Поперечные связи в белковых волокнах

Волокна шерсти имеют чешуйчатое строение, по химическому составу они представляют собой белки амфотерной природы. Основная составная их часть — кератины. Поперечные связи между молекулярными цепями — дисульфидные. Прочность волокон обусловлена сильным межмолекулярным взаимодействием и наличием поперечных дисульфидных связей. Обычно в качестве наполнителей при- [c.173]

Такие поперечные связи обеспечивают высокие механические свойства и химическую стойкость шерсти. В то время как шерсть содержит примерно 12% цистина, белки, используемые для получения искусственных волокон, имеют в своем составе лишь около 3% серусодержащих аминокислот и соответственно по сравнению с шерстью содержат очень мало природных поперечных связей. А поэтому, поскольку природные белки (казеин, белок земляного ореха или белок из зерна) легко растворимы, механические свойства и химическая устойчивость получаемых из них волокон настолько низки, что они не могут быть непосредственно использованы. Образование новых поперечных связей путем обработки волокон формальдегидом значительно улучшает их свойства. Однако образованные искусственно поперечные связи по своему характеру отличны от поперечных цистиновых связей в молекулах шерсти, из-за чего искусственные белковые волокна резко отличаются от шерсти главным образом на ощупь. [c.98]

Нейлон, терилен и перлон способны плавиться, в то время как природная или регенерированная целлюлоза не плавится. Считают, что неспособность целлюлозы плавиться, так же как и ее малая растворимость, объясняется большими размерами макромолекул и значительными силами межмолекулярного взаимодействия между гидроксильными группами соседних макромолекул. Белковые волокна также не плавятся, что можно объяснить наличием поперечных связей и разложением белка при нагревании, вероятно, в первую очередь из-за присутствия неустойчивых свободных амино- и карбоксильных групп, способных при высокой температуре взаимодействовать между собой. Нейлон же не содержит таких свободных реакционноспособных групп и не обладает таким интенсивным межмолекулярным взаимодействием, как это имеет место в целлюлозе. При нагревании нейлона тепловое движение макромолекул возрастает, они сдвигаются со своих мест, в результате чего нейлон плавится. В атмосфере азота нейлон плавится при 263°, перлон и (полиуретан) — при 175—180°, терилен — при 249°. На воздухе терилен и нейлон плавятся, однако, при 248—250°. [c.101]

Шерсть обладает меньшим коэффициентом трения в направлении от корня волокна к кончику, т. е. в направлении расположения чешуек, нежели в обратном направлении, противоположном расположению чешуек. Получение волокна, обладающего направленностью коэффициента трения, является для химиков трудной, однако, по-видимому, не совсем невозможной задачей. Тем не менее, у искусственных белковых волокон показатели, определяемые на ощупь, не сильно отличаются от аналогичных показателей для шерсти поэтому при введении этих волокон в смеску с шерстью показатели, определяемые на ощупь, заметно не ухудшаются. В настоящее время еще невозможно получить ткань, состоящую на 100% из искусственного волокна, которая на ощупь не отличалась бы от шерстяной. В искусственных белковых волокнах отсутствуют цистиновые поперечные связи, которые, подобно перекладинам лестницы, связывают между собой длинные макромолекулы белка шерсти (рис. 139) и которые при растяжении волокна деформируются (рис. 140). При удалении растягивающего усилия поперечные связи возвращают макромолекулы в исходное положение, которое они занимали до того, как волокно было нагружено таким образом, волокно шерсти восстанавливает свои первоначальные размеры, и шерстяное изделие вновь приобретает исходную форму, а образующиеся на нем с сладки распрямляются. Роль поперечных цистиновых связей в шерсти очень большая предпринимались многочисленные попытки создания таких поперечных связей и у искусственных волокон но у большинства искусственных белковых волокон создаются поперечные связи другого типа (путем обработки волокна формальдегидом). Эти поперечные связи менее эффективны, чем цистиновые связи в шерсти. [c.492]

В природных белках, например в фиброине шелка). Благодаря этим поперечным связям волокно найлон приобретает особенно высокую прочность. [c.796]

Одной из основных проблем, свойственной всем исследованиям поперечных химических связей в белках, является установление наличия этих связей, их количества и распределения в сетчатой структуре. Эта проблема актуальна также и для всей химии полимеров, в частности для таких продуктов, как вулканизованный каучук, модифицированные целлюлозные материалы, регенерированные белковые волокна и различные типы пластмасс. Поскольку интерпретация результатов исследования различных реакций образования и расщепления поперечных связей будет дана на основании методов, используемых для определения этих связей, ниже кратко рассматриваются те методы, которые оказались наиболее ценными при исследовании шерсти. [c.395]

Если полимер обладает структурой с чередующимися полярными и неполярными участками с резко различающимися по энергии межмолекулярными связями, то неполярная жидкость, выключая взаимодействие по участкам, связанным относительно слабым дисперсионным взаимодействием, в меньшей мере способствует разрушению структуры при измельчении, но ориентирует его именно по линии этого ослабления. Однако в этом случае, поскольку структура скреплена оставшимися более мощными, чем выключенные, дипольными и водородными связями, эффект ослабляющего действия и его направленность выражены весьма слабо. Наоборот, если жидкость способна в таком полимере ослаблять или выключать взаимодействие по полярным участкам, в том числе и водородным связям, то измельчение существенно облегчается и имеет ярко выраженную ориентацию по линии ослабленных связей. Например, в природных целлюлозных или белковых волокнах межмолекулярное взаимодействие и взаимодействие между элементами структур высшего порядка (фибриллы) в поперечном направлении осуществляются преимущественно водородными связями и в несравненно меньшей степени дипольными, дисперсионными и редкими химическими связями. В белках, кроме того, ощутимую роль в скреплении структур играют поперечные солевые ионные связи. [c.192]

Возбуждение мышечного волокна связано с переносом ионов натрия и калия через сарколемму. Природа потенциала действия здесь такая же, как в аксоне, за исключением того, что основную роль в данном случае играют ионы кальция. Деполяризация сарколеммы сопровождается понижением разности потенциалов между поперечными канальцами и соседними участками саркоплазмы, что приводит к локальному изменению мембранного потенциала саркоплазматического ретикулума. Концентрация кальция в саркоплазме, в состоянии покоя не превышающая 10" моль/л, после возбуждения увеличивается до моль/л. Такое резкое увеличение концентрации кальция активирует миофибриллы и вызывает их сокращение. Миофибриллы состоят из параллельно расположенных тонких нитей из белка актина и толстых нитей из другого белка, миозина. Движение этих нитей относительно друг друга, лежащее в основе сокращения мышц, требует расхода энергии, которая обеспечивается гидролизом АТР. Это движение подавляется белком тропонином, который находится между [c.241]

Известно, что молекулярный вес белка природных волокон значительно ниже, чем целлюлозы. Так, было найдено, что молекулярный вес кератина шерсти составляет примерно 68 ООО — величина невысокая в сравнении с молекулярным весом природной целлюлозы. Но если учесть, что наличие поперечных цистиновых связей между макромолекулами увеличивает молекулярный вес, это различие исчезает, хотя положение о том, что величина линейных цепей в белковых волокнах значительно меньше, чем в целлюлозных, остается правильным. [c.97]

Коллаген, подобно фибрину, стабилизирован ковалентными поперечными связями. Коллагеновым волокнам свойственно два типа поперечных связей внутримолекулярные (в пределах одной тропоколлагеновой единицы) и межмолекулярные (между отдельными троп око ллагеновыми единицами). Рассматриваемые связи встречаются только в двух близких белках - коллагене и эластине. [c.190]

ДУБЛЕНИЕ — обработка кожи дубящими веществами, к-рые в процессе Д. распределяются в обрабатываемом материале и частично связываются с его функциональными группами (—NH2,—СООН и др.). Д. применяется также при обработке желатины для фотографич. целей (см. Дубление фотографическое) и казеина (см. Пластики белковые). При Д. между структурными элементами белка и молекулами дубителя образуются различ]1ые виды связи водородные, электровалентн ые и ковалентные. В результате Д. волокна коллагена связываются ( сшиваются ) молекулами дубителя в структуру о большим числом поперечных связей. При ЭТ01Л кожный покров животного превращается в выдубленную кожу, для к-рой характерна совокупность след, свойств уменьшение деформируемости обводненной дермы сохранение пористости кожи в процессе сушки уменьшение склеиваемости повышение прочности при растяжении уменьшение влагоемкости при набухании в воде повышение термич. стойкости коллагена и его стойкости к химич. и ферментативным воздействиям уменьшение общей упорядоченности структуры коллагена. [c.606]

При дальнейшем измельчении самих элементарных волокон, когда анизотропия определяется уже особенностями трехмерной сетки волокнистых белков, т. е. имеет молекулярный порядок, образуются преимущественно симметричные частицы, и продукт измельчения представляет собой высокодисперсный порошок без каких-либо признаков волокнистости. Однако и в этом случае при наложении в структуре дополнительной сетки поперечных связей, более частой, чем в исходном -волокне, нанример, путем дубления волокон альдегидами или солями хро ма вследствие снижения анизотро ши продукты размола теряют волокнистый характер на более ранних стадиях измельчения. Измельчение изотропных но механическим свойствам синтетических трехмерных структур глифталей, фенопластов, аминопластов — дает на всех стадиях симметричные многогранные частицы [c.190]

Полезно рассмотреть свойства волокон, макромолекулы которых слабо ориентированы, и сравнить их со свойствами высокоориентированных волокон. Типичными волокнами с малой ориентацией макромолекул являются искусственные белковые волокна. Эти волокна сформованы из природных белков, называемых глобулярными, т. е. имеющих молекулы, приближающиеся по форме скорее к сфере, чем к вытянутой линии. В процессе растворения белка, продавливания его раствора через отверстия фильеры в осадительную ванну, последующей вытяжки и дубления происходит выпрямление макромолекул белка, их ориентация и образование поперечных связей между макромолекулами. Однако даже после этих операций искусственные белковые волокна, например ланиталь, меринова, ардиль и викара, продолжают оставаться слабоориентированными. В этом отношении они напоминают шерсть, макромолекулы которой также слабо ориентированы. Рассмотрим основные свойства таких волокон. [c.86]

Процесс формования волокна включает в себя операции, в результате которых зеиновое волокно получает свойства, приближающие его к шерсти 1) денатурация белка и вытягивание волокна, в результате которых происходит распрямление макромолекул зеина и ориентация их 2) обработка волокна формальдегидом для образования поперечных связей между макромолекулами. [c.256]

Сущность процесса дубления кож заключается во взаимодействии дубящих веществ, распределившихся в слое кожи, с нкциональными группами белковых молекул, например коллагена (см. стр. 438). При этом в реакции участвуют гидроксильные группы дубящих веществ (например, танина) и аминогруппы, карбонилы и другие радикалы белковых молекул. Возникают водородные, эфирные и другие ковалентные и электровалентные связи, в результате чего волокна коллагена как бы сшиваются (связываются) молекулами дубящего вещества, и образуется пространственная структура с большим числом поперечных связей. В результате видоизменяется коллоидное состояние белков кожи, они затвердевают, хуже набухают, меньше деформируются, повышается их прочность при растяжении. Выдубленная кожа в результате получает большую термическую, химическую и микробиологическую стойкость, меньшую влагоемкость и вообще приобретает большую прочность. [c.311]

Как уже упоминалось, коллаген является структурным белком соединительной ткани и служит основным компонентом сухожилий, костей и связок. В коже коллаген находится в дерме, а кератин — в эпидермисе. После обработки кожи сульфидами, сульфитом, тиоглиголевой кислотой или другими реактивами, восстанавливающими дисульфидные группы остатков цистина кератина, последний растворяется. После удаления перешедшего в раствор кератина нерастворимый коллаген обрабатывают различными дубильными веществами (обычно танином). Дубильные вещества способствуют образованию поперечных связей между пептидными цепями и, таким образом, увеличивают прочность волокна кожи. Коллаген не однороден. В солевом растворе молекула коллагена состоит из трех отдельных пептидных цепей, названных а-цепями. Коллаген очень богат глицином и про- [c.54]

K. отличаются от а-К. отсутствием поперечных дисульфидных связей между соседними полипептидными цепями. Последние обычно имеют антипараллельную ориентацию (см. Белки), к-рая стабилизируется водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Группы R аминокислотных остатков имеют сравнительно небольшие размеры. -K. не раств. в воде, устойчивы к действию орг. р-рителей, разб. к-т и щелочей их волокна более гибки, чем у а-К., но в отличие от последних не эластичны. [c.372]

Малые строительные блоки, мономеры, в клетке соединяются в гигантские макромолекулы, или полимеры, в которых мономерные звенья связаны прочными ковалентными связями. Одни полимеры состоят всего лишь из нескольких мономерных звеньев (олигомер), другие из сотен, тысяч и даже миллионов. Типичный белок содержит от 100 до нескольких сотен аминокислот, молекула ДНК Е. oli состоит из 4-10 пар нуклеотидов, а сильно разветвленная молекула крахмала содержит свыше миллиона сахарных звеньев. Одни молекулы биополимеров представляют собой линейные цепочки, другие — разветвленные.. Иногда цепи полимера скручиваются с образованием жесткой цилинд-рической спирали, стабилизированной большим числом слабых вторичных связей. Но, как правило, такие структуры имеют значительно более сложную и нерегулярную конформацию. Довольно часто цепи полимера прилегают одна к другой, образуя сетчатые структуры, волокна,, мембраны. В отдельных случаях (например, в коллагене соединительной ткани) молекулы белка прошиты в поперечном направлении сильными ковалентными связями. Однако обычно макромолекулы в клетках связаны друг с другом более слабыми электростатическими и вандерваальсовыми силами. [c.67]

Многие белки, имеющие волокнистую структуру, к числу которых относятся ткани волос, ногтей, рогов и мышц, состоят из полинептидных цепей, обладающих конфигурацией а-спирали спирали расположены приблизительно параллельно друг другу, причем их оси направлены вдоль волокна. В некоторых белках полипептидные цепи с конфигурацией а-спирали скручены между собой так, что образуют как бы кабели или веревки (рис. 180). Волосы и ткани, образующие рог, можно растянуть более чем вдвое по сравнению с их нормальной длиной этот процесс связан с разрывом водородных связей в а-спирали и образованием цепей с распрямленной конфигурацией. Волокна шелка состоят из полинептидных цепей с вытянутой конфигурацией, связанных между собой водородными связями, имеющими поперечное направление. [c.490]

К ВМС относятся многие вещества, имеющие важное народнохозяйственное и биологическое значение. Сюда входят почти все синтетические волокна, пластмассы, каучуки, а также почти все материалы животного и растительного происхождения. Синтетические полимеры получаются методами полимеризации и поликонденсации. Характерной особенностью ВМС является наличие длинных цепных молекул, образованных из многих звеньев одинакового или различного химического строения с молекулярным весом от нескольких тысяч до миллионов. Молекулы могут иметь линейную форму (полиэтилен, целлюлоза), разветвленную (крахмал) или спиральную форму (белки, нуклеиновые кислоты). Вдоль цепи атомы связаны ковалентными связями, а между цепями возникают межмолекулярные силы взаимодействия типа Вандерваальсовых сил, которые действуют в обычных жидкостях. Цепи могут быть связаны поперечными химическими связями (вулканизованный каучук) и тогда полимеры имеют строение пространственной сетки. Свойства полимера зависят от длины цепи, природы атомов, входящих в состав молекулы, распределения атомов в цепи, взаимодействия молекулы с окружающей средой, с соседними молекулами полимера или с молекулами жидкости в растворе. Звенья молекулярной цепи ВМС обладают способностью к ограниченному взаимному вращению вокруг валентных связей, это приводит к гибкости цепи и возможности изменения ее конфигурации. Одну из основных групп ВМС составляют каучукоподобные вещества или эластомеры, способные к большим обратимым (высокоэластическим) деформациям. Все они содержат длинные цепные молекулы, отличающиеся высокой гибкостью. Если [c.284]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология