Глицин тканей

Во всех животных тканях и в некоторых растениях широко распространен низкомолекулярный трипептид глутатион, функции которого пока не выяснены достаточно полно, хотя он открыт сравнительно давно. Глутатион представляет собой атипичный трипептид (в котором в образовании одной из пептидных связей участвует не а-карбоксильная, а у-карбок-сильная группа глутамата) следующего строения у-глутамил-цистеинил-глицин [c.76]

Желатин представляет собой продукт частичного гидролиза коллагена — распространенного в природе вещества белковой природы, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных (прежде всего в коже, костях, сухожилиях, рогах, копытах). В основе его молекулы лежит полипептидная цепь, образуемая 19-ю аминокислотами, основными из которых являются глицин (до 30 %), а также аланин, пролин, гидроксипролин, глутамин [29]. [c.453]

КОЛЛАГЕНЫ м мн. Белки, составляющие основу соединительной ткани животных (сухожилия, кости, хрящи) богаты глицином и содержат гидроксипролин устойчивы к действию протеолитических ферментов. [c.199]

Пептиды и П. широко распространены во всех животных и растительных тканях, где они выполняют самые разнообразные функции. Так, трипептид глутатион (7-глутамил-цистеинил-глицин) [c.17]

Протеиноиды (белковоподобные вещества), или альбуминоиды,— твердые белки опорных тканей. Входят в состав волос, рогов, копыт, перьев, сухожилий, связок, соединительной ткани и т. д. Протеиноиды не растворяются в воде, разведенных кислотах, щелочах и солевых растворах. В протеиноидах содержится большое количество глицина, аланина, тирозина. Многие протеиноиды не пригодны для питания. [c.214]

Гликокол (глицин). Эта простейшая аминокислота легко синтезируется в организме человека и большинства животных. Гликокол дезаминируется в животных тканях под влиянием специального фермента г л и ц и н о-к с и д а 3 ы, давая в отличие от остальных аминокислот не кетокислоту, а альдегидокислоту — глиоксиловую кислоту. [c.364]

Преобладающими аминокислотными компонентами тканей у животных являются глутаминовая и аспарагиновая кислоты, глицин и аланин орнитин, а-аминомасляная, -аминомасляная, саркозин, а-аминоизомасляная и а-аминоадипиновая кислоты присутствуют в относительно низких количествах. Из связанных форм аминокислот наиболее известны глутатион, ансерин и карнозин. Однако данные, полученные при исследовании продуктов кислотного гидролиза тканевых экстрактов, свидетельствуют о наличии также других связанных форм аминокислот (например, Ы-ацетил-аспарагиновая кислота в мозге) [303]. [c.66]

Кристенсен и сотрудники [32— 35] применили для изучения переноса аминокислот удачный экспериментальный объект. Эти исследователи обнаружили, что свободные клетки мышиной карциномы Эрлиха поглощают аминокислоты активнее, чем клетки большинства других тканей млекопитающих. При подходящих условиях градиенты концентрации глицина между клетками опухоли и суспензионной средой превышали 60 ммолей на 1 л воды. Активное концентрирование аминокислот тормозилось в условиях анаэробиоза, а также под влиянием цианида, арсената, 2,4-динитрофенола, малоната, ауреомицина и хлоро- [c.167]

Изолированная диафрагма крысы накапливает глицин этот процесс чувствителен к действию цианида и 2,4-динитрофенола 127, 28]. Активное поглощение глицина тканями наблюдали также в опытах in vivo на морских свинках при кормлении их глицином [29—31]. Количество поглощаемого тканями глицина снижалось, если животным одновременно с глицином давали другие аминокислоты эти данные указывают на существование конкурентных соотношений между аминокислотами в процессе их переноса. Есть основание предполагать, что многие аминокислоты концентрируются в тканях посредством одного и того же механизма. [c.167]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

Коллаген — основной фибриллярный белок кожи, сухожилий, хрящей, костей, роговицы глаза, стенок артерий и других тканей. Коллаге-новые фибриллы — важный компонент межклеточного вещества, цементирующего клетки в тканях (важными связующими веществами являются также гиалуроновая кислота и другие мукополисахариды). От большинства других белков коллаген отличается высоким содержанием остатков пролина и оксипролина, которые составляют 25% всех аминокислотных остатков, а также глицина, остатки которого составляют 34%. В процессе синтеза коллагена вначале образуется белок проколлаген. Он не содержит оксипролина и коллаген образуется пз него при гидроксилировании примерно половины остатков пролина. Для протекания реакции гидроксилирования необходим витамин С. [c.434]

По структуре коллаген отличается от других фибриллярных белков. Каждая полипептидная цепь имеет конформацию левой спирали, а три такие цепи удерживаются вместе водородными связями и образуют правую трехнитевую спираль. Исходя из этой структуры, можно понять, почему каждый третий аминокислотный остаток в полипептидной цепи коллагена — глицин три цепи удерживаются межцепочечны-ми водородными связями так тесно, что пространство между ними до-статочно лишь для боковой цепи, размеры которой не больше атома водорода. Расположенные плотно цепи атомов, соединенные ковалентными связями, обеспечивают такому фибриллярному белку исключительную прочность — волокно сухожилий имеет почти такой же предел прочности на растяжение, как и проволока из малоуглеродистой стали того же диаметра. В сухожилиях полипептидные цепи вытянуты вдоль оси ткани, в то время как ткань роговицы глаза образована чередующимися слоями, в которых цепи расположены под прямыми углами одна относительно другой. [c.435]

ЭЛАСТИН, фибриллярный белок, придающий упругость коже, легочной ткани, связкам, кровеносным сосудам. Предшественник Э.— тропоэластин, к-рый секретируется клетками гладких мышц в виде полипептидной цепи мол. м. 100 ООО, богат остатками глицина, аланина, пролина и валина, но содерж1[Т очень мало полярных аминокислот. Он подвергается интенсивной пост-трансляциониой модификации, в частности ограниченному протеолизу и образованию поперечных связей вследствие окисления боковых цепей лизина и коидеисации образующихся альдегидных групп. Соединение полипептидных цепей Э. в сложную сетку обусловливает его большую упругость и нерастворимость в воде. Э. гидролизуется только протеиназами с особой специфичностью (эластазами). [c.696]

Эта реакция в тканях животных осуществляется при синтезе б-амино-левулиновой кислоты из глицина и сукцинил-КоА (см. главу 13) и при синтезе сфинголипидов, а также у растений при синтезе биотина. [c.441]

Основным путем катаболизма глицина в животных тканях, однако, считается распад его на СО,, МН, и К К -метилентетрагидрофолиевую кислоту по уравнению [c.452]

Серин легко превращается в пируват под действием сериндегидратазы. В связи с этим в тканях имеются условия для превращения глицина (через серин) в пируват. Этим путем осуществляется участие глицина в обмене углеводов. Важную роль играет серин в биосинтезе сложных белков — фосфопротеинов, а также фосфоглицеридов. Помимо фосфатидилсерина, углеродный скелет и азот серина используются в биосинтезе фосфатидилэтаноламина и фосфатидилхолина (см. главу 11). [c.453]

Глюкуроновая кислота участвует не только в обезвреживании продуктов гниения белковых веществ, образовавшихся в кишечнике, но и в связывании ряда других токсичных соединений, образующихся в процессе обмена в тканях. В частности, свободный, или непрямой, билирубин, обладающий значительной токсичностью, в печени взаимодействует с глюкуроновой кислотой, образуя моно- и диглюкурониды билирубина. Нормальным метаболитом является и гиппуровая кислота, образующаяся в печени из бензойной кислоты и глицина. [c.560]

В корковом веществе почки ярко выражен аэробный тип обмена веществ. В мозговом веществе преобладают анаэробные процессы. Почка относится к органам, наиболее богатым ферментами. Большинство этих ферментов встречается и в других органах. Так, ЛДГ, АсАТ, АлАт, глутаматдегидрогеназа широко представлены как в почках, так и в других тканях. Вместе с тем имеются ферменты, которые в значительной степени специфичны для почечной ткани. К таким ферментам прежде всего относится глицин-амидинотроансфераза (трансамидиназа). Данный фермент содержится в тканях почек и поджелудочной железы и практически отсутствует в других тканях. Глицин-амидинотрансфераза осуществляет перенос амидиновой группы с L-аргинина на глицин с образованием L-орнитина и гликоциамина [c.615]

Напомним, что синтез креатина в основном происходит в печени. Из печени с током крови он поступает в мышечную ткань, где, фосфори-лируясь, превращается в креатинфосфат. В синтезе креатина участвуют три аминокислоты аргинин, глицин и метионин (см. главу 1). [c.651]

Установлено, что действующими веществами каланхое является комплекс веществ кислотного характера (органические кислоты), в том числе аминокислоты, полисахариды, флавоноиды, катехипы, микроэлементы и др.). Наличием этих соединений в значительной мере обусловлено нротивовоснолительное и усиливающее регенерацию тканей действие. Проведен аминокислотный анализ и подтверждено наличие 12 аминокислот аспарагиновая кислота, треопип, серии, глутаминовая кислота, глицин, аланин, валин, лейцин, фенилаланин, гистидин, изолейцин, аргинин основные органические кислоты - яблочная, лимонная, щавелевая. [c.48]

Белии — важнейшие компоненты живого вешества, входящие в состав клеточной ткани и участвующие в процессах биосинтеза. Белки — это сложные полимеры, построенные индивидуальными аминокислотами. Простые белки — протеины — состоят только из аминокислот сложные белки — протеиды — помимо аминокислот содержат другие структурные элементы. Большинство белков состоят из 20 аминокислот (аланин, глицин, лейцин и др.). Все [c.100]

В поджелудочной железе синтезируется еще одна эндопептидаза — эластаза. Название фермент получил от субстрата эластина, который он гидролизует. Эластин богат глицином и аланином, содержится в соединительной ткани. Эластаза обладает широким спектром действия, гидролизуя субстраты, не расщепляемые трипсином и химотрипсином. [c.363]

Браконно (Вгасоппо1( Анрн (1760— 1655), французский химик Образо а ние получил Страсбургском и Парижском университетах Основное неправ ление работ — химия природных со динении. Впервые успешно осуществил выделение белков из растительных и животных тканей. Открыл в продуктах гидролиза белка глицин (1620) [c.23]

Поскольку серин является предшественником глицина, пути биосинтеза этих двух аминокислот мы рассмотрим здесь вместе. Главный путь образования серина в тканях животных (рис. 22-6) начинается с 3-фосфоглицерата, представляющего собой промежуточный продукт гликолиза. На первом этапе а-ги-дроксильная группа 3-фосфоглицерата окисляется за счет NAD с образованием 3-фосфогидроксипирувата. Последний вступает в реакцию трансаминирова- [c.658]

Свойства. Трипептид, построенный из остатков глутаминовой кислоты, цн -стеина и гликокола (глицина). Находится в различных клетках бактерий, низ г ших и высших растений и животных, кроме того в эмбриональной ткани и красных кровяных шариках. , [c.107]

Однако имеются указания на то, что в присутствии опухоли или развивающегося в утробе матери плода значительно усиливается включение Р в ДНК остальных тканей [37—41, 53]. Так, нанример, у мьшги с карциномой грудной железы, а также у беременных мышей и кроликов ДНК печени, селезенки и почек включают изотоп гораздо интенсивнее, чем у соответствующих контрольных животных. Этот эффект наблюдался как при использовании С -формиата и С -глицина в качестве предшественников [c.312]

Этот подход был затем широко использован Бартоном [49], вводившим через 12 час после частичной гепатоэктомии одновременно Р и С -глицин. Через 4 недели делали вторую частичную гепатоэктомию. В удаленных тканях удельная радиоактивность Р в ДНК оказалась приблизительно в 10 раз выше, чем в РНК. Аналогичная картина наблюдалась и в отношении В течение двух дней после второй операции уменьшение удельной радиоактивности и Р в печеночной ДНК было очень незначительным и было связано с пуринами во вновь синтезированной слабо меченной ДНК. Однако в течение периода регенерации после второй операции меченая ДНК не потеряла своей радиоактивности. Следовательно, можно полагать, что ДНК, однажды вошедшая в состав хромосом, остается биохимически стабильной данле во время удвоения хромосом и деления клеток. [c.313]

АЛЬБУМИНЫ — простейшие представители природных белков, присутствующие во всех растит, и животных тканях в отличие от глобулинов, с к-рыми они составляют группу растворимых белков, растворяются в гюлунасыщенном (50% насыщения) р-ре сернокислого аммония и в дистиллированной воде. Изоэлоктрич. точка А. в пределах pH 4,6—4,8 мол. в. не превышает 75 ООО. Вое А. — глобулярные белки. А. способны к образованию хорошо оформленных кристаллов в электрофоретич. поле А., как правило, могут быть ра.зде.лены на 2 и более комнонептов. А. растворимы в к-тах, щелочах, при нагревании свертываются нри гидролизе образуют различные аминокислоты, для состава к-рых характерно отсутствие или относи 1 ельно низкое содержание глицина (не более 2%). А. богаты серусодержащими и дикарбоно-выми аминокис.потами. В живых тканях А. обычно находятся в виде соединений с липидами, углеводами и др. белками содержатся в белке яиц, сыворотке крови, мо,локе, семенах растений. А. получают из плазмы крови фракционир, осаждением при пизких темп-рах этот препарат широко применяют в медицинской практике, особенно для питания, путем введения в кровь. Кроме того. А, получают также из крови животных (сывороточный А.), отделением белка яиц от желтка (яичный А.), а также из молочной сыворотки при нагревании до 75° (молочный А.). А. применяются в фармацевтич., кондитерской, текстильной и др. отраслях промышленности и для осветления вии. [c.68]

Известно, что глицин относительно легко синтезируется в теле млекопитающих, а также у микроорганизмов и в растениях. Однако при определенных условиях цыплятам необходимо поступление глицина с пищей (стр. 122). К образованию глицина приводят различные реакции — расщепление серина (стр. 325), распад треонина на глицин и ацетальдегид (стр. 336), деметилирование саркозина (стр. 330), аминирование глиоксиловой кислоты (см. стр. 225). Эти реакции обнаружены в тканях животных. В процессе фотосинтеза меченая СОг быстро входит в состав гликолевой кислоты и глицина эти данные указывают на образование глицина из глиоксиловой кислоты [114]. Пути образования глицина у микроорганизмов детально не изучены. Однако имеются данные о взаимопревращении глицина и серина у ряда микробов [115, 116]. У Es heri hia oli глиоксиловая кислота, по-видимому, не превращается в глицин [117], тогда как образование глицина, из серина, вероятно, имеет место [118—120]. [c.319]

У О1р1ососсиз gly inophilus наблюдали анаэробное превращение глицина в уксусную кислоту. На основании опытов с изотопами полагают, что при этом происходит конденсация двух молекул глицина с последующим отщеплением карбоксильных групп [142]. Один из штаммов АскготоЬас1ег окислял глицин с образованием аммиака и перекиси водорода [143]. Этот путь превращения глицина, по-видимому, аналогичен процессу его окисления в тканях млекопитающих с образованием глиоксиловой и муравьиной кислот в качестве промежуточных продуктов (см. также [144]). [c.322]

Основной белок кожи и соединительных тканей носит название коллаген и состоит преимущественно из глицина, пролина и окси-пролина. Молекулы коллагена имеют форму тонких и длинных нитей (14x2900 А) каждая из нитей состоит из трех скрученных полипептидных цепочек. При кипячении коллагена в воде цепочки отходят одна от другой и образуется обычный пищевой желатин. Соединительные ткани и кожа состоят из фибрилл шириной 200— 1000 A, которые, как это было показано рентгенографическим методом, состоят из молекул коллагена, расположенных параллельно большой оси. На электронной микро( тографии видны правильно расположенные полосы, отстоящие друг от друга на расстоянии 700 A и пересекающие фибриллы предполагают, что эти полосы соответствуют молекулам коллагена, расположенным в одном направлении параллельно друг другу, но сдвинутым одна относительно другой приблизительно на одну четвертую их длины (рис. 29-9). [c.526]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология