Декарбоксилирование аминокислот схема

Схема декарбоксилирования аминокислот в животном организме [c.336]

Г. Декарбоксилирование аминокислот. Под влиянием особых ферментов — декарбоксилаз (стр. 247) а-ами-нокислоты образуют соответствующие амины по схеме [c.240]

Для а-аминокислот специфична реакция с нингидрином, которая основана на одновременно протекающих процессах окислительного дезаминирования и декарбоксилирования аминокислот под влиянием нингидрина. При этом нин-гидрин восстанавливается, и получаемое вещество при дальнейшем изменении приобретает окраску. Эта реакция позволяет обнаружить не только свободные а-аминокислоты, но и связанные в полипептиды и белки. Процесс восстановления протекает по следующей схеме [c.227]

Характер проявляемой пиридоксальфосфатом каталитической функции определяется природой фермента, в сочетании с которым он действует. Так, из схемы (8.17) следует, что пиридоксальфосфат служит коферментом в таких процессах, как декарбоксилирование, трансаминирование, рацемизация и синтез аминокислот. [c.204]

Эти гормоны по строению напоминают аминокислоту тирозин, от которого они отличаются наличием дополнительных ОН-групп в кольце и у 3-углеродного атома боковой цепи и отсутствием карбоксильной группы. Действительно, получены экспериментальные доказательства, что предшественником гормонов мозгового вещества надпочечников является тирозин, подвергающийся в процессе обмена реакциям гидроксилирования, декарбоксилирования и метилирования с участием соответствующих ферментов (см. главу 12). Биосинтез катехоламинов (адреналин и норадреналин) может быть представлен в виде следующей упрощенной схемы [c.273]

Установлено, что а-кетокислоты, возникшие в процессе дезаминирования а-аминокислот, могут подвергаться в животных тканях декарбоксилированию и одновременному окислению в жирную кислоту. Это превращение можно представить следующей схемой [c.343]

Спиртовому брожению сопутствуют процессы гидролиза белков с образованием аминокислот, главным образом лейцина и изолейцина, при декарбоксилировании и дезаминировании которых по схеме [c.170]

ГОДНЫХ ДЛЯ такого количественного определения, весьма ограничен известно применение оксидазы ь-аминокислот, трансами-назы ь-аминокислот, оксидазы в-аминокислот и декарбоксилазы ь-аминокислот (табл. 8-1) [6]. Оксидазы ь- и о-аминокислот катализируют окисление кислородом ь- и о-аминокислот соответственно с образованием а-кетокислот в присутствии кислорода и каталитического количества каталазы, а декарбоксилаза ь-аминокислот катализирует декарбоксилирование ь-аминокис-лот, как показано на схеме (8.14) [c.269]

Вопрос об образовании углеводородов в результате разложения аминокислот разработан Дж. Эрдманом (1962). Он дает следующую общую схему процесса, включающего реакции декарбоксилирования и восстановительного дезаминирования [c.159]

Префеновая кислота также обладает большим разнообразием биосинтетических превраш,ений. Она является предшественником ароматических аминокислот, фенилаланина и тирозина- при декарбоксилировании префе-новой кислоты совместно с дегидратацией формируется бензольный фрагмент (в дальнейшем — фрагмент фенилаланина), при ее декарбоксилировании совместно с дегидрированием формируется фенольный фрагмент (в дальнейшем — фрагмент тирозина). Полученные таким образом арилзамещенные пиро-виноградные кислоты далее аминируют-ся одним из доноров аминогруппы обычным образом, как это описано для алифатических а-кетокислот в биосинтезе аминокислот (схема 8.4.8). [c.218]

Ядовитые фенолы могут образовываться в организме в процессе нормального обмена веществ. Под влиянием бактерий кишечника происходит декарбоксилирование аминокислоты — тирозина, образующегося при гидролизе белка. Обезвреживание таких эндогенных фенолов, а также вводимых извне (в виде лекарственных препаратов), или экзогенных фенолов, происходит путем превращения последних в нетоксичные сложные эфиры серной кислоты, или эфиросерные кислоты, калийные соли которых выводятся с мочой. Образование эфиросерных кислот происходит по схеме [c.299]

Реакции по карбоксильной группе. Превращения аминокислот по СООН-группам сводятся в основном к декарбоксилированию и образованию аминоациладенилатов. Декарбоксилирование аминокислот осуществляется сравнительно легко в тканях животных и растений, но особенно широко оно представлено у микроорганизмов. Во всех случаях процесс идет по одной и той же схеме [c.267]

Препаративное значение реакции далеко выходит за рамки пр-1 лучения простых кетонов и карбоновых кислот. В сложных синтезах омыление и декарбоксилирование р-кетоэфиров и малоновых эфиров часто является важной стадией. Напишите схемы превращений, соответствующих двум последним строкам в табл. ЫЦ. Из алкилированных -ациламиномалоновых эфцров (ср. разд. Г, 8.2.3) можно получать а-аминокислоты, например глутаминавук [c.96]

Нетрудно увидеть, анализируя материал предыдущего параграфа, что углеродные цепочки размера Сз-С с карбоксильной группой образуются в ходе фотосинтеза (пировиноградная и ща-велевоукесусная кислоты). Кроме того, из пировиноградной кислоты реакцией окислительного декарбоксилирования получается уксусная кислота, столь необходимая для биосинтеза а-аминокислот и широко используемая Природой в других биосинтетических схемах. [c.78]

Аминокислоты с разветвленной боковой цепью, валин, лейцин и изо лейцин, часто распадаются в организме следующим образом. Пере аминирование приводит к образованию а-кетокислоты, которая под вергается окислительному декарбоксилированию с 06pa30BaHnei ацил-СоА-производного. Последнее затем подвергается р-окисле нию. Какие продукты в этом случае образуются из изолейцина Каким образом они затем превращаются в СО2 Какие затрудненш могут встретиться при катаболизме валина и лейцина Попытай тесь предложить рациональную схему соответствующих ката боли ческих путей. Сравните свои предложения с реально установленны ми путями, приведенными на рис. 14-11. [c.357]

Можно вводить метку в а-положение аминокислоты путем декарбоксилирования производных а-ацетиламиномалоновой кислоты см. схему (7) в кислых растворах тритийсодержащего растворителя. Альтернативно, можно вводить метку в а-положение аминокислоты непосредственно в условиях, которые вызывают рацемизацию при а-С атоме, т. е. в сильно щелочных средах или при кипячении с уксусным ангидридом в уксусной кислоте. Однако для проведения многих биологических исследований лучще избегать применения [а- или Р- Н] меченных аминокислот. Обмен трития в этих положениях происходит через реакции трансаминирования схема (32) потеря трития, находящегося в р-положении аминокислот, используется в методе анализа трансаминаз. Обработка а.р-тритированных а-аминокислот с помощью оксидаз аминокислот или почечной ацилазы может приводить к существенной потере активности осторожность следует соблюдать и при использовании ферментов для разделения рацемических аминокислот, меченных радиоактивными изотопами. [c.249]

Ангидриды этого тппа могут быть получены путем термического отщепления бензилхлорида от хлорангидридов бензилоксикарбо-ниламинокислот [95] (см. раздел 23.6.2.1) или непосредственной реакцией между аминокислотой и фосгеном схема (44) [96]. Они реагируют (схема (45) с аминными нуклеофилами преимущественно по карбонильной группе аминокислоты, поскольку вторая карбонильная группа ангидрида дезактивирована для нуклеофильной атаки ввиду наличия стабилизованной за счет резонанса амидной системы. Однако получающиеся карбаминовые кислоты (108) неустойчивы и обычно разлагаются в процессе реакции с высвобождением второй аминокомпоненты. В результате последующей реакции с Л/-карбоксиангидридом образуется полимер. Эта полимеризация Л -карбоксиангидридов составляет важный метод получения высокомолекулярных поли(аминокислот) [97]. Если первоначальную реакцию проводят с избытком карбоксиангидрида при щелочном pH и при такой температуре, когда не происходит декарбоксилирования (108), метод может применяться для контролируемого пептидного синтеза [87]. [c.401]

Хорошо описанные примеры электрофильного катализа металлами включают реакции декарбоксилирования и гидролиза производных аминокислот. Декарбоксилирование оксалилацетата катализируется некоторыми металлоферментами и ионами металлов в водном растворе. Наиболее исследован катализ ионами Си(II) [39], включающий образование комплексов металл-оксалилацетат (17) схема (19) . [c.475]

Препаративное значение реакции выходит далеко за пределы получения простых кетонов или карбоновых кислот. В сложных синтезах важной их частью нередко является гидролиз и декарбоксилирование Р-кетоэфиров или малоновых эфиров. (Напишите схемы реакций для двух последних примеров в табл. ИЗ ) Из алкилированных N-ацилированных аминомалоновых эфиров (см. стр. 520) можно получать -аминокислоты, например глутаминовую кислоту из р-цианэтилацетаминомалонового эфира (см. табл. 125) и триптофан [схема (416, ///)] из скатилацетаминомалоно-вого эфира II). Получение этого соединения из грамина (/) и ацетамино-малонового эфира является примером алкилирования р-дикарбонильных [c.473]

Как известно, в процессах переаминирования аминокислот принимает участие пиридокоальфосфат. В опытах с настаиванием лепестков розы было обнаружено значительное снижение включения фенилаланина в фенилэтиловый спирт (на 40—80% ) в присутствии гидроксиламина и изониазида, являющихся ингибиторами пиридоксалевых ферментов. Превращение фенилпировиноградной кислоты в -фенилэтиловый спирт протекает, по всей вероятности, через стадии декарбоксилирования и восстановления. Таким образом, путь биосинтеза -фенилэтилового спирта из фенилаланина можно представить в виде следующей схемы [c.164]

Реакция протекает по следующей схеме аминомалоновый эфир, полученный восстановлением нитрозомалонового эфира, ацетилиру-ют, затем натриевое производное ацетиламиномалонового эфира конденсируют с галогеноалканами последующий гидролиз и декарбоксилирование приводят к аминокислоте [c.267]

Стадии (а) и (г) аналогичны присоединению аминов К альдегидам и кетонам с образованием оснований Шиффа, тогда как стадия (б) представляет собой непосредственное декарбоксилирование. Стадия (в) соответствует гидролизу иминов до карбонильных соединений и аминов. Основываясь на этой схеме, можно предполагать,что окраска не будет зависеть от характера используемой аминокислоты, поскольку в окрашенной соли пригутствует только аминный азот из аминокислоты. Ни аммиак, ни метиламин не приведут к появлению окраски, так как в этой последовательности превращений требуется стадия восстановления для получения продукта реакции (в). Как СНдМИз, так и МНз могут лишь образовать иминное производное с нингидрином. [c.693]

Щелочной гидролиз и декарбоксилирование нитрозосоединения (в водных растворах кислот) приводит к образованию с выходом 70% оксиминокислоты, представленной на схеме в виде таутомера (V) Восстановление оксиминокислоты дает аминокислоту [c.152]

Многие реакции декарбоксилирования кислот, например, разложение Э-галогеноксилот [9, Ю], -аминокислот [II], , р -эпоксикислот [12] и Р -кетокислот [13] хакже могут трактоваться как реакции фрагментации, согласующиеся со схемой, приведенной на стр.ю . [c.110]

Для протекания некоторых ферментативных реакций с участием пиридоксальфосфата (например, Р-декарбоксилирование или 7-отщепление) необходима активация тех атомов углерода, которые менее тесно связаны с пиридоксалевым циклом, чем а-атом углерода аминокислоты. Роль активирующей группы в этих реакциях выполняет, по-видимому, протонированный атом азота основания Шиффа. После отщепления протона от а-атома углерода эта группа способствует отщеплению протона от Р-атома углерода. При этом образуется промежуточное соединение типа р-карбанион-енамина. Как видно [схема (89)1, механизм этой реакции похож на механизм альдольной конденсации, катализируемой аминами. Образовавшееся промежуточное соединение способно также легко отщеплять хорошую уходящую группу от у-атома углерода. Именно так протекает расщепление цистотионина и отщепление фосфата от фосфогомосерина в процессе синтеза треонина [схема (89)]. Ненасыщенный продукт, образовавшийся в реакции отщепления, может либо присоединить нуклеофил к любому положению по двойной связи, либо гидролизоваться и перегруппироваться в несколько стадий ). Аналогичный механизм наблюдается, по-видимому, также и при р-декарбоксилировании. В данном случае катионный атом азота в основании Шиффа активирует субстрат так, что вместо отщепления протона идет декарбоксилирование [схема (90)]. Эти реакции не удалось. [c.121]

Известно, что некоторые энзимы, в частности фосфопиридоксаль-протеид 0 = СНРуг, способны декарбоксилировать аминокислоты. Эти энзимы образуют с аминокислотами соединения типа шиффовых оснований, отщепление углекислоты от которых может происходить двумя путями 1) одновременно с таутомерным перемещением двойной связи от углерода группы СНРуг энзима и присоединением водорода карбоксильной группы к этому углероду (схемы (16,4)). Такая реакция аналогична процессу (16,3), происходящему при неэнзиматическом иг-реаминировании, сопровождающемся декарбоксилированием, 2) после переноса водорода от связи С — И исходной кислоты к энзиму. Водород [c.620]

В качестве еще одного примера расчета электронных свойств фермент-субстратных комплексов рассмотрим схему взаимодействия между глутамат-декарбоксилазой и глутаминовой кислотой, приведенную на рис. XIV. 13. В результате нуклеофильной атаки атома С аминогруппой глутаминовой кислоты исходный комплекс кофермента с лизином I преобразуется в нестабильный промежуточный тетраэдрический комплекс II. Затем происходит разрыв связи между атомом С и азотом аминогруппы лизина с образованием внешнего шиффова основания аминокислоты с коферментом III. Следующая стадия ферментативной реакции — отщепление карбоксильной группы с образованием карбаниона IV. Она одна из самых важных и существенных не только в декарбоксилировании, но вообще в реакциях пиридоксалевого катализа. Па этом этапе разрывается связь между атомом С и соседним с ним атомом одного из заместителей (П, СОО , R), что, собственно, и определяет специфичность дальнейших превращений аминокислот. Различие между этими превращениями заключается в том, с каким из заместителей при атоме С разрывается ковалентная связь. Взаимодействие сопряженной к-электронной системы с электронами связей, исходящих из атома С , ослабляет ту из этих связей, которая располагается в плоскости, перпендикулярной плоскости пиридинового кольца. [c.438]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология