Обмен аминокислот Переаминирование

Значение реакций переаминирования в обмене аминокислот [c.233]

Этот витамин играет большую роль в процессах обмена веществ, особенно в азотном обмене. В виде фосфорного эфира он входит в состав активных групп ферментов, катализирующих переаминирование аминокислот, декарбоксилирование аминокислот, а также дезаминирование и превращения отдельных аминокислот. [c.91]

Пировиноградная кислота является также связующим звеном между обменом углеводов и белков, так как она может образоваться из продуктов превращений ряда аминокислот. С другой стороны, она служит источником синтеза аминокислоты аланина, из которой в результате переаминирования могут образовываться другие аминокислоты [c.160]

Глутаминовая и аспарагиновая кислоты, как увидим в дальнейшем, занимают главное место в аминокислотном обмене. Подвергаясь различным превращениям и прежде всего участвуя в реакциях переаминирования, они приводят к образованию многих других аминокислот. Следовательно, можно считать, что в цикле ди- и трикарбоновых кислот осуществляется взаимосвязь между обменом углеводов, органических кислот, жиров, аминокислот и белков в растениях. [c.171]

Аминокислоты, образовавшиеся в растениях при восстановительном аминировании, переаминировании или иначе, подвергаются непрерывному обмену. В основном они используются для синтеза белков, но могут претерпевать и другие превращения— декарбоксилироваться, использоваться для синтеза азотистых оснований и других соединений, отщеплять аминогруппу, полностью окисляться и служить источником энергии для организмов. Познакомимся с некоторыми путями превращений аминокислот. [c.246]

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

Об этом свидетельствуют многочисленные опыты. Прежде всего оказалось возможным заменить аминокислоты в питании а-кетокислотами. Кроме того, выяснилось, что если вводить в организм меченый азот в виде аммонийных солей, то он обнаруживается в а-аминогруппах всех аминокислот, за исключением лизина. Равным образом, вводя в организм меченную по азоту аминокислоту (например, лейцин), удается открыть изотоп азота в а-аминогруппах всех аминокислот, опять-таки за исключением лизина. Это означает, что а-кетокислоты, образующиеся при дезаминировании тех или иных аминокислот, в том числе и незаменимых, подвергаются вновь аминированию или переаминированию с образованием соответствующих аминокислот. Исключение составляют лизин, а-кето (окси)-кислота которого не аминируется и не пере-аминируется, а также треонин и оксипролин, обмен которых в животных тканях протекает необратимо. [c.344]

Рассмотренные нами до сих пор превращения аминокислот представляли собой реакции, характерные почти для всех аминокислот (дезаминирование, переаминирование). Но, кроме этого, отдельные аминокислоты подвергаются еще индивидуальным превращениям, которые приводят к образованию веществ, играющих ту или иную роль в обмене. Остановимся на особенностях обмена отдельных аминокислот. [c.345]

Пиридоксин играет большую роль в процессах обмена веществ, особенно в азотном обмене он входит в состав ферментов, катализирующих многие реакции обмена аминокислот, в том числе такую важнейшую реакцию, как переаминирование. Суточная потребность человека в витамине Ве составляет 10—15 мг. [c.40]

В последние годы стало очевидным, что процессы биосинтеза и распада многих аминокислот протекают с участием реакций переаминирования. Промежуточные реакции обмена отдельных аминокислот рассматриваются в гл. 1 < здесь мы ограничимся кратким обсуждением общих функций процессов переаминирования в промежуточном обмене. [c.235]

Превращения этих трех аминокислот с разветвленной углеродной цепью для удобства можно обсуждать совместно. Первую ступень распада этих аминокислот и последнюю ступень в их биосинтезе представляют реакции переаминирования (см. стр. 210). Ниже обсуждается преимущественно обмен углеродных скелетов этих аминокислот. [c.353]

Из какой аминокислоты в процессе переаминирования могла бы образоваться пировиноградная кислота На какой стадии пировиноградная кислота включается в углеводный обмен (См. фиг. 104). Может ли организм использовать аминокислотный предшественник пировиноградной кислоты для синтеза гликогена Жирных кислот АТФ [c.415]

Эта изящная простая система имеет одно очевидное преимущество. Так как константы равновесия для реакций переаминирования близки к 1, скорости этих реакций будут зависеть от скоростей удаления образующихся продуктов. Одним из продуктов обычно бывает глутамат, дальнейший обмен которого жестко контролируется функцией ГДГ, также подвергающейся строгой регуляции. Таким образом, эта система позволяет сосредоточить регуляцию катаболизма аминокислот в одном главном пункте, который в печени млекопитающих представлен определенной структурой — мультиферментным комплексом, проявляющим [c.183]

Дальнейшее исследование [196] показало, что обмен а-дейтерия аминокислот, например, глутаровой и аланина с водородом воды происходит также и в присутствии аминоферазы, которая путем кипячения потеряла способность вызывать переаминирование. Такой обмен, в отсутствии акцептора аминогруппы представляет собой изолированную первую обратимую ступень реакции энзиматического переаминирования. [c.256]

Витамин В1 играет роль также и в синтезе жиров в организме. Это, повидимому, связано с общей ролью витамина В1 при обмене пировиноградной кислоты, так как современные теории синтеза жиров из углеводов исходят обычно из пировиноградной кислоты как отправного продукта в этом направлении. При авитаминозе Вх наблюдаются также нарушения в азотистом обмене. Установлено, например, глубокое нарушение процессов переаминирования и дезаминирования левых аминокислот. [c.415]

При взаимодействии некоторых аминокислот с незамещенной аминогруппой с а-кетокислотами в присутствии энзимов обратимо образуются новые кето- и аминокислоты [153, 154]. Эта реакция переаминирования, изученная Браунштейном и Крицман [159, 155], играет существенную роль в азотном обмене организмов. Было предположено [156], что процесс протекает по схеме (16,1), существенной особенностью которой является диссоциация атома водорода, присоединенного к а-углеродному атому аминокислотной части шиффова основания (а), образующегося в качестве промежуточного продукта. В дальнейшем происходит перемещение электронной пары и протон из раствора присоединяется к другому атому углерода. Водород в связи С—Н образующейся аминокислоты должен быть, таким образом, тяжелым, если реакция проводится в среде тяжелой воды [c.617]

Образование между аминокислотой и энзимом соединений, построенных по типу шиффовых оснований, было подтверждено Осипенко [161], нашедшей, что реакция переаминирования не идет с Ы-метилами-нокислотами и что в их присутствии скорость взаимодействия незамещенных аминокислот с кетокислотами не снижается. Н-замещенные аминокислоты в противоположность незамещенным в обменную реакцию в присутствии энзимов и кето-кислоты не вступают. Отсюда следует, что комплексы энзим—субстрат действительно имеют строение шиффовых оснований, которые не могут образовываться из М-замещен-пых аминокислот. [c.619]

Особое место глутаминовой и аспарагиновой кислот, а также аланина в обмене аминокислот обусловлено тем, что они подвергаются в различных тканях при участии специфических аминотрансфераз быстрому переаминированию с соответствующими а-кетокислотами [c.194]

У человека недостаток витамина Вб обычно проявляется в быстром развитии общего истощения, что связано, по-видимому, со значением пиридоксаля (и родственных ему витаминов) в функционировании большого числа ферментов, участвующих в обмене аминокислот. Сейчас известно уже более 50 ферментов, активной группой которых является пиридоксальфосфат к ним относятся многочисленные аминотрансферазы (трансаминазы), обеспечивающие протекание важнейшей реакции переаминирования (переноса аминогруппы с глутахмн-на на кетокислоты с образованием аминокислот), синтетазы (участвующие в образовании триптофана, треонина, цистеина и других аминокислот), декарбоксилазы и альдолазы, обеспечивающие расщепление аминокислот до соответствующих аминов и альдегидов, и многие другие. [c.68]

Одним из важнейших результатов применения меченых атомов к изучению живых организмов было, как уже указывалось, открытие высокой динамичности процессов распада и ресинтеза жиров, углеводов и белков, ведуш,их к быстрому их обновлению в тканях и органах. В работах Шенгеймера [1061 и других биохимиков это было наглядно показано для жиров и углеводов путем применения дейтерия и изотопов углерода, а для белков, главным образом, путем применения тяжелого азота, радиоактивных изотопов фосфора и серы. При введении в пищу жирных кислот, меченных дейтерием в радикале, этот дейтерий быстро появляется в жирах всех органов и, прежде всего, в жировых запасах, откуда он переходит в другие места. Средняя продолжительность пребывания каждого атома меченого водорода в теле позвоночных близка к двум неделям. При кормлении крыс гидролизатом казеина, содержавшим дейтерий, было установлено, что за три дня обновляется 10% протеинов печени и 25% протеинов мускулов. При кормлении казеином с цитратом аммония, меченным тяжелым азотом, последний через несколько дней был обнаружен почти во всех аминокислотах тела (но не в несинтезирующемся в нем лизине), в креатине мышц, гиппуровой кислоте мочи и проч. Если животное имело бедную белками пищу, то оно усваивало около половины вводимого азота. При нормальной диете, когда животное находилось в состоянии азотного равновесия, усвоение азота уменьшалось, но качественная картина оставалась той же. Столь же быстрое усвоение и распределение азота в организме наблюдается при кормлении глицином, лейцином, тирозином и другими аминокислотами, меченными тяжелым азотом. Азот из пищи особенно быстро усваивается в виде синтезируемых глютаминовой и аспарагиновой кислот. Это, очевидно, связано с быстрым течением открытых А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман реакций энзиматического переаминирования этих кислот с а-кетокислотами, а также с их исключительной ролью в общем обмене аминокислот и протеинов [11]. [c.496]

Из коферментов лиаз приведем прежде всего кодекарбоксилазу — пиридоксаль-5-фосфат, имеющий в основе молекулу пиридоксаля (одного из витаминов группы Ве). Как было указано на стр. 308, пирид-оксаль-5-фосфат является также коферментом трансаминаз, относящихся к группе трансфераз и играющих важнейшую роль в белковом обмене (реакция переаминирования а-кетонокислот в а-аминокислоты). [c.711]

Описанная выше реакция образования аминокислот путем прямого аминирования кетокислот аммиаком имеет большое биологическое значение как один из путей, связывающий обмен углеводов с обменом аминокислот и белков. Прямое аминирова-няе кетокислот тесно связано с переаминированием, т. е. переносом групп ЫНд с аминокислот на кетокнслоты. С помощью изотопного метода было показано, что в организме происходит непрерывная замена групп ЫНг как заменимых, так и незаменимых аминокислот (кроме лизина и треонина) на новые в результате обратимого превращения этих аминокислот в а-кетокислоты. [c.270]

Введение 306 Биомедицинское значение 306 Общая картина 306 Переаминированне 307 Окислительное дезаминирование 308 Образование аммиака 309 Транспорт аммиака 310 Обмен аминокислотами между органами в постабсорбтивном состоянии 311 Обмен аминокислот между органами после приема пищи 312 Биосинтез мочевины 313 Регуляция синтеза мочевины 315 Метаболические нарушения цикла мочевины 315 Литература 316 [c.380]

Обмен азотсодержащих соединений. Первичный источншс азота в О.в.-атмосфера. Непосредственно использовать своб. азот могут мн. виды бактерий. Однако большая часгь микроорганизмов и все животные и растения усваивают лишь связанный азот в виде солей аммония, нитритов, нитратов или продуггов расщепления белков. Основу внутр. азотистого обмена составляют биосинтез и расщепление белков, нуклеиновых к-т и порфиринов. Аминокислоты в организме образуются в р-цнях восстановит, аминирования или переаминирования а-оксокислот. Белки включают лишь [c.315]

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты (формулы которых приведены выше) являются широко распространенными компонентами белков. Эти дикарбоновые аминокислоты играют важную роль в реакции переаминирования и передезаминирования, образуясь или превращаясь при этом в оксалилуксусную и соответственно а-кетоглутаровую кислоты таким образом, устанавливается связь между обменом белков и углеводов. Глутаминовая кислота является составной частью многих соединений пептидного характера, как, например, глутатиона и фолиевой кислоты. [c.396]

Кроме того, аминоазот других аминокислот, например, валина, лейцина, изолейцина, глицина и метионина, может путем переаминирования переходить на кетоглютаровую кислоту, давая глютаминовую кислоту. Таким образом, доля азота аминокислот, подвергающаяся обмену через указанную систему, еще более увеличивается. [c.354]

Недостаток в витамине Bi вызывает значительные изменения в азотистом обмене, которые выражаются в снижении активности ферментных систем переаминирования, дезаминирования и аминирования, нарушении мочевинообразования и увеличенном выделении аминокислот. [c.373]

Аспарагин и глютамин имеют также большое значение как резерв дикарбоновых кислот для осуществления реакции ферментативного пере-аминировапия. В процессе переаминирования участвуют не только свободные аспарагиновая и глютаминовая кислоты, но также аспарагин и глютамин, которые к тому же способны к взаимопревращению. Наконец, но данным В. А. Кретовича, амидная группа предохраняет аспарагиновую-и глютаминовую кислоты от окислительного распада. Дикарбоновые аминокислоты в значительных количествах входят в состав растительных белков, поэтому превращения этих аминокислот и их амидов играют существенную роль в азотном обмене у растений. [c.185]

Вслед за открытием -аминомасляной кислоты в ткани мозга в этом органе была обнаружена декарбоксилаза глутаминовой кислоты [214, 215]. Некоторые другие ткани также проявляют слабую глутаматдекарбоксилазную активность, однако в основном образование -[-аминомасляной кислоты происходит в мозге. Значение этой аминокислоты и пути ее превращения в организме окончательно не выяснены. Известно, однако, что -аминомасляная кислота вступает в реакцию переаминирования с а-кетоглутаровой кислотой, причем образуются глутаминовая кислота и полуальдегид янтарной кислоты (стр. 227). Поэтому есть основание думать, что обмен этой аминокислоты может протекать путем ее окисления в цикле лимонной кислоты через янтарную кислоту [c.202]

Другие относительно давние наблюдения также указывали на большое значение реакции переаминирования в обмене веществ. Было найдено, что а-кетокислота, соответствующая тироксину, обладает физиологическим действием, характерным для тироксина, и в 1935 г. были получены данные, дающие основание отнести физиологическую активность этой кетокислоты за счет ее аминирования с образованием тироксина [261]. В опытах по перфузии изолированных органов и 1п vivo на интактных животных было установлено превращение ряда а-кетокислот (помимо пировиноградной, щавелевоуксусной и а-кетоглутаровой) в соответствующие аминокислоты. В связи с этим представляют интерес данные опытов, в которых удавалось обеспечить рост крыс и размножение микроорганизмов при полной замене некоторых аминокислот пищи соответствующими а-кето-кислотами (стр. 137). [c.213]

Широкое распространение реакций переаминирования и участие в йих многочисленных аминокислот свидетельствуют о существенном значении этих реакций в обмене веществ. Роль реакций переаминирования в процессах окислительного дезаминирования L-аминокислот и мочевинообразования у млекопитающих рассмотрена выше (стр. 171). Возможность замещения незаменимых а-аминокислот в пищевом рационе растущих животных соответствующими кетокислотами определяется наличием в организме активных трансаминаз (стр. 137). Сравнительно недавно было показано, что молодые крысы растут примерно с одинаковой скоростью при кормлении синтетической диетой, содержащей 10 незаменимых аминокислот и глутаминовую кислоту, и рационом, в котором 5 незаменимых аминокислот (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин и метионин) заменены соответствующими кетокислотами и эквивалентным источником азота [321]. Эти данные свидетельствуют о том, что общая активность трансаминаз в организме крысы очень велика поскольку для синтеза белков необходимо одновременное присутствие всех аминокислот, приведенные выше факты говорят о том, что указанные пять а-кетокислот быстро подвергаются переаминированию. [c.233]

Процесс ферментативного переаминирования идет в две фазы. Первая состоит а лабилизации и диссоциации а-водорода аминокислоты. Она протекает при участии карбонильной группы аминоферазы и представляет неспецифическую функцию этого фермента. Вторая фаза (перенос аминогруппы) связана с перемещением электрона, стоящего при а-углероде, т. е. с оксидоредукцией. Катализ этой фазы является специфичной функцией аминоферазы. Механизм переноса аминогруппы на кетокислоту изложен при рассмотрении вопроса о переаминировании (см. Обмен белков ), [c.356]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология