Коллаген структура

Объясните, почему фиброин шелка не может иметь структуру коллагена, а коллаген — структуру фиброина шелка [c.258]

Очевидно, эта аминокислота не проявляет особенно интересных химических свойств, а ее биологическое значение сводится к роли структурного элемента в тех случаях, когда важно располол<ить структуру в небольшом объеме (компактно). Структурные белки (коллаген, шелк, шерсть) содержат значительные количества глицина. [c.28]

Относительные количества различных аминокислот в белке зависят от его происхождения и функции. Аминокислоты с углеводородными боковыми цепями преобладают в таких нерастворимых нитевидных белках, как шелк, шерсть и коллаген (белок, выполняющий функцию строительного материала в тканях). Аминокислоты с полярными боковыми цепями более распространены в водорастворимых белках. Полярные группы часто играют важную роль, определяя общую структуру белковой молекулы, [c.445]

Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин — белок мышечных тканей коллаген, являющийся основой седимента-ционных тканей и кожных покровов кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится фиброин натурального шелка, хотя по своей структуре он отличается от других фибриллярных белков. Пептидные цепи фиброина имеют не спиралевидную, а линейную форму они соединены друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка. [c.374]

Молекулярный вес белков варьирует в широких пределах— от нескольких тысяч до десятков миллионов. Сравнительно простыми являются такие белки, как кератин, фиброин и др. Белки этого типа носят название фибриллярных (нитевидных) белков. Ош обладают, как правило, достаточно высокой жесткостью и прочностью, в связи с чем используются организмом для создания жестких структур. Кератин, например, служит основным белком кожи, ногтей, волос, рогов и перьев. Из фиброина состоят шелковые нити. К фибриллярным белкам отиосится также коллаген, который входит в состав хрящей и сухожилий. [c.438]

В настоящее время исследуется вопрос о влиянии аномалий в структуре коллагена на состояние суставов у человека. Было, например, показано, что при широко распространенном заболевании, остеоартрите, в хрящах вместо коллагена обычного типа [с11(П)]з содержится коллаген, имеющий в своем составе а2-цепи, характеризующиеся пониженной степенью гликозилирования . С другой стороны, в хрупких костях людей, страдающих одним из видов наследственного заболевания, проявляемого в нарушениях процесса остеогенеза, наряду с содержащимся обычно в костях коллагеном типа I содержится также коллаген типа ПР. [c.501]

Искусственно внесенные в мясное сырье препараты протеаз обеспечивают аналогичный автолитическому эффект преобразования белковых структур, однако процессы созревания мяса под их влиянием протекают в 3...5 раз интенсивнее и заканчиваются в более короткий срок. Хотя ферментные препараты отличаются специфичностью воздействия на такие белки мяса, как миозин, коллаген и эластин, конечные результаты этих процессов имеют много общего. При этом интенсивность и глубина превращений белковых структур зависит от дозировки препаратов, физикохимических условий и продолжительности обработки. Действие ферментов в конечном итоге вызывает существенные изменения белков мяса в системе экстрактивных веществ, что соответственно придает сырью нужную консистенцию, вкус и аромат. [c.1131]

Коллаген, состояш,ий из сильно вытянутых полипептидных цепей, может выдерживать значительное механическое напряжение вдоль оси, поскольку оно по направлению совпадает с ориентацией ковалентных связей его пептидного остова. Поэтому структура коллагена хорошо соответствует характеру выполняемых им функций — передавать усилия в сухожилиях, образовывать заш,итный слой кожи и других органов. Коллаген безусловно является одним из самых распространенных в природе белков. [c.91]

Природный каучук (и =1500—2200). Бесконечное разнообразие геометрических форм полимерных молекул (белков, нуклеиновых кислот, полисахаридов и т. д.) лежит в основе многообразия структурных форм живых организмов, животных и растительных, и способствует проявлению всевозможных биологических функций этих организмов. Одни полимеры, такие, как каучук, полимеры волос и шерсти — фиброин, коллаген и другие, имеют регулярную структуру [c.42]

Но спираль характеризуется не только наличием оси, по отношению к которой судят о параллельной упаковке. Это не обычные КВЦ (да ещ,е ориентированные ), которые были рассмотрены выше. У спирали есть поперечное сечение, которое будет уменьшаться, если эту спираль растягивать. Кроме того, в коллагене структура стабилизирована водородными связями, которые направлены перпендикулярно спиральным осям, т. е. перпендикулярно растягивающей силе . Но основную роль играет все же поперечное сечение спиральные макромолекулы на самом деле — трехмерные системы с внешними очертаниями цилиндров пока напряжение относительно мало, оно стабилизирует параллельную укладку (осей) цилиндров за счет конфигурационного терма ДЯ,. Он доминирует в соотношении для Тал и, соответственно, дТал/да > 0. Но когда цилиндр начинает растягиваться (теперь уже доминирует конформационный терм), сечение его уменьшается, а это значит, что включается и Л5г. Кроме того, так как достигается предел прочности водородных связей, меняется не только из-за потери спи-ральности и перехода в неупорядоченное, хотя и вытянутое состояние, но становятся еще возможны скольжения спиралей разных порядков друг относительно друга, что вносит в систему и конфигурационный беспорядок. [c.327]

Коллаген - это наиболее распространенный фибриллярный белок позвоночных животных. На его долю приходится 50% сухой массы и около 30% твердого вещества костей. В биологических системах коллаген присутствует в виде пучков волокнистых структур, по прочности на разрыв соизмеримых со стальной проволокой. Первичная структура коллагена характеризуется высоким содержанием звеньев Gly (1/3), а также Pro и Hypo (1/3) (см. табл. 6.8). [c.380]

Путем проводимой в определенных условиях кристаллизации некоторых стекол могут быть получены материалы, характеризующиеся равномерной тонкозернистой структурой образующихся кристаллов, спаянных друг с другом пленками незакристал-лизованного стекла. Такие с и т а л л ы, сочетающие в себе полезные свойства и кристаллов и стекла, обладают очень высокой механической прочностью. Интересно, что прочность костей человека обусловлена подобной же двухфазностью их структуры, слагающейся из мелких кристаллов апатита, спаянных органическим веществом (коллагеном). [c.598]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

Упомянем кратко дисперсные системы, в которых газовые, жидкостные или твердые включения распределены в объеме твердой фазы, либо образуют непрерывную систему взаимосвязанных прослоек или каналов в непрерывной твердой фазе в этом последнем случае деление на дисперсионную среду и дисперсную фазу может быть проведено только условно. Такие системы чрезвычайно широко распространены в природе и имеют важнейшее значение в технике. К ним относятся грунты (сухие и оводненные), пемзы, туфы и все полиминеральные горные породы, содержащие, как правило, несколько твердых фаз (часто весьма высокодисперсных и даже аморфных), а также газовые и жидкостные включения. К этому же классу дисперсных систем относятся многочисленные материалы современной техники сплавы, строительные материалы, керамика, сорбенты, катализаторы, пенопласты и другие пеноматерналы (см. 2 данной главы), раскристаллизованные стекла (ситаллы) и т, д. К этому же типу систем, в известной мере, можно отнести ткани растений и животных и особенно кости. — сложную систему, в которой сверхтонкие, обладающие прочностью, близкой к теоретической, кристаллы гидрофосфа-та кальция (апатита) армируют своеобразные структуры фибрилл коллагенов — спирали, навитые с разным шагом и в различных направлениях. [c.305]

По структуре коллаген отличается от других фибриллярных белков. Каждая полипептидная цепь имеет конформацию левой спирали, а три такие цепи удерживаются вместе водородными связями и образуют правую трехнитевую спираль. Исходя из этой структуры, можно понять, почему каждый третий аминокислотный остаток в полипептидной цепи коллагена — глицин три цепи удерживаются межцепочечны-ми водородными связями так тесно, что пространство между ними до-статочно лишь для боковой цепи, размеры которой не больше атома водорода. Расположенные плотно цепи атомов, соединенные ковалентными связями, обеспечивают такому фибриллярному белку исключительную прочность — волокно сухожилий имеет почти такой же предел прочности на растяжение, как и проволока из малоуглеродистой стали того же диаметра. В сухожилиях полипептидные цепи вытянуты вдоль оси ткани, в то время как ткань роговицы глаза образована чередующимися слоями, в которых цепи расположены под прямыми углами одна относительно другой. [c.435]

Первичная структура), а также взаимодействиями с др. фрагментами цепи в рамках третичной структуры белка. Стабильность В. с. зависит от обра.зования кооперативной системы водородных свя.зей и от стерич. факторов. Упорядоченные виды В. с.— а-снираль, (3-структура, (3-изгиб, способ укладки полипептидной цепи в коллагене и др. [c.109]

Другой фибриллярный белок — коллаген — богат глицином и пролипом. В силу этого коллаген не способен образовывать ни а-спираль, ни складчатую р-структуру. Этот весьма важный белок построен из трех лево-вращающихся спиралей, которые переплетаются, давая правовращающую [c.410]

Хар актеризуя в целом особенности вторичной структуры фибриллярных белков, следует подчеркнуть, что для больш инства этих белков характерна а-1Конфигурация полипептидных цепей. Отступление от этой структуры наблюдается у тех белков, у которых обнаруживаются резкие отклонения от закона статистичности в расположении аминокислотных остатков —скопление некоторых видов остатков на отдельных фрагментах молекулярных цепей. В фиброине щелка — скопления остатков глицина, аланина и серина, в коллагене — скопления остатков пролина, оксипролина и глицина. [c.543]

Малые строительные блоки, мономеры, в клетке соединяются в гигантские макромолекулы, или полимеры, в которых мономерные звенья связаны прочными ковалентными связями. Одни полимеры состоят всего лишь из нескольких мономерных звеньев (олигомер), другие из сотен, тысяч и даже миллионов. Типичный белок содержит от 100 до нескольких сотен аминокислот, молекула ДНК Е. oli состоит из 4-10 пар нуклеотидов, а сильно разветвленная молекула крахмала содержит свыше миллиона сахарных звеньев. Одни молекулы биополимеров представляют собой линейные цепочки, другие — разветвленные.. Иногда цепи полимера скручиваются с образованием жесткой цилинд-рической спирали, стабилизированной большим числом слабых вторичных связей. Но, как правило, такие структуры имеют значительно более сложную и нерегулярную конформацию. Довольно часто цепи полимера прилегают одна к другой, образуя сетчатые структуры, волокна,, мембраны. В отдельных случаях (например, в коллагене соединительной ткани) молекулы белка прошиты в поперечном направлении сильными ковалентными связями. Однако обычно макромолекулы в клетках связаны друг с другом более слабыми электростатическими и вандерваальсовыми силами. [c.67]

В организмах н<ивотных в очень большом количестве присутствует коллаген — главный белковый компонент соединительной ткани, базальных мембран и других структур. Структурной единицей коллагена слу-н<ит тропоколлаген, который, как считают, представляет собой отрезок тройной спирали размером 1,5x280 нм. Он напоминает полиглицин II (рис. 2-7,Л), но содерн<ит только три цепи. При этом индивидуальные левоспиральные цепочки оказываются далее скрученными в правую суперспираль. [c.92]

Гелями называют структуры, образуемые коллоидными частицами или дюлекулами полимеров в форме пространственных сеток, ячейки которых обычно заполнены растворителем. Гели отличаются как от компактных коагулятов или твердых полимеров, так и от разбавленных растворов, в которых каждая коллоидная частица или макромолекула являются кинетически индивидуальными частицами. Занимая в ряде отноп1ений промежуточное положение между растворами и твердыми полимерами, гели обладают также многилт своеобразными свойствами и имеют большое практическое значение. В частности, к гелям относятся коллаген, мясо скота и рыб, различные пористые и ионообменные адсорбенты, ультрафильтры и искусственные мембраны, а также волокна мышечных тканей, клеточные оболочки, хрящч, оболочки эритроцитов и различные мембраны в организме. [c.198]

Ввиду сетчатой структуры гелей, диффузия малых молекул и ионов в гелях мало отличается от их свободной диффузии соответственно, электропроводность растворов мало изменяется при их застудневании. Однако диффузия крупных молекул или диффузия в высококонцентрированные студни, естественно, встречает затруднения. В производственных процессах крашения и дубления проникновение красителей или таннидов внутрь геля в значительной мере лимитирует скорость всего процесса. При дублении необходимо избегать образования пленки на поверхности коллагена (задуба), препятствующей дальнейшему проникновению дубителя с другой стороны, появление пленки при действии таннидов на белковые вещества используется в медицине при обработке ран (адстрингентные вещества). Путем периодического сжатия хромированного коллагена в растворе таннидов с частотой, соответствующей скорости восстановления формы волокон коллагена (эффект сжатия губки ), скорость диффузии дубителя в коллаген можно ускорить в несколько раз (Пасынский и Тонгур). [c.218]

Столь же часто в то время объектом рентгеноструктурного анализа был коллаген - самый распространенный в клетках и живых организмах структурный белок. Рентгеновскую дифракцию на коллагене в его нативном и аморфном (желатине) состояниях наблюдали П. Шеффер (1920 г.), Дж. Катц и О. Гернгросс (1925 г.), Г. Герцог и У. Янеке (1926 г.) и др. Период идентичности по оси волокна у коллагена, согласно Н. Су-зиху, равен 8,4 А, а у фиброина шелка, по данным О. Кратки, - 7,0 А. Значительное отличие этих величин свидетельствовало о разной пространственной структуре двух молекул, что, в свою очередь, указывало на различие в их химическом строении. К. Мейер впервые провел аналогию между свойствами коллагена и каучука. В нагретом, съежившемся состоянии белок по механическим свойствам напоминал аморфный каучук, получавшийся при нагревании, а в естественных условиях проявлял свойства растянутого каучука. Был сделан вывод о том, что белковые цепи могут существовать в полностью растянутой и свернутой формах, конкретный вид которых остался, однако, неизвестным. [c.68]

Коллаген - самый распространенный белок высших животных, на его долю приходится 1/3 всей массы белков. Это белок с уникальной фибриллярной третичной структурой, его волокна выдерживают нагрузку в 5000-10000 раз больше их массы. Интересно, что в составе коллагена 15% АК приходится на глицин, 11% - на аланин, а 21% АК - на пролин и окси-пролин. Коллагеновые волокна стабилизированы многими дисульфидными связями, поэтому они весьма прочны и слабо растяжимы. Удлинение волокон требует разрьша этих связей, а для их восстановления они должны быть снова окислены до 8-8-мостиков. [c.26]

Помимо рентгенограмм, характерных для а- и Р-форм белков, известен еще один тип рентгенограмм, а именно для коллагена — белка сухожилий и кожи. На уровне первичной структуры коллаген характеризуется высоким содержанием остатков пролина и оксипролина и частым повторением фрагмента 01у-Рго-Орг. Присутствие пирролидинового кольца в пролине и окси-пролине может несколькими способами воздействовать на вторичную структуру. Азот амидной группы не содержит водорода, способного к образованию [c.1060]

Специфический протеолиз — удобный процесс для образования сложных белковых структур. Во многих случаях белки модифицируются путем расщепления одной или нескольких пептидных связей. Для обозначения этого типа катализируемых ферментами реакций, которые играют доминирующую роль во многих физиологических процессах [137—139], используются термины ограниченный протеолиз или специфический протеолиз (табл. 4.2). Хорошо известными примерами специфического расщепления полипептидов являются активация предшественников пищеварительных ферментов, морфогенетические процессы в бактериальных вирусах и каскадные процессы коагуляции и комплементного действия крови [138, 140]. Недавно было показано, что механизмы посттрансля-ционного расщепления имеют место также при образовании таких разных белков, как инсулин, коллаген и специфичные белки вирусов. Кроме того, высокоспецифичное протеолитическое расщепление ферментов важно при инактивации и активации специфических внутриклеточных ферментов (табл. 4.2). [c.72]

В коллагене углеводный остаток присоединен к гидроксили-зину типичный фрагмент структуры показан в (11). [c.549]

Коллаген [30]—волокнистый белок, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах, костях и зубах. Коллаген внутриклеточно синтезируется в фибробластах в виде предшественника, проколлагена с м. м. цепи 125 000—130000. Его отличие от коллагена заключается в продлении jV-концевого сегмента, содержащего дисульфидные связи н триптофан. Превращение проколлагена в коллаген осуществляется вне клетки ферментом проколлагенпептидазой, удаляющей содержащий цистин и триптофан iV-концевой сегмент посредством расщепления связи X-Glu или X-Gln, в результате чего на N-конце коллагена образуется остаток пирролидон-2-карбо-новой-5 кислоты. Об этой протеазе известно мало, за исключением того, что она содержит важный для активности металл и не является ни сериновой , ни тиольной протеиназой. Наследственное заболевание крупного рогатого скота, дерматоспараксис, объясняется отсутствием этой протеолитической стадии. Коллаген состоит из трех полипептидных цепей, в каждой из которых содержится около 1000 аминокислотных остатков. Цепи образуют тройную правую спираль, причем на каждый третий остаток приходится одна межмолекулярная водородная связь >NH. .. 0=С<. У N- и С-концов коллагена расположены неспиральные телопептидные участки. Зрелый коллаген содержит два типа цепей, al и а.2, образуя в тройной спирали структуру состава (а1)га2. В эмбриональном коллагене, а также в коллагене, образующемся на ранних стадиях заживления раны, содержится только один тип цепей (а1)з. [c.573]

Методы получения и некоторые простые реакции присоединения альдегидов и кетонов Ч.2 (0) -- [ c.410 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.543 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.232 , c.549 , c.573 , c.574 ]

Кристаллизация полимеров (1966) -- [ c.60 , c.61 , c.73 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.138 , c.224 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология