Миозин молекулярный вес

Глобулины — белки, не растворимые в воде, но растворимые в разбавленных солевых растворах свертываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Представители глобулины молока, яйца, крови белки мышц (миозин), семян растений. [c.297]

Филаменты актина могут диссоциировать йа глобулярные молекулы с молекулярной массой примерно 58 000. В самом филаменте эти молекулы агрегированы в две цепи, которые скручены в двойную спираль (рис. 15.10). Филаменты миозина также могут диссоциировать на отдельные молекулы миозина с молекулярной массой около 525 000. При помощи электронного микроскопа установлено, что они имеют форму стержней длиной 200 нм и диаметром 2,0 нм на одном конце такого стержня расположена головка длиной 20 нм и диаметром 4 нм. Рентгенограммы показывают, что вторичная структура таких стержней представляет собой а-спираль, причем стержень, вероятно, состоит из двух скрученных цепей, имеющих конформацию -спирали. Каждый филамент миозина состоит примерно из 600 молекул. Электронные мик- [c.436]

Для построения калибровочной кривой при определении молекулярных масс используют белки-стандарты тропонин С (18 000 Да), тропонин I (24 000 Да), тропонин Т (38 000 Да), яичный альбумин (42 000 Да) и бычий сывороточный альбумин (68 000 Да), а также стандартный набор для определения молекулярной массы белков. При электрофорезе в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия препарат миозина дает расположенную почти у старта интенсивную полосу тяжелых цепей с м. м. ок. 20 ООО Да и три слабые, но отчетливые полоски легких цепей с м. м. ок. 20 ООО Да для самой тяжелой из них и около 16 000 Да — для самой легкой. Подвижность этих полос в описанных выше условиях высока, поэтому при достаточно большой продолжительности электрофореза эти полоски могут обнаружиться почти у фронта красителя (бромфенолового синего). [c.397]

Уже упоминавшийся актин является другой сложной белковой системой. Сам актин имеет молекулярную массу 42 000 и состоит из 374 аминокислот с известной первичной структурой. Подобно миозину, в актине содержится УУт-метилгистидин, однако в другой, непохожей последовательности (28). [c.578]

Актин является глобулярным белком с молекулярной массой 42 ООО. В таком виде его называют С-актином. Однако он обладает способностью полимеризовать-ся, образуя длинную структуру, называемую /-актином. В такой форме актин способен взаимодействовать с головкой миозина, причем важной чертой этого взаимодействия является его зависимость от присутствия АТФ. При достаточно высокой концентрации АТФ комплекс, образованный актином и миозином, разрушается. После того как под действием миозиновой АТФазы произойдет гидролиз АТФ, комплекс снова восстанавливается. Этот процесс легко наблюдать в растворе, содержащем оба белка. В отсутствие АТФ в результате образования высокомолекулярного комплекса раствор становится вязким. При добавлении АТФ вязкость резко понижается в результате разрушения комплекса, а затем начинает постепенно восстанавливаться по мере гидролиза АТФ. Эти взаимодействия играют важную роль в процессе мышечного сокращения. [c.435]

Миозин и актин являются, по всей вероятности, белками, обеспечивающими сократительную функцию мышц. Тропомиозин представляет собой индивидуальный белок с молекулярным весом 130 ООО или 65 ООО, а миозин — по-видимому, полимер тропомиозина. Актин образует с миозином соединение, играющее, вероятно, существенную роль в сокращении мышц. [c.445]

Миозин-это очень длинная палочковидная молекула с хвостом, состоящим из двух навитых друг на друга а-сни-ральных полипептидов она имеет также сложную по своему строению головку , обладающую ферментативной активностью (рис. 7-18). Общая молекулярная масса миозина составляет 450 ООО, молекула имеет в длину около 160 нм и содержит шесть полипептидных цепей. Длинный хвост состоит из двух цепей, каждая с молекулярной массой 200000 это тяжелые цепи, в которых находятся гибкие шарнирные участки. Головка имеет глобулярную форму и содержит концы тяжелых цепей, а также четыре легкие цепи, свернутые в виде глобул, каждая с молекулярной массой около 18 ООО. Головка молекулы миозина обладает ферментативной активностью она катализирует гидролитическое расщепление АТР на ADP и фосфат. Многочисленные молекулы миозина, регулярно уложенные в виде пучка, образуют толстые нити скелетной мышцы. Миозин встречается и в немышечных клетках (см. рис. 2-15 и разд. 2.13). [c.182]

Миозин обладает специфической способностью связывать различные ионы, главным образом ионы кальция и магния. Молекулярный вес чистого миозина, определенный методом ультрацентрифугирования, доходит до 840 ООО. Другие авторы дают более низкие цифры — 420 ООО. В последнем случае миозин получался и сохранялся при температуре ниже 10°, что исключало возможность агрегации молекул миозина. [c.417]

Эти цифры взяты из ранних работ и не совсем точны. Они включены в таблицу главным образом для того, чтобы показать, что высокое значение ВМ для миозина ке является следствием обычного влияния высокого молекулярного веса. [c.274]

Подавляющее большинство ферментов — глобулярные белки и лишь немногие из них — фибриллярные (например, миозин). Для того чтобы охарактеризовать структуру фермента, как и любого иного белка, необходимо знать размер и форму его молекулы, молекулярный вес, аминокислотную формулу, т. е. природу и количество составляющих его аминокислот, их расположение (последовательность) в цепях, число пептидных цепей, их упаковку и пространственное расположение в молекуле фермента, способ соединения и расположение субъединиц, т. е. четвертичную структуру ферментного белка. Об этих свойствах белков было сказано в главе 2. Здесь приводятся лишь дополнительные сведения, характерные для белков — ферментов. [c.71]

Первоначальное определение молекулярного веса радиационным методом дало величины, хорошо согласующиеся с принятыми значениями (для рибонуклеазы и миозина [L18]). Перечень результатов, полученных этим методом, дан в табл. 62. Если учесть трудности, то согласие с существующими результатами получается очень хорошее. Более того, если имеются расхождения, то это вовсе не должно означать, что радиационный метод неизбежно неправилен. Тщательное обсуждение любых расхождений, вероятно, сможет представить новые сведения относительно поведения молекул в различных условиях облучения. [c.298]

На трех соединенных последовательно колонках того же типа недавно удалось разделить сходные по молекулярной массе и заряду легкие цеии миозина после обработки его 4 М раствором мочевины. Элюцию вели 0,2 М К-фосфатным буфером в присутствии 2 М мочевины со скоростью 67 мл/см -ч разделение занимало 2,5 ч. Для такого же разделенпя гель-фильтрацией на агарозе требуется около 9 сут IWatabe et al., 1983]. [c.156]

Сульфгидрильным группам миозина принадлежит важная роль в ферментативном катализе, а также в образовании актомиозинового комплекса. По данным аминокислотного анализа, в миозине содержится 15—17 моль SH-rpynn на каждые 200 000 г белка (молекулярную массу миозина в настоящее время считают равной 500 000 Да). В препаратах миозина методами титрования обычно определяется 10— [c.159]

Некоторые свойства белков можно объяснить только в свете их функции, т. е. их вклада в более сложную деятельность. Одной из немногих систем, для которых удалось установить корреляцию между функцией белков и функцией органа, является скелетная мышца. Клетка мышцы активируется нервными импульсами (мембранно-направленными сигналами). В молекулярном аспекте мышечное сокращение основано на циклическом образовании поперечных мостиков за счет периодических взаимодействий между миозином, актином и Mg-ATP. Ионы Са и кальцийсвязывающие белки являются посредниками между нервными импульсами и эффекторами. Медиация ионами Са " ограничивает скорость реакции на сигналы включение — выключение и предохраняет от сокращений без сигнала. Напротив, отдельные осцилляции маховых мышц крылатых насекомых контролируются не ионами или подобными низкомолекулярными соединениями, а самими сократительными белками. Эго делает возможными очень быстрые периодические сокращения, которые, будучи инициированы (ионами Са +), протекают сами по себе. В заключение отметим, что исследования мышцы показывают, что в функционировании белка отчетливо проявляется связь между деталями молекулярного строения и деятельностью всего организма. [c.292]

Молекулярная масса миозина—460 000, длина нити достигает 160 нм. В состав молекулы входят две одинаковых а-спиральных цепи, скрученных друг с другом. В УУ-концевом участке каждой цепи, находящемся в глобулярной конформации, локализована аденозинтрифосфатаза. В миозине содержится е-УУ-метиллизин, г-М-триметиллизин и УУ -метилгистидин последний входит в последовательность (27). Молекулярная масса каждой цепи составляет 190 000. Разница между полной молекулярной массой (460 000) и 2Х 190 000 объясняется ассоциацией с глобулярной головкой молекулы трех небольших полипептидных цепей. Одну из этих цепей можно удалить без нарушения аденозинтрифосфатазной активности, однако две других цепи существенны для последней. Две существенно меньшие цепи высоко гомологичны, однако одна длиннее другой. Обращает на себя внимание последовательность, содержащаяся в УУ-концевом участке и включающая остатки аланина, пролина и лизина. [c.578]

Миозин составляет 50—55% от сухой массы миофибрилл. Представление о миозине как о главном белке миофибрилл сложилось в результате работ А.Я. Данилевского, О. Фюрта, Э. Вебера и ряда других исследователей. Однако всеобщее внимание к миозину было привлечено лишь после опубликования работ В.А. Энгельгардта и М.Н. Любимовой (1939— 1942). В этих работах впервые было показано, что миозин обладает АТФазной активностью, т.е. способностью катализировать расщепление АТФ на АДФ и Н3РО4. Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, превращается в механическую энергию сокращающейся мышцы. Молекулярная масса миозина скелетных мышц около 500000 (для миозина кролика 470000). Молекула миозина (рис. 20.3) имеет сильно вытянутую форму, длину 150 нм. Она может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на субъединицы две тяжелые полипептидные цепи с мол. массой 205000—210000 и несколько коротких легких цепей, мол. масса которых около 20000. Тяжелые цепи образуют длинную закрученную а-спираль ( хвост молекулы), конец каждой тяжелой цепи совместно с легкими цепями создает глобулу ( головка молекулы), способную соединяться с актином. Эти головки выдаются из основного стержня молекулы. Легкие цепи, находящиеся в головке миозиновой молекулы и принимающие участие в проявлении АТФазной активности миозина, гетерогенны по своему составу. Количество легких цепей в молекуле миозина у различных видов животных и в разных типах мышц неодинаково. [c.649]

Сцент-Дьердьи в свое время предложил гипотезу сокращения, основанную иа квантовой миграции энергии по квазикристалли-ческой сетке воды, окружающей миозин. Эти идеи полностью спекулятивны. Много позднее Мак-Клэйр вновь обратился к рассмотрению резонансного переноса молекулярной энергии в [c.402]

Тономура предложил наглядную молекулярную интерпретацию скользящей модели (см. с. 396). Схема Тономуры приведена на рис. 12.15. Предполагается, что 1) сокращение связано с фос-форилированием и дефосфорилированием миозина 2) конформация головки миозина меняется при добавлении АТФ , 3) связь Г-актин-миозин расщепляется с образованием комплекса миозин-АТФ при высоких и миозин-фосфат-АДФ при низких концентрациях АТФ прочность связи зависит от конформаций миозина и комплекса Г-актина с регуляторным белком, конфор- [c.403]

Миозин представляет собой белок необычного сзроения, состоящий из длинной нитевидной части (хвост) и двух глобулярных головок. Общая длина одной молекулы составляет порядка 1600 нм, из которых на долю головок приходится около 200 нм. Миозин обычно выделяется в виде гексамера, образованного двумя одинаковыми полипептидными цепями с молекулярной массой 200 ООО каждая (так называемые тяжелые цепи) и четырьмя легкими цепями с молекулярной массой около 20 ООО. Тяжелые цепи закручены спиралью одна вокруг другой, образуя хвост, и несут на одном конце глобулярные головки, ассоциированные с легкими цепями. На головках миозина находятся два важных функциональных центра — каталитический центр, способный в определенных условиях осуществлять гидролитическое расщепление /3-7-пирофосфатной связи АТФ, и центр, обеспечивающий способность специфично связываться с другим мышечным белком — актином. [c.435]

Основой толстой нити является молекула миозина. Этот белок имеет молекулярную массу 480 ООО и построен из двук тяжелых (по 200 000) и четырех легких (по 20 000) цепей (рис. 146). [c.254]

Один из основателей молекулярной биологии в СССР. В ходе изучения закономерностей нревраще-ния фосфорных соединений в процессах клеточного обмена веществ обнаружил (1931) связь клеточного дыхания и фосфорилирования. Открыл (1939) аденозинтри-фосфатазпую активность миозина. Объяснил (1949) механизм сопряжения процессов брожения и дыхания (эффект Пастера). Осуществлял систематические исследования по химии и технологии производства витаминов и аденозинтрифосфорной кислоты. Изучает (с 1960) структуру и функции нуклеиновых кислот и ферментов биосинтеза белков. Организовал (1972—1973) исследование по обратной транскрипции — проект Ревертаза . Много внимания уделяет методическим и философским проблемам молекулярной и теоретической биологии. [c.596]

В организме различные белковые, липопротеидные, нуклеопротеидные и другие молекулярные слои играют большую роль в жизнедеятельности клеток. Взаимодействие поверхностноактивных веществ с белками, проникновение гемолизирующих веществ (9-аминоакридина, фенотиа-зона и др.) в белковые пленки, соединения холестерола с глиадином и другими белками, реакция аденозинтрифос-форной кислоты с миозином в монослое и др. — неоднократно исследовались методами двухмерного давления и поверхностных потенциалов (причем были разработаны также специальные методы подобных измерений для межфазной границы двух жидкостей). [c.92]

Из мышечной ткани выделено несколько белковых фракций, отличных по химической природе и физико-химическим свойствам миоген, миоальбумин, миостромин, глобулин X, актин, миозин, нуклеопротеиды, коллаген. Все эти белковые вещества отличаются по молекулярному весу, изоэлектрической точке, растворимости, осаждаемости и по аминокислот- [c.247]

Для сердечной мышцы характерны ритмические сокращения. Скелетные мыщцы в свою очередь разделяются на ряд специализированных групп. Белая скелетная мышца принадлежит к быстрым мышцам, которые могут работать без кислорода, тогда как для работы красной скелетной мышцы, которая сокращается медленно, кислород необходим. У некоторых животных мышцы необычайно мощные и работают очень эффективно (рис. 14-11). Однако независимо от специализации мьшщ молекулярными компонентами их сократительных элементов всегда являются актин, миозин и тропонин источником же энергии для мышечного сокращения всегда служит АТР. Движения другого типа (гл. 2) осуществляются с помощью [c.425]

Полимераза дезоксирибонуклеиновой кислоты Е. oli имеет молекулярный вес 109 000 и состоит, вероятно, только из одной полипептидной цепи [59]. Это заключение основано на следующих фактах а) наблюдается отсутствие изменения молекулярного веса после разворачивания полипептидной цепи в растворе 6М гуанидингидрохлорида с 0,ЗМ -меркаптоэтанолом б) обнаружен только один N-концевой остаток метионина в) в присутствии денатурирующих агентов обнаружена только одна зона при электрофорезе в полиакриламидном геле. Насколько нам известно, еще не найден какой-либо другой фермент или белок, имеющий одну-единственную полипептидную цепь с молекулярным весом выше 100 000. Однако молекулы ферментов, состоящие из нескольких полипептидных цепей более высокого молекулярного веса, все же существуют (например, -галактозидаза Е. oli и миозин [60]). [c.396]

Наряду с довольно точным измерением молекулярных весис белков в последние годы удалось установить размеры и форму белковых молекул. Естественно, что лучшим методом изучения размеров и формы частиц является их прямое наблюдение. Разрешающая способность современных электронных микроскопов составляет около 20 А, что позволяет проводить прямые наблюдения по крайней мере крупных белковых молекул. Эти наблюдения показали, что формы и размеры молекул могут быть самыми разнообразными. Например, молекулы эдестина конопли имеют вид шарообразных частиц с диаметром около 80 А, вирусы карликовой кустистости томата и мозаики тыквы также имеют сферическую форму, но диаметр их равен 250 А отдельные молекулы вируса табачной мозаики представляют палочки длиной до 2800 Аи диаметром 150 А. Молекулы некоторых белков (например, миозина, белка мышц) состоят из нитей, имеющих 50—100 А в ширину и несколько тысяч ангстрем в длину. [c.207]

Эта схема кажется тем более правдоподобной, что по современным данным в расслабленной мышце оба компонента актомиозиновой системы, т. е. нити миозина и нити актина, действительно непосредственно друг с другом не связаны. При сокращении же. как показывают электронномикроскопические исследования, проведенные Хенсон и Хаксли, происходит взаимодействие на молекулярном уровне актиновых нитей с миози-новыми нитями с образованием более толстых актомиозиновых протофибрилл. [c.449]

И структурные белки. Несомненно, что их роль не только механическая. Доказано, что структурным белкам присущи и каталитические функции. Эти функции особенно ярко проявляются у мышечного сократительного белка миозина. Исследования В. В. Эн-гельгардта и Н. А. Любимовой показали, что миозин ускоряет взаимодействие с водой (т. е. гидролиз) важнейшего аккумулятора энергии — аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). При этом получается аденозиндифосфорная кислота и фосфат. Энергия реакции используется мышцей, во время работы которой нити белка миозина сокращаются. Следовательно, этот белок выполняет двойную нагрузку он регулирует освобождение энергии и он же потребляет энергию, сокращаясь в процессе работы мышцы. Молекула миозина представляет собой длинную цепь — ее длина равна примерно 160 нм, а молекулярная масса достигает 600000, Кроме миозина, известны и другие мышечные белки (актин, тро-помиозин), Для того чтобы эти белки могли осуществлять обратимое сокращение, необходимо присутствие катионов металлов, вообще активно поглощаемых мышечными белками. Для работы мышцы требуются ионы калия, кальция, магния, нужен также запас фосфатов, используемых для синтеза АТФ, Связывание ионов металлов и водорода с ионными группами белков сильно влияет на взаимодействие участков цепи и приводит к изменению ее длины. Однако механизм мышечного сокращения более сложен и, по-видимому, связан с особым расположением нитей миозина и актина в мышце, позволяющих частицам актина при работе мышцы скользить вдоль нитей миозина. Из числа растворимых белков особенно важны альбумины и глобулины. [c.62]

Амброз, Эллиотт и Темпл [46] изучали полосы поглощения, соответствующие валентным колебаниям НН для ориентированных полиэфиров глутаминовой кислоты, а- и р-кератинов и ориентированных миозина и тропомиозина. Во всех случаях, когда предполагали,что вещество находится в виде свернутой а-формы, обе полосы валентных колебаний ЫН (3310 и 3060 сж ) проявляли параллельный дихроизм, тогда как у кератина птичьего пера, который существует в виде р-формы, он перпендикулярен. Аналогичную картину наблюдали Амброз и Хенби [51] у полиэфира глутаминовой кислоты. Это исключает возможность проявления дихроизма группами НН боковых цепей, так как в данном веществе они отсутствуют. Продолжением этих исследований явилось изучение валентных колебаний С = О и деформационных колебаний НН [49, 52], которое показало, что, кроме изменений частот, при изменении молекулярной формы происходят также изменения направления ориентации групп НН. У полиэфира глутаминовой кислоты, например, в а-форме проявляется сильный параллельный дихроизм. В случае р-формы не найдено никакой ориентации, но дихроизм полосы поглощения СО при измене- [c.328]

Оба белка — миозин и актин — были изучены раздельно. Что касается актина, то это — глобулярный белок с константой седиментации 5=48 и молекулярным весом 70 ООО. Актин легко образует двойные молекулы и в таком виде, вероятно, входит в актомиозиновый комплекс. Он содержит, по всем данным, простетическую группу нуклеотидной природы, по-видимому, адениловую кислоту. Актин полимеризуется сам по себе в нити в присутствии 0,6М КС1 и 5-10 М Mg lj. По-видимому, эта полимеризация относится целиком к четвертичной структуре белка, т. е. происходит без развертывания глобул за счет их соединения в длинные цепочки локальными связями. [c.194]

М КС1 и 5 10 М Mg Ia, то происходит их совместная полимеризация с образованием более длинных ценей. В результате получается продукт с константой седиментации до 40 s, или с молекулярным весом, достигающим нескольких миллионов. Раствор при этом становится чрезвычайно вязким. Миозин А является глобулярным белком, но с очень вытянутой формой макромолекулы. Его молекулярный вес был окончательно установлен недавно и равняется 470 ООО, константа седиментации 5=6,1 S, характеристическая вязкость [т)]=2,2 оценка отношения осей макромолекулы дает величину =60, что указывает [c.194]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология