Энтропия процесса денатурации

Хотя действие излучения не аналогично тепловой денатурации, все же между обоими явлениями имеется тесная связь. Давно известно, что устойчивость белков к денатурации (если последняя характеризуется снижением растворимости белков) понижается под действием ионизирующего излучения [31]. Фрике [79, 80] показал, что относительно малые дозы рентгеновских лучей (33 000 р) не вызывают немедленно заметных изменений свойств яичного альбумина, но они ускоряют тепловую денатурацию. Результаты его работы показывают, что образование разрывов в полипептидных цепях может быть обнаружено только при повышении температуры, когда процесс развертывания специфической белковой структуры происходит с повышенной скоростью. Существование скрытых разрывов подтверждается низкой энергией активации этого процесса. Процесс развертывания сопровождается выигрышем энтропии меньшим, чем [c.229]

Изменение скоростей реакции и инактивации с повышением температуры различно. Поэтому если опыт проводится за малый промежуток времени, то оптимум может лежать при более высоких температурах, чем при длительном опыте. Уже при 60° большинство ферментов инактивируется. При денатурации (инактивации) ферментов теплота активации этого процесса велика— порядка 40—ккал моль, но так как энтропия активации тоже велика, то такие реакции идут быстро. [c.250]

Примером подобных процессов служит денатурация белков. В этой реакции вследствие разрыхления структуры белка и разрыва при активации части солевых мостиков между кислотными и основными группами энтропия при активации возрастает (AS >0), и хотя энергия активации велика, AGI мало, а поэтому скорос ъ реакции значительна. [c.128]

Глобулярная пространственная структура белков в значительной мере стабилизована гидрофобными взаимодействиями неполярных аминокислотных остатков. Энтальпия перехода из развернутого состояния в свернутое невелика, уменьшение же энтропии при переходе развернутой полипептидной цепи в свернутое компактное состояние компенсируется выигрышем энтропии в результате сокращения контактов неполярный остаток — вода. Процесс денатурации можно рассматривать как изменение окружения неполярных аминокислотных остатков от неводного окружения к водному. При этом резко увеличивается число контактов неполярных боковых групп с молекулами воды, что должно вызывать дополнительное структурирование воды и приводить к возрастанию свободной энергии системы. Возникновение множества случайных межмолекулярных гидрофобных взаимодействий, осуществляющихся при столкновениях денатурированных макромолекул, приводит к снижению свободной энергии системы. В результате протекающих при этом процессов макромолекулы белков частично теряют растворимость и в растворах появляются агрегаты макромолекул, накопление которых обусловливает в дальнейшем возникновение прочных объемных дисперсных структур [301, 302]. [c.130]

Поэтому увеличение энтропии при денатурации, хотя и достигает значительной величины, практически компенсируется положительным значением АН, и изменение свободной энергии АО имеет небольшое отрицательное значение. Процесс денатурации, значит, является экзергоническим и протекает самопроизвольно при повышенной температуре (для трипсина при 50° С АО = — 1270 кал моль). [c.185]

Из этого уравнения видно, что Ь.Р может иметь отрицательный знак тогда, когда ДЯ также имеет отрицательный знак, а является положительной или небольшой отрицательной величиной. Такой же знак дf будет иметь, если лЯ положительна, а д5 является большой положительной величиной. Последний случай имеет особое значение для понимания процессов денатурации белков. Выше уже было указано, что денатурация белков представляет собой эндотермическую реакцию, требующую приблизительно 10 кал на I моль белка. С другой стороны, мы знаем, что денатурация происходит очень легко даже при комнатной температуре и может быть вызвана множеством агентов (мочевиной и др.). Поскольку энтропия при денатурации возрастает и член 7д5 положителен (уравнение 3), необходимо принять, что Ь.Р имеет отрицательный знак. Процесс денатурации белков аналогичен, таким образом, процессу таяния льда и представляет собой эндотермическую реакцию, протекающую самопроизвольно в результате возрастания энтропии. Изменение в величине свободной энергии АР может быть вычислено из уравнения (4), если известна постоянная равновесия [c.160]

Уравнение (6.42) позволяет также объяснить существование быстрых процессов с большими энергиями активации и медленных с малыми энергиями активации. Например, денатурация протеинов характеризуется очень высокой энергией активации, однако эта реакция идет быстро, так как очень сильно возрастает энтропия. [c.278]

Гош и Булл [148] считают, что при низких концентрациях сывороточного альбумина возрастание энтропии, возможно, связано с поверхностной денатурацией белка (см. рис. 38, кривая 1). При более высоких концентрациях ЧСА энтропийные изменения становятся отрицательными, что связано с процессом конденсирования белковой пленки на границе раздела фаз. Эти литературные данные подтверждают наличие резкого максимума межфазной прочности в области очень маленьких концентраций сывороточного альбумина. [c.212]

AO" = 60,7 кДж. 18.32. Процесс денатурации является эндотермическим, следовательно, АН положительно. Изменение энтропии в этом процессе тоже положительно, поскольку денатурированный белок обладает меньщей регулярностью и упорядоченностью, чем исходный. Поэтому ДО имеет положительное значение при низких температурах, но становится отрицательным по мере повышения температуры. 18.34. Энтропия чистого кристаллического вещества при О К, согласно определению, равна нулю. При повышении температуры энергия, которую система получает от окружающей среды, распределяется по различным формам энергии, доступным системе. Энтропия является мерой степени хаотичности распределения этой энергии по различным энергетическим состояниям. Эта мера всегда положительна по отношению к исходному состоянию (О К), относительно которого ведется отсчет. 18.35. а) В перемешанной колоде карт б) у игрушек, разбросанных по комнате в) у деталей разобранного приемника. 18.37. а) Этот процесс протекает самопроизвольно с образованием насыщенного раствора Mg l2- При [Mg lj = 6 М выполняется условие ДО = О и достигается равновесие. б) Самопроизвольной является обратная реакция, в) Реакция протекает самопроизвольно. 18.40. а) АН положительно, AS положительно ДО = 0 б) АН положительно, AS положительно, ЛО отрицательно в) АН положительно, AS положительно, ДО положительно. [c.475]

Термодинамика процесса денатурации лизоцима, как и некоторых других белков, была детально охарактеризована П.Л. Приваловым [40]. В его работе с У. Пфейлем была обнаружена высокая чувствительность энтальпии и энтропии развертывания белковой цепи к температуре, что, согласно закону Кирхгофа, должно свидетельствовать о различии в теплоемкостях свернутого и развернутого состояний [100]. Это видно из рис. III.13, где представлены зависимости эн-тальпийных (Н°) и энтропийных (TS°) вкладов в свободную энергию свернутой и развернутой форм лизоцима. Более высокое значение теплоемкости развернутого состояния, по мнению Привалова, Пфейля и других исследователей [100-103], связано прежде всего с температурнозависимым упорядочением молекул воды вокруг неполярных остатков, более доступных в этом случае. На рис. 111.13 показаны также температурная зависимость свободной энергии Гиббса (G°) двух состояний и температурная зависимость разности ДО = [c.379]

В табл. 21.1 приведены значения различных термодинамических параметров, характеризующих процесс денатурации рибонуклеазы, для трех низких значений pH и температуры 30°С (при таких pH относительная стабильность нативной формы уменьшается достаточно сильно, чтобы можно было изучать процесс денатурации в удобном температурном диапазоне). При этих условиях и АН , и довольно велики и положительны, а величина относительно мала. Существенное увеличение энтропии в процессе денатурации показывает, что при 30°С энергия нативной формы значительно ниже, чем денатури- [c.211]

В дальнейшем подобная компенсационная зависимость между энергией активации и lg Р2 (А5 в теории абсолютных скоростей реакций) изучалась Хиншельвудом, Лейдлером, Эйрингом и др. исследователями [234, 235]. Интересно отметить, что представления о компенсационном эффекте не противоречат выводам из теории абсолютных скоростей реакций, так как, согласно этой теории, скорость реакции определяется не просто теплотой активации, а изменением свободной энергии [147], при определении которой учитывается и изменение энтропийного фактора. В качестве одного из типичных примеров на стр. 424 монографии по теории абсолютных скоростей реакций [147] рассматриваются кинетические данные по денатурации белков [236, 237]. Несмотря на исключительно высокие температурные коэффициенты этих реакций, соответствующие энергиям активации примерно 100 ккал и больше, реакции протекают с заметными скоростями даже при обычной температуре. Кроме того, как видно из табл. 18, несмотря на то что теплота активации АН изменяется в пределах 50—100 ккал, константы скорости реакции меняются незначительно. Это объясняется тем, что исключительно высокие энергии активации в значительной степени компенсируются сильным возрастанием энтропии в процессе активации [147], в результате чего АР+ остаются почти постоянными и сравнительно небольшими, что приводит, согласно теории абсолютных скоростей реакции, к малоизменяющимся и относительно высоким константам скоростей реакций. [c.532]

Большая величина ЯактСАЯ ) в приведенном уравнении — это именно то, что отличает тепловую денатурацию белков от обычных химических процессов. Поэтому с изменением температуры скорость денатурации изменяется очень быстро. Величину АО можно рассчитать на основе теории абсолютных скоростей реакций. При скорости денатурации в пределах 10 —величина ДОФ составляет около 80 кДжХ Хмоль-. Так как ДЯ Ф АОФ+7 А5Ф, а величина ДЯФ обычно лежит в пределах 300—500 кДж мoль- из этого следует, что Д5Ф имеет необычно большую величину, лежащую между 200 и 1000 Дж-град- Х Хмоль- Этот факт имеет очень простое объяснение. В начале денатурации происходит разрыв множества связей, значительные конформационные перестройки белка и высвобождение ассоциированных молекул растворителя, что сопровождается увеличением энтропии, т. е. возрастанием степени неупорядоченности. Величина Д5 для процесса денатурации в целом, при полной неупорядоченности полипептидных цепей, может составлять несколько тысяч Дж-град- моль Процесс денатурации может включать несколько стадий, идущих по различным альтернативным путям, однако для описания всего процесса в целом с точки зрения термодинамики необходимо знать только величину энергии активации самой медленной стадии. Такой стадией обычно является первая стадия процесса. [c.84]

При дальнейшем подщелачиванш ДНК Г продолжается раскручивание двойной спирали Уотсона — Крика, однако в отличие от линейной и нековалентно-замкнутой ДНК этот процесс происходит без разделения цепей, что понижает энтропию денатурированного состояния и, следовательно, делает денатурацию менее выгодной (чем в случае линейной и нековалентно-замкнутой ДНК). Конечным итогом денатурации является образование плотного клубка с высоким коэффициентом седиментации (IV на рис. 4.19). Если в такой денатурированной молекуле провести разрыв в одной из цепей, то возникают циклическая одноцепочечная ДНК с коэффициентом седиментации 18S (V на рис. 4.19) и линейная одноцепочечная ДНК с коэффициентом седиментации 16S (VI). Формы V и VI получаются также при щелочной денатурации ДНК П. [c.270]

Как и в кинетике химической, исследования зависимости скорости реакции от темп-ры в интервале, когда не наблюдается тепловой денатурации Ф., позволяют оценивать энергетич. характеристику процесса, важную для понимания механизма действия Ф. Трудность интерпретации экспериментальных данных зависимости стационарной скорости реакции от темп-ры связана с тем, что ферментативные реакции представляют сложные последовательные процессы. Если измеряемая скорость лимитируется к.-л. одной из последовательных реакций, нанр. если ею является максимальная скорость реакции, определяемая одноступенчатым распадом фермент-субстратного комплекса К=А+г[Е]о, то исследование зависимости V= Т) позволяет оценить энергию активации этой стадии реакции. При возможности измерения констант скорости отдельных стадий реакции при различных темп-рах могут быть оценены соответствующие величины энергии активации. Изучение зависимости константы субстрата (К ) от темп-ры позволяет оценивать термодинамич. константы образования ЕВ-комплекса (ДЯ, АР, А8). Применение теории абс. скоростей реакций (теории переходного состояния) при анализе кинетики нек-рых ферментативных реакций позволило оценить энтальпию, энтропию и свободную энергию активации. Общий вывод из относительно небольшого пока числа таких исследований состоит в том, что высокая каталитич. активность Ф. объясняется как существенным снижением энергии активации, так и значительным благоприятным изменехгнем энтропии системы в ходе реакции. [c.210]

Полезным является сопоставление термодинамических процессов, происходящих при денатурации и при плавлении льда. И тот, и другой процессы являются эндотермическими — система поглощает тепло. В обоих случаях процесс осуществляется в конечном счете благодаря значительному возрастанию энтропии. Наконец, процесс нарушения связей между молекулами воды в кристаллической решетке льда аналогичен процессам разрушения водородных связей и связей между гидрофобными группами, которые стабилизируют нативную структуру белковой молекулы. Следует отметить, что количество тепла, связываемого денатурирующимся белком, сопоставимо по порядку величин с суммарной энергией водородных связей белковой молекулы. Разумеется, полного совпадения здесь и не должно быть, так как водородные связи не являются единственным видом связей, поддерживающих конформацию полипептидных цепочек. [c.192]