Ароматические Аспарагиновая кислота

Аминокислоты щироко применяются в медицинской практике, В первую очередь это относится к таким аминокислотам, как метионин, гистидин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты. В последние годы список аминокислот — лекарственных препаратов — существенно расширился. В него входят аргинин, ароматические аминокислоты, цистеин и некоторые другие. [c.26]

Многие феноксиалкилкарбоновые кислоты и их производные разлагаются под действием растений и микроорганизмов. Механизмы разложения растениями и микроорганизмами поразительно схожи, причем общим для обоих механизмов являются реакции гидроксилирования ароматического ядра и разложения боковой цепи. Боковые цепи высших феноксиалкилкарбоновых кислот обычно разлагаются по механизму -окисления. Образование соединений феноксиалкилкарбоновых кислот с метаболитами типа глюкозы или аспарагиновой кислоты известно только для растений. Однако факт раскрытия бензольного кольца установлен только для бактерий. [c.52]

Аминокислоты вымываются растворами цитрата натрия при выбранных концентрациях ионов натрия, значениях pH и температурах. Первыми должны выходить кислые аминокислоты с двумя карбоксильными группами в молекуле, чаще всего аспарагиновая и глутаминовая кислоты (табл. 30). Затем следует большая группа нейтральных аминокислот с одной карбоксильной группой и одной аминогруппой в молекуле. Некоторые из них, такие, как тирозин и фенилаланин, содержащие ароматические кольца, удерживаются дольше других в этом случае ясно проявляется растворяющее действие смолы. Последними вымываются щелочные аминокислоты, к которым относятся лизин, триптофан и аргинин. Так как эта группа аминов удерживается [c.220]

До сих пор ничего не говорилось о специфичности ферментов. Если трипсин, химотрипсин и эластаза обладают идентичным каталитическим механизмом, то чем они отличаются друг от друга Ответ заключается в том, что они селективны к характеру боковой цепи, следующей за той, в которой они разрывают пептидную связь. В уравнениях (21-1)-(21-3) соответствующие радикалы обозначены К и находятся непосредственно перед карбонильной группой связи, подлежащей разрыву. Каждый из трех рассматриваемых ферментов имеет на своей поверхности карман специфичности , в который входит указанный радикал при связывании субстрата. Этот карман специфичности в трипсине длинный и глубокий, с отрицательным зарядом на дне от ионизованной аспарагиновой кислоты (рис. 21-19, а). Благодаря этому трипсин благоприятствует разрыву белковой пептидной цепи по связи, следующей за положительно заряженными радикалами лизина или аргинина. В химотри тсине карман специфичности шире (рис. 21-19, б) и образован исключительно гидрофобными радикалами, поэтому химотрипсин благоприятствует разрыву пептидной связи, следующей за объемистым ароматическим радикалом, как, например, [c.322]

Рентгеноструктурные исследования показали, что помимо серина-195 в активный центр входят также остатки гистидина (Н1з-57) и аспарагиновой кислоты (А5р-102). Другой остаток гистидина (Н1з-40) не участвует в катализе. Фермент обладает специфичностью к ароматическим аминокислотам. Эфиры ароматических аминокислот — хорошие субстраты этого фермента, и для большинства кинетических исследований в качестве субстратов использовались такие эфиры. Фермент расщепляет пептиды, освобождая карбоксильную группу ароматических аминокислот. После образования комплекса Михаэлиса единственный реакционноспособный 5ег-195 вначале ацилируется, образуя ацилферментное промежуточное соединение с субстратом. Превращение комплекса Михаэлиса в ацилфермент происходит сначала путем образования тетраэдрического интермедиата (разд. 4.4.1), и наконец происходит гидролиз ацилфермента при атаке молекулой воды, так что ацилированный продукт обычно не накапливается. [c.220]

Карман, предназначенный для связывания аденина, не является высокоспецифичным. Аденозин NAD связывается в кармане, который нестрого специфичен к этому лиганду, а к ароматическим остаткам вообш,е. Единственным инвариантным остатком аденозин-связывающих центров у все.х четырех дегидрогеназ является последний остаток первого 3-складчатого листа шпильки Россмана (рис. 5.12, б). Это — глицин любой более крупный остаток помешал бы связыванию рибозильного фрагмента. Сохраняется также последний остаток второго 3-складчатого листа. Это — аспарагиновая кислота, которая образует водородную связь с атомом 0-2 рибозы, имеющую решающее значение для способности ферментов различать NAD и NADP. [c.260]

Схемы регуляции при разветвленных путях биосинтеза. Регуляция образования ферментов, участвующих в разветвленных путях биосинтеза, очень сложна. Примерами могут служить системы, синтезирующие семейство ароматических аминокислот , семейство аспарагиновой кислоты и семейство пировиноградной кислоты (см. рис. 7.17). Очевидно, что каждый конечный продукт может репрессировать образование ферментов только специфического пути биосинтеза. Ферменты, находящиеся перед местом разветвления путей, подвержены репрессии всеми конечными продуктами, действующими одновременно (мультива-лентная репрессия). Синтез этих ферментов подавляется лишь тогда, когда в питательной среде присутствуют все конечные продукты если же добавлять их по отдельности, они такого эффекта не оказывают. [c.478]

Вероятно, следует подчеркнуть, что переаминирование кетокислот обусловливает конечную стадию синтеза соответствующих ароматических аминокислот в тех организмах, которые способны их синтезировать. Так, в Е. соН (дикий тип) переаминирование между глутаминовой кислотой и тирозином или фенилаланином (а также триптофаном и аспарагиновой кислотой) катализируется трансаминазной системой (система А), в то время как другая система (систе- [c.320]

Подобно трипсину, химотрипсин наиболее стабилен при pH 3, а его действие на белки имеет оптимум в зоне pH 7—9. В концентрированных растворах при pH 7,8 фермент претерпевает автолиз с образованием двух различных активных форм р- и ухимотрип-сина. Химотрипсин обладает более широкой специфичностью, чем трипсин он очень легко расщепляет пептидные, амидные и сложноэфирные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы ароматических аминокислот — тирозина, триптофана и фенилаланина. Несколько медленнее он расщепляет связи, образованные карбоксильными группами лейцина, метионина, глутаминовой и аспарагиновой кислот. Связи ароматических аминокислот с пролином устойчивы к действию фер.мента. [c.124]

Тот факт, что полоса поглощения различных белков несколько деформируется и положение максимума перемещается от белка к белку, не должно вызывать удивления, так как поглощение ароматических и гетероциклических аминокислот различно. Мы же всегда измеряем суммарный эффект. Полоса поглощения вблизи 280 шр, чувствительна к разнообразным влияниям, действующим на я-электроны ароматических и гетероциклических ядер. Сюда относятся различные типы комплексообразования, ионные и дипольные взаимодействия и образование водородных связей функциональными группами, подвешенными к ядрам. В особенности важный случай, изученный Шерагой и Личем, представляет собой взаимодействие тирозина с боковыми карбоксильными группами глютаминовой или аспарагиновой кислоты. Как в инсулине, так и в рибоиуклеазе имеется соответственно 2 и 3 тирозина, связанных с карбоксилатным ионом водородной связью [c.62]

Достаточно подробно исследовано превращение 2,4-Д и ее аналогов и гомологов в разли шых видах растений [46]. Способность растений разлагать гербициды производные феноксиуксусной кислоты известны с 1950 г. Предполагаются следующие основные пути метаболизма ААКК в растениях реакции разложения по механизму /3-окисления, затрагивающие остаток кислоты в боковой цепи введение оксигруппы в ароматическое кольцо образование двойных соединений с компонентами растений (метаболитами типа глюкозы или аспарагиновой кислоты). Однако деструкция ароматического кольца установлена только для почвенных микроорганизмов. [c.101]

Об участии азотсодержащих структурных единиц в формировании гумусовых веществ свидетельствуют данные кислотного гидролиза. В гидролизатах обнаружены все аминокислоты, характерные для растительных белков, в том числе и ароматические. Так, при гидролизе 6 п. НС1 гуми-новых кислот и фульвокислот подзолистой почвы, чернозема и гумусовых веществ, образовавшихся в культуральной жидкости Aspergillus niger, пами (Кононова, Александрова, 1956) найдены цистин, лизин, гистидин, аргинин, аспарагиновая кислота, глицин, серии, глутаминовая кислота, треонин, аланин, пролин, тирозин, валин, метионин, фенилаланин, лейцин. В остатке гуминовых кислот после гидролиза найдены циклические формы азота типа индола (обзор работ см. Кононова, 1963). [c.138]

Таким образом, с точки зрения возможностей ковалентной иммобилизации ферментов белковые молекулы удобно представить в виде своеобразных шариков с экспонированными наружу функциональными группами тиольными (цистеина), гидроксильными (алифатическими — серина и треонина, ароматическими — тирозина), карбоксильными (глутаминовой и аспарагиновой кислот, а также С-концевыми), гуанидиновыми (аргинина), имида-зольными (гистидина) и аминогруппами (е-лизина и а-, Л/ -кон-цевыми). Оценку количества тех или иных групп в различных белках в первом приближении можно сделать по данным, приведенным на рис. 13. Например, в таком небольшом белке, как трипсин или химотрипсин, с молекулярной массой около 25 ООО, должно быть до 10 остатков цистеина, около 30 алифатических ОН-групп, 3—7 остатков тирозина, 7—12 остатков аргинина, свыше Ю аминогрупп и 40 карбоксильных групп. Результаты такой оценки соответствуют известным экспериментальным данным. [c.84]

В ЭТОЙ форме они связываются с анионной группой сульфированной смолы. Элюция аминокислоты достигается либо повышением pH и, таким образом, смещением равновесия (2) влево, либо увеличением ионной силы, что приводит к конкурентному связыванию со смолой аминокислот и катионов элюата. Аспарагиновая, глутаминовая и цистеиновая кислоты [последняя образуется в результате окисления цист(е)иновых остатков (см. разд. 23.3.3)] элюируются легче всего, ибо это двухосновные кислоты. Лизин и аргинин, напротив, элюируются с трудом в силу того, что каждый из них несет в боковой группе протонированную группу. М.ежду этими крайними случаями располагаются остальные аминокислоты по мере того как увеличивается гидрофобное взаимодействие их боковых групп с ароматической структурой ионообменной смолы. Не удивительно, что ароматические аминокислоты обладают наибольшим гидрофобным связыванием и выходят лишь перед лизином и аргинином. С другой стороны, присутствие нейтральной полярной группы, такой как гидроксильная или амидная, уменьшает силу гидрофобного взаимодействия, так что серин, треонин, аспа--рагин и глутамин элюируются раньше лейцина, изолейцина и валина. [c.261]

Это приводит к распаду белков, накоплению аминокислот (аспарагиновой и др.), образованию различных органических кислот (фумаровой, янтарной, коричной и других дикарбоновых и ароматических кислот), [c.111]

Классификация а-амннокислот основывается на нескольких принципах. В зависимости от строения радикала К различают алифатические, ароматические и гетероциклические аминокислоты. По кислотно-основным свойствам аминокислоты делятся на нейтральные — с равным числом амино- и карбоксильных групп (таких аминокислот большинство в табл. 16.1), кислые — с дополнительной карбоксильной группой (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и оснбвные с дополнительной аминогруппой (лизин). [c.407]

Пепсин расщ ляет в сильно кислой среде почти все белки, за исключением муцинов, кератинов, фиброина, гидролизует также синтетические пептиды. Действует ка пептидные связи концевых аминокислот белковой цепи и на пептидные связи внутри цепи, образованные а-карбоксильными группами д икарбо-новых аминокислот (аспарагиновая, глутаминая кислоты) и аминогруппами ароматических аминокислот. Оптимальное действие пепсина проявляется при pH = 1,2—2,0. 1 г кристаллического фермента за 2 ч расщепляет около 50 кг денатурированного яичного белка. Изоэлектрическая точка при pH ==1,0. Стабилен в сильно кислых растворах, при нагревании сухого препарата до 100 °С и его водных и глицериновых растворов до 70 0 активность фермента не снижается . [c.311]

Две другие ароматические кислоты, бензойная и 2,4-дихлорфеноксиуксус-ная, метаболизируют таким же образом, как и индолилуксусная кислота [90, 89, 85]. При этом образуются М-аспарагиновые производные и эфиры глюкозы. Зенк [85] провел успешный синтез 1-0-бензоил-Р-в-глюкозы из бензойной кислоты в присутствии гомогената колеоптилей пшеницы. [c.207]

Аминокислоты обычно подразделяют на шесть основных групп моноаминомонокарбоновые, т. е. содержащие одну аминную и одну карбоксильную группы, вследствие чего растворы их нейтральны,— глицин, аланин, валин, лейцин, изо-лейцин, серин, треонин, цистеин и метионин диаминомонокарбоновые — орнитин, аргинин и лизин, проявляющие в растворах щелочные свойства моноами-нодикарбоновые — аспарагиновая и глутаминовая кислоты, дающие в растворе кислую реакцию диаминодикарбоновые — цистин и диаминопимелиновая кислота, выделенная из белков некоторых бактерий ароматические — фенил-а-аланин и тирозин, характеризующиеся наличием бензольного остатка в молекуле аминокислоты гетероциклические — пролин, оксипролин, гистидин и триптофан. [c.58]

Прежде чем обосновать процесс извлечения ферментов из культур плесневых грибов, укажем, что в состав ферментов, как и других белков, входит 20 так называемых магических , или незаменимых, аминокислот, к которым относятся кислоты с алкильными радикалами — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин ароматические аминокислоты — фенилаланин, тирозин гетероциклические— триптофан кислые — аспарагиновая и глютаминовая кислоты содержащие оксигруппы — серии, треонин, серусодержащие аминокислоты — цистин, цистеин, метионин пирролсодержащие аминокислоты — пролин, оксипролин. В основную группу аминокислот входят лизин, аргинин и гистидин. [c.35]

Изучение водорастворенных органических веществ почв и подстилок проводилось как в лабораторных, так и в природных условиях. В. Р. Вильямсом [57] были получены дренажные воды лизиметров, в которых определены креновая, ульминовая и гумино-вая кислоты. Тем самым была доказана специфическая природа перегнойных веществ, не искаженных химическими методами их выделения. Впоследствии Н. Г. Моор [123] и А. С. Фатьянов [194] подтвердили положение о преобладании в почвенных растворах фульвокислот. А. С. Фатьянов в природных водных растворах почв определил фульвокислоты (2,8 г/л) и гуминовые кислоты (1,8 г/л). Преобладание фульвокислот в растворах объясняется значительно более трудным закреплением их в почве по сравнению с гуминовы-ми кислотами. Исследованиями В. В. Пономаревой [145] показано, что фульвокислоты осаждаются гидроокисями оснований (бария и кальция) только в щелочной среде при pH = 8. При более низком pH соли этих кислот будут переходить из почвы в водный раствор. Е. И. Александрова [2] в природных растворах, выделенных из торфяных и подзолистых почв путем отжимания прессом, при помощи распределительной хроматографии на бумаге установила присутствие разнообразных органических соединений индивидуальной природы. Это низкомолекулярные органические кислоты (щавелевая, винная, лимонная, яблочная, молочная, янтарная, глутаровая, адипиновая) аминокислоты (аспарагиновая, глутаминовая кислоты, лизин, глицин, аланин, фенилаланин, треонин, пролин, валин) вещества ароматической природы типа полифенолов (пирогаллол, пирокатехин, салициловая и протокатеховая кислоты). [c.28]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология