратиоиа по отношению к холин-эстеразам обеспечивается высоким потенциалом переноса групп, сообщаемым присутствием отличной уходящей группы— и-нитрофенолят-аниона (см. также разд. Г,1,6). Если связь Р—О этой группы гидролизуется раньше, чем произойдет реакция десульфирования, то фосфорсодержащее соединение становится безвредным. Таким образом, проблема создания эффективных инсектицидов включает поиск таких соединений, которые быстро активируются в организме насекомых, но легко разрушаются в организме высших животных. Важное значение при этом имеют и такие факторы, как способность соединения к проникновению через кутикулу насекомых и скорость его выведения из организма. [c.106]

Для осуществления многих ферментативных реакций, в том числе для большинства реакций, обеспечивающих сопряжение биосинтеза с расщеплением АТР, требуется сочетание двух типов реакции замещения замещение у атома фосфора с последующим замещением у атома углерода. Однако для того, чтобы потенциал переноса групп молекулы АТР мог быть ислользован для протекания эндергонического метаболического процесса, должен существовать механизм сопряжения. В противном случае гидролиз АТР в клетке будет приводить просто к выделению тепла. Существенной частью механизма сопряжения обычно является нуклеофильное замещение у атома фосфора с последующим замещением у атома углерода. [c.132]

Некая группа X, которая может быть присоединена связью С—С, С—О или С— V, переносится к соседнему атому углерода, несущему атом водорода. В то же время этот атом водорода переносится к углероду, с которым первоначально была соединена группа X. Только в одном случае (для фермента рибонуклеотидредуктазы, табл. 8-6) перенос водорода протекает межмолекулярно. Вторая группа реакций включает перенос метильных групп с участием метилкобаламина и некоторые родственные реакции [163]. [c.292]

Высокий потенциал переноса групп может быть сохранен в последующих реакциях либо одной группой, либо другой, но не двумя одновременно. Таким образом, замещение у атома фосфора кислородом ADP приведет к регенерации АТР и атака углерода —SH-группой даст тиоэфир. Некоторые другие соединения, приведенные в табл. 11-1, также могут расщепляться по двум путям, давая разные активируемые группы, например фосфосульфатангидрид, еноилфосфат и карбамоилфосфат. Вероятнее всего, процесс расщепления АТР может быть сопряжен с синтезом активируемых групп только при условии образования промежуточных соединений этого типа. О важности таких общих промежуточ- ых соединений в синтезе АТР на субстратном уровне фосфорилирования речь уже шла выше (гл. 8, разд. 3,5). [c.461]

Недавнее изучение этой реакции при комнатной температуре убедительно показало, что взаимодействие между НО - (НгО) и СНзВг примерно на 95% протекает по первому пути и приводит главным образом к несольватированному аниону Вг , а не к сольватам типа Вг -Н20 или Вг -НОСНз [487]. Следовательно, эта реакция в газовой фазе преимущественно протекает путем последовательного переноса группы СНз (с обращением конфигурации) и молекулы НгО. [c.200]

Заканчивая обзор реакций электрофильного присоединения к олефинам следует выделить группу реакций, в которых первой стадией является протонирование олефина с образованием карбениевого иона с последующей атакой нуклеофилом. Эти реакции типичны не только для олефинов, поскольку промежуточные карбениевые ионы могут быть получены и из других предшественцнков, поэтому в этом разделе такие реакции будут рассмотрены очень кратко. Приведенные ниже примеры включают 1) алкилирование оксида углерода (генерированного из муравьиной кислоты) — кар-боксилирование по Коху — Хаафу [70] (уравнения 139, 140) 2) алкилирование нитрилов с образованием амидов — реакция Риттера [71] (уравнение 141) 3) алкилирование тиолов (уравнение 142) 4) гидридный перенос от силилгидридов, ведущий к полному восстановлению [72] (уравнение 143). Однако такие карбениевые ионы склонны к перегруппировкам (см. уравнение 140). [c.211]

Первым открытым нуклеотидным коферментом был никотин-амидадениндинуклеотид (NAD+, 10), который был обнаружен в начале XX века Харденом и Янчом как температурно-стабильный кофактор спиртовой ферментации. Вслед за развитием метода радиоактивных меток и техникой мягкого выделения (например, ионообменная хроматография) были обнаружены многие другие коферменты [7]. Они принимают участие в биологических реакциях окисления-восстановления, переноса групп, в реакциях синтеза полимеров. Эти коферменты будут обсуждены в настоящей главе более детально позднее. Другие же важные встречающиеся в природе эфиры фосфорной кислоты, такие как составляющие клеточных мембран (фосфолипиды и техоевые кислоты) или участвующие в биосинтезе природных соединений (таких, как терпены или стероиды) здесь обсуждаться не будут, но будут рассмотрены в других главах, посвященных природным продуктам. [c.134]

В биохимических реакциях переноса групп принимают участие и другие коферменты — кофермент А рЗ) [И], пиридоксальфос- [c.137]

Во мно1 их случаях кофермент можно отделить от белка-фермента. Таким образом, коферменты можно иногда рассматривать в качестве особой формы косубстрата ферментативной реакции. Коферменты обычно функционируют в качестве акцепторов или доноров функциональных групп или атомов и часто связывают два фермента друг с другом с образованием ферментной системы [1]. В этом случае один фермент переносит группу или атом с субстрата на кофермент, а второй — с кофермента на второй субстрат. В настоящее время в большинстве случаев возможно объяснение процесса переноса в терминах механизмов органических реакций. [c.580]