Триптофан спектр

Заметим, что именно аминокислоты фенилаланин, тирозин и триптофан обусловливают спектры поглощения белков в ультрафиолетовой области спектра. Обычно считают, что максимум поглощения белков соответствует 280 нм. [c.30]

Ультрафиолетовые спектры белков отличаются сильным поглощением, характеристическим для ароматических фрагментов аминокислот, входящих в их состав фенилаланин, тирозин, триптофан. Эти спектры поглощения используют для аналитического определения остатков указанных аминокислот. Резкий максимум поглощения, характерный для нуклеиновых кислот и нуклеопро-теидов, позволяет определить их содержание в отдельных клетках. [c.361]

Растворы нуклеиновых кислот бесцветны, они не имеют полос поглощения в видимой части спектра, однако в ультрафиолетовой области они имеют характерный максимум поглощения в области 2600 А. В этой же части спектра находится область 2800 А, ультрафиолетовый свет которой поглощается также белками (их циклическими аминокислотами— тирозином и триптофаном). Изучение поглощения в ультрафиолетовой части спектра проводится с помощью спектрофотометра или фотоэлектроколориметра ФЭК-Н, снабженного ультрафиолетовым осветителем. [c.72]

Плоские кольцевые системы таких аминокислот, как гистидин, тирозин, фенилаланин и триптофан, в принципе могут совершать вращения в протеине относительно осей С —СР к — с . Однако такие вращения часто затруднены вследствие взаимодействия с другими атомами протеина, так что внутри протеина эти вращения ограничены. Процесс ограничения вращений достаточно хорошо удается наблюдать по спектрам ЯМР Н. Поскольку электронные оболочки атомов соседних кольцевых систем по-разному экранируют внешнее магнитное поле, то эффект экранирования можно наблюдать не только на данном атоме, но и на соседних атомах. Таким образом, эффект экранировки определяется расположением протонов в пространстве по отношению ко всей молекуле. Ароматические кольца таких аминокислот, как тирозин и фенилаланин, симметричны относительно оси второго порядка [c.103]

Небольшое видоизменение механизма, указанного в пункте 5, состоит в том, что сочетаются изменения в термодинамических свойствах иона металла со связыванием субстрата в активном центре. Хорошие примеры дают два фермента, содержащие железопорфирины. Связывание субстрата триптофан-2,3-диоксигеназой увеличивает константу образования комплекса с СМ ионом Ре примерно в 100 раз, а константу образования комплекса с СО ионом Ре примерно в 50 раз образование комплекса Ре Ог удается наблюдать только в присутствии субстрата [101]. Связывание камфоры камфора-5-монооксигеназой сопровождается изменением числа неспаренных электронов от одного до пяти (одновременно меняются спектры поглощения в ультрафиолетовой и видимой областях и спектры ЭПР) и смещением окислительно-восстановительного потенциала от —0,38 до —0,17 В [221]. На этом может быть основан сложный механизм, способствующий образованию чрезвычайно реакционноспособного интермедиата только в присутствии субстрата. Другой пример такого рода дают реакции изомеризации координированных лигандов (разд. 10.2). [c.240]

Ни одна из 20 протеиногенных аминокислот не поглощает свет в видимой области спектра. Ароматические аминокислоты поглощают свет в ультрафиолетовой области спектра, причем триптофан и тирозин при 280 нм, а фенилаланин — при 260 нм. [c.20]

Разностные ультрафиолетовые спектры. Поглощение света белками в области 250—300 ммк обусловлено в основном наличием в их молекулах ароматических аминокислот трех типов. К ним относятся триптофан и тирозин (последний в ионизованной форме), максимум поглощения которых лежит при 280 ммк, и фенилаланин, для которого наблюдается более слабое поглощение при 260 ммк. Более сильное поглощение белка при 270 ммк, чем при 280 ммк, свидетельствует обычно о том, что большую часть ароматических остатков в белке составляют остатки фенилаланина. [c.298]

Белковые АК - твердые вещества, выделяемые в виде белого порошка, обычно хорошо растворимые в воде и в полярных растворителях. Многие аминокислоты поглощают в ультрафиолетовой (УФ) области, но особенно специфическое поглощение при 280 нм имеют ароматические АК (фенилаланин, тирозин и триптофан) и поэтому содержание белка часто определяют именно по характеру спектра поглощения в УФ-об-ласти. [c.8]

Триптофан (рис. 5.9) имеет дискретный спектр фосфоресценции в тех же условиях, что и фенилаланин. Полученный спектр фосфоресценции триптофана подобен спектру фосфоресценции индола. Подобие спектров фосфоресценции фенилаланина и толуола, триптофана и индола дают основание считать, что люминесцентные свойства простых ароматических соединений определяются бензольным или индольным циклом и ближайшей группой заместителя. Этот вывод подтверждает подобную точку зрения, полученную при исследовании люминесцентных свойств производных бензола. [c.248]

Для детального изучения свойств и особенностей неорганической матрицы использовали органические соединения-примеси бензол, толуол, простейшие ароматические соединения, структурные спектры люминесценции которых в органической матрице хорошо известны фенол и анилин, имеющие электро-нодонорные группы, спектры люминесценции которых в органической матрице представляют собой широкие, практически бесструктурные полосы ароматические аминокислоты (/-фенилаланин, /-тирозин, /-триптофан), практически нерастворимые в органических растворителях, используемых в качестве матриц по методу Шпольского, и хорошо растворимые в воде. Выбор данных соединений был также обусловлен и практическими требованиями определение микроколичеств исследуемых веществ непосредственно в природных водах. [c.245]

Ультрафиолетовые спектры поглощения определяются возбуждением электронных уровней атомов и молекул и обладают максимумами, положение которых характерно для определенных атомных группировок, сопряженных двойных связей и др. В белках ультрафиолетовые спектры поглощения в основном определяются ароматическими аминокислотами — фенилаланином (А зх=260 ммк), тирозином и триптофаном (А зх=280 ммк), причем спектры поглощения [c.55]

Давно известно, что облучение водных растворов белков изменяет спектры поглощения в ультрафиолетовом свете. На рис. 39 приведены данные Гузман Баррона [62], полученные при облучении сывороточного альбумина быка рентгеновскими лучами, Максимум поглощения при 2800 А в значительной мере обусловлен тирозином и частично триптофаном максимум [c.225]

Из нефти Хаудаг получен АК, из которого затем экстракционнохроматографическим способом дополнительно выделена узкая фракция со следующим элементным составом С—64,5 Н—6,1 N—13,5 О—16,1 мас.%, молекулярной массой 238, температурой плавления 82—87°С. После гидролиза этой фракции получены кристаллы, которым на основании определенных элементного состава и молекулярной массы приписана эмпирическая формула С11,2Нц,9К2,08О1,9з. Это вещество имело гораздо более высокую температуру плавления, слабо растворялось в воде и спирте, имело кристаллическую структуру (по рентгенограммам) и, судя по ИК-и масс-спектрам, среди выделенных веществ мог присутствовать триптофан. В пересчете на нефть концентрация этой тринтофановой гидролиз-но1"1 фракции составляла около 0,0012 мас.%. [c.48]

В УФ-части спектра зрительного пигмента обычно присутствуют также две полосы. 7-Полоса с Ятах при 280 нм обусловлена ароматическими аминокислотами (тирозином и триптофаном) белка, в то время как имеющая низкую интенсивность р-полоса при 330 нм обычно рассматривается как цис-полоса , обусловленная тем, что ретинальдегидные хромофоры имеют г( с-конфигурацию (ср. цис-ппш- каротиноидов разд. 2.3.3). Имеются доказательства, что фотохимическая активность связана с р-полосой поглощения. [c.309]

Пэтел и сотр. [69] кроме спектров миоглобина (см. разд. 14.2.4.1) исследовали также спектры водных растворов окси-и дезоксигемоглобинов в области от О до —5 т. В спектрах свободных р-цепей были обнаружены резонансные сигналы обменивающихся NH-протонов индольного кольца триптофанов Л-12 и С-3 при —0,2 и —0,5 т. Их положение фактически не зависит от степени окисления гем-групп или от ассоциации в некооперативный Р4-тетрамер. Ни для одного из состояний Р-цепей не было обнаружено сигналов в области ниже —0,6т, в отличие от миоглобина (см. предыдущий раздел). Триптофан Л-12 из а-цепей в этой области не дает сигнала обменивающегося протона. В частности, примечательно, что триптофановые остатки действительно слишком удалены от гем-группы, чтобы можно было ожидать значительных сдвигов за счет сверхтонкого взаимодействия или эффектов кольцевого тока, что согласуется с этими наблюдениями. Тем не менее спектры окси- и дезокси-форм кооперативного тетрамера (ар)г, т. е. интактного гемоглобина, заметно различаются. Было высказано предположение, что смещение пика при —2,18 т, соответствующего одному протону в спектре оксигемоглобина НЬОг, к —4,14 г при дезоксигенации указывает на перестройку четвертичной структуры, которая сопровождает это превращение (см. с. 375), или на изменение третичной структуры, связанное с этой перестройкой. [c.378]

Высказано предположение, что в реакцию вступают ароматические части белков, так как оптическая плотность растворов белков обычно проявляет общее возрастание при облучении. Это увеличение было известно почти 30 лет назад [S88—S90] и подтверждалось несколько раз [В28, С16, Р7]. В интерпретации спектров поглощения следует быть осторожным, поскольку образование агрегатов денатурированного белка увеличивает способность раствора рассеивать свет [А18, D75, Р12, Р14], давая тем самым повод к кажущемуся увеличению поглощения в области 240—340 ммк. Однако, по-видимому, светорассеянием нельзя объяснить все спектроскопические изменения. Определенно установлено действие на тирозиновую составляющую белка [В28], напоминающее действие, оказываемое на сам тирозин (стр. 246). В некоторых случаях найдено, что оптическая плотность белков убывает при облучении, особенно вблизи 280 ммк возможно, что это вызвано действием на триптофап-ную составляющую. Для самого триптофана при облучении показано уменьшение оптической плотности в спектре поглощения в этой области [В25]. По-видимому, триптофанная составляющая в присутствии дезоксирибонуклеазы вступает в реакцию даже в том случае, если отношение триптофана к присутствующему тирозину составляет только 0,21 [05]. [c.256]

Изучение спектров поглощения этой системы, а также комплекса глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназы с нико-тинамидом позволило сделать вывод о том, что здесь происходит образование комплекса с переносом заряда, в котором триптофан играет роль донора электронов. Развивая эти работы, Шифрин использовал другую модель для изучения переноса заряда в коэнзимах [24]. Он определял электроноакцепторные свойства иона 3-карбамоилпирилиния (1-у -за-мещенный никотинамид), где заместители составили серию -замещенных фенилэтильных производных [c.372]

Основы метода. В разбавленном растворе NaOH тирозин и триптофан имеют разный максимум адсорбции в ультрафиолетовой части спектра. [c.129]

Другой широко используемьп метод определепия белка — измерение оптической плотности белковых растворов — так/ке не свободен от этого недостатка. Ультрафиолетовые спектры большинства белков имеют максимум вблизи 278 ммк. Из данных, приведенных в табл. 8, следует, что в этой области спектра (250—290 ммк) сильно поглощают только триптофан, тирозин и фенилалапип, причем интенсивность поглощения триптофана и тирозина значительно превышает интенсивность поглощепия феиилаланина (фиг. 10) [c.55]

Даже слабые электростатические силы могут влиять на спектр ультрафиолетового поглощения. Например, триптофан имеет две ионогенные кислотные группы, но они находятся далеко от системы сопряженных двойных связей. Тем не менее, когда эти группы оттитровыва-ют, то в спектре происходят малые, но легко заметные изменения. Эти изменения, вероятно, обусловлены влиянием электростатических зарядов МНз- и СОО -групп на энергетические уровни индольного кольца. [c.110]

Пептиды с остатком триптофана на С-конце получены хлорангидридным методом [2145], методом смешанных ангидридов [37, 337, 1028, 2301, 2531, 25986], карбодиимидным [337, 896, 1089, 1784, 2301], азидным [337] и п-нитрофениловым [337] методами. Ингл [1089] нашел, что метод смешанных ангидридов (с изобутилхлоркарбонатом) дает частично рацемизованный продукт реакции так, при реакции карбобензоксиглицина с L-триптофаном в присутствии 1 экв 1 н. едкого натра образуется 60% bo-Gly-DL-Try-OH. Декарбобензоксилирование триптофансодержащих пептидов бромистым водородом в ледяной уксусной кислоте сопровождается разрушением индольного ядра (это приводит к появлению фиолетового окрашивания, изменению в УФ-спектре и в хроматографическом поведении) [291]. Вследствие этого выходы нужного продукта реакции часто бы- [c.205]

У большинства белков в 0,1 н. растворе NaOH поглощение ослабляется с увеличением длины волны, но еще сохраняется при 330—450 ммк, где тирозин и триптофан не поглощают. В качестве контроля для измерения характеристического поглощения при 294 и 280 ммк можно измерить экстинкцию при 320 и 360 ммк и экстраполировать полученные данные к 294 и 280 ммк. У аминокислот, связанных в белке, где максимум поглощения перемещается по сравнению со спектром свободных аминокислот на 1—3 ммк в длинноволновую область, более совершенными стандартами могут служить чистые пептиды, содержащие тирозин и триптофан. Очень серьезным источником ошибок является легкая мутность раствора если белок в условиях анализа склонен к денатурации, то для получения совершенно прозрачного раствора рекомендуется предварительно обработать белок протеолитическим ферментом. [c.269]

Определение триптофана. Триптофан (XVIII) из его раствора в серной кислоте осаждается сернокислой ртутью. Триптофан можно определить также спектрофотометрически, так как он дает интенсивную полосу поглощения в ультрафиолетовой части спектра [72]. Триптофан дает интенсивные цветные реакции со многими альдегидами, например с формальдегидом, диметил-аминобензальдегидом или с глиоксалевой кислотой эти реакции можно использовать для его колориметрического определения [111]. [c.40]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология