также АТФаза

Миозин, будучи АТФазой, относится к числу так называемых энергопреобразующих ферментов, так как при его непосредственном участии осуществляется трансформация энергии химических связей в механическую работу. Для ферментов такого типа характерна тесная связь катализа с конформационными перестройками. За счет этога возможна регуляция активности фермента путем воздействия на группы, не входящие непосредственно в активный центр, а также при воздействии на него веществ, влияющих на конформацию белка. Совершенно очевидно, что субстрат (АТФ) должен в большинстве случаев оказывать защитное действие, стабилизируя структуру в области активного центра. [c.398]

Активация миозиновой АТФазы может быть также достигнута путем внесения в среду инкубации неполярных или слабополярных органических растворителей, что свидетельствует о важной роли гидрофобных взаимодействий в осуществлении регуляции активности миозина. [c.398]

Натриевым насосом служит а+К -АТФаза. В настоящее время окончательно установлено, что за передвижением Ыа+ ответственна АТФаза, стимулируемая ионами Ма+ и К и что этот фермент векториальный, т. е. он обладает пространственно направленным действием. Наиболее убедительные данные, полученные при изучении 1 а+К -АТФаз в эритроцитах млекопитающих, можно резюмировать следующим образом. Если эритроциты поместить при контролируемых условиях в дистиллированную воду, то они набухают и их мембраны становятся легко проницаемыми. В результате клетки теряют свой гемоглобин и другие белки цитоплазмы, а также внутренние электролиты. Такие тени эритроцитов можно теперь нагружать разнообразными веществами, так как после добавления к ним изотонической среды они снова сжимаются до своих нормальных размеров и их мембраны опять становятся, как обычно, относительно непроницаемыми. Таким способом можно получить тени эритроцитов, содержащие АТФ и ноны Ка+ и К в различных [c.143]

Как же отражается такое расположение центров, присоединяющих катионы, на свойствах ферментной системы В табл. 1 представлены полученные в нашей лаборатории, а также литературные данные, характеризующие. ЙГм для ионов Ка "-, К -АТФазы НС и для сравнения ряда других объектов исследования. Из табл. 1, так же как из обширной лите- [c.100]

Образовавшаяся в результате полного гидролиза смесь моносахаридов всасывается в клетки посредством активного транспорта через клеточные мембраны при участии ионов На . Ионы Na необходимы также для активации АТФазы, благодаря чему ускоряется гидролиз АТФ и освобождается необходимая для процесса всасывания энергия. [c.398]

Са2+-зависимая АТФаза, сопряженная с мош ным Са -насосом, локализована в мембранах саркоплазматической сети и имеет некоторые сходные черты с Ма , К+- АТФазой. Са -АТФаза состоит из одной полипептидной цепи с молекулярной массой около 100 ООО и относительно высоким содержанием гидрофобных аминокислот (аминокислоты с неполярными боковыми цепями). Для работы Са2 -зависимой АТФазы также необходимо присутствие фосфолипидов. [c.157]

Удобным объектом для изучения свойств мембранных ферментов является Са-АТФаза (КФ 3.6.1.38) СР скелетных мыщц кролика, поскольку содержание этого белка в легкой фракции мембран ретикулума достигает 80—90% выделяемые препараты СР стабильны при хранении и имеют постоянный белковый и фосфолипидный состав. Цель работы — знакомство с методическими подходами к изучению взаимодействия мембранных ферментов с субстратами и регуляторами, к анализу конформационной подвижности мембранных белков, а также характера и роли белок-липидных взаимодействий в биологических мембранах. [c.358]

Предлагаемая схема постановки эксперимента позволяет исследовать также влияние на конформационное состояние мембранного фермента Са—АТФазы различных мембранотропных соединений — локальных анестетиков, фармакологических агентов, органических растворителей и т. п. [c.362]

На примере миозиновой АТФазы рассматривается случай химической модификации с помощью некоторых сульфгидрильных реагентов, доказывается участие SH-rpynn в регуляции активности миозина (SH-группы непосредственно в активный центр этого фермента не входят), а также устанавливается важная роль гидрофобных взаимодействий в осуществлении регуляторного влияния на АТФазную активность миозина. Демонстрируется также стабилизирующее действие АТФ на структуру активного центра миозина. [c.398]

Активность миозина в пробах рассчитывают в микромолях неорганического фосфата за 1 мин на 1 мг белка. Проводят сопоставление кривой титрования сульфгидрильных групп миозина ПХМБ и кривой изменения его активности при разной степени модификации. Отмечают полную потерю активности ферментом при 100%-ном блокировании SH-rpynn, а также 1,5—3-кратную активацию АТФазы при блокировании до 50% SH-rpynn. [c.399]

АДЕНОЗИНТРИФОСФАТАЗЫ (АТФ-фосфогидролазы, АТФазы), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз АТФ с отщеплением от молекулы кош1евого остатка фосфорной к-ты и образованием аденозиндифосфата (АДФ). Мол. массы, субъединичиый состав, строение активных центров и механизм действия А. из разл. источников существенно различаются. Аденозинтрифосфатазной активностью обладают мн. индивидуальные ферменты, а таюке комплексы, состоящие из неск. ферментов. В большинстве случаев А. активируются ионами и Са , в нек-рых-К и Na . К А. относят также ферменты АТФ-синтетазы, катализирующие наравне с синтезом АТФ его гидролиз. [c.33]

Биологические мембраны представляют собой динамическую структуру, компоненты которой подвержены быстрому метаболизму. Благодаря этому липвдное окружение мембранных белков обладает способностью в соответствии с изменением условий функционирования изменять свои физикохимические свойства упаковку, микровязкость, латеральную подвижность компонентов в бислое и т.д. Подавляющее больщинство мембранных белков функционирует в составе олигомерных ансамблей, например в дыхательной цепи митохондрий. Транспортные белки также организуют ассоциаты в бислое димеры (Са -АТФаза), тетрамеры (Ка /К -АТФаза) или даже более высокоорганизованные надмолекулярные комплексы. [c.316]

Актомиозин образуется при соединении миозина с F-актином. Актомиозин, как естественный, так и искусственный, т.е. полученный путем соединения in vitro высокоочищенных препаратов миозина и Р-актина, обладает АТФазной активностью, которая отличается от таковой миозина, АТФазная активность миозина значительно возрастает в присутствии стехиометрических количеств Р-актина. Фермент актомиозин активируется ионами Mg и ингибируется этилендиаминтетраацетатом (ЭДТА) и высокой концентрацией АТФ, тогда как миозиновая АТФаза ингибируется ионами Mg , активируется ЭДТА и не ингибируется высокой концентрацией АТФ. Оптимальные значения pH для обоих ферментов также различны. [c.650]

Особого рассмотрения требуют ферменты, активируемые металлами, и прежде всего АТФазы, активируемые ионами щелочных и щелочноземельных металлов. К, Ыа-активируемая АТФаза, подвергнутая также действию a+ ответственна за явления активного транспорта в биологических мембранах. Са, Mg-aктивиpyeмaя АТФаза определяет механохимические процессы в биологических сократительных системах, в частности в мышце. И в том и в другом случае расщепление АТФ, катализируемое АТФазой, служит источником необходимой энергии (дальнейшие подробности см. в [146]). Бионе-органическая химия, частью которой является химия металлсодержащих белков, становится сейчас очень актуальной областью науки. [c.416]

Электрохимическая энергия протонного градиента, возникающая при вьщелении из клетки кислот в процессе брожения, может использоваться для транспорта в нее растворимых веществ, а также для синтеза АТФ, который осуществляется при функционировании протонной АТФазы в обратном направлении, т.е. в АТФ-синтазной реакции. Выход энергии за счет вьщеления из клетки продуктов брожения может быть довольно значительным. При гомоферментативном молочнокислом брожении, по проведенным подсчетам, он может достигать 30 % от общего количества энергии, вырабатываемой клеткой. Таким образом, у некоторых эубактерий, получающих энергию в процессе брожения, АТФ может синтезироваться в реакциях субстратного фосфорилирования и дополнительно за счет использования Арн+. образующегося при выходе конечных продуктов брожения в симпорте с протонами. Следовательно, эубактерии с облигатно бродильным типом энергетики уже имеют протонные АТФазы, функционирующие в направлении гидролиза и синтеза АТФ, т.е. катализирующие обратимое взаимопревращение двух видов метаболической энергии [c.350]

Важную роль в живой природе, особенно у многоклеточных организмов, играют различные процессы преобразования энергии. В этих процессах непосредственными участниками также являются бе и<и. В сущности, один вид такого преобразования был только что рассмотрен — преобразование химической энергии, запасенной в ангидридных связях АТФ, в электрическую энергию натрий, калий-зависимой АТФазой. Гидролиз АТФ в этом случае приводит к возникновению разности электрических потенциалов между внут1зеиним содержимым клетки и окружающей средой. [c.37]

Широко распространено в природе превращение энергии гидролиза АТФ в механическую энергию, которое в наиболее совершенном виде происходит в мышцах. Здесь также основополагающим компонентом является специальный белок — миозин, который обладает способностью катализировать гид])Олиз АТФ до АДФ и неорганического фосфата, т.е. является АТФазой. В специально организованных надмолекулярных системах, содержащих помимо нитей миозина еще несколько белков, главным из которых является актин, гидролиз АТФ сопровождается сокращением мышечнык волокон. [c.37]

Регуляция активности белковых посредников транспортных систем может осуществляться путем обратимой ковалентной модификации (например, путем фосфорилирования регулируется активность фосфотрансферазной системы, а также K /Na" - АТФаза) или путем нековалентного взаимодействия с эффекторами. [c.68]

Белки мембран представляют собой ферменты. В мембранах обнаружена АТФаза, пенициллиназа, НАДН-дегидрогеназа, лак-татдегидрогеназа и ряд цитохромов а, ау, а , аз, Ь[, Ь, с. Выявлены также транслоказы, фосфатазы и другие ферменты. Липидные компоненты мембран представлены в основном фосфолипидами— Ы-фосфатидилглицерином и фосфатидилэтаноламином. Реже встречаются другие фосфолипиды — фосфатидилинозит и фосфатидилхолин. Кроме того, в мембранах содержатся липо-аминокислоты. Особенностью бактериальных липидов по сравне-нению с липидами других организмов является отсутствие стероидов. Количество насыщенных и ненасыщенных жирных кислот в липидах разных бактерий различно. Общее содержание липидов в мембранах достигает 30%. В мембранах бактерий выявлены каротиноиды, хиноны, гликолипиды, полисахариды и даже нуклеиновые кислоты. [c.25]

Адаптация к солености путем выработки различных вариантов Na+K -АТФазы. Большая скорость эволюции Na+K -АТФазы указывает на высокую степень ее потенциальной функциональной гибкости , а также на то, что этот фермент испытывает очень сильное давление отбора. В результате обширных исследований Бонтинга и других авторов в настоящее время общепризнано, что Na+K -АТФаза, вероятно, распространена во всем животном царстве. Активность ее наиболее высока в тех тканях, главная функция которых состоит в переносе электролитов, но в меньших количествах она содержится и в большинстве других тканей тела. Хотя этот фермент обычно везде, где он имеется, специфически переносит Na+ и какой-либо противоион, например К", этот процссс обслуживает в разных тканях различные физиологические функции. В нервной ткани он участвует в реполяризации мембраны после проведения имиульса. В почке он постепенно усиливается по направлению к дистальному концу петли Генле и играет роль в реабсорбции Na+ из ультрафильтрата этот процесс создает движущую силу , необходимую для работы иротивоточного механизма концентрирования мочи. В кишечнике же фермент переносит Na+ через кишечную стенку. В улитке — органе, преобразующем звуковые сигналы в нервное возбуждение, — этот фермент ответствен за поддержание больших концентрационных различий между одной камерой, содержащей эндолимфу (внеклеточная жидкость с 12 мМ Na+), и двумя окружающими камерами, которые содержат перилимфу (внеклеточная жидкость с 150 мМ Na+). (Подробнее о функциях АТФазы в различных тканях млекопитающих см. у Бонтинга, 1970.) [c.148]

Подобно тому как для выполнения различных функций в разных органах одной и той же особи, по-видимому, выработались различные в функциональном отношении Na+K -АТФазы, легко могла возникнуть также потребность в различных функциональных формах этого фермента в пределах одного органа, которые действовали бы при разных условиях внешней среды. Отличным примером могли бы быть жабры рыб, совершающих катадром-ные и анадромные миграции и успешно преодолевающих при этом барьер между соленой и пресной водой. [c.150]

Общая картина адаптивных изменений у рыб при переходе из пресной воды в соленую и обратно. Как мы видели, адаптация к пресной или соленой воде у рыб, очевидно, зависит от типа солевой АТФазы, действующей в жабрах. При адаптации к пресной воде ионный насос, ио-видимому, связан с функцией Ыа+-АТФазы , локализация которой, вероятно, ириспособлена для переноса N8+ снаружи внутрь. В отличие от большинства солевых АТФаз этот фермент как будто бы вовсе не нуждается в К+ вместо этого насос такого тина связывает перенос Ыа" внутрь с выведением Н+ наружу. Ионы Н+ образуются под действием карбоангидразы, которая также превращает СОг в НСОз". Выделение НСОГ сопряжено с поглощением С . [c.156]

Накопление АМФ, АДФ приводит к стимуляции гликолиза, ЦТК и окислительного фосфорилирования, что обеспечивает восстановление резервов АТФ и креатинфосфата. В скелетных мышцах кроме аде-ниловых нуклеотидов (АТФ, АДФ, АМФ), креатинфосфата, креатина содержатся и другие небелковые азотистые вещества — карнозин ((3-аланил-гистидин) и ансерин (N-мeтилкapнoзин). Это имидазолсо-держащие дипептиды. Синтезируются из конечного продукта распада пиримвдиновых нуклеотидов — (3-аланина. Эти соединения активируют На , К -АТФазу, а также увеличивают амплитуду мышечного сокращения, предварительно сниженную утомлением. Скелетные мышцы содержат медленные (красные) и быстрые (белые) волокна (волокна I и II типа). Для волокон I типа характерны окислительные процессы, они содержат миоглобин и митохондрии. Волокна II типа получают энергию из анаэробного гликолиза. При определенной тренировке можно изменить состав мышц. У спринтеров работают волокна II типа (гликолитические). В первые 5 с тратится креатинфосфат как источник энергии. Затем используется глюкоза, полученная из гликогена и дающая энергию в гликолизе. Гликоген мышц быстро истощается. У марафонцев работают волокна I типа (окислительные). Основной источник энергии — АТФ, образующаяся при тканевом превращении глюкозы и жирных кислот крови. Гликоген мышц истощается медленно. [c.461]

Обычно молочная кислота в больших количествах образуется в организме при выполнении физических нагрузок субмаксимальной мошности. Накопление лактата в мышечных клетках существенно влияет на их функционирование. В условиях повышенной кислотности, вызванной нарастанием концентрации лактата, снижается сократительная способность белков, участвующих в мышечной деятельности, уменьшается каталитическая активность белков-ферментов, в том числе АТФазная активность миозина и активность кальциевой АТФазы (кальциевый насос), изменяются свойства мембранных белков, что приводит к повышению проницаемости биологических мембран. Кроме того, накопление лактата в мышечных клетках ведет к набуханрпо этих клеток вследствие поступления в них воды, что в итоге уменьшает сократительные возможности мышц. Можно также предположить, что избыток лактата внутри миоцитов связывает часть ионов кальция и тем самым ухудшает [c.168]

Дальнейший успех исследования зависит, очевидно, от расшифровки молекулярного механизма функционирования самой Na -, К "-АТФазы в натриевом насосе , а также его сопрян енности с другими энзиматическими и гормональными системами, например системами ацетилхолина и циклического АМФ. [c.115]

Присутствие примесей в растворе ПАВ изменяет концентрационную область перехода их из истиннорастворенного в коллоидное состояние. Было определено значение ККМ для чистых водных растворов ПАВ и в системе, содержащей микросомы. Полученные экспериментальные данные представлены в табл. 2. Для удобства сравнения в ней приведены также концентрации ПАВ, активирующие Mg +-, Na -, К " -АТФазу. Оказалось, что для каждого ПАВ величина ККМ превышает его активирующую концентрацию. Разница между этими величинами значительна для всех изученных ПАВ, за исключением дигитонина (препарат № 1), для которого эта разница наименьшая. Возможно, что величина ККМ в данном случае занижена вследствие содержания в этом препарате электролитов. Известно, что добавки электролитов к водным растворам чистых ПАВ приводят к значительному (но до определенного значения) понижению их ККМ (Демченко, 1961, 1962). Дальнейшее увеличение добавок электролитов практически не влияет на ККМ, однако понижает растворимость ПАВ. Растворимость препарата дигитонина № 1 была действительно понижена. Поэтому мы исследовали другой препарат дигитонина (препарат № 2). Значение ККМ для этого препарата значительно выше, а именно в водном растворе 4.2 г/л, а в суспензии микросом 3.4 г/л, что свидетельствует о большей его чистоте. На этом препарате в отличие от первого наблюдали явление снижения величины ККМ под влиянием добавок (суспензия микросом). Этот факт согласуется с утверждением о том, что при добавке других менее эффективных веществ к препарату ПАВ, загрязненному электролитами, изменение ККМ зарегистрировать не удается. [c.124]

Электроактивация белков. В качестве примера электроактивации мембранных ферментов можно назвать активацию Ма, К-АТФазы в эритроцитах человека при действии переменного поля с амплитудой 20 В/см и частотой 1 кГц. Существенно, что электрические поля такой слабой напряженности не оказывают повреждающего действия на функции клеток и их морфологию. Слабые поля низкой частоты (60 В/см, 10 Гц) оказывают также стимулирующее влияние на синтез АТФ митохондриальной АТФазой. Предполагают, что электроактивация обусловлена влиянием поля на конформацию белков. Теоретический анализ модели облегченного мембранного транспорта с участием переносчика (модель с четырьмя состояниями транспортной системы) указывает на взаимодействие транспортной системы с переменным полем. В результате такого взаимодействия энергия поля может использоваться транспортной системой и преобразовываться в энергию химической связи АТФ. [c.46]

Помимо гидролиза АТФ в Na , К+-АТФазе происходит также гидролиз связи между карбоксильной группой аспартат-369 и Ру-фосфатным остатком (аспзб9-С0-0-Н2Р0з). [c.152]

Работу Са2 -АТФазы изучают на фрагментах саркоплазматическото ретикулума, выделяемых из мышечной ткани, а также на мембранных пузырьках, которые образуются в определенных условиях в смеси очиш енного препарата Са -АТФазы с фосфолипидами (реконструированная система — протеолипосомы см. 2 гл. XV). [c.157]

I-IV — электрон-транснортные комплексы, Fo,F —сопрягающий комплекс (П+-АТФаза) Электроны между комплексами переносятся с помощью мобильных переносчиков — убихинона (не показан) и цитохрома (цит) с. Двигаясь диффузно через липидный слой мембраны, убихинон связывает между собой комплексы I и III, а также комплексы II и III. Цитохром с также выполняет аналогичную челночную функцию на участке между комплексами III и IV, диффундируя вдоль поверхности мембраны. Пе исключена возможность непосредственного переноса электронов от одного комплекса к другому [c.210]

Детальное рассмотрение строения фотосинтетической цепи электронного транспорта будет проведено в гл. XXVII. Здесь лишь необходимо отметить, что фотосинтетические ЭТЦ, подобно митохондриальной, построены по блочному принципу (см. рис. XXIV.2). Для всех этих цепей характерна асимметричная организация переносчиков электронов в мембране, согласованная с ориентацией АТФазы. Сходство простирается также и на АТФазы, которые, имеют практически идентичный субъединичный состав. Сравнительный анализ электрон-транспортных комплексов, участвуюш их в преобразовании энергии, приводит к выводу что они составляют структурно-функциональную основу электрон-транспортных [c.210]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология