Фосфорилирование тканей

Железо функционирует как основной переносчик электронов в биологических реакциях окисления — восстановления [231]. Ионы железа, и Fe +, и Fe +, присутствуют в человеческом организме и, действуя как переносчики электронов, постоянно переходят из одного состояния окисления в другое. Это можно проиллюстрировать на примере цитохромов . Ионы железа также служат для транспорта и хранения молекулярного кислорода — функция, необходимая для жизнедеятельности всех позвоночных животных. В этой системе работает только Ре(П) [Fe(111)-гемоглобин не участвует в переносе кислорода]. Чтобы удовлетворить потребности метаболических процессов в кислороде, большинство животных имеет жидкость, циркулирующую по телу эта жидкость и переносит кислород, поглощая его из внешнего источника, в митохондрии тканей. Здесь он необходим для дыхательной цепи, чтобы обеспечивать окислительное фосфорилирование и производство АТР. Одиако растворимость кислорода в воде слишком низка для поддержания дыхания у живых существ. Поэтому в состав крови обычно входят белки, которые обратимо связывают кислород. Эти белковые молекулы способствуют проникновению кислорода в мышцы (ткани), а также могут служить хранилищем кислорода. [c.359]

Витамин Bi, открытый Функом (1912), является вторым из наиболее известных витаминов он содержится в дрожжах, зародышах и оболочках злаковых культур, а также в хлебе, изготовленном из муки простого помола. В продуктах витамин Bj встречается как в свободном, так и в связанном виде, в последнем случае он фосфорилирован и соединен с белковым носителем являясь таким образом коферментом карбоксилазы. Поэтому он тесно связан с углеводным обменом. Недостаточность витамина Bj в организме человека может выразиться в накоплении в тканях молочной и пировино-градной кислот, что приводит к развитию полиневритов и нарушению сердечной деятельности. Полное отсутствие витамина Bi в пище ведет к развитию тяжелой формы авитаминоза — болезни бери-бери. [c.665]

Настоящий раздел практикума посвящен экспериментальным приемам, использующимся при изучении биоэнергетических механизмов тканей животных. Употребление понятия биоэнергетика применительно к данному разделу требует некоторых пояснений. Любую ферментативную реакцию можно характеризовать как с точки зрения химического механизма и скорости ее протекания, так и с позиций энергетики — установление констант равновесия отдельных стадий или суммарного процесса, непосредственно связанных с термодинамическими понятиями и величинами. Тем не менее, говоря о биоэнергетике, обычно подразумевают реакции, приводящие к эндергоническому образованию АТФ из АДФ и неорганического фосфата. К таким реакциям относятся дыхательное фосфорилирование, фотофосфорилирование и реакции субстратного фосфорилирования АДФ, связанные с гликолизом и протеканием цикла трикарбоновых кислот. В силу традиции исследования в области биоэнергетики на кафедре биохимии МГУ ограничены тканями животного происхождения. С количественной же точки зрения реакции дыхательного фосфорилирования заведомо превалируют над гликолизом и субстратным фосфорилированием в цикле трикарбоновых кислот. Таким образом, настоящий раздел практикума фактически посвящен описанию экспериментальных подходов к изучению метаболизма митохондрий — внутриклеточных органелл, ответственных за дыхательное фосфорилирование. [c.403]

Ткани, имеющие большой динамический диапазон энергетического обмена (скелетная и сердечная мыщцы), а также мозг содержат креатинкиназу (с. 291). Во внутренней мембране митохондрий скелетных мышц, сердца и мозга содержится креатинкиназа, отличная по электрофоретической подвижности и термолабильности от трех изоферментов креатинкиназы цитоплазмы. Активность креатинкиназы в митохондриях достаточна для того, чтобы в присутствии избытка креатина обеспечить превращение всего образующегося в процессе окислительного фосфорилирования АТФ в креатинфосфат. Освобождающийся при этом АДФ вновь фосфорилируется в митохондриях. Таким образом, высокая активность креатинкиназы в митохондриях может поддерживать работу дыхательной цепи на постоянно высоком уровне в тканях, лишь периодически испытывающих потребность в большом количестве АТФ. [c.479]

При подготовке к разрыву цепи свободная глюкоза фосфорилируется молекулой АТР при участии гексокиназы (реакция 1). В тканях имеется несколько гексокиназ некоторые из них относительно неспецифичны и катализируют также фосфорилирование других сахаров, например маннозы и галактозы (гл. 6, разд. Е,2 гл. 7, разд. Д,6). Продукт фосфорилирования, глюкозо-6-фосфат, может образовываться и без затраты АТР путем отщепления глюкозильных остатков от гликогена, осуществляемого гликогенфосфорилазой (реакция /а), с последующим действием фосфоглюкомутазы [реакция 1б см. также уравнение (7-26)]. Последний фермент переносит фосфорильную группу от кислорода при С-1 на кислород при С-6. [c.336]

Несопряженное дыхание (свободное окисление) выполняет важные биологические функции. Оно обеспечивает поддержание температуры тела на более высоком уровне, чем температура окружающей среды. В процессе эволюции у гомойотермных животных и человека сформировались специальные ткани (бурый жир), функцией которых является поддержание постоянной высокой температуры тела за счет регулируемого разобщения окисления и фосфорилирования в митохондриальной дыхательной цепи. Процесс разобщения контролируется гормонами. [c.313]

Как отмечалось, эффект катехоламинов в значительной мере опосредован действием цАМФ, который активирует протеинкиназы тканей. При участии последних происходит фосфорилирование ряда белков, в том числе гликогенсинтазы и фосфорилазы Ь — ферментов, участвующих в обмене углеводов. Фосфорилированный фермент гликогенсинтаза сам по себе малоактивен или полностью неактивен, но в значительной мере активируется положительным модулятором глюкозо-6-фосфатом, который увеличивает фермента. Эта форма гликогенсинтазы называется [c.324]

Фермент гексокиназа способен катализировать фосфорилирование не только В-глюкозы, но и других гексоз, в частности В-фруктозы, В-маннозы и т.д. В печени, кроме гексокиназы, существует фермент глюкокиназа, который катализирует фосфорилирование только В-глюкозы. В мышечной ткани этот фермент отсутствует (подробнее см. главу 16). [c.328]

Фруктоза. Установлено, что фруктоза, присутствующая в свободном виде во многих фруктах и образующаяся в тонкой кишке из сахарозы, всасываясь в тканях, может подвергаться фосфорилированию во фруктозо-6-фосфат прп участии фермента гексокиназы и АТФ [c.335]

Установлено, что при инсулиновой коме содержание глюкозы в крови может снижаться до 1 ммоль/л, потребление кислорода мозгом в этих условиях не более 1,9 мл/100 г в 1 мин. В норме концентрация глюкозы в крови 3,3-5,0 ммоль/л, а мозг потребляет 3,4-3,7 мл кислорода на 100 г массы в 1 мин. При инсулиновой коме нарушаются процессы окислительного фосфорилирования в мозговой ткани, снижается концентрация АТФ и происходит изменение функций мозга. [c.634]

Запасы креатинфосфата в мышце невелики, а доступность энергии креатинфосфата имеет ценность для работающей мышцы только в том случае, если расход его постоянно возмещается синтезом АТФ в процессе метаболизма. Для любой ткани, в том числе мышечной, известны два фундаментальных биохимических процесса, в ходе которых регенерируются богатые энергией фосфорные соединения. Один из этих процессов —гликолиз, другой —окислительное фосфорилирование. Наиболее важным и эффективным из них является последний. При достаточном снабжении [c.654]

Следует отметить, что пластохиноны в связанном с хлорофиллом состоянии участвуют в фотосинтезе, а также принимают участие в окислительно-восстановительных реакциях, происходящих в растениях. Убихиноны участвуют в переносе электронов и протона в окислительно-восстановительных реакциях, а также реакциях окислительного фосфорилирования в животных тканях и микроорганизмах [109—111, 114]. [c.269]

Токоферолы участвуют в переносе водорода в окислительно-восстановительных реакциях, протекающих в мышечной, сосудистой, соединительной и других тканях организма, по-видимому, входя в состав ферментных систем. Механизм действия токоферолов точно не установлен возможно, они принимают участие в окислительном фосфорилировании [2131. [c.284]

Соединения этого класса имеют большое биологическое значение. Они содержатся в растениях и тканях животных в свободном виде, а также в виде гликозидов (нуклеозиды), фосфорилированных гликозидов нуклеотиды) и нуклеиновых кислот (см. раздел 3.4). Большое значение имеют следующие четыре метода синтеза. [c.600]

Из вне надпочечниковых эффектов можно отметить фосфорилирование липазы в жировой ткани, что приводит к ее активации и усилению процессов липолиза, а также увеличение секреции инсулина из поджелудочной железы. [c.146]

Помимо приведенных выше реакций, цАМФ-зависимая регуляция уровня гликогена в тканях осуществляется за счет фосфорилирования гликогенсинтазы, приводящей к ее инактивации [c.156]

Фосфорилирование гликогенсинтазы осуществляет та же протеинкиназа, которая активирует киназу фосфорилазы Ь. В тканях локализовано семейство различных цАМФ-зависимых протеинкиназ. В жировой ткани обнаружены рецепторы катехоламинов. Активация одной из протеинкиназ вызывает фосфорилирование и активацию липазы и, как следствие, стимуляцию липолиза. [c.157]

Креатин (метилгуанидинуксусная кислота) является обязательной составной частью поперечнополосатой мускулатуры. Содержание креатина в скелетных мышцах достигает 400—500 мг%, в сердечноГ мышце креатина в 2—3 раза меньше. Креатин найден также в ткани мозга (около 100 мг%) и в значительно меньших количествах в паренхиматозных органах (10—50 мг%).) В мышечной ткани креатин содержится как в свободном виде, так и в виде фосфорилированного производного (креатинфосфата, фосфокреатина), который образуется в результате обратимого переноса фосфорильного остатка с АТФ на креатин. Реакция катализируется креатинкиназой (АТФ креатин—фосфо-трансфераза, КФ 2.7.3.2). [c.189]

Бнол. роль К окончательно ие выяснена. Установлено, что он является предшественником в биосинтезе анзерина-, благоприятно влияет на гликолиз и окислит, фосфорилирование, увеличивая кол-во образующегося АТФ повышает отношение Са/АТФ при нарушенном активном транспорте Са в пузырьках саркоплазматич. ретикулома, увеличивает эффективность активного транспорта и Na через плазматич. мембрану препятствует пероксидному окислению липидов активирует восстановление поврежденных тканей. [c.332]

Тиамин, поступая с пищей, всасывается из кишечника через кровь в ткани и там подвергается фосфорилированию. Образующийся тиаминдифосфат (ТДФ) или кокарбоксилаза является биологическим катализатором, участвующим в декарбок-силировании пировиноградной кислоты, которая, являясь продуктом углеводного обмена, оказывает токсическое действие на нервные клетки, вызывая полиневрит. [c.398]

В тканях животных и получаемых из них продуктах витамин Вб в основном находится в виде пиридоксаля, пиридокса-мина и их фосфорных эфиров. Лабильностью альдегида объясняется легкость разрушения витамина при чрезмерном нагревании или на свету. Между тем ткани растений содержат в основном пиридоксин, который более устойчив. Фосфорилированные формы витамина Ве могут подвергаться в клетках взаимопревращениям . Пиридоксин-5 -фосфат можно окислить до PLP, а последний подвергается переаминированию в РМР. [c.211]

Активность пируватдегидрогеназного комплекса тканей многих млекопитающих частично контролируется механизмом фосфорилирование — дефосфорилирование [138, 139а]. Фосфорилирование субъединицы декарбоксилазы (дегидрогеназы) АТР-зависимой киназой приводит к образованию неактивного фосфофермента. Особая фосфатаза реактивирует дегидрогеназу (рис. 6-15). [c.272]

Значение АС для окисления кислородом 1 моль NADH (при давлении 1 атм) равно —219 кДж (табл. 3-7). В тканях давление Ог равно атм, и ДС составляет —213 кДж. Однако, когда эта реакция сопряжена с синтезом трех молекул АТР (АС = = -1-34,5 кДж-моль ), изменение свободной энергии в суммарной реакции становится равным —ПО кДж-моль . Величина по-прежнему остается сильно отрицательной. Однако мы должны помнить, что концентрации АТР, ADP и Pi могут быть далеки от соотношения 1 1 1, которое подразумевается при расчете изменений стандартной свободной энергии. Интересный эксперимент состоит в том, чтобы предоставить окислительному фосфорилированию возможность идти до тех пор, пока митохондрии не достигнут состояния 4, а затем измерить возникающее соотношение действующих масс [ATP]/[ADP] [Pi]. Выражаемая таким образом степень фосфорилирования ) (см. дополнение [c.406]

Предприняты значительные усилия по изучению взаимопреьра-щений различных форм витамина Ве и их фосфорилированных производных [121]. Большая часть данных относится к тканям млекопитающих, но на основании этих результатов можно предположить наличие сходных механизмов и для других организмов. Основной путь от пиридоксола (141) до пиридоксальфосфата (139) включает, по всей вероятности, превращение пиридоксола в соответствующий фосфат (147) специфической внутриклеточной киназой, за чем следует окисление этого соединения с образованием пиридоксальфосфата схема (93) . [c.637]

Фосфорилирование пиридоксаля и пиридоксамина является ферментативной реакцией, протекающей при участии специфических киназ. Синтез пиридоксальфосфата, например, катализирует пиридоксалькиназа, которая наиболее активна в ткани мозга. Эту реакцию можно представить следующим уравнением [c.227]

В мышечной ткани открыты 3 типа регуляции гликогенфосфорилазы. Первый тип—ковалентная регуляция, основанная на гормонзависимом фосфорилировании—дефосфорилировании субъединиц фосфорилазы (см. рис. 8.6). [c.292]

Заметим, что фосфорилированная глюкоза в иротивоиоложность неэте-рифицированной глюкозе не может легко диффундировать из клеток. Печень содержит гидролитический фермент глюкозо-6-фосфатазу, который и обеспечивает возможность быстрого выхода глюкозы из этого органа. В мышечной ткани глюкозо-6-фосфатаза практически отсутствует. [c.327]

Если второго фосфорилирования гексозо-6-монофосфата не происходит, то фосфорилированная глюкоза может подвергаться прямому окислению до фосфопентоз. В норме доля пентозофосфатного пути в количественном превращении глюкозы обычно невелика, варьирует у разных организмов и зависит от типа ткани и ее функционального состояния. [c.353]

Известно, что длительный отрицательный эмоциональный стресс, сопровождающийся увеличением выброса катехоламинов в кровяное русло, может вызвать заметное похудание. Уместно напомнить, что жировая ткань обильно иннервируется волокнами симпатической нервной системы, возбуждение этих волокон сопровождается выделением норадреналина непосредственно в жировую ткань. Адреналин и норадреналин увеличивают скорость липолиза в жировой ткани в результате усиливается мобилизация жирных кислот из жировых депо и повышается содержание неэстерифи-цированных жирных кислот в плазме крови. Как отмечалось, тканевые липазы (триглицеридлипаза) существуют в двух взаимопревращающихся формах, одна из которых фосфорилирована и каталитически активна, а другая—нефосфорилирована и неактивна. Адреналин стимулирует через аденилатциклазу синтез цАМФ. В свою очередь цАМФ активирует соответствующую протеинкиназу, которая способствует фосфорилированию липазы, т.е. образованию ее активной формы. Следует заметить, что действие глюкагона на липолитическую систему сходно с действием катехоламинов. [c.403]

В последнее время появились данные, доказывающие, что креатинфосфат в мышечной ткани (в частности, в сердечной мышце) способен выполнять не только роль как бы депо легкомобилизуемых макроэргических фосфатных групп, но также роль транспортной формы макроэргических фосфатных связей, образующихся в процессе тканевого дыхания и связанного с ним окислительного фосфорилирования. Предложена схема переноса энергии из митохондрий в цитоплазму клетки миокарда (рис. 20.7). АТФ, синтезированный в матриксе митохондрий, переносится через внутреннюю мембрану с участием специфической АТФ—АДФ-транслоказы на активный центр митохондриального изофермента креатинкиназы, который расположен на внешней стороне внутренней мембраны в меж-мембранном пространстве (в присутствии ионов Mg ) при наличии в среде креатина образуется равновесный тройной фермент-субстратный комплекс креатин—креатинкиназа—АТФ—Mg , который затем распадается с образованием креатинфосфата и АДФ —Mg . Креатинфосфат диффундирует в цитоплазму, где используется в миофибриллярной креатинкиназной реакции для рефосфорилирования АДФ, образовавшегося при сокращении. Высказываются предположения, что не только в сердечной мышце, но и в скелетной мускулатуре имеется подобный путь транспорта энергии из митохондрий в миофибриллы. [c.655]

Убихинон-10 (кофермент Q ,) (XXXIX) входит в состав митохондрий клеток печени, сердца, а также других тканей (61—63]. Он участвует в реакциях окислительного фосфорилирования, осуществляя функцию переноса электронов по цепи дыхания между флавопротеидами и цитохромом с (64, 65]. Коферменты Q n = 5, 6, 7и8 входят главным образом в клетки микроорганизмов [66—691. В животных организмах распространены убихинон-10 и убихинон-9 [68] они встречаются также в высших растениях [63]. Вопросам химии убихинонов посвящены обзорные работы (8, 701. [c.233]

В качестве еще одного примера регуляции этого типа можно привести превращения, протекающие при работе мышц. Источником АТФ, необходимой для интенсивной мышечной деятельности, является превращение глюкозы. На первой фазе глюкоза в результате цепи гликолитических превращений образует пируват. Однако дальнейшее окислительное превращение пирувата требует адекватной доставки в мышцы кислорода. Если создается дефицит последнего, то в мышечной ткани накапливаются пируват и восстановленный никотинамидный кофермент. В результате действия мышечной лактат дегидрогеназы происходит их превращение в NAD и лактат, что обеспечивает регенерацию NAD, необходимого для дальнейшего течения гликолиза, и образование некоторого количества АТФ в результате фосфорилирования АДФ дифосфоглицератом и фосфоенолпирува-том. В мышцах при этом начинает накапливаться молочная кислота. После окончания периода интенсивной мышечной деятельности образование NAD-H существенно замедляется и доставка кислорода в мышцы обеспечивает необходимый масштаб функционирования цепи переноса электронов, основная часть NAD-H переходит в NAD и та же лактат дегидрогеназа обеспечивает постепенное превращение накопившегося лактата в пируват, который через стадию окислительного декарбоксилирования поступает на конечное сжигание в цикле трикарбоновых кислот. [c.422]

Витамин В после поступления в организм с пищей всасывается в тонком кишечнике методом простой диффузии. С током крови он транспортируется к тканям и достаточно легко проникает вовнутрь клеток. В клетках происходит фосфорилирование всех трех форм витамина В , однако наибольшую значимость имеет фосфопиридоксаль. Фосфорилирование осуществляется при помощи фермента пиридоксалькиназы, при этом образуется активная форма витамина В или кофермент фосфопиридоксаль. Катаболизм фосфопиридоксаля начинается с дефосфорилирования, которое катализируется различными фос-фатазами. Далее происходит окисление и образуется 4-пиридоксиловая кислота, которая выводится из организма с мочой. [c.117]

Биохимические функции. Соматотропин контролирует синтез белка, влияя на транспорт аминоюгслот из крови в мышечные ткани. Кроме того, показано влияние СТГ на процессы транскрипции и образование зрелой РНК. Действие на липидный обмен проявляется в активации липаз за счет их фосфорилирования и, как следствие, в стимуляции липолиза. Отмечено многоплановое влияние СТГ на углеводный обмен. Активация глюконеогенеза, а также ингибирование транспорта глюкозы в клетки под действием этого гормона приводят к гипергликемии и повышенному синтезу гликогена. Соматотропин регулирует процессы роста всего организма. Гипофункция гипофиза, приводящая к снижению синтеза и секреции СТГ, является причиной пропорционального уменьшения роста всех органов человека и животных. [c.148]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология