Глицин гидролиз

Напишите уравнение реакции гидролиза трипептида, содержащего остатки глицина, валина и серина. [c.66]

Напишите структурную формулу трипептида, при полном гидролизе которого образуются глицин, аланин и цистеин, а при частичном гидролизе—аланилглицин и глицилцистеин. [c.214]

Первое исходное вещество — глицин — образуется при гидролизе клея, полученного из субпродуктов животных, второе — аланин — можно получить почти из всех белков. [c.19]

Образовавшийся на начальной стадии транспептидации цистеинил-глицин [уравнение (14-14)] гидролизуется пептидазой. Далее в результате двух АТР-зависимых стадий регенерируется глутатион, как это показано в приведенной схеме. [c.94]

В продуктах гидролиза концентратов, выделенных из нефти Западно-Сургутского месторождения (Западная Сибирь), преобладают глицин и глутаминовая кислота, а в наименьших количествах содержится треонин. Количественное распределение связанных аминокислот в этой нефти и в отдельных ее фракциях приведено и табл. 4.10. [c.134]

Хей с сотр. показал, что в комплексе кобальта (III) катионного типа этиловый эфир глицина гидролизуется со скоростью, константа которой k =s3,5-10 л-моль -мин" [c.366]

Белки подразделяют на дре большие группы простые и сложные. Простые белки гидролизуются кислотами или щелочами. В среднем в их состав входят 50 % С, 7 % Н, 23 % О, 16 % N и 3 % 8. Все природные аминокислоты оптически активны (кроме глицина) и принадлежат, за редким исключением, к Ь-ряду. [c.272]

Гидролиз эфиров глицина характеризуется более отрицательным значением стандартной свободной энергии по сравнению с ацетатами (примерно на —300 кал/моль, т. е. —1,25 кДж/моль) [121]. [c.153]

При изучении кинетики гидролиза метилового эфира Ы-ацетил-глицина, катализируемого а-химотрипсином, наряду [c.88]

В таблице 15 приведены данные по влиянию профлавина на кинетические параметры гидролиза этилового эфира N-бензоил-глицина, катализируемого папаином [13]. Исходя из предположения о двухстадийном механизме ферментативной реакции, предложить кинетическую схему реакции папаина в присутствии профлавина и вычислить возможные кинетические и равновесные параметры реакции. [c.95]

Обычно глицин получают при кислотном гидролизе животного клея. [c.236]

В продуктах гидролиза концентратов, выделенных из нефтей Сургутского свода, обнаружены [50] глицин, глутаминовая кислота, треонин (табл. 32). Эти кислоты довольно стабильны и после длительной эволюции древних нефтей, постепенно деструктируя, просуществовали до настоящего времени. [c.48]

При нагревании в кислых или щелочных растворах белки подвергаются гидролизу с образованием веществ, называемых аминокислотами. Аминокислоты представляют собой карбоновые кислоты, в которых один атом водорода замещен аминогруппой —ННг. Аминокислоты, получаемые из белков, имеют альфа-аминогруппу, присоединенную к атому углерода, связанному с карбоксильной группой их называют а-ами-нокислотами (так как такой атом углерода называется а-атомом углерода). Простейшей из этих аминокислот является а-аминоуксусная кислота— глицин СН2(НН2)СООН. Другие природные аминокислоты, в молекулах которых один из атомов водорода у а-атома углерода заме- [c.384]

Если желательно добиться лучших выходов, следует пользоваться спиртом точно указанной крепости. Рекомендуется перед работой проверить концентрацию спирта спиртометром. В 870 мл 96%-ного спирта содержится как раз достаточное количество воды для гидролиза. Поэтому, если взять спирт меньшей концентрации, хлористоводородная соль эфира глицина не образуется с такой легкостью и не отделяется так легко от раствора. Опыты с применением 96%-ного спирта, насыщенного хлористым водородом и 870 мл 96%-НОГО спирта, да (и выход на 8—10 г меньше указанного выше. Применение спирта, концентрация которого меньше 96 %> дает продукт худшего качества и еще меньший выход. [c.577]

Маточник содержит еще некоторое количество кислой сернокислой соли аминоацетонитрила однако это количество не удается выделить. В одном из опытов из маточника было получено 2,3 г неочищенного глицина путем гидролиза с применением избытка гидроокиси бария. [c.168]

Как вы увидите ниже, все природные аминокислоты (за исключением глицина) имеют по крайней мере один хиральный центр. Аминокислоты, получаемые при гидролизе белков, оптически активны (за исключением глицина). Установление конфигурации -углеродного атома показало, что все они имеют 5-кон-фигурацию. Проекционная формула по Фишеру и перспективная формула приведены ниже [c.196]

Синтез из а-галоидзамещенных кислот. При обработке а-хлор-или а-бромкарбоновых кислот аммиаком, взятым в большом избытке, получаются а-аминокислоты. Этим способом Перкин получил глицин. По Габриэлю, вместо аммиака можно использовать фталимид калия, причем образуются Ы-фталоиламинокислоты. Отщепление остатка фталевой кислоты может быть достигнуто гидролизом концентрированной кислотой или обработкой гидразином или фенилгидразином [c.360]

Моноциклический продукт 21, образующийся под действием метилового эфира глицина на 20, после гидролиза дает аминокислоту 22. Последняя, в условиях восстановительной циклизации, переходит в имидазо[4,5-е]-1,4-диазепин 18 [15] (схема 5). [c.202]

На основании изучения пептидов, образующихся при частичном гидролизе меченного химотрипсина, была определена последовательность аминокислот, окружающих реакционноспособный остаток серина, и в конечном счете было установлено, что в общей последовательности цепи этот остаток серина занимает положение 195. Предшествующие пол-ожения (193 и 194) занимают глицин и аспарагиновая кислота, а в положении 196 находится еще одна молекула глицина [c.108]

Для анализа этих соединений, как правило, используется метод исчерпывающего кислотного гидролиза с последующим оире-делением аминокислотного состава гпдролизата. В продуктах гидролиза асфальтетшвых и порфириновых фракций обнаруживается до 12 нингидринположительных соединений, из которых, по крайней мере, шесть идентифицируются как белковые кислоты глицин, аланин, серин, треонин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты (рис. 4.2), [c.134]

Со(Н) и Си(П) могут инициирвать гидролиз этиловых эфиров глицина при pH 7—8, 25°С, т. е. в условиях, при которых последние обычно стабильны. Комплексообразование происходит между ионом металла и эфиром аминокислоты с образованием пятичленного хелата. Затем, как результат координации нона металла с аминной или эфирной группами аминокислоты, происходит уже и каталитическая реакция. В любом случае ион металла может увеличивать полярность карбонильной группы, вызывая тем самым атаку ОН-. Скорость гидролиза увеличивается с возрастанием pH, что говорит об участии в механизме гидроксил-иона. С термодинамической точки зрения гидролиз, по-видимому, происходит из-за того, что образующийся карбоксильный анион дает [c.352]

ЭЛАСТИН, фибриллярный белок, придающий упругость коже, легочной ткани, связкам, кровеносным сосудам. Предшественник Э.— тропоэластин, к-рый секретируется клетками гладких мышц в виде полипептидной цепи мол. м. 100 ООО, богат остатками глицина, аланина, пролина и валина, но содерж1[Т очень мало полярных аминокислот. Он подвергается интенсивной пост-трансляциониой модификации, в частности ограниченному протеолизу и образованию поперечных связей вследствие окисления боковых цепей лизина и коидеисации образующихся альдегидных групп. Соединение полипептидных цепей Э. в сложную сетку обусловливает его большую упругость и нерастворимость в воде. Э. гидролизуется только протеиназами с особой специфичностью (эластазами). [c.696]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

Отдельные представители аминокислот Аминоуксусная кислота. ЫНдСНзСООН, называемая также гликоколом (по-гречески гликос —сладкий, колла —клей ) или глицином, встречается в мускулах низшнх животных. В большом количестве (36% от веса исходного материала) образуется при гидролизе белкового вещества шелка. Получается кипячением животного клея с разбавленной серной кислотой или баритовой водой, а также гидролизом гиппуровой кислоты. [c.377]

Санжер установил полную последователшость аминокислот в инсулине при помощи частичного гидролиза химотрипсином (1949—1950) и показал, что рассчитанный теоретически молекулярный вес (5734) близок к экспериментальным данным. Он нашел, что в молекуле белка одна полипептидная цепь (цепь А) имеет N-концевой глицин эта цепь связана дисульфидными связями со второй цепью (цепью В), имеющей N-концевой остаток фенилаланин. Окисление надмуравьиной кислотой расщепляет связь S—S, и образуются два цистеинилпептида. [c.698]

Реакцию белков и пептидов с ДНФБ и все последующие манипуляции следует проводить в темноте, так как ДНФ-производные на свету разлагаются. Необходимо также учитывать, что ДНФ-аминокисло-ты разрушаются и при кислотном гидролизе (особенно сильно разрушаются ДНФ-производные глицина, пролина, оксипролина, цистеина, триптофана, что требует дифференциальных условий гидролиза). [c.146]

ТЕРМОЛИЗИН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных гл. обр. остатками гидрофобных аминокислот (изолейцином, лейцином, валииом, фенилаланином, метионином, аланином). Со значительно меньшими скоростями катализирует гидролиз связей, образованных остатками тирозина, глицина, треонина и серина. Не способен расщеплять пептидные связи, образованные с участием остатка пролина. Т. также катализирует р-цию транспептидирования (образование поперечных сшивок путем взаимод. концевой группы NHj пентаглицинового остатка молекулы с пептидной связью между концевыми остатками D-аланина др. фрагмента молекулы-гл. обр. в протеогликанах), не катализирует гидролиз амидов и эфиров карбоновых к-т. [c.542]

Все эти процессы еще более свойственны пептидам, чем самим аминокислотам. Такое поведение аминокислот во время гидролиза имеет исключительное значение, поскольку в результате распада наблюдается не только разложение аминокислоты, но и превращение ее в другую. Если при этом образуется аминокислота, обычно не обнаруживаемая в белках (например, орнитин или лантионин), то легко устаиовить, что она является артефактом. Более серьезным недостатком метода является образование аминокислот, входящих в состав белка, например, глицина, так как о<но может привести к ошибочным заключениям. [c.478]

Ниже приводятся данные о скорости гидролиза некоторых nentH-дов в смеси ЮЛ/ НС1 и ледяной уксусной кислоты. За единицу принята скорость расщепления глицил-глицина. [c.515]

Для стереоспецифического синтеза аминокислот с помощью хиральных реагентов имеются многочисленные возможности. Из них следует упомянуть асимметрическое гидрирование ненасыщенных соединений с хиральными катализаторами — фосфинами родия и рутения [71] или фосфиновыми лигандами, фиксированными на полимере [72], асимметрическое декарбокси-лирование спещ1фических комплексов малоната кобальта (III) при малоновом синтезе, переаминирование а-кетокислот с L-пролином в качестве хирального реагента и асимметрическое алкилирование шиффовых оснований [73, 74]. Практическое значение асимметрический синтез имеет в том случае, если он приводит к получению ценных, редких аминокислот, если хи-ральные реагенты не очень дороги или если их можно регенерировать. Проблематичны асимметрические синтезы, протекающие через циангидри-ны или гидантоины, так как при гидролизе приходится считаться с рацемизацией. Об асимметричном синтезе по методу Штрекера сообщается в работе [75]. Ниже приводится пример асимметрического алкилирования шиффова основания /ире/и-бутилового эфира глицина и гидроксипииаиоиа [76]. [c.47]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология