Активность ферментов при низких

Ферментативные процессы (ферментативный катализ) лежат в основе жизнедеятельности всех организмов. В химические функции живых клеток входит разложение и синтез белков, жиров, углеводов и других очень сложных веществ. Благодаря высокой специфичности и активности ферментов за короткое время и при сравнительно низких температурах в живом организме образуются необходимые для жизнедеятельности соединения. [c.112]

Ферменты катализируют самые разнообразные реакции гидролиз и дегидрирование, конденсацию, изомеризацию, окислительно-восстановительные реакции и многие другие процессы. Они обладают рядом особых свойств, которые отличают их от органических катализаторов гомогенного типа и других известных катализаторов. Для них характерны исключительно высокая каталитическая активность и низкие энергии активации. [c.186]

Итак, мы выяснили, что не всякие условия среды благоприятны для действия ферментов. Если сильный нагрев инактивирует ферменты, то, может быть, они более активны при низкой температуре Проверим и это. Для опыта нужны будут дополнительно четыре стеклянные или металлические банки емкостью около одного литра и лед или снег (примерно 1 кг). Опыт поставим с капустной кочерыжкой. [c.147]

Фосфофруктокиназа относится к числу аллостерических ферментов. Она ингибируется АТФ и стимулируется АМФ . При значительных величинах отношения АТФ/АМФ активность фосфофруктокиназы угнетается и гликолиз замедляется. Напротив, при снижении этого коэффициента интенсивность гликолиза повышается. Так, в неработающей мышце активность фосфофруктокиназы низкая, а концентрация АТФ относительно высокая. Во время работы мышцы происходит интенсивное потребление АТФ и активность фосфофруктокиназы повышается, что приводит к усилению процесса гликолиза. [c.329]

Другой возможный путь получения цианобактериями в темноте энергии — гликолиз. У некоторых видов найдены все ферменты, необходимые для сбраживания глюкозы до молочной кислоты, однако образование последней, а также активности гликоли-тических ферментов низки. Кроме того, содержание АТФ в клетке в анаэробных условиях резко падает, так что, вероятно, жизнедеятельность цианобактерий только за счет субстратного фосфорилирования поддерживаться не может. [c.315]

Этот фермент аллостерический - активирующим модулятором является цитрат, если его нет активность фермента очень низкая. [c.317]

Вторым направлением развития метода потенциометрического титрования является создание способа поддержания в ходе ферментативной реакции постоянства концентрации субстрата в реакционной среде. Необходимость такого метода диктуется особенностями кинетики реакций, катализируемых ацетилхолинэстеразой и некоторыми другими ферментами, активность которых тормозится уже при сравнительно низких концентрациях субстрата. Прн изучении кинетики таких реакций во избежание субстратного торможения приходится работать в области концентраций, не достигающих насыщения фермента. С другой стороны, при высокой молекулярной активности фермента (как, например, в случае ацетилхолинэстеразы) это приводит к быстрому снижению концентрации субстрата и переходу из кинетической области нулевого порядка к мономолекулярной, что затрудняет вычисление начальной скорости реакции. [c.152]

Активность ферментов и содержание сахаров и аминокислот оценивались по трехбалльной системе балл 3 — высокое содержание (или активность), балл 2 — среднее содержание, балл 1—низкое содержание, О — отсутствие данного веществу. [c.30]

При низкой температуре ферментативные реакции идут медленно. По мере повышения температуры скорость ферментативных реакций обычно повышается. По достижении некоторого оптимума повышение температуры уже ведет к падению активности фермента и вследствие этого к понижению скорости ферментативных реакций. Так, уже при температуре раствора в 50—60° часто происходит температурная инактивация ферментов. Для огромного большинства ферментов температурный оптимум лежит в пределах 37—50°. [c.54]

Денатурация оказывает особенно глубокий эффект на активность ферментов (разд. 12.9). По этой причине моющие порошки, содержащие ферменты, лучще всего применять при низкой температуре, а при высокой температуре прежде всего проявляется действие входящих в их состав детергентов. [c.273]

Свойство ферментов разрушаться при кипячении является характерной особенностью, отличающей ферменты от других катализаторов, и называется термолабильностью ферментов. После непродолжительного кипячения ферменты теряют способность проявлять каталитическое действие. Потеря каталитической активности при кипячении обусловлена денатурацией фермента. При нбпродолж1ительном нагревании некоторые ферменты подвергаются обратимой денатурации (И. П. Павлов), т. е. при постепенном охлаждении снова переходят в активное состояние. Сухие препараты ферментов выдерживают нагревание до 100° без заметной потери активности. При низких температурах ферменты хорошо сохраняются. Повышение и понижение температуры сильно изменяют скорость ферментативной реакции. [c.105]

Под влиянием сложных органических катализаторов — ферментов, находящихся в жирах, в присутствии воды протекает процесс расщепления глицеридов (жиров) с образованием свободных жирных кислот. Жирорасщепляющие ферменты называются липазами, они содержатся в клетках жировых тканей. На активность липаз большое влияние оказывает нагревание. При низких температурах они мало активны. Ферменты присутствуют главным образом в плохо профильтрованных и влажных жирах. [c.133]

По чувствительности метод определения содержания аммиака с помощью дихлоризоциануратного реактива превосходит метод, основанный на известной реакции с реактивом Несслера, примерно в 10 раз. Поэтому ди-хлоризоциануратную реакцию для определения активности моноаминоксидазы удобно использовать в тех случаях, когда активность фермента низкая или количество исследуемого материала невелико. В принципе данная методика может быть применена при изучении любой ферментативной реакции, сопровождающейся освобождением аммиака. [c.17]

Методика опыта. В мерную колбу емкостью 100 мл отмеря пипеткой Мора 5 мл ферментной вытяжки (фильтрата), доводят дис1 лированной водой до метки и перемешивают (при низкой активное ферментов вытяжку не разбавляют). Из полученного раствора в четы [c.98]

Однако, несмотря на более высокую чувствительность, эксп-рессность, точность и возможность выражать активность ферментов в абсолютных единицах — в молях расщепляемых связей в единицу времени, данный способ имеет и существенное ограничение, связанное с относительно высоким для целлюлаз, имеющих рН-оптимум 4,5-5,5, значением рК MUF — 7,8 [71]. Иначе говоря, приходится терять либо в активности испытуемых ферментов (проводя флуориметрическую детекцию образующегося MUF при pH вьш1е 7-8), либо в чувствительности метода за счет низкого значения разностного коэффициента молекулярного поглощения субстрата и продукта при pH < 6. [c.137]

Активность ферментов как катализаторов выражали многими способами. Одним из часто используемых способов является выражение ее через число оборотов Т.М. Последнее определяют [1] как число циклов, претерпеваемых во время каталитической реакции одной простетической группой фермента в одну минуту, т. е. как число молекул субстрата, реагирующих в минуту на одном активном центре фермента. Однако применялись и некоторые другие определения числа оборотов при любом способе измерения Т. N. следует указывать концентрацию субстрата и то, была ли она достаточной, чтобы дать максимальную скорость. Другой мерой [8, 3] является начальная константа скорости к реакции при низких концентрациях субстрата, где V = к [8]о[Е]о для реакции с одним субстратом, или к [8]о[Е]о[Т]о для бимолекулярной реакции. Эта характеристика имеет преимущество, являясь доступной мерой для многих реакций, катализируемых ферментами, и, кроме того, для тех же самых реакций в присутствии других катализаторов, которые не могут, например, дать предельно максимальную скорость. Однако, возможно, огромное преимущество может дать отнесение к к числу активных центров в молекуле фермента, точно так же как в кислотно-основном катализе константу скорости каталитической реакции делят на число доступных протонов кислотного катализатора. Аналогичным образом при сравнении фермента каталазы с коллоидальной платиной для реакции разложения перекиси водорода каждая частица может оказаться такой же активной, как и отдельная молекула фермента [8]. Однако каждая частица с радиусом 500 А имеет на поверхности приблизительно 3-10 атомов металла, каждый из которых, возможно, является самостоятельным активным центром, так что, относя к одному центру, можно видеть, что фермент оказывается намного более активным. Как показано в табл. 2, ферментативные реакции характеризуются более низкой энергией активации приблизительно на 10 ктл/моль, это может легко объяснить различие в активностях. В табл. 8 некоторые ферменты сравниваются с другими каталитически действующими ионами. [c.139]

Сведения о месте, к которому прикреплен атом углерода, получают из исследования влияния изменений pH на активность фермента [80]. Как показано на рис. 22 и 23, активность ферментов по отношению к различным эфирам уксусной кислоты низка в кислом растворе, возрастая до максимальной величины при зна- чении pH порядка 8 и затем либо остается почти постоянной (для тиоловых и фениловых эфиров), э либо быстро падает (для ацетил- холипа и сложных эфиров али- -фатических спиртов). Кислотная ветвь кривой, по существу, не зависит от субстрата. Эта часть 2 кривой, вероятно, соответствует го образованию в более кислых растворах кислотной формы группы, ответственной за связь с общей частью гидролизуемых сложных эфиров, т. е. с карбонильным углеродом. Менее вероятно, что этот углерод связывается с кислотным центром. [c.143]

Другой областью использования низких температур является повышение активности ферментов. Берлин и сотр. [6] при криолизе фермента типа амилазы наблгодали сильный рост активности последнего, особенно в период размораживания или хранения при 20°. Рост активности зависит, вероятно, от развития цепных процессов деструкции. Подобные эффекты отмечает и Рубин [34] для гидролитических ферментов. В литературе имеются подробные данные относительно увеличения скорости гидролиза в случае крахмала, желатины и коллагена при криолизе. [c.217]

Для успешного выделения фермента с помощью аффинной хроматографии необходимы очень низкие значения К[ или Кь- Обе константы должны быть много меньше, чем любая константа диссоциации для неспецифической сорбции белка на поверхности матрицы. Максимум для Кь может быть оценен следующим образом. Исходя из концентрации ингибитора в нерастворимом аф-финанте, равной 10" моль/л, и требования 99%-ного связывания фермента при хроматографии неочищенного материала, содержащего 10 моль/л фермента в объеме, равном тройному объему нерастворимого аффинанта, в качестве верхнего предела для Кх получают значение 10 моль/л. В 3%-ном растворе белка, содержащем активный фермент с молекулярной массой 10 в количестве [c.62]

Изменения аффинности и емкости Р -(6-аминогексил)-Р -(5 -аденозин) пирофосфат — сефарозы при разбавлении разными количествами немодифицированной сефарозы на примере взаимодействия с миокиназой хорошо видны в табл. 5.2 [8]. Разбавление аффинным сорбентом ведет к уменьшению связываемости р, выраженной через концсптрацпн хлорида калия, которые необходимы для элюирования фермента. Емкость сорбента, выраженная в единицах активности фермента, сорбированного па 1 мкмоль нуклеотида, возрастает при низких концентрациях нуклеотида, хотя абсолютная емкость на 1 г материала колонки с разбавлением уменьшается. [c.78]

К числу активаторов и парализаторов относятся различные окислители и восстановители. Эти вещества могут или необратимо разрушать фермент, или своим присутствием создавать определенное окислительно-восстановительное состояние среды, выражаемое величиной окислительно-восстановительного потенциала ЕЬ, которое отражается на активности фермента. Так, например, активность уреазы является функцией ЕЬ, причем оптимальная активность наблюдается при ЕЬ=-Ь150 V и постепенно падает при более низких и более высоких значениях ЕЬ. [c.40]

Трудно установить, какая именно оксидаза катализирует поглощение кислорода in vivo. В этом отношении показательно сродство ферментов к кислороду. Высоким сродством к кислороду обладает цитохромоксидаза. У большинства других оксидаз оно невелико можно ожидать, что при нормальном парциальном давлении кислорода их активность будет низкой. Большая часть исследований оксидаз проведена с использованием избирательных ингибиторов (табл. 21). За исключением незначительного обратимого подавле- [c.238]

Активность ферментов зависит от времени суток и освещенности растений. Наивысшая интенсивность синтеза сахарозы в листьях различных растений наблюдается в полуденные часы. Концентрация моносахаридов в листьях в этот период находится на самом низком уровне и не препятствует работе фотосинте-тического аппарата. Вечером и ночью гидролиз сахарозы з листьях резко преобладает над синтезом, что способствует более полному освобождению ассимилирующих листьев от продуктов фотосинтеза. [c.74]

Интересно было выяснить, насколько обратимы те изменения в структуре ферментов, которые наблюдались под действием ПГ. Все эксперименты по проверке обратимости проводились на ФГАД. Поскольку удалось показать [19], что цистеин увеличивает сродство между субъединицами ФГАД, то мы попытались снять действие ПГ добавкой цистеина. Оказалось, что цистеин почти полностью снимает действие ПГ (рис. 4, кривая 4). Характер зависимости удельной ферментативной активности от начальной концентрации белка становится таким же, как для нативной ФГАД, обработанной цистеином. Плато на кривой зависимости lg а Ч- lg Со, соответствующее димеру, опять сдвигается в область более низких концентраций. Отсюда следует, что, действуя цистеином, можно снять те изменения в структуре и активности фермента, которые Произошли под влиянием ПГ. [c.153]

Для того чтобы только цитрат (или изоцитрат) мог регулировать активность этого фермента в клетке, он должен осуществлять превращение неактивной формы фермента в активную при физиологических концентрациях. Ф. Линен и сотр. [26] показали, что для активации фермента одним только цитратом его концентрация в клетке должна быть слишком высокой. Они также изучили ингибирование активности фермента с помощью пальмитоилкофермента А и других ацильных производных кофермента А. Эти ингибиторы действуют в гораздо более низких, концентрациях и конкурируют с цитратом, который является активатором фермента. По-видимому, здесь мы имеем еще один пример того, как фермент, катализирующий первую стадию метаболического процесса, ингибируется конечными продуктами. Повышение концентрации жирных [c.63]

Пируваткиназа — фермент, катализирующий реакцию (XI.12),— также нуждается в Mg + или Мп + (Са + выступает как конкурентный антагонист этих ионов). Кроме того, для максимальной активности фермента необходимо также присутствие одновалентных катионов (К+, Rb+ или s" ), которые, вероятно, оказывают стабилизирующее действие на конформацию фермента (антагонистами являются Na и Li+). Таким образом, пируваткиназа ведет себя как типичный легко деформируемый белок, способный к аллостериче-ским взаимодействиям. Равновесие реакции (XI.12), весьма невыгодное для ее обращения (при котором роль субстрата играет пировиноградная кислота), и низкое число оборотов фермента в обратной реакции (всего 12, тогда как при образовании пировиноградной кислоты оно равно 6-10 ) обеспечивают мощную термодинамическую и кинетическую блокировку, препятствующую использованию этой реакции в синтезе углеводов. [c.290]

Биосинтез целлюлозы. Эта проблема давно привлекала внимание многих исследователей, но разрешение ее оказалось очень трудным. В 1957 г. стало известно, что экстракты из некоторых микроорганизмов A etoba ter хуИпит) способны синтезировать целлюлозу путем переноса глюкозных остатков от УДФГ. Активность фермента была очень низка. [c.207]

Смотреть страницы где упоминается термин Активность ферментов при низких: [c.132] [c.289] [c.296] [c.399] [c.216] [c.110] [c.457] [c.38] [c.401] [c.139] [c.303] [c.40] [c.104] [c.232] [c.426] [c.282] [c.53] [c.223] [c.76] [c.472] [c.145] [c.283] [c.293] [c.88]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология