Миозин и саркомеры

Сокращение мышцы происходит в результате взаимодействия белковых молекул. Изображение структурной единицы мышечного волокна (саркомера), полученное методом электронной микроскопии, приведено на рис. 15.8. В центре каждого саркомера находится набор филаментов (нитей) белка миозина-, диаметр филамента примерно [c.436]

РИС 4-25. А. Схематическое изображение саркомера поперечнополосатой мышцы Б Схема взаимодействия между миозином и связанным с мембраной актином, приводящего к направленному движению в немышечных клетках На схеме показано, как связанный с мембраной пузырек перетягивается в направлении другой мембраны, например плазматической. Существенной особенностью этой модели является биполярная природа миозиновых агрегатов [98] [c.326]

Интерес ряда исследователей направлен на то, чтобы выяснить, не заключены ли наиболее важные детали механизма мышечного сокращения в актине . Например, высказывалось предположение, что гидролиз АТР вызывает укорочение на несколько процентов сразу 15—20 молекул актина, что достаточно для общего перемещения на 10 нм, требуемого для сокращения. Согласно другой точке зрения, поперечные мостики не являются частью сократительного механизма, а служат лишь своего рода защелками . Известно, что мышца сокращается, почти не меняя объема, и поэтому все, что вызывает утолщение саркомера, будет приводить к его сокращению. Высказывалось предположение, что после гидролиза АТР отрицательно заряженные фосфатные группы связываются с нитями актина и что возникающее при этом электростатическое отталкивание вызывает поперечное утолщение саркомера . В ряде работ еще раз подчеркивалась возможность того, что энергия распада АТР трансформируется (резонансный переход) в энергию колебаний амидных связей в а-спиральных участках миозина" Эта колебательная энергия может передаваться на большие расстояния по имеющимся в белках сеткам водородных связей и каким-то образом используется в сократительном процессе. Хотя эта идея может показаться несколько искусственной, она напоминает нам, что миозиновые стержни, равно как и тонкие нити, нельзя представлять себе как инертный материал. Мы не знаем сейчас, в какой части, системы находятся сократительные пру- [c.417]

Согласно современным представлениям, в дисках А расположены толстые нити, состоящие главным образом из белка миозина, и тонкие нити, состоящие, как правило, из второго компонента актомиозиновой системы-белка актина. Тонкие (актиновые) нити начинаются в пределах каждого саркомера у 7-линии, тянутся через диск I, проникают в диск А и прерываются в области зоны Н (рис. 20.2). [c.647]

Толстые нити (толстые миофиламенты) в саркомере надо понимать как образование, полученное путем соединения большого числа определенным образом ориентированных в пространстве молекул миозина (рис. 20.4). [c.649]

Электронно-микроскопические исследования, проведенные X. Хаксли и Хансон, раскрыли расположение толстых и тонких белковых нитей в саркомере (рис. 12.5 и 12.7). Толстые нити образованы белком миозином, тонкие — актином. Каждая толстая нить состоит из 180—360 про-дольно ориентированных молекул миозина, ответственных за анизотропию плотной А-полосы. [c.393]

Толстые нити образованы белком миозином. Каждая толстая нить окружена шестью тонкими. Миозин состоит из двух тяжелых и четырех легких полипептидных цепей (ММ 500 ООО Да). Л -конец каждой тяжелой цепи имеет глобулярную форму, образуя головку молекулы. К каждой из головок нековалентно присоединены по две легкие цепи. С-конец тяжелой цепи имеет конформацию а-спирали. Головка миозина присоединена к остальной части молекулы гибким участком. Это позволяет ей обратимо присоединяться к актину. Палочкообразные хвосты молекул миозина могут соединяться друг с другом, образуя пучки. Головки располагаются вокруг пучка по спирали. В области М-линии пучки соединяются хвост к хвосту , образуя миозиновые нити саркомера. В головке миозина есть центры связывания с актином и АТФ. Она способна гидролизовать АТФ на АДФ-ЬРн, т.е. обладает ферментативной активностью. Присоединение АТФ к миозину и гидролиз АТФ происходят очень быстро, однако продукты гидролиза АДФ и Рн отщепляются от миозина медленно. [c.458]

Сократительные белки Миозин Актин Подвижные нити миофибрилл саркомера Неподвижные нити миофибрилл саркомера [c.132]

Рис. 18.20. Схема сокращения саркомера. Актиновые нити скользят вдоль нитей миозина. На толстых мио-филаментах показаны миозиновые головки. (Объяснения см. в тексте.)

Саркоплазматический ретикулум (СР) — это внутриклеточная мембранная система взаимосвязанных уплощенных пузырьков и канальцев (цистерн), которая окружает саркомеры миофибрилл (см. рис. 116). На внутренней его мембране расположены белки, способные связывать ионы кальция. Основная функция СР заключается в регуляции содержания ионов кальция в пространстве между актином и миозином, уровень которого изменяется при сокращении — расслаблении от 10 до 10 моль л Под воздействием нервного импульса СР выбрасывает ионы a , а после прекращения его воздействия снова поглощает Са " . На мембране СР расположены также рибосомы, на которых происходит биосинтез белков. [c.294]

Процесс присоединения актина к головкам миозина сопровождается отделением продуктов АТФ-азной реакции и высвобождением химической энергии, которая преобразуется в механическую энергию напряжения актомиозиновых спаек движения (скольжения) тонких нитей к центру саркомера (см. рис. 120) [c.303]

Длина саркомера или степень полимеризации миозина в толстых нитях миофибрилл — это генетически обусловленный фактор, т. е. не изменяется в процессе индивидуального развития и под влиянием тренировки, однако влияет на проявление двигательных качеств. Различные типы мышечных волокон имеют разную длину саркомера. Содержание в мышцах белка актина существенно изменяется в процессе индивидуального развития и при тренировке. Этот показатель обнаруживает выраженные различия в мышечных волокнах разного типа и в мышцах различного функционального профиля. [c.371]

Это взаимодействие обеспечивает высвобождение ADP и неорганического фосфата из актин— миозинового комплекса. Поскольку наименьшую энергию актомиозиновая связь имеет при величине угла 45°, миозин изменяет свой угол с осью фибриллы с 90° на примерно 45°, продвигая актин (на 10—15 нм) в направлении центра саркомера. [c.337]

У беспозвоночных многие мышцы — как скелетные, так и висцеральные — поперечнополосатые. Саркомеры по своей организации сходны с саркомерами позвоночных, и модель скользящих нитей, по-видимому, применима и здесь. Имеется, однако, ряд вариантов этой основной схемы, что отражает различные способы использования мышц — от чрезвычайно быстрого сокращения летательных мышц насекомых до очень медленного и длительного сокращения мышцы, замыкающей створки раковины у моллюсков. Адаптацию в столь широких пределах обеспечивают различия в численном соотношении нитей актина и миозина, в деталях молекулярной структуры этих белков и в распределении Т-трубочек и митохондрий (см. ниже). [c.18]

При активации саркомера актиновые и миозиновые нити сцепляются с помощью поперечных мостиков, создаваемых головками миозина. Решетки нитей скользят, вдвигаясь одна в другую. Благодаря этому происходит сокращение волокна. Саркомер сокращается приблизительно на 20%. Мостики в процессе сокращения саркомера многократно прикрепляются, создают усилие, сгибаются, продвигая нить вдоль нити, и открепляются. Энергия для работы мостиков поставляется АТФ, На рис. 2.39 показан элементарный цикл мышечного сокращения, сопровождаемого изменением состояния головки. [c.72]

Рис. 2. Схема продольного разреза участка миофибриллы (1 -диск А, 2-диск Т, 3-пластинка 2, 4-саркомер) внгоу показана схема поперечного среза миофибриллы (5-только нити миознна, 6-нитн актина и миозина, 7-только ннти актина).

Главным структурным н функциональным звеном клетки мышцы является саркомер (рис. 11.5)—цилиндрическое образование диаметром 1,5 МКМ и длиной 2 мкм, которое содержит около 2 Х 2000 тонких и 1000 толстых белковых нитей. В левой части рис. 11.5 показано образование толстой нити из приблизительно 200 молекул миозина. Тонкая нить образуется путем ассоциации 2 X 175 мономеров глобулярного актина, 2 X 25 молекул тропомиозина и 2 X 25 звеньев трехкомпонентного белка тропонина. Нить актина представляет собой двойную спираль (разд. 5.1) с периодом идентичности от 360 [c.284]

Согласно скользящей модели, напряжение, развиваемое мышцей, целиком определяется нитями актина и миозина и 7-дисками. Все эти элементы не вполне жестки, они обладают определенной податливостью. Конечные саркомеры мышечного волокна связаны с соединительной тканью сухожилий, и здесь также имеется податливость, пластичность. Одновременно эти элементы вносят некоторую упругость в движение мышцы. Однако общий вклад упругих и пластических деформаций не превышает 3% развиваемого мышцей напряжения. Все же следует рассматривать мышцу как вязкоупругое тело. Как мы увидим, уравнение Хилла списывает только вязкое течение в мышце. [c.401]

С помощью метода фракционного экстрагирования мышечных белков в сочетании с электронномикроскопическим исследованием недавно было показано (Хаксли и Хенсон), что в невозбужденных мышечных фибриллах актин и миозин локализованы в различных участках саркомеров и образуют две системы тончайших (ультрамикроскопических) нитей, имеющих неодинаковый диаметр. Эти системы миозиновых и актиновых нитей в состоянии покоя только частично входят одна в другую (рис. 54). [c.441]

Основные биохимические факторы, лимитирующие проявле ние скоростно-силовых качеств, можно установить с помощью "фундаментальных зависимостей" для мышцы. Первая из зависимостей описывает условия проявления максимальной мышечной силы (рис. 171). Результаты экспериментальных исследований, выполненных на различных мышцах человека и животных, показывают, что величина максимального мышечного усилия прямо пропорциональна длине саркомера или длине толстых миозиновых нитей, т. е. степени полимеризации миозина, и общему содержанию в мышце сократительного белка актина. Как уже отмечалось, усилие, развиваемое в процессе взаимодействия актиновых и миозиновых нитей в миофибриллах, пропорционально числу образованных поперечных спаек чем больше площадь наложения тонких актиновых нитей на толстые миозиновые нити в пределах каждого саркомера, тем больше максимальное усилие, развиваемое мышцей. Максимально возможная площадь соприкосновения нитей определяется длиной толстых миозиновых нитей или отдельного саркомера. Самые длинные саркомеры обнаружены в запирательных мышцах моллюсков. Эти мышцы способны развивать усилие, в 3— 6 раз превышающее максимальную мышечную силу человека. Самые короткие саркомеры находятся в летательных мышцах насекомых и колибри максимальная сила этих мышц примерно в 3 раза меньше, чем у человека. В скелетных мышцах человека средняя длина саркомера составляет 1,8 мк, а длина миозиновых нитей — около 1 мк. По величине максималь- [c.381]

Вторая фундаментальная зависимость описывает связь между максимальной скоростью сокращения мышцы, длиной саркомера и относительной АТФ-азной активностью миозина. Наибольшая скорость сокращения отмечена в летательных мышцах насекомых и колибри, в составе которых имеются самые короткие саркомеры, наименьшая — в запирательных мышцах моллюсков, в составе которых имеются самые длинные саркомеры (рис. 173), Максимальная скорость сокращения различна в мышечных волокнах разного типа в быстросокращающихся белых волокнах она примерно в 4 раза выше, чем в медленносокращающихся красных волокнах. [c.382]

Структурные факторы скоростно-силовых способностей человека (длина саркомеров в миофибриллах, содержание быстро- и медленносокращающихся волокон в мышцах) генетически обусловлены, поэтому основным методическим путем улучшения скоростно-силовых качеств спортсменов является подбор средств и методов, которые могли бы улучшить АТФ-аз-ную активность миозина и усилить синтез сократительных белков в мышцах. В скоростно-силовых видах спорта для решения этих задач в настоящее время используются два основных методических приема — метод максимальных усилий и метод повторных предельных упражнений. [c.386]

Система электромеханического сопряжения мышцы. Поперечно-полосатая скелетная мьппца состоит из продольных пучков мышечных волокон с характерным угловатым поперечным сечением. Ширина мьппечных волокон варьирует от 10 до 100 мкм, а длина часто соответствует длине мышцы, достигая в некоторых волокнах 12 см. Всю мышцу окружает тонкий чехол соединительной ткани, которая отделяет пучки мышечных волокон друг от друга и участвует в присоединении их концов к сухожилиям. Мышечное волокно (рис. XXV.1) представляет собой сложную многоядерную клетку, содержаш ую одну-две тысячи более тонких вытянутых волоконец (миофибрилл) диаметром 1-2 мкм, состояш их из элементарных сократительных единиц — саркомеров. Толстые и тонкие нити саркомеров образованы из сократительных (миозин и актин) и Са -чувствительных регуляторных белков (см. 3 этой главы). Функциональная активность белков сократительной системы зависит от концентрации ионов Са внутри саркомера. Быстрое и эффективное [c.225]

Структура саркомера образована двумя типами нитей, которые упакованы в гексагональные решетки, взаимно проникающие друг в друга. Более толстые нити, диаметром около 15 нм и длиной 1,5 мкм, состоят, в основном, из миозина. Молекула миозина (рис. XXV. 5) с молекулярной массой ЪООкОа состоит из двух тяжелых и четырех легких цепей с молекулярными массами 200к0а и 20к0а, соответственно. Тяжелые цепи асимметричны. Их тонкие а-спиральные стержни, скручиваясь вместе в соИей-соИ структуру, образуют вытянутый изогнутый стер- [c.233]

В А-полосе расположены, в основном, миозин-содержащие толстые нити. Тонкие, актин-содержащие нити, начинаясь от Z-мeмбpaн по обеим сторонам саркомера, тянутся через I-диски, входят в А-диск, располагаясь в промежутках между толстыми нитями, и заканчиваются на границах Н-зоны. При сокращении мышцы длина А-диска остается неизменной. Укорочение происходит лишь за счет одновременного уменьшения ширины I-дисков и Н-зоны. Эти данные легли в основу модели скользящих нитей , согласно которой сокращение мышцы происходит в результате относительного перемещения (скольжения) толстых и тонких нитей в саркомере навстречу друг другу без изменения их длины. [c.235]

Тшты молекулярных моторов. Мостиковая гипотеза генерации силы была сформулирована более 40 лет тому назад. За истекшие годы была расшифрована структура саркомера и составляющих его белков, с высоким временным разрешением исследована механика и энергетика мышечного сокращения, изучена биохимия реакции гидролиза АТФ актомиозином. Однако молекулярный механизм трансформации химической энергии АТФ в механическую работу продолжает оставаться неясным. Со времени открытия Энгельгардтом и Любимовой АТФазной активности актомиозина и последующей локализации АТфазного центра в глобулярном субфрагменте миозина, субфрагмент 1 начинает претендовать на роль основного элемента мышечного двигателя . В последнее время эти притязания получают все большее обоснование. Исследования, проведенные с помощью так называемых искусственных подвижных систем показали, что субфрагмент 1 способен осуществлять движение по иммобилизованным актиновым нитям без участия не только миозиновых нитей, но и субфрагмента 2. Обнаружен целый ряд других миозиноподобных молекулярных моторов , включая многочисленное семейство одноголовых миозинов, а также кинезин и цитоплазматический динеин. Предполагают, что в каждой клетке имеется не менее 50 различных молекул, использующих энергию гидролиза АТФ для осуществления движения по актиновым филаментам или по микротрубочкам. В связи с этим вопрос о механизме трансформации энергии с помощью миозина приобретает все большее значение. Недавние успехи в расшифровке структуры глобулярного фрагмента миозина — субфрагмента 1 — позволили прояснить некоторые детали этого механизма. [c.253]

В мышечных клетках есть также целая система очень плохо растворимых белковых филаментов, которые можно выделить лишь после полной экстракции миозина и актина из саркомера концентрированным раствором йодистого калия. Одна группа таких филаментов, построенных из очень крупного белка, названного титином. тянется параллельно толстым и тонким филаментам и соединяет толстые филаменты с Z-диском. Хитиновые филаменты очень эластичны и, по-видимому, действуют как пружины, центрируя толстые филаменты между Z-дисками (рис. 11-21). Еще одна группа нерастворимых нитей - это промежуточные филаменты (разд. 11.5), которые расположены между Z-дисками соседних миофибрилл. Предполагается, что они удерживают саркомеры в определенных пространственных отношениях между собой и соединяют миофибриллы с плазматической мембраной мышечной клетки. [c.267]

Миозин является белком многих качеств. В сокращении скелетных, сердечных и гладких мышц и во внутриклеточных движениях он одновременно выполняет, по крайней мере, три ключевых функции - структурную, аллостерическую и ферментативную. Наиболее полезная информация о функциях миозина была получена при исследовании поперечнополосатых скелетных мышц, сокращающихся произвольно, а также аналогичных тканей беспозвоночных, прежде всего летательных мышц насекомых. Электронно-микроскопическое изучение продольных и поперечных тонких срезов скелетных мышц, впервые проведенное в 1953 г. X. Хаксли, выявило высокий уровень их структурной организации [439]. Уже в следующем году X. Хаксли вместе с Дж. Хенсоном предложили так называемую модель скользящих нитей, которая имела основополагающее значение для понимания природы и молекулярного механизма мышечных сокращений [440]. Скелетные мышцы - это пучки мышечных волокон, наиболее крупным повторяющимся структурным элементом которых является миофибрилла - цилиндрическая нить диаметра 1-2 мкм (1000-2000 А), идущая от одного конца клетки до другого. Миофибрилла, в свою очередь, содержит белковые филамен-ты двух типов толстые и тонкие. Основной белок толстых нитей - миозин, тонких - актин. Миозиновые и актиновые филаменты в миофиб-рилле строго упорядочены. Функциональной сократительной единицей миофибриллы является саркомера, имеющая длину около 2,5 мкм и разделяющаяся на I- и А-диски (рис. 1.31). Толстые филаменты (длина 1,6 мкм и толщина 0,015 мкм) тянутся от одного края А-диска до другого, а тонкие (длина 1,0 мкм и толщина 0,008 мкм) идут от [c.120]

Модель скольжения нитей прошла длительную опытную проверку и наиболее убедительно была подтверждена данными прямых методов электронной микроскопии и рентгеноструктурного анализа. Они показали, что укорочение мышцы действительно не сопровождается изменениями собственных длин филаментов и характера их упаковки в саркомере. Развиваемая мышцей сила оказалась пропорциональной степени взаимного перекрывания миозиновых и актиновых нитей и тем самым обусловленной их взаимодействиями на всем перекрывающемся участке. С появлением электронной микроскопии высокого разрешения (вторая половина 1960-х годов 20-40 А) удалось увидеть множество боковых отростков, образующих поперечные мостики между толстыми филаментами и расположенными на расстоянии 0,013 мкм ( 130 А) от них тонкими филаментами. Стало очевидно, что относительное перемещение нитей совершается с помощью этих мостиков. Они принадлежат миозину и работают, используя энергию гидролиза АТР, подобно миниатюрным веслам. О том, что АТР присутствует в мышечных волокнах, было известно с 1929 г., поскольку именно из мышц он был впервые выделен К. Ломаном. То, что миозин катализирует гидролиз АТР, т.е. является АТРазой, установили В.А. Энгельгардт и М.Н. Любимова в 1939 г. [441]. Это открытие явилось прямым указанием на источник энергии для сокращения мышц и роль миозина в использовании энергии. [c.121]

ПО Т-трубочкам, саркоплазматический ретикулум выбрасывает в цитозоль большие количества ионов Са , что посредством вспомогательных мышечных белков поддерживает нужное расположение активных миозиновых филаментов и тем самым инициирует сокращение мио-фибрилл. В гладких мышцах изменение концентрации ионов Са +, помимо влияния гормонов, определяется также Са-связывающим белком -кальмодулином. В комплексе с Са + он активирует киназу легких цепей миозина. Образовавшийся тройной комплекс индуцирует каскад реакций сокращения мышц (рис. 1.36). Сигнал от мембраны мышечной клетки через Т-трубочки и саркоплазматический ретикулум доходит до саркомеры за несколько миллисекунд, поэтому все миофибриллы мышечной клетки сокращаются практически одновременно. Связь мышечного сокращения с изменениями концентрации Са " обусловлена функциями вспомогательных белков тропомиозина и тропонина, ассоциированных с актиновыми филаментами (рис. 1.32). Они участвуют в регуляции мышечного сокращения ионами Са + и тем самым делают АТРазную активность миозина чувствительной к концентрации этих ионов. [c.129]

Гладкие мышцы тоже содержат актин и, в меньших количествах, миозин, однако эти белки не организованы в повторяющиеся комплексы — саркомеры. Сокращение здесь тоже зависит от ионов Са +, хотя эти ионы, по-видимому, присоединяются непосредственно к миозину (а не к тропонину), где активируют миозиновую АТР-азу и обеспечивают прикрепление головки миозина к актину. Полагают, что сам механизм сокращения основан на скольжении актина вдоль нитей миозина, как и в модели скользящих нитей. В гладких мышцах имеются и другие типы нитей, которые, возможно, генерируют добавочную силу, а также обеспечивают прикрепление сократительных структур к клеточным оболочкам. Система Т-трубочек обычно отсутствует быстрого распространения деполяризации на внутреннюю часть волокна, по-видимому, не требуется, так как гладкие мышцы сокращаются более медленно. Таким образом, способ электромеханического сопряжения в некоторых отношениях отличается от такового в скелетной мышце. Кроме того, электрическая активность, лежащая в основе возбуждения, здесь значительно варьирует. Некоторые гладкие мышцы, например в пищеварительном тракте, способны к спонтанному сокращению. Эту способность обусловливают медленные периодические волны деполяризации, генерирующие потенциалы действия в волокнах. Влияние нервной стимуляции проявляется в видоизменении [c.17]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология