Цистеин химические свойства

Конкретная конфигурация (вторичная, третичная и четвертичная структуры) любого белка полностью определяется первичной структурой входящих в его состав полипептидных цепей и зависит от химических свойств боковых групп аминокислотных остатков. Так, при укладке полипептидной цепи неполярные гидрофобные) боковые группы склонны ориентироваться во внутреннюю область белка, в то время как полярные (гидрофильные) группы стремятся быть экспонированными на поверхности белковой глобулы. Пространственная структура белка стабилизируется за счет химических взаимодействий, в том числе гидрофобных контактов, водородных связей и дисульфидных мостиков (—8—8—). Последние, как правило, образуются, когда в процессе укладки цепи боковые группы остатков цистеина оказываются достаточно сближенными (рис. 10.19). [c.26]

Первичная структура белков. На рис. 2-1, В показано, что три аминокислоты (аланин — Ала, аспарагиновая кислота — Асп и лейцин — Лей) соединены в следующем порядке — Aлa-A п-Лeй, образуя полипептид. Однако те же самые аминокислоты могут быть соединены шестью различными способами Ала-Асп-Лей, Ала-Лей-Асп, Асп-Ала-Лей, Асп-Лей-Ала, Лей-Ала-Асп, Лей-Асп-Ала. Хотя каждый из трипептидов построен из одних и тех же субъединиц, физические и химические свойства их несколько отличаются, т. е. они представляют собой шесть разных химических соединений. Из четырех разных аминокислот (папример, из трех прежних плюс валин) можно было бы получить 24 тетрапептида. В молекуле белка аминокислоты могут располагаться в любом порядке, причем каждая аминокислота может неоднократно повторяться в цепи. Исходя из этого, легко представить себе, что, хотя во всех белках используются одни и те же субъединицы, число их сочетаний астрономически велико другими словами, возможно создание невероятно большого числа белков, причем каждый будет иметь свойства, хоть немного отличающиеся от свойств других белков. Для многих белков уже известна полная последовательность аминокислот. Аминокислотная последовательность одного из таких белков — гормона инсулина — показана на рис. 2-2. Молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей, одна из которых содержит 30 аминокислот, другая — 21. Обе цепи соединены дисуль-фидными связями. Дисульфидные связи образуются благодаря тому, что в состав аминокислоты цистеина (Цис) входит атом серы и две молекулы цистеина связываются двумя атомами серы (рис. 2-2). [c.20]

Аминокислоты вступают во многие химические реакции благодаря наличию в их молекулах нескольких реакционноспособных групп. Алифатические моноаминомонокарбоновые кислоты проявляют химические свойства, типичные для карбоксильной группы и аминогруппы. Другие аминокислоты, кроме того, вступают в реакции, в которых принимают участие функциональные группы их боковых цепей. Например, цистеин вступает в реакции, характерные для сульфгидрильной группы (—SH), тирозин — в реакции фенольной группы и т. д. Такие же реакции характерны для белков, содержащих соответствующие R-группы. [c.118]

Созревание теста и развитие у него вязкоэластических свойств принято объяснять образованием белками клейковины пространственной сетки путем сшивания белковых молекул, присутствующих в отдельных частицах муки. Эти молекулы находятся в исходной муке в форме плотно свернутых клубков и удерживаются в такой конфигурации физическими силами, в частности внутримолекулярными ковалентными дисульфидными мостиками между остатками цистеина. Перемешивание теста сопровождается разрывом некоторых сравнительно слабых когезионных связей (таких, как водородные связи), что делает возможным гидратацию, набухание и развертывание молекул белков в солевом растворе теста. Это влечет за собой ряд внутри- и межмолекулярных химических реакций белков и заканчивается образованием устойчивой трехмерной структуры созревшего теста. Согласно общепринятому представлению, важнейшими из этих реакций, по-видимому, являются реакции тиол-дисульфидного и дисульфид-дисульфидного обмена. [c.605]

Все ферменты являются белками. Белки представляют собой линейные полимеры, точнее, сополимеры, построенные из связанных между собой остатков аминокислот. В состав большинства белков входят 20 важнейших аминокислот — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, серин, треонин, лизин, аргинин, гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан, цистеин, цистин, метионин, пролин и оксипролин их химические формулы и обозначения приведены в таблице на стр. 5. Молекула каждой аминокислоты (1) достаточно проста и обязательно содержит две реакционноспособные группировки — одну, обладающую основными свойствами (аминогруппа HgN—) и другую, имеющую кислотные, свойства (карбоксильная группа — СООН), f. f. [c.39]

Наличие поперечных химических связей в белках сообщает им специфические свойства, такие, как нерастворимость, меньшая способность к набуханию под действием полярных растворителей и повышенная прочность в мокром состоянии. В небольших молекулах таких биологически активных белков, как инсулин и рибонуклеаза, поперечные дисульфидные мостики оказываются необходимыми для проявления этими белками биологической активности. При этом дисульфидные поперечные связи не участвуют непосредственно в биохимических процессах, а функции их заключаются в сохранении в неизменном состоянии такой конформации молекул белка, которая необходима для проявления биологической активности. Модификация дисульфидных поперечных связей шерсти, а также введение в нее новых поперечных связей часто придают новые интересные свойства этому белку. Такими свойствами могут быть повышение прочности на разрыв, уменьшение способности к свой-лачиванию, увеличение устойчивости к агрессивным химическим реагентам (щелочи, кислоты, окислители или восстановители), повышение устойчивости к моли и износостойкости, а также повышение прочности окрашивания. Было показано, что дубление коллагена, необходимое для превращения сырья в технический продукт, также является процессом образования поперечных связей. Поскольку коллаген не содержит цистеина или цистина, в сшивании, протекающем при дублении, участвуют, по-видимому, другие группы, возможно аминные и гидроксильные. В настоящем разделе будут рассмотрены в первую очередь поперечные химические связи упоминавшихся выше классов белков. Шерсть — типичный кератин, являющийся одним из наиболее детально изученных в этом плане белков, дает интересные и наглядные примеры образования, расщепления и поведения как дисульфидных, так и вводимых искусственно поперечных химических связей другого типа. [c.395]

Аскорбиновая кислота содержит два асимметричных атома углерода в 4-м и 5-м положениях, что позволяет образовать четыре оптических изомера. Природные изомеры, обладающие витаминной активностью, относятся к Ь-ряду. Аскорбиновая кислота хорошо растворима в воде, хуже—в этаноле и почти нерастворима в других органических растворителях. Из представленных структурных формул видно, что наиболее важным химическим свойством аскорбиновой кислоты является ее способность обратимо окисляться в дегидроаскорбиновую кислоту, образуя окислительно-восстановительную систему, связанную с отщеплением и присоединением электронов и протонов. Окисление может быть вызвано различными факторами, в частности кислородом воздуха, метиленовым синим, перекисью водорода и др. Этот процесс, как правило, не сопровождается снижением витаминной активности. Дегидроаскорбиновая кислота легко восстанавливается цистеином, глутатионом, сероводородом. В слабощелочной (и даже в нейтральной) среде происходит гидролиз лактонового кольца, и эта кислота превращается в дикетогулоновую кислоту, лишенную биологической активности. Поэтому при кулинарной обработке пищи в присутствии окислителей часть витамина С разрушается. Аскорбиновая кислота оказалась необходимым пищевым фактором для человека, обезьян, морских свинок и некоторых птиц и рыб. Все другие животные не нуждаются в пищевом витамине С, поскольку он легко синтезируется в печени из глюкозы. Как оказалось, ткани витамин-С-чувствительных животных и человека лишены одного-единственного фер- [c.238]

Серусодержащие аминокислотные остатки имеют важное значение в связи с особыми химическими свойствами серы. Высокая поляризуемость атома серы делает серусодержащие группировки особенно эффективными в реакциях нуклеофильного замещения (в качестве как замещаемых, так и замещающих группировок). Тиоловая группа цистеина является отличным нуклеофильным агентом. Даже тиоэфирная группа метионина обладает нуклеофильными свойствами, о чем свидетельствует ее способность к образованию сульфониевых производных типа 8-аденозилметионина. Цистеин легко окисляется в цистин, и эта реакция в белках служит единственным способом образования истинно ковалентной связи между разными полипептидными цепями или между остатками одной цепи. Такие дисульфидные связи при некоторых условиях могут вступать в обменные реакции, в результате которых происходит обмен радикалов, соединенных с атомами серы [c.23]

Так как при действии иодистого метила на 5-аденозил-Ь-гомо-цистеин вводится новый асимметрический центр, образуется смесь двух сульфониевых диастереомеров, т. е. (+)-5-аденозил-Ь-метио-нины. В результате расщепления смеси ферментативным путем был получен (-г)-З-аденозил-Ь-метионин. В изученных ферментных системах он оказался совершенно неактивным, но по своим химическим свойствам (за исключением оптического вращения) был идентичен активному метионину , (—)-5-аденозил-Ь-метионину, синтезированному ферментативным путем [232]. [c.68]

Химические свойства шерсти обусловлены химической структурой кератина и наличием в нем групп, способных взаимодействовать друг с другом (остатков цистина и цистеина), солевыми связями между остатками глутаминовой и аспарагиновой кислот и свободными аминогруппами и, наконец, водородными связями. Кератин шерсти, таким образом, химически представляет собой полиэлектролит. Шерстяное волокно состоит в основном из трех слоевг [c.26]

Препараты окситоцина и питрессина содержат соответственно 3,06 и 3,10% серы и 14,3 и 10,5% тирозина [58]. Следует напомнить, что высокое содержание серы и тирозина характерно также и для препаратов инсулина. Гормоны задней доли гипофиза во многом напоминают инсулин и по физико-химическим свойствам. Они также расщепляются протеолитическими ферментами на аминокислоты [59] и инактивируются восстановителями, например цистеином [60]. Однако в отличие от инсулина они реактиви- [c.318]

Углеводороды алканы, алкены, алкины, диеновые углеводороды, ароматические углеводороды (физические и химические свойства, способы получения). Представление о строении циклоалканов. Кислородсодержащие соединения спирты одноатомные и многоатомные, фенол, альдегиды, карбоновые кислоты, сложные эфиры (физические и химические свойства, способы получения и области применения, медико-биологическое значение). Азотсодержащие соединения амины алифатические и ароматические, аминокислоты (физические и химические свойства, способы получения, медико-биологическое значение). Строение отдельных представителей аминокислот глицина, аланина, цистеина, серина, глутаминовой кислоты, лизина, фенилаланина и тирозина. Строение и химические свойства гетероциклических соединений (пиридин, пиррол, пиримидин, пурин). Строение пиримидиновых и пуриновых оснований цитозина, урацила, тимина, аденина, гуанина. [c.758]

По своим химическим свойствам почти половина белковых заместителей относится к неполярным с относительно небольшими углеводородными остатками. Полярные заместители R обладают различными свойствами. Четыре из них (Asp, Glu, Туг и ysSH) содержат кислотные группы, три (His, Lys, Arg) представляют собой остатки оснований, а две (Asp (NHa) Glu (NH2) — амидные группы. Кислотная группа SH принимает участие в биохимических реакциях, но структурная ее роль другая цистеин легко окисляется кислородом воздуха с образованием цистиновых дисульфидных связей —S—S— между двумя остатками цистеина, которые имеют большое значение в формировании необходимой пространственной структуры белковой молекулы. В отличие от других аминокислот соответствующие заместители пролина и оксипролина присоединяются к полипептидной цепи в двух точках, что приводит к резкому изменению конформации цепи в этих местах, а также влияет на пространственное расположение полипептидной цепи. [c.83]

Превращение двух сульфгидрильных, или тиольных, групп в дисульфидную представляет собой окислительно-восстановительную реакцию, чувствительную к присутствию в растворе акцептора (донора) электронов. Для кинетического изучения денатурации особенно важно то обстоятельство, что взаимодействия остатков ys в белковой молекуле определяются не столько различиями в химических свойствах их сульфгидрильных групп (они, как правило, незначительны), сколько стереохимическими факторами и конформационными возможностями полипептидной цепи. Скорость образования S-S-связи между любой парой остатков цистеина зависит исключительно от их взаимного расположения в пространстве и, следовательно, может являться количественной характеристикой вероятности соответствующих конформационных переходов. Идентификация дисульфидной связи ведет к обнаружению конформации, обеспечивающей ее образование. Термодинамическое условие состоит в том, что конформационное состояние белковой цепи, стабилизирующее данную дисульфидную связь, должно в той же степени быть стабилизировано наличием этой связи. Следовательно, конформационная основа механизма свертывания проявится благодаря конформациям промежуточных состояний, [c.359]

Для однозначной идентификации положения дисульфидных связей важно, чтобы каждый из цистинсодержащих пептидов включал только один дисульфидный мостик. Предварительно необходимо установить число и положение в полипептидной цепи остатков цистеина поэтому к анализу приступают лишь после определения полной аминокислотной последовательности полипептидной цепи или цепей исследуемого белка. Число дисульфидных связей можно определить с помощью различных методов. Для этого наряду с установлением первичной структуры проводят исследование физико-химических свойств белка. Данные относительно внутри- и межцепочечных дисульфидных [c.166]

Как было показагю впервые И. П. Павловым и его школой, ряд ферментов пищеварительных соков выделяется также в неактивной или малоактивной форме. На основании этих работ возникло представление о неактивной форме ферментов. Неактивная форма ферментов носит название профермента, или 3 и м о г е н а. Механизм превращения проферментов в активные ферменты может быть различным. Во многих случаях он сводится к разрушению присутствующего в проферменте парализатора, препятствующего проявлению действия фермента. По-видимому, именно таков механизм активирования профермента поджелудочной железы — трипсиногена - ферментом кишечного сока — энтерокиназой (стр. 314). К чему сводится активирующее действие ряда простых химических соединений — сказать часто трудно. Как бы то ни было, с этим действием необходимо считаться. Активность слюнной амилазы (фермента, осахаривающего крахмал) сильно повышается, например, в присутствии хлористого натрия. Соляная кислота активирует действие пепсина (фермента желудочного сока) и тем стимулирует автокаталитическое превращение профермента пепсиногена в пепсин. Липаза (фермент, расщепляющий жиры) активируется желчными кислотами, входящими в состав желчи, и т. д. Тканевые протеазы катепсины, растительная протеаза папаин, фермент аргиназа и некоторые другие сильно активируются так называемыми сульфгидрильными соединениями, содержащими SH-rpynny (цистеин, глютатион, сероводород), а также аскорбиновой кислотой. Все эти соединения обладают выраженными восстанавливающими свойствами. Таким образом, можно думать, что некоторые ферменты обнаруживают максимальную активность в восстановленной форме. [c.119]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология