Цитохром простетические группы

На основании некоторых явлений, не находящихся в непосредственной связи с катализом, известно, что в результате связывания с белком свойства вещества могут подвергаться глубокому изменению. Так, гем представляет собой нерастворимое в воде и нез стойчивое вещество, быстро превращающееся при соприкосновении с воздухом в гематин вследствие окисления Ре " в Ке " . Наоборот, гемоглобин, образующийся в результате связывания гема с белком — глобином, является растворимым в воде веществом, образующим обратимое соединение с молекулами кислорода — оксигемоглобин, в котором железо сохраняет двухвалентное состояние. Известны и другие протеиды, содержащие связанный гем, но с другими белками, чем с глобином, например пероксидаза, каталаза, цитохром и дыхательный фермент Варбурга. Ни один из этих протеидов не связывается обратимо с кислородом, но некоторые из них обратимо окисляются в формы с трехвалентным железом. Естественно, что эти различия в поведении обусловлены характером соответствующих белков, так как простетическая группа — гем — одна и та же во всех случаях. [c.799]

Структура и функции цитохромоксидазы окончательно не выяснены. Молекулярная масса этого фермента 240 ООО. Предполагают, что он состоит из шести субъединиц, каждая из которых содержит один гем а и один атом меди (обнаружена с помощью спектров ЭПР). Две субъединицы по спектру поглощения относят к цитохрому а, четыре — к цитохрому аз. С кислородом может взаимодействовать только цитохром аз, цитохром а не имеет такой способности. Перенос электронов на кислород сопровождается превращением Си (II) в Си(1). Цитохромоксидаза, таким образом, является многоглавым ферментом, содержащим различные простетические группы — атом меди и гем а. [c.155]

Цитохром с отличается от всех цитохромов дыхательной цепи тем, что он легко экстрагируется из митохондрий. Молекулярная масса цитохрома с 12 000. Железопорфириновая простетическая группа соединена с белком ковалентно, так же, как в цитохроме i. Предполагают, что цитохром с, как и кофермент Q, выступает в качестве связующего звена между комплексами III и IV. [c.404]

Другая группа оксидаз, называемая гемопротеидами, содержит в качестве простетической группы гемин или родственные ему соединения. Гемоглобин, каталаза и пероксидаза содержат в качестве простетической группы Г61М. В гемоглобине железо находится, в восстановленной форме, в каталазе — в окисленной. Цитохром с имеет несколько отличную простетическую группу, в которой не содержащий железо порфирин, называемый порфирином с (Теорелл), содержит два остатка цистеина, связанных в а-положении с этильными группами, заменяющими винильные группы в порфирине гема. Цитохром с служит переносчиком электронов, изменяя валентность железа [c.721]

Эти простетические группы также, как и их способы соединения с белками, могут быть очень различными. Так, в фосфопротеидах собственно белок соединен с фосфорной ли пирофосфорной кислотами эфирообразно через гидроксильные группы оксиаминокислот. В хромопротеидах простетической группой является красящее вещество гем, представляющее собою соединение порфиринового ряда, содержащее металл. В гемоглобине (красящем веществе крови), который является переносчиком кислорода у позвоночных, гем содержит железо в гемоцианине, содержащемся в крови и гемолимфе некоторых беспозвоночных животных, гем содержит медь. Железо содержат и ряд других представителей этой обширной и важной группы белков, например, цитохром С — катализатор клеточного дыхания, каталаза и пероксидаза — окислительные ферменты и т. д. Различен также и характер связи простетической группы с белком в хромопротеидах. Согласно современным представлениям, белок (глобин) в гемоглобине связан с гемом водородными связями, возникающими между атомом железа гема и имидазольным кольцом гистидиновых остатков в белке. В цитохроме связующим звеном, по-видимому, является тиоэфирная группа (см. рис. 10). [c.533]

Для некоторых белков образование нативной конформации зависит от присутствия специфических лигандов, часто ионов металлов или других простетических групп [94, 413]. Наличие лиганда не обязательно приводит к существенно иной конформации свернутого белка, но способствует стабилизации его нативной формы. На основании опытов по водородному обмену [415], а также с помощью кривых денатурации мочевиной [461] апомиоглобина, глобулярного белка с ДОобщ 9 ккал/моль, установлено, что этот белок должен быть на 4 ккал/моль менее стабилен, чем миоглобин. Противоположным примером является цитохром с, присутствие в котором ковалентно связанной группы гема абсолютно необходимо для стабильности белковой структуры. При удалении этой группы белок перестает быть глобулярным [462. Если удалить только ион железа, белок остается глобулярным, хотя и менее стабильным, например, к термической денатурации [463]. [c.190]

Никотинамидные ферменты дегидрируют субстрат, причем НАД" переходит в восстановленную форму — НАД-Н — и одновременно в буферную среду митохондрий переходит протон. Протоны и электроны акцептируются ФАД и передаются на убихинон (кофермент Q) [424] и далее на систему цитохромов. Эгу реакцию осуществляет флавопротеид — дегидрогеназа восстановленного НАД (цитохром-с-редуктаза), выделенная из сердечной мышцы 1425], печени [426]. В состав фермента, помимо ФАД, входит четыре атома негеминового железа на моль флавина молекулярная масса 78 ООО. Из системы ферментов цепи дыхания выделен флавопротеид с простетической группой ФМН и двумя атомами железа на моль флавина [427]. [c.559]

Связь кофермента с апопротеином в флавопротеидных ферментах достаточно прочная, недиссоциирующая. Флавопротеиды расщепляются с различной степенью трудности с отделением апофермента и образованием рибофлавина или его коферментов. Однако простетическая группа в D-аспартатоксидазе отделяется уже в процессе очистки. В оксидазе L-аминокислот простетическая группа более прочно связана с апоферментом и диализ, а также повторное осаждение недостаточны для разрыва этой связи. Оксидаза D-аминокислот и дегидрогеназа восстановленного НАД (цитохром-с-редуктаза) диализируются на холоду разбавленной минеральной кислотой с выделением протеина. [c.567]

Цитохром Р450 представляет собой гемопротеин, который широко используется при биологическом окислении, катализируемом оксидазами со смешанной функцией. Р450 является цитохромом типа Ь с протогемом IX в качестве простетической. группы. В результате реакции с окисью углерода Ре +дает ста- [c.180]

Водород субстрата переносится на простетическую группу дегидрогеназы НАД, в результате образуется восстановленная форма НАД-Нг, которая передает водород флавинадениндииу-клеотиду (ФАД). Последний превращается в ФАД-Нг, который передает водород цитохрому. Энергия освобождается в виде АТФ. Последовательно три цитохрома передают друг другу водород, и третий цитохром передает его цитохромоксидазе [c.95]

Порфирины, содержащие железо и медь. Простетические группы, содержащие окисное железо, представлены в энзимах — каталазе и пероксидазе, — катализирующих реакции перекиси водорода. Цитохромоксидаза, промотирующая вторичное окисление восстановленных (т. е. содержащих закисное железо) цитохромов молекулярным кислородом, также является соединением окисного железа, а энзимы, вызывающие прямое аэробное окисление фенолов, содержат медь в качестве основного компонента. Все эти производные порфирина, в отличие от гемоглобина, но подобно цитохрому (ст р. 290), действуют посредство1м химических процессов, включающих обратимое окисление и восстановление атома металла, как постулировано Габером и Виль-штеттером (стр. 293). Следует указать, что следы таких соединений, как окись углерода, цианистый водород, фториды и азиды, которые могут давать прочные, не ионизирующиеся связи с атомом металла, способны подавлять каталитическую активность. В образующихся устойчивых комплексах нет неспаренных электронов 2. [c.307]

Некоторые оксидазы, широко распространенные в живых организмах, являются хромопротеидами, родственными гемоглобину, но отличающимися от последнего своими физиологическими функциями. Все они содержат в качестве простетической группы комплекс Я елеза с протопорфирином. К этой категории относятся каталаза и пероксидаза — два фермента, катализирующие реакции перекиси водорода, а также цитохром и дыхательный фермент Варбурга (цитохромоксидаза), играющие особенно важную роль в клеточных окислениях. Все эти ферменты были выделены в кристаллическом состоянии (два других — цитохромы а ж Ъ — были идентифицированы по их спектрам) (об их ферментативном действии см. главу Ферменты ). [c.454]

Цитохромы, открытые Кейлином (1925 г.), представляют собой ферменты, встречающиеся во всех животных или растительных клетках, способных к дыханию. Подобно дыхательному ферменту, они являются хромопротеидами, содержащими в качестве простетической группы гемины. Они могут существовать в окисленной и в восстановленной форме (содержат Ее + и Ре + соответственно). Исследование спектров показывает, что цитохром представляет собой не индивидуальное вещество, а смесь по крайней мере трех веществ. Лучше всего изучен цитохром с — [c.627]

От всех NAD-зависимых реакций дегидрирования восстановительные эквиваленты переходят к митохондриальной NADH-дегидрогеназе, содержащей в качестве простетической группы FMN. Затем через ряд железо-серных центров они передаются на убихинон, который передает электроны цитохрому Ъ. Далее электроны переходят последовательно на цитохромы j и с, а затем на цитохром аа , (цитохромоксидазу), которая содержит медь. Цитохромоксидаза передает электроны на О2. Для того чтобы полностью восстановить Oj с образованием двух молекул HjO, требуются четыре электрона и четыре иона Н. Перенос электронов блокируется в определенных точках ротеноном, антимицином А и цианидом. Процесс переноса электронов сопровождается значительным снижением свободной энергии. В трех участках дыхательной цепи происходит запасание энергии в результате синтеза АТР из ADP и Р . Окислительное фосфорилирование и перенос электронов можно разобщить, воспользовавшись для этого разобщающими агентами или ионофорами, такими, как валиномицин. Для того чтобы могло происходить окислительное фосфорилирование, внутренняя митохондриальная мембрана должна сохранять свою целостность и должна быть непроницаемой для ионов Н и некоторых других ионов. Перенос электронов сопровождается выталкиванием ионов Н из митохондрий. Согласно хемиосмотической гипотезе (одной из трех гипотез, предложенных для объяснения механизма окислительного фосфорилирования), перенос электронов создает между двумя сторонами внутренней митохондриальной мембраны градиент концентрации ионов Н , при котором их концентрация снаружи выше, чем внутри. Предполагается, что именно этот градиент служит движущей силой синтеза АТР, когда ионы Н, возвращающиеся из цитозоля в матрикс, проходят через [c.545]

К группе оксидаз относятся и ферменты, выполняющие роль переносчиков электронов. Их простетические группы содержат атомы металлов, способных легко изменять свою ва,лентность. Так, например, механизм действия цитохромоксидазы сводится к переброске электронов от одного из цитохромов (стр. 232) на молекулярный кислород. Цитохром-оксидаза играет при этом роль промежуточного акцептора-донатора электронов. Эти истинные оксидазы не могут служить промежуточными переносчиками протонов. Более подробно указанный вопрос рассматривается в главе Тканевое дыхание в разделе Металлофлавопро-теиды и Цитохромы . [c.130]

НАД и восстанавливать цитохром С. При этом простетическая группа цитохромредуктазы играет роль промежуточного акцептора — донатора водорода. [c.244]

Хотя пероксидазы и способны катализировать реакцию (XV. 166), однако наиболее эффективно они катализируют реакцию (XV. 16а). Косубстратами пероксидаз служат фенолы, алифатические и ароматические амины, восстановленные формы красителей (лейкоформы), ендио.лы, а также цитохром с. Рассмотренные факты, а также наличие обш ей простетической группы (все каталазы и большинство пероксидаз, по-видимому, содержат ферри-протопорфирин IX в высокоспиновом состоянии), которая сама обладает слабой каталазной и пероксидазной активностью, — все это позволяет отнести эти ферменты к одному классу ферментов — к гидропероксидазам. [c.386]

Табл. 47 иллюстрирует многообразие свойств известных в настоящее время цитохромов. Будущее сулит еще большие осложнения. Так, цитохром с дрожжей существует по крайней мере в двух различных изофер-ментных формах, и такое положение, по-видимому, справедливо также в отношении других клеток. Что касается простетической группы и ее связи с белком, то здесь как будто существует почти безусловное единообразие. В самом деле, за исключением цитохромов типа а (класс А), все остальные представляют собой производные гема. Основная структура простетиче- [c.386]

В ранних работах по сульфитоксидазе имеется некоторая путаница. Сообщения о прямой оксидазной активности и наличии гемовой простетической группы в ферменте из печени, а также о способности бактериальной сульфитоксидазы переносить электроны на кислород то подтверждались 101—103], то опровергались [104— 106]. Позже ситуация в значительной мере прояснилась [109], однако детали механизма окисления сульфита молекулярным кислородом все еще неизвестны. Сульфитоксидаза из бычьей печени очищена до 75%-ной однородности [96]. Этот белок способен передавать электроны от сульфита на такие одноэлектронные акцепторы, как цитохром с и феррицианид, и на такие двухэлектронные акцепторы, как молекулярный кислород, 2,6-дихлорфенол, индофенол и метиле- [c.297]

Сульфитоксидаза из бычьей печени имеет молекулярный вес 115 ООО и состоит из двух субъединиц молекулярным весом 55 ООО каждая. Удивительное сходство УФ-спектров поглощения восстановленного фермента и восстановленного цитохрома, параллельное обогащение гемом, рост сульфитоксидазной активности в процессе очистки фермента и идентичная миграция гема и ферментативной активности в процессе электрофореза позволяют идентифицировать гем как простетическую группу сульфитоксидазы [108]. Функциональная конгруентность гема и ферментативной активности подтверждается также корреляцией между исчезновением ферментативной активности и утратой гема, восстанавливаемого сульфитом, при тепловой инактивации сульфитоксидазы. Аналитические данные указывают на наличие двух гемовых групп в молекуле сульфитоксидазы. Один из гемов восстанавливается сульфитом с высокой скоростью, а другой существенно медленнее. Интересно, что гем оказывается полностью восстановленным, когда в роли акцептора выступает цитохром с. Было высказано предположение, что одноэлектронные акцепторы взаимодействуют с сульфитоксидазой по центру, предшествующему ге-му. Кроме того, полагали, что перенос электронов от некоторого центра фермента на одноэлектронный акцептор, например на феррицианид, должен идти медленнее, чем перенос электрона от сульфита на этот центр, поскольку стадия, замедление которой тормозит [c.298]

Подобно тому как все клетки независимо от степени их различия содержат, как правило, ограниченный одинаковый набор субклеточных частиц, они также обладают одинаковым в общих чертах набором ферментов. Конечно, встречаются и исключения из этого правила, однако сходство оказывается гораздо большим, чем различия. Рассмотрим, к примеру, цитохром с. Его молекула представляет собой полипептидиую цепь, состоящую из 104—108 аминокислотных остатков и содержащую ковалентно связанную геминовую простетическую группу. Состав и последовательность аминокислот в цитохроме с [c.15]

В то Время как апоферменты могут соединяться только с одним каким-нибудь определенным коферментом, один и тот же кофермент обладает способностью соединяться с различными апоферментами. Так, например, такие резко отличающиеся по каталитическим свойствам вещества, как гемоглобин, каталаза, пероксидаза и цитохром с, содержат в качестве простетической группы один и тот же протогем и отличаются друг от друга лишь белковыми компонентами. Сходным образом некоторые де-гидразы, например дегидраза молочной кислоты и дегидраза фосфоглицеринового альдегида, имеют одну и ту же простетическую группу — пиридиннуклеотид, но различные апоферменты [18]. [c.277]

Цитохромы группы А — хромопротеиды, у которых простетической группой является гемин А, после удаления железа превращающийся в порфирин А. Представители этой группы цитохромы о и Од, входящие в цитохромоксидазный комплекс дыхательной цепи. Комплекс цитохромоксидазы состоит из шести субъединиц, из которых две имеют природу цитохрома а и четыре — цитохрома а . Непосредственно с кислородом взаимодействует только цитохром о. [c.30]

Цитохромы группы С — хромопротеиды, у которых простетической группой является замещенный мезоген IX, соединенный с апоферментом тиоэфирными связями. Цитохромы группы С функционируют в дыхательной цепи, осуществляя перенос электронов. Цитохром с получают высокоочищенным, изучены его физико-химические, молекулярные и каталитические свойства. Свойства цитохромов с из различных природных источников являются весьма сходными мол. масса 12000—13000, окислительно-восстановительный потенциал - -0,250 В. [c.31]

К первой подгруппе относятся ферменты протеиды с прочно связанными простетическими группами (см. Сложные белки ) при помощи главных или побочных валентностей. Сюда относятся цитохромо ксидаза, цитохром, каталаза, пероксидаза и др. [c.340]

Цитохром с содержит столько же железа (0,34%), сколько и гемоглобин. Он существует в двух формах, окисленной с трехвалентным и восстановленной с двухвалентным железом. В клетках, достаточно снабженных кислородом, цитохром находится лишь в окисленной форме при отсутствии кислорода он легко восстанавливается. В простетическую группу цитохрома с входит связанная с же.аезом 1,3,5,8-тетраметил-2,4-диэтилпорфин-6,7-ди- пропионовая кислота, т. е. несколько измененный гем. Г, гохрому с в восстановленной форме можно придать следующее строение [c.350]

Цитохром а и Ь до сих пор еще не удается достаточно очистить. Цитохром а походит иа с в том отношении, что он не окисляется кислородом спонтанно, а нуждается в цитохромоксидазе. Гем простетической группы в нем отличается от гема гемоглобина. [c.350]

Одним из наиболее хорошо изученных цитохромов группы В является цитохром 2- Кристаллическое вещество содержит дезоксирибонук-леотидную компоненту молекулярная масса его равна 160 000. После отделения полинуклеотида получается соединение с молекулярной массой 150 000, которое уже не кристаллизуется, но обладает полной ферментативной активностью. Цитохром 62 был первым из открытых многоглавых ферментов. В качестве простетических групп он содержит протогем IX (одна группа гема приходится на единицу с молекулярной массой 80 ООО) и рибофлавин-5-фосфат в эквимольных соотношениях. Возможно, что кристаллическое вещество является димером. Цитохром 2 был идентифицирован с лактатдегидрогеназой дрожжей, осуществляющей окисление молочной кислоты в пировиноградную. При этом [c.155]

Цитохромоксидаза из Pseudomonas aeruginosa имеет две простетические группы — гем U2 и замещенный мезогем, присоединенный ковалентными тиоэфирными связями к полипептидной цепи. Этот цитохром относят поэтому как в группу С, так и в группу D он получил название цитохрома d. [c.165]

Простетические группы цитохромов а и Сз (см. раздел Хромопротеиды ) близки по структуре, но значительно отличаются от протогема, входящего в цитохром Ь, и от производных протогема, обнаруженных в цитохромах l и с. [c.404]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология