Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Пептиды молекулярный вес

    Ха п/п Белок или пептид Молекулярная масса Kav [c.389]

    Микроорганизмы могут быть ауксотрофными по одной или более из 20 аминокислот, которые входят в состав белков. Часто аминокислоты заменяют пептидами с низкой молекулярной массой. Пептиды действуют как эффективный переносчик аминокислоты в клетку микроорганизма. [c.283]

    В соответствии с числом аминокислотных остатков пептиды делятся на олигопептиды (дипептиды, трипептиды и т. д.) и полипептиды. Полипептидные соединения с относительной молекулярной массой больше 10 000 считаются уже белками. [c.190]


    После окончания синтеза пептидной цепи защитные группы удаляются как с С-, так и с М-конца. Наибольшую трудность в пептидном синтезе представляет выделение пептида, полученного на каждой стадии конденсации, причем это особенно осложняется с увеличением молекулярной массы синтезированного пептида. [c.381]

    Если полиамид образован из относительно небольшого числа аминокислот, то используется термин пептиды с префиксом, указывающим число аминокислотных остатков (например, дипептид, трипептид, октапептид). Если полиамид образован из очень большого числа аминокислот, то употребляется термин белок . Молекулярная масса белков составляет 10 —10 . Следует отметить, что нижняя граница этого термина очень неопределенная. [c.296]

    При анализе белковых веществ правомочна постановка задачи по определению не только элементарного, но и аминокислотного состава, а также последовательности сочетания отдельных аминокислотных остатков в полипептидных цепях. Вторая и третья задачи являются более актуальными для химии пептидов нащих дней, и сама их постановка и успешное решение отражают более глубокий уровень проникновения научного познания в структуру белковых тел. Не лишне отметить, что успехи координационной химии, накопление информации о формах и константах образования комплексных соединений в растворах делают современной задачу определения уже не только ионного (элементного), но и надмолекулярного состава растворов (образование. сольватов, молекулярных комплексов и т. п.). [c.18]

    Молекулярные структуры на основе жирных кислот, их производных, витаминов, порфиринов, пептидов способны имитировать биологические процессы, протекающие в природе, они используются в биофизических, биохимических исследованиях и изучаются как потенциальные лекарственные препараты. [c.180]

    Полученные гидролизаты анализируют различными методами гель-хроматографией, ионообменной хроматографией, электрофорезом и хроматографией на бумаге и в тонком слое, электрофорезом в полиакриламидном геле, методом пептидных карт на бумаге или в тонком слое (в одном направлении пептиды подвергаются электрофорезу, в другом — хроматографии) и др. При этом пептиды, содержащие остат ки аргинина, триптофана и гистидина, могут быть открыты с помощью специфических цветных реакций (с. 129). Выбор метода диктуется величиной (молекулярной массой) и характером пептидов гидролизата. [c.139]


    Каков механизм действия медиатора на постсинаптическую мембрану В случае ацетилхолина он состоит в деполяризации мембраны и увеличении проницаемости по отношению к ионам натрия и калия. Собственно, это, по-видимому, те же изменения мембраны, которые обусловлены возникновением потенциала действия (гл. 5, разд. Б, 3) при проведении нервного импульса. Ацетилхолин связывается со специальным рецептором, в результате чего натриевые каналы в мембране каким-то образом открываются. Из электрических органов электрического угря недавно был выделен белок большого молекулярного веса, обладающий, по полученным данным, свойствами рецептора ацетилхолина [45]. Имея мол. вес 330 ООО, этот белок представляет собой, видимо, тример из субъединиц с мол. весом =110 000, в свою очередь состоящих из 2—4 пептидов с мол. весом 34 ООО—54 ООО. Каким образом функционирует этот рецептор, пока неизвестно (гл. 5, разд. В, 5). [c.332]

    В отличие от приведенной гипотезы, придающей основное значение в механизме обучения явлениям облегчения нервной передачи и привыкания, другая гипотеза рассматривает в качестве химической основы обучения молекулярный код. Действительно, из мозга крыс, приученных избегать темноты, был выделен пептид, состоящий из 15 аминокислотных остатков, связанный с указанным поведенческим навыком при введении пептида в мозг необученных крыс они также начинали избегать темноты [133]. Это только один пример из множества сообщений о существовании в мозге специфических переносчиков приобретенных навыков поведения. Все же учитывая сложность структуры мозга [c.351]

    ЖХ-МС с электрораспылением привлекает внимание, поскольку замечено, что биомолекулы (пептиды и белки) образуют многозарядные ионы. Поэтому возможно определять белки с молекулярными массами до 100 ООО или более с простым квадрупольным прибором, который пропускает ионы с отношением m/z, например, 2000. [c.627]

    Вследствие этого возникло второе направление, целью которого явился синтез полимеров и сополимеров аминокислот. Образующиеся соединения характеризуются высоким молекулярным весом и представляют собою смесь линейных пептидов, в большинстве своем нерастворимых в воде в некоторых случаях они обладают свойствами пластмасс. [c.496]

    Одно нз преимуществ масс-спектрометрнческого метода заключается в возможности аналнзнровать пептиды, не содержащие свободной а-аминогруппы, и устанавливать химическую природу блокирующего остатка. При использовании электронной ионизации метод пригоден для анализа сравнительно коротких (4 — 6 остатков) пептидов. Границы возможностей масс-спектрометрии в изучении структуры пептидов резко расширились с введением более современных методов ионизации. Применив для этой цели бомбардировку ускоренными атомами, Г. Моррис показал, что можно получать масс-спектры пептидов, молекулярная масса которых достигает 3000, причем для определения структуры достаточно I — 5 нмоль вещества, т. е. в таком случае по чувствительности масс-спектрометрический метод не уступает другим методам. [c.73]

    Ингибитор пепсина представляет собой пептид, молекулярный гес которого около 3000 и N-копцевая аминокислота — лейцин, так же как и в пепсиногене (Хер-риот). С другой стороны, одни из пептидов А имеет молекулярный вес-около 2000 и Ы-ко П1евая амнпокнс.чота также представлена лейцином (В. И, Орехович). В пеп- [c.312]

    Ингибитор пепсина представляет собой пептид, молекулярный вес которого около 3000 и К-концевая аминокислота — лейцин, так же как и н пепсиногене (Херриот). С другой стороны, один из пептидов А имеет молекулярный вес около 2000 и Ы-концевая аминокислота также представлена лейцином (В, Н. Орехович). В пепсине Ы-концевая аминокислота — изолейцин. В пепсиногене и пепсине разные Г 1-концевые и одинаковые С-концевые аминокислотные остатки (аланин). Поэтому мож)ю думать, что активация пепсиногена, т. е. превращение его в пепсин, происходит путем последовательного отщепления 1/8—1/5 молекулы пепсина в виде энзиматически неактивных пептидов стого конца полипептидной цепи, где находится свободная а-аминогруппа. [c.329]

    В ТСХ используются также иониты на основе сефадексов — сшитых декстранов. Это диэтиламиноэтил-, сульфоэтил-, карбокси-метил- и фосфоэтил-сефадекс. Они одновременно сохраняют свойства молекулярных сит. Поэтому для разделения пептидов и белков с молекулярной массой до 30 000 применяют сефадексы марок 25 , обладающие в несколько раз меньшим удельным объемом, чем сефадексы марок 50 , применяющиеся для разделения белков с молекулярной массой до 200 ООО. [c.131]

    Принято условно считать, что пептиды, имеющие относительную молекулярную массу до 10000, следует называть полипептидами, а пептиды с большей относительной молекулярной массой - белками (или протеинами). Название протеин происходит от греч. рго1е10з - первый, самый главный. Такое название оправдано, поскольку белки являются основой всего живого, входя в состав всех клеток и тканей организма. Белки выполняют самые различные функции. [c.360]

    По данной теме за период 1999-2002 гг. Проведено получение биологически активных соединений из классов порфиринов, пептидов, витаминов, полиненасыщенных жирных кислот. Изучено их взаимодействие в форме молекулярных ансамблей для выявления их биологического действия. Разработаны методы синтеза карборансодержащих порфиринов для исследования в борнейтронзахватной терапии рака, усовершенствован метод биосинтеза полиненасыщенных жирных кислот, необходимых в медицине и косметологии. Получены соединения для изучения фундаментальных биологических процессов (фотосинтез, биологическое окисление, биорегуляция). [c.12]


    Полученные результаты свидетельствуют о перспективности дальнейшего синтеза и изучения молекулярных ансамблей на основе пептидов, порфиринов, витаминов, ПНЖК для объяснения их биологического действия, для проведения биомедицинских экспериментов, поиска новых фото-каталитических систем, новых источников энергии и сенсоров, а также лекарственных веществ. [c.15]

    Ввиду этого, прежде чем перейти к описанию определения методом гель-фильтрацпи молекулярных масс деиатурироваиных белков, имеет смысл в качестве иллюстрации кратко процитировать хотя бы три практически полезных примера определения молекулярной массы нативных белков и пептидов. [c.151]

    В заключение упомянем, что довольно внушительный список калибровочных белков и пептидов со значениями молекулярных масс и Л ау ДЛЯ гель-фпльтрации на сефарозе 6В в 6 М растворе гуанидин-хлорида приведен в работе Брайса и Кричтона [Вгусе, ri hton, 1971], а также цитируется в уже упомянутой монографии [Mikes, 1979]. [c.154]

    Рассмотрению возможностей обратнофазовой гидрофобной хроматографии белков в основном посвящен сравнительно недавно опубликованный обзор [Rubinstein, 1979]. Основные его выводы совпадают с тем, что было сказано выше при рассмотрении обратнофазовой гидрофобной хроматографии пептидов. Для белков с молекулярной массой в интервале 12—30 тыс. Дальтон автор отдает предпочтение силикагелям, модифицированным октилсиланом (Са). В качестве органического компонента элюента, по его мнению, следует предпочесть градиент концентрации пропанола, вплоть до 40%-ной концентрации, если позволяет растворимость белка. Для получения узких пиков рекомендуется в качестве водного компонента использовать буфер высокой (примерно 1 М) концентрации, подавляющий ионное взаимодействие белка с силанольными группами матрицы. При pH 5—6 разрешение получается обычно хуже, чем при pH 4 (формиатно-пиридиновый буфер) или 7,5 (Na-ацетатный буфер). Существенно указание на то, что скорость элюции следует снизить до 60—90 мл/см Ч. Продолжительность фракционирования белков при этом остается относительно небольшой — 1—3 ч. Белки целесообразно разделить предварительно на группы [c.210]

    Рассмотрение принципа действия и особенностей использования аминокислотного анализатора начнем с того, что сформулируем представления об анализируемом препарате. Для наиболее интересного случая — анализа состава белка — им является смесь 20 природных аминокислот. Все компоненты этой смеси представляют одинаковый интерес, подлежат полному разделению и количественной оценке. Интервал. молекулярных масс простирается ог 75 (Gly) до 204 (Тгр), диапазон значений р1 — от 2,97 (Glu) до 10,76 (Arg). Различия в стеиени гидрофобности тоже выражены сильно от гидрофильных дикарбоновых и оксикислот до весьма гидрофобных, несущих довольно протял<енные алифатические и ароматические боковые группы. Заметим сразу, что такие различия должны облегчить задачу хроматографического разделенпя, но вряд лн позволят обойтись без ступенчатой смены элюентов. В обычных условиях хроматографии все алшнокислоты достаточно устойчивы, но следует обратить внимание с этой точки зрения и на предшествующий хроматографии этап исчерпывающего гидролиза белков и пептидов (от него будут зависеть и результаты анализа). Агрегация аминокислот маловероятна, за исключением возможности окисления цистеинов до цистинов. Не-специфическая сорбция за счет гидрофобных взаимодействий с материалом матрицы безусловно возможна, но здесь она будет использоваться в интересах фракционирования. [c.515]

    По длине пептидных цепей гормоны гипофиза значительно различаются между собой. Некоторые из них относятся к белкам среднего молекулярного веса. Например, гормон роста человека имеет мол. вес. 21 500 и характеризуется высокой специфичностью гормоны роста из других источников не могут его заменять. Гормон, стимулирующий функцию щитовидной железы (тиреотропии, ТТГ), представляет собой гликопротеид с мол. весом 28 000. С другой стороны, гормоны нейрогипофиза (задней доли гипофиза) вазопрессии и окситоцин являются простыми пептидами, построенными всего лишь из 9 аминокислотных остатков (собственно, из восьми, если считать цистин одной аминокислотой рис. 2-2). Как указывает уже само название, нейрогипофиз состоит из нервной ткани, секреторная функция которой находится под непосредственным контролем центральной нервной системы. Вазопрессии является основным фактором, регулирующим объем циркулирующей крови и артериальное давление на уровень секреции этого гормона оказывает влияние стресс. Окситоцин действует на гладкие мышцы матки при родах, а также служит триггером лактации. Выделение молока из молочных желез в определенной мере зависит от сосательных движений младенца, под влиянием которых происходит рефлекторное высвобождение окситоцина в кровоток. [c.321]

    Было высказано предположение, что превращение ряда прогормонов в активные гормоны происходит путем аминолиза, а не гидролиза пептидной цепи. Расщепление посредством замещения на NH3 приводит к появлению на С-конце пептида амидной группы, которая весьма часто обнаруживается в пептидных гормонах небольшого молекулярного веса. Вазопрессии, окситоцин, а-меланотропин, либерины и некоторые другие гормоны образуются, по-видимому, таким путем. [c.322]

    Ранее уже упоминалась роль хемотаксиса в функционировании защитной системы человеческого организма (дополнение 5-Ж). Этому несколько противоречит постулат, что каждая клетка продуцирует тканеспецифичный гормон местного действия, называемый келоном, который ингибирует митотическую активность других клеток той же ткани. Полагают, что эти гормоны играют важную роль в регуляции деления клеток и предотвращении злокачественного роста. Выделено несколько келонов, оказавшихся белками или пептидами различного молекулярного веса [161, 162]. [c.358]

    В издании рассмотрены все основные классы природных соединений, для которых приведены кпассификации, особенности молекулярной структуры, таблицы типичных представителей, схемы характерных химических реакций, значимые медико-биологические свойства, пути биосинтеза, природные источники При создании книги использована оригинальная литература по 2000 год вкпючительно Содержание книги отражено в 13 главах Введение, Простейшие бифункциональные природные соединения. Углеводы, Аминокислоты, пептиды и белки. Липиды жирные кислоты и их производные, Изопреноиды-1, Изопреноиды-И, от сесквитерпенов до политерпенов. Фенольные соединения. Алкалоиды и порфирины. Витамины и коферменты, Антибиотики, Разные группы природных соединений, Металло-знзимы, Предметный указатель [c.2]

    К. с. рассматривается как определенная характеристика энантиомерных объектов молекулы, имеющие одинаковую последовательность связей между атомами и одинаковое относит, расположение атомов в пространстве, но являющиеся энантиомерными объектами, обладают разл. конфигурациями. К. с. хиральной молекулы может сохраняться при значит, деформации этой молекулы, но переход одного энантиомера в другой всегда означает обращение К.с. Совр. рассмотрение К.с связывает ее с понятием молекулярной топологической формы (МТФ) молекулы, под к-рой понимается геом. фигура (в топологич. смысле), характеризующая пространств, расположение ядер данного объекта в сочетании с особыми точками, как, напр., центр инверсии. К.с. сохраняется при любых деформациях молекулы до тех пор, пока не исчезает хиральность и пока сохраняется МТФ. Учет К.с. необходим при определении строения и планировании синтеза мн. классов прир. соединений, таких, как углеводы, пептиды и белки, антибиотики, алкалоиды и т.д. [c.457]

    Члены этого класса соединений называют также пептидами или полипептидами, причем не существует общепринятого различия между этими терминами и названием протеин (белок). Белками обычно называют природные полипептиды с молекулярной массой порядка тысяч и более. В составе белков иногда находятся и неаминокислотные компоненты. [c.262]

    Грехэм [13] условно разделил химические вещества в зависимости от их способности проходить через мембраны на кристаллоиды, которые проходят через мембраны, и коллоиди, задерживаемые ими. В настоящее время известно, что существуют ряд веществ, для которых нельзя провести четкой границы между коллоидами и кристаллоидами. К типичным коллоидам относятся высокомолекулярные органические соединения (белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды, полимеры, полученные методами полимеризации и поликонденсации), неорганические коллоиды (золото и т. д.) и мицеллярные ассоциаты низкомолекулярных веществ (мыла, красители и др.). Типичным случаем, в котором трудно провести резкую границу между коллоидами и кристаллоидами, являются продукты конденсации аминокислот. Сами аминокислоты и низкомолекулярные пептиды являются типичными кристаллоидами, пептиды со средним молекулярным весом занимают промежуточное положение, а белки совсем не проходят через мембрану. [c.194]

    Пептиды дают все реакции, которые характерны для аминокислот, с теми, однако, коррективами, которые вносят увеличение молекулярного веса, увеличение расстояния между аминной и карбоксильной группами и главное — появление новой функциональной группы — амидной. Специфической для пептидов является биуретовая реакция с солями меди в щелочной среде пептиды дают окрашенные комплексы,, например, [c.504]

    Следующей задачей при определении строения пептидов является установление характера связи и последовательности аминокислотных остатков в молекуле пептида или белка. Эта задача, трудно выполнимая в настоящее время для белков с большим молекулярным весом, облегчается тем, что в природе встречается значительное число относительно низкомолекулярных соединений, представляющих собою пептиды. Виланд предлагает различать три группы природных пептидов олигопептиды, состоящие из 2—10 аминокис/ют, полипептиды, состоящие из 10—100 аминокислот, и макропептиды, к которым относятся собственно белки. Изучение природных пептидов представляет собой важный этап в подходе к изучению строения белка. Исследование обычно начинают с определения числа цепей, входящих в состав объекта изучения. Для этого пользуются одним из ранее приведенных методов, например диннтрофенилированием, действием азотистой кислогы или аминопептидазы для определения Н-концевой аминокислоты и восстановлением, гидразинолизом или действием карбоксипептидазы для определения С-концевого остатка (см. стр. 510 и далее). [c.514]


Библиография для Пептиды молекулярный вес: [c.406]   
Смотреть страницы где упоминается термин Пептиды молекулярный вес: [c.224]    [c.58]    [c.72]    [c.389]    [c.262]    [c.432]    [c.706]    [c.152]    [c.152]    [c.159]    [c.162]    [c.165]    [c.286]    [c.1152]    [c.248]    [c.274]   
Белки Том 1 (1956) -- [ c.163 ]




ПОИСК







© 2024 chem21.info Реклама на сайте