Электронная микроскопия мышц

Недавно сообщалось о некоторых особо ярких примерах того, как из белковых молекул могут самопроизвольно возникать некоторые общеизвестные типы биологических структур. Среди различных тканей организма хрящ и мышца отличаются особо сложным и правильным молекулярным строением. В электронном микроскопе на волокнах любой из этих тканей виден красивый рисунок, образуемый поперечными полосами различной ширины и контрастности, расположенными исключительно правильно. Белки, образующие эти структуры, можно перевести в раствор и перемешать их так, что все молекулы расположатся совершенно беспорядочно. Но если их затем в определенных условиях осадить, то молекулы снова определенным образом [c.27]

Сокращение мышцы происходит в результате взаимодействия белковых молекул. Изображение структурной единицы мышечного волокна (саркомера), полученное методом электронной микроскопии, приведено на рис. 15.8. В центре каждого саркомера находится набор филаментов (нитей) белка миозина-, диаметр филамента примерно [c.436]

Белки мышц. Мышцы позвоночных содержат 15—20% белков. Последние подразделяются на нерастворимые белки, выполняющие функцию опорной ткани, и растворимые белки, некоторые из которых выполняют сократительную, а другие — ферментативную функции. В результате исследований при помощи электронного микроскопа установлено, что мышечная фибрилла имеет форму трубки диаметром [c.444]

Детальная структура саркомера оставалась неясной до 1953 г., когда Г. Хаксли, исследуя тонкие срезы мышц под электронным микроскопом, обнаружил, что белковые нити расположены строго упорядоченным образом [83]. Оказалось, что толстые нити диаметром 12—16 нм и длиной 1,5 мкм уложены в форме шестиугольника диаметром 40—50 нм и проходят через весь А-диск (рис. 4-21, ). Между этими толстыми нитями проходят тонкие нити диаметром 8 нм, простираясь от Z-пластин-ки на расстояние 1,0 мкм. Исследование мышцы в состоянии сокращения показало, что 1-диски в ней почти исчезают, а область перекрывания толстых и тонких нитей увеличивается это означает, что в процессе сокращения тонкие и толстые нити скользят друг относительно друга. В скелетной мышце саркомер укорачивается до , 7—1,8 мкм в летательной мышце насекомых это укорочение не столь велико, однако процесс сокращения многократно повторяется с очень высокой частотой. [c.318]

При исследовании тонких срезов мышц под электронным микроскопом было обнаружено, что белковые нити расположены строго упорядоченно. Толстые нити диаметром 12-16 нм и длиной примерно 1,5 мкм уложены в форме шестиугольника диаметром 40-50 нм и проходят через весь диск А. Между этими толстыми нитями расположены тонкие нити диаметром 8 нм, простираясь от 7-линии на расстояние около 1 мкм. Изучение мышцы в состоянии сокращения показало, что диски I в ней почти исчезают, а область перекрывания толстых и тонких нитей увеличивается (в скелетной мышце в состоянии сокращения саркомер укорачивается до 1,7-1,8 мкм). [c.647]

Электронная микроскопия показывает, что при укорочении толстые нити вдвигаются между тонкими и саркомер укорачивается подобно подзорной трубе. Это скользящая модель мышцы, установленная X. Хаксли. [c.396]

Саркомер—это функциональная единица мышцы. Саркомеры следуют друг за другом вдоль оси фибриллы, повторяясь через каждые 1500 — 2300 нм (рис. 56.1). При исследовании миофибриллы в электронном микроскопе выявляется чередование темных и светлых дисков (диски А и I). Центральная область диска А (зона Н) выглядит менее плотной, чем остальная его часть. Диск I делит пополам очень плотная и узкая линия Z. Эти детали мышечной структуры представлены на рис. 56.2. [c.333]

В поперечном сечении мышцы волокна миозина часто находятся в гексагональной упаковке (рис. 2,г,д). У некоторых групп животных, а именно у членистоногих, толстые волокна представляются пустотелыми или просто более прозрачными в направлении вдоль их осей при наблюдении в электронном микроскопе (рис. 2,г,д и 6). Это строение, показанное на рис. 2, в, повторяется вдоль всей мышечной клетки (рис. 3). [c.287]

Наиболее яркое подтверждение этого было получено с помощью электронной микроскопии. Как показало исследование мышечных тканей глубоководных рыб, у которых сборка актина (и миозина) происходит под давлением в несколько сотен атмосфер, миофиламенты здесь значительно короче, чем в типичных мышцах наземных позвоночных. [c.319]

Биохимических исследований структуры и механизма действия электрических синапсов до сих пор не проводилось. Однако щелевыми контактами связаны не только нервные клетки, но также и клетки печени, эпителия, мышц и многих других тканей. Из них удалось выделить и охарактеризовать биохимическими методами и электронной микроскопией мембранные фрагменты, которые определенно сохраняли зоны межклеточных контактов. Электронные микрофотографии показывают упорядоченные структуры частиц, которые Гудинаф назвал коннексонами [1] и которые образуют каналы между клетками, отстоящими друг от друга на 2 нм. Из этих мембран были выделены два полипептида с М 25 000 и 35 000, названные коннексинами. Возможно, что два коннексона соседних клеток посредством дпме-ризации могут образовать канал (рис. 8.1). Показано, что этот канал пропускает не только ионы щелочных металлов, но п молекулы с М 1000—2000. Таким образом, коннексоны, кроме электрического сопряжения, обеспечивают для клеток возможность обмена метаболитами. Проницаемость таких каналов могут регулировать ионы кальция. [c.189]

Рис. 19-16. Нервно-мышечное соединение у лягушки. А. Окончание одного аксона на клетке скелетной мышцы нри малом увеличении. Электронная микрофотография, нолученная с помощью сканирующего электронного микроскопа. В. Схематическое изображение участка, помеченного на рисунке А красным прямоугольником. Показаны основные детали, видимые в трансмиссионный электронный микроскоп Характер ветвления небольших окончаний аксона в области синапса варьирует в зависимости от вида животного и типа мышечного волокна. Из-за своеобразной формы окончаний аксона у млекопитающих нервно-мышечное соединение часто называют концевой пластинкой. (A-J. Desaki, Y.

Фибриллы требуют большого количества энергии особой формы. Энергия, находящаяся в пище, должна перейти в эту форму для того, чтобы фибриллы могли ее использовать. Уже сам этот процесс требует громоздкого химического аппарата, который располагается между фибриллами. При сокращении фибрилл вещество этого химического аппарата сплющивается, приобретая форму дисков, и именно эти диски, располагающиеся между фибриллами, придают мышце ее поперечно-полосатую исчерченность. Если удалить это вещество и обнажить фибриллы, то с помощью электронного микроскопа можно увидеть, что они также представляют собой пучок еще более тонких нитей. Эти нити получили название протофибрилл. [c.229]

Рис. 9.11. Микрофотографии летательной мышцы комнатной мухи, полученные с помощью трансмиссионного (А) и сканирующего (Б) электронного микроскопов. Видно, что каждая миофибрилла (мышечное волокно) окружена полиморфными (т. е. разной формы) митохондриями. Миофибриллы — сократительные элементы мышцы. Сокращение мышц — процесс, требующий затраты энергии.

Ультраструктурную основ зтого взаимодействия удается выявить с помощью электронной микроскопии высокого разрешения. Оказалось, что от толстых филаментов отходят многочисленные боковые отростки, или поперечные мостики, соприкасающиеся с тонкими нитями, которые лежат на расстоянии около 13 нм от толстых (рис. 11-5). При сокращении мышцы толстые и тонкие филаменты подтягивают друг друга с помощью этих мостиков, работающих циклично, как миниатюрные весла. [c.257]

На электронных микрофотографиях актиновые филаменты выглядят как однородные нити толщиной около 8 нм (рис. 11-6). Эти нити составляют основу тонких филаментов скелетных мышц, что подтверждается данными электронной микроскопии, рентгеноструктурного анализа и окраски антителами к актину. Однако актин - не единственный компонент тонких филаментов, о чем будет сказано позже (разд. 11.1.12). [c.258]

Каков молекулярный механизм относительного смешения толстых и тонких филаментов и создания механической силы при сокрашении мышцы Множество экспериментальных данных, полученных с применением электронной микроскопии, рентгеноструктурного анализа, кинетического анализа и других методов, согласуется со следующей моделью. Миозиновая головка на толстом филаменте с присоединенными к ней продуктами предшествующего гидролиза АТР (ADP и Pi) изменяет свое положение и вплотную приближается к соседней актиновой субъединице. Это перемещение, по-видимому, объясняется случайной диффузией и предполагает определенную гибкость молекулы миозина. Как только происходит соединение миозина с актином. ADP и [c.83]

Важным методом изучения цепи переноса электронов является разделение митохондриальных мембран на фрагменты, сохраняющие способность катализировать отдельные реакции цепи. Существует много методов, используемых для получения субмитохондриальных частиц. Широкоизвестный препарат Кейлина—Хартри из сердечной мышцы получают гомогенизацией митохондрий и осаждением фракций при низких значениях pH. Хотя получаемые в результате частицы имеют низкое-содержание цитохрома с и не способны к окислительному фосфорилированию, они активно дышат . С помощью ультразвука был получен другой тип переносчиков электронов. Под электронным микроскопом такие-частицы выглядят как маленькие образованные мембранами пузырьки,, напоминающие митохондриальные кристы. [c.399]

В то время как свойства белковых ансамблей, обнаруженных в мышцах, описаны со многими интересными подробностями (гл. 4, разд. Е,1), остается открытым наиболее важный вопрос каким образом мышечная машина использует свободную энергию гидролиза АТР для совершения механической работы На основании данных электронной микроскопии и дифракции рентгеновских лучей было установлено, что в состоянии окоченения все поперечные мостики, образуемые мнозиновыми головками, оказываются прочно прикрепленными к тонким нитям актина. Добавление же АТР приводит к мгновенному отсоединению мостиков от тонких нитей. В расслабленной мышце тонкие нити могут свободно двигаться на участках, прилегающих к толстым нитям, что придает мышце свойство слабо натянутой резиновой полоски. Однако активация мышцы под действием нервного импульса, сопровождаемая освобождением ионов кальция (гл. 4, разд. Е,1), заставляет тонкие нити скользить между толстыми, приводя в результате к укорочению мышцы. [c.415]

Мы уже упоминали, что в аксоплазме имеются такие филамент-ные структуры как нейрофиламенты. Диаметр этих структур 10 НхМ, они располагаются между нейротрубочками (диаметр 24 нм) и филаментами актина (диаметр 6 нм). Поэтому нейрофиламенты составляют класс промежуточных филаментов [6], которые были найдены в различных клетках и к которым принадлежат кератиновые филаменты эпителиальных клеток, глиальные филаменты и десминовые филаменты клеток мышц. Их функциональная роль заключается в создании своеобразного клеточного скелета. В электронном микроскопе видны разветвления волокон. Нейрофиламенты из нерва кролика состоят нз трех белков с 68 000, 150 000 и 200 000. До сих пор только два белка нейрофиламентов с Л1 200 ООО и 60 000 были выделены из гигантского аксона кальмара [7]. Они чувствительны к действию Са +-зависимой протеазы и поэтому их нелегко получить в интактном состоянии. Все белки нейрофнламейтов фосфорилируются сАМР-зависимой киназой. [c.312]

При выдавливании солевого раствора миозина через тонкое отверстие в чистую воду этот белок оседает в виде волокон, обладающих спектром, тождественным до мельчайших подробностей спектру а-кератина, а после растяжения — спектру -кератина. Спектр а-кератина мог быть обнаружен и в неповрежденных мышцах. В случае взвесей миозина в солевых растворах при помощи электронного микроскопа наблюдается присутствие фибрилл диаметром 50—250 А и длиной, достигающей 15 ООО А. Таким образом, миозин, безусловно, является неоднородным (полидисперсным) агрегатом. Эти суспенсии обладают сильным двойным лучепреломлением в потоке, что является доказательством нитевидной конформации макромолекул миозина. [c.445]

Наряду с довольно точным измерением молекулярных весис белков в последние годы удалось установить размеры и форму белковых молекул. Естественно, что лучшим методом изучения размеров и формы частиц является их прямое наблюдение. Разрешающая способность современных электронных микроскопов составляет около 20 А, что позволяет проводить прямые наблюдения по крайней мере крупных белковых молекул. Эти наблюдения показали, что формы и размеры молекул могут быть самыми разнообразными. Например, молекулы эдестина конопли имеют вид шарообразных частиц с диаметром около 80 А, вирусы карликовой кустистости томата и мозаики тыквы также имеют сферическую форму, но диаметр их равен 250 А отдельные молекулы вируса табачной мозаики представляют палочки длиной до 2800 Аи диаметром 150 А. Молекулы некоторых белков (например, миозина, белка мышц) состоят из нитей, имеющих 50—100 А в ширину и несколько тысяч ангстрем в длину. [c.207]

Актин, открытый Штраубом в 1942 г., экстрагируется водой из мышц после извлечения из них миозина 0,6 М раствором КС1 и последующей обработки ацетоном. Этот белок может существовать в двух формах, резко отличающихся гю своим физико-химическим свойствам — глобулярной (Г-актин) и фибриллярной (Ф-актин), тонкое строение которых хорошо видно на электронных микрофотографиях, полученных с помощью электронного микроскопа (см. рис. 4, стр. 17). Считается, что фибриллы полимеризованного актина получаются не путем развертывания (разматывания) глобул Г-актина, а в результате их ассоциации в длинные цепочки. [c.417]

Мы отнесли проблему молекулярного строения мышцы в конец, потому что эта область исследования начала разрабатываться сравнительно недавно, лишь после того, как изобретение электронного микроскопа расширило границы человеческого зрения до мира молекул. Первыми в этом направлении стали работать Холл, Джекус и Шмитт. Позднее к ним присоединились Г. Росса, автор этой статьи и Р. Быков. Исследования показали, что образование нитей из глобул актина происходит в две стадии. Сначала примерно 20 глобул соединяются в слегка удлиненную частицу, около 300 ангстремвдлину и 100 — в ширину. Затем такие частицы соединяются концами и образуют нити. На электронномикроскопических фотографиях обнаруживается, что нити имеют сильную склонность располагаться друг подле друга, так что отдельные частицы соседних нитей лежат, образуя правильные поперечные ряды. Таким образом, получаются как бы перекрещенные нити, и возникает правильная структура, напоминающая структуру кристалла. [c.233]

Искусственные мышцы, будь то рН-чувствительные или ре-докс-чувствительные сократительные полимерные пленки, либо коллагеновые жилки, стабилизированные хромом или формальдегидом, лишь с внешней стороны подобны живым мышечным контрактильным единицам — миофибриллам. В искусственных пленках и волокнах нет той особой гексагональной микроструктуры, которая отличает взаимный порядок актиновых и миозиновых нитей в миофибрилле. Кроме того, в них не воспроизводится удивительный механизм взаимного скольжения нитей одного рода относительно других. Этот механизм постулирован А. Хаксли в 1957 г., а также Г. Хаксли и Джейн Хенсон, которые подготовили открытие своими многочисленными тщательными исследованиями ультратонких срезов мышечных препаратов с помощью электронного микроскопа [34—35]. Новые экспериментальные открытия и гипотеза А. Хаксли вызвали и новые теоретические изыскания. Потребовалось объяснить, как образуются силы втягивания одних элементарных нитей в промежутки между другими. [c.129]

Рис. 18.19. Поперечный срез сократившейся летательной мышцы насекомого (водного клопа белосто-мы) в электронном микроскопе. Происхождение поперечных мостиков объясняется в тексте. Миозиновые и актиновые миофиламенты расположены упорядоченно. Тонкие актиновые нити окружают толстые миозиновые, как ребра правильного шестигранника его ось. В каждом ряду тонкие нити чередуются с толстыми, что видно и на продольных срезах (рис. 18.17и 18.18 х137 ООО).

Участок миофибриллы между двумя Г-мембранами называется сарко-мером. Это наименьшая сократительная единица мышцы. Саркомеры следуют друг за другом вдоль миофибриллы, повторяясь через каждые 1500—2300 нм. В миофибрилле может находиться несколько сотен сарко-меров. От их длины и количества в миофибрилле зависят скорость и сила сокращения мышцы. Исчерченность мышц, видимая под световым микроскопом, — результат высокой их организации, когда большинство мышечных клеток выстраивается таким образом, что их саркомеры располагаются параллельно друг другу. Исследования поперечных срезов миофибрилл под электронным микроскопом показали, что каждая миофибрилла состоит из многочисленных параллельных толстых и тонких мышечных нитей, или филаментов, которые придают мышцам продольную исчерченность. [c.294]

Длина взрослой особи С. elegans около 1 мм. Тело червя состоит приблизительно из 1000 соматических клеток и 1000-2000 половых клеток (рис. 16-30). С помощью электронной микроскопии серийных срезов удалось полностью, клетка за клеткой, реконструировать анатомию животного. Общий план строения этого примитивного червя в основных чертах такой же, как и у большинства высших животных. Удлиненное тело обладает билатеральной симметрией и состоит из обычных тканей (нервы, мышцы, кишечник, кожа), организованных обычным способом (рот и мозг на переднем конце гела, анальное отверстие на заднем). Наружная стенка тела состоит из двух слоев - защитной гиподермы ( кожи ) и подстилающего ее мышечного слоя. Простая трубка, образованная клетками энтодермы, формирует кишечник. Между кишечником и стенкой тела расположена вторая трубка (гонада), построенная из соматических клеток и содержащая половые клетки. Взрослые особи С. elegans представлены двумя формами - гер- [c.86]

Использование рианодина позволило выделить канал выброса Са из скелетных и сердечных мышц (Lai et al., 1988). Показано, что рианодиновый рецептор, реконструированный в бислойную липидную мембрану, функционирует как канал выброса Са " с характеристиками, сходными с таковыми Са -каналов из мембран СР. Данные электронной микроскопии свидетельствуют о том, что рианодиновый рецептор образует гомотетрамерный комплекс (Lai et al., 1988). Трехмерная структура рецептора напоминает четырехлепестковый лист клевера, сходный с описанными ранее структурами типа "ножка", связывающих в мыщце цистерны Т-системы и терминальные цистерны. [c.89]

По данным электронной микроскопии, актиновые филаменты состоят из двух цепей глобулярных молекул, имеющих диаметр около 4 нм и образующих двойную спираль, на каждый виток которой приходится 13,5 молекулы (рис. 10-7 и 10-8). Эти цепи составляют основу тонких филаментов скелетных мышц, что следует из результатов рентгеноструктурного анализа и окрашивания 1-дисков флуоресцентными антителами к актину. Однако тонкие филаменты мьшщ состоят не только из актина-они содержат также несколько других белков (см. ниже, разд. 10.1.12). [c.79]

Модель скольжения нитей прошла длительную опытную проверку и наиболее убедительно была подтверждена данными прямых методов электронной микроскопии и рентгеноструктурного анализа. Они показали, что укорочение мышцы действительно не сопровождается изменениями собственных длин филаментов и характера их упаковки в саркомере. Развиваемая мышцей сила оказалась пропорциональной степени взаимного перекрывания миозиновых и актиновых нитей и тем самым обусловленной их взаимодействиями на всем перекрывающемся участке. С появлением электронной микроскопии высокого разрешения (вторая половина 1960-х годов 20-40 А) удалось увидеть множество боковых отростков, образующих поперечные мостики между толстыми филаментами и расположенными на расстоянии 0,013 мкм ( 130 А) от них тонкими филаментами. Стало очевидно, что относительное перемещение нитей совершается с помощью этих мостиков. Они принадлежат миозину и работают, используя энергию гидролиза АТР, подобно миниатюрным веслам. О том, что АТР присутствует в мышечных волокнах, было известно с 1929 г., поскольку именно из мышц он был впервые выделен К. Ломаном. То, что миозин катализирует гидролиз АТР, т.е. является АТРазой, установили В.А. Энгельгардт и М.Н. Любимова в 1939 г. [441]. Это открытие явилось прямым указанием на источник энергии для сокращения мышц и роль миозина в использовании энергии. [c.121]

Структура миозиновых нитей. Содержание миозина, актина, тропомиозина и тропонина в миофибриллах составляет примерно 55, 25, 15 и 5% соответственно. Отличительная черта миозина скелетных мышц заключается в его способности спонтанно образовывать в условиях in vitro гигантские полимерные комплексы, намного превосходящие агрегаты миозина немышечных тканей. Из скелетных мышц миозин извлекается концентрированными солевыми растворами, в которых он хорошо растворим. Обработанная таким образом мышца теряет только толстые филаменты, которые распадаются на составляющие их молекулы миозина, имеющего молек. массу 520 кДа. При обработке концентрированным раствором мочевины или другим детергентом молекула миозина распадается на шесть полипептидных цепей две идентичные тяжелые цепи с молекулярной массой 220 и две пары легких цепей с молекулярной массой 22 и 15 кДа [459 61]. Как впервые с помощью электронной микроскопии установил в 1963 г, X. Хаксли, миозин состоит из двух глобулярных "головок", каждая из которых прикреплена к тяжелой цепи, содержащей длинный участок а-спирали [462]. В нативной молекуле миозина а-спирали двух тяжелых цепей закручены одна вокруг другой в суперспираль, образующую палочковидный хвост, из которого выступают две головки. Каждая головка образована глобулярной частью тяжелой цепи ( 95 кДа) и включает по одной молекуле легкой цепи двух видов (рис. 1.33). [c.124]

Появление предложенной И. Рейментом и X. Холденом атомномолекулярной модели актомиозинового комплекса явилось неординарным событием в современной молекулярной биологии, поскольку свидетельствовало, что в силу различных причин (быть может, из-за меньшей сложности) изучение функционирования мышечной системы могло опередить исследования, в принципе аналогичного плана и той же цели, других молекулярных биосистем, функционирование которых сопряжено с трансформацией разных видов энергии [471]. Поэтому прослеживание пути, приведшего к созданию модели актомиозинового молекулярного мотора, может иметь значение, выходящее за пределы механики сокращений скелетных мышц. Речь идет не только (и не столько) об использовании накопленного опыта и полученных результатов в исследовании близкородственных скелетной мускулатуре видов мышечной ткани сердечной и гладкой мускулатуры, функционирующих непроизвольно, или в исследовании жгутиков бактерий и ресничек инфузорий, а также некоторых клеток животных и растений. Экстенсивное развитие этой области очевидно и не требует особых комментариев. Не будем подробно распространяться и о расширившихся в последние годы возможностях в экспериментальном исследовании процесса мышечных сокращений [485]. Отметим лишь, что наиболее заметным событием здесь явилось привлечение хорошо дополняющих рентгеноструктурный анализ и электронную микроскопию методов молекулярной генетики и метода "лазерной ловушки" [486, 487]. Последний позволяет наблюдать за перемещениями [c.130]

Использование электронной микроскопии с высоким разрешением позволило понять ультраструктурную основу этого взаимодействия на толстых филаментах удалось увидеть множество боковых отростков, образующих поперечные мостики между толстыми филаментами и расположенными на расстоянии 13 нм от них тонкими филаментами (рис. 10-6). В настоящее время известно, что при сокращении мышцы толстые и тонкие нити перемещаются относительно друг друга именно с помошью этих поперечных мостиков, которые работают циклично, подобно рядам миниатюрных весел. Взаимодействующие белки тонких и толстых филаментов были вьщелены и охарактеризованы, получив соответственно названия актин (этот белок содержится в цитоскелетных структурах в наибольших количествах) и миозин (он обычно встречается в ассоциации с актином в клеточных структурах, ответственных за подвижность). Практически все, что мы знаем сейчас об этих двух важных белках, имеющихся почти во всех эукариотических клетках, является результатом изучения актина и миозина, экстрагированных из мышечной ткани. [c.78]

Базальная мембрана полностью окружает мьпиечную клетку, но в области нервно-мьш1ечного соединения имеет особые свойства. Можно, например, получить антитела, связывающиеся только с этим участком. Специализированная базальная мембрана нервно-мьш1ечного соединения, хотя она и кажется в электронном микроскопе несущественной и слабо выраженной структурой, очень важна для пространственной организации компонентов по обе стороны синапса-того места, где нерв передает сигнал мышце. Данные в пользу центральной роли этой мембраны в построении синапса будут подробно рассмотрены в главе 18 (разд. 18.4.3). Этот хорошо изученный пример с очевидностью показывает, что мы еще многого не знаем о базальных мембранах. Он позволяет также предполагать, что специфические (но пока не идентифицированные) компоненты внеклеточного матрикса могут играть определяющую роль в процессах клеточного узнавания, в том числе тех, с которыми связано эмбриональное развитие. [c.239]

Применение электронной микроскопии позволило обнаружить и приближенно охарактеризовать целый ряд еще более сложных четвертичных структур при этом иногда дополнительно использовался рентгеноструктурный анализ низкого разрешения. На рис. 1.7 показан для примера очень крупный сложный белок, пируватдегидрогеназный комплекс Е. соИ. Мол. масса этого комплекса составляет примерно 5-10 дальтон. Комплекс состоит из цепей трех типов — t, р и f. Суммарный субъединичный состав пируватдеги-дрогеназы, по-видимому, описывается формулой t24(P2)i2 (f2)i2- ДРУгой пример — вирус табачной мозаики, состоящий из 2130 идентичных белковых субъединиц, которые образуют спираль вокруг единственной молекулы РНК длиной 6400 нуклеотидов. Имеются некоторые данные и о четвертичной структуре еще более сложных систем — о белковых ас-социатах в волокнах поперечнополосатых мышц и о белковых субструктурах в таких сравнительно сложных вирусах, как бактериофаги Т2 и Т4. [c.20]

Белок скелетной мышцы млекопитающих миозин состоит из трех субъединиц полипептида, называемого тяжелой цепью (Л1г=200ООО), и двух типов легких цепей (Л1г = 20 000) молекула миозина содержит по две копии каждой из этих трех субъединиц. Под электронным микроскопом она выглядит как палочка, образованная двойной спиралью палочка оканчивается двумя глобулярными головками, которые называют поперечными мостиками (рис. 4.2,А). Легкие цепи локализованы только в области головок. Молекулы миозина упакованы в А-нитях упорядоченным образом в виде спирали, при этом наружу выступают поперечные мостики (рис. 4.2,5) именно они обладают АТРазной активностью. [c.64]

Мембраны саркоплазматического ретикулума — удобная модель для изучения механизма преобразования энергии при ак-тивнем транспорте ионов. Для исследования биохимических и структурных свойств саркоплазматического ретикулума используют преимущественно микросомальную фракцию, выделяемую из скелетных мышц кролика в результате гомогенизации ткани и последующего дифференциального центрифугирования. Под электронным микроскопом она выглядит как довольно гомогенная смесь замкнутых пузырьков диаметром от 50 до 200 нм. В мембранах такого препарата локализован высокомолекулярный белковый компонент — Са-АТФаза, на долю которого приходится от 70 до 90% всего белка. Благодаря исключительной простоте данной системы ионного транспорта она в настоящее время детально охарактеризована. [c.52]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология