Аминокислоты гемоглобина

Теоретический интерес, с точки зрения генезиса нефти, представляет обнаружение производ — нь[х аминокислот (содержат кар — боксильные и аминогруппы, являются исходным материалом в растениях при биосинтезе гормонов, витаминов, пигментов и др.) и порфиринов, входящих в состав гемоглобинов, хлорофиллов, витаминов и др., участвующих в биологических процессах. [c.73]

Как же все это может осуществить простая строчка из аминокислот Чем определяется такая специализация белка Почему ферменты всегда работают как ферменты, а не как гемоглобин или белок кожи, например [c.452]

Рис. 21-17. а-Спираль, тип свертывания белковой цепи, обнаруживаемый как в фибриллярных, так и в глобулярных белках. -Спираль была предсказана Л. Полингом и Р. Кори на основе экспериментов по модельному построению белков с учетом длин связей и валентных углов, полученных в результате рентгеноструктурных исследований отдельных аминокислот и полимеров из двух-трех аминокислот. Впоследствии эта структура была обнаружена в белках волос и шерсти, в кератине кожи и в таких глобулярных белках, как миоглобин и гемоглобин. [c.316]

В белке волос и шерсти, а также других кератинах а-спирали многократно скручены друг с другом в многожильные тяжи, которые образуют видимые глазом нити. Цепи белков шелка вытянуты во всю длину (а не свернуты в спираль) и соединены с параллельными цепями водородными связями в листы, показанные на рис. 21-2,а. В глобулярных белках цепи не являются полностью вытянутыми или полностью свернутыми в а-спираль чтобы молекула имела компактную структуру, она должна быть надлежащим образом деформирована. В молекуле миоглобина (см. рис. 20-25) 153 аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали (обозначенные на рисунке буквами А-Н), которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула. Витки Е и Р образуют карман, в котором помещается группа гема, и молекула кислорода может связываться с атомом железа этого гема. Подобным же образом построена молекула гемоглобина, которая состоит из четырех миоглобиновых единиц (см. рис. 20-26). Небольшой белок цитохром с (см. рис. 20-23) имеет меньше места для витков а-спирали. 103 аминокислоты этого белка свернуты вокруг его группы гема подобно кокону, оставляя к ней доступ только в одном месте. У более крупных ферментов, например трипсина (223 аминокислоты) и карбоксипептидазы (307 аминокислот) в центре молекулы имеются области, где белковая цепь делает ряд зигзагов, образуя несколько параллельных нитей, скрепленных водородными связями подобно тому, как это имеет место в молекуле шелка. [c.317]

Очевидны биологические предшественники только для нефтяных порфиринов, обсуждаемых в следующей главе книги, и аминокислот источником порфиринов могут быть разнообразные био-хромы (растительные и бактериохлорофиллы, гемоглобины, цито-хромы и др.) [455, 677, 683, а аминокислот — белковые вещества [762]. [c.138]

Расположение, или последовательность, аминокислот вдоль белковой цепи определяет первичную структуру белка. Первичная структура ответственна за неповторимую индивидуальность белка. Замена хотя бы одной аминокислоты может привести к изменению биохимических свойств белка. Например, серповидноклеточная анемия представляет собой генетическое (наследственное) заболевание, вызываемое единственной ошибкой в построении белковой цепи гемоглобина. Эта белковая цепь содержит 146 аминокислот. Первые семь аминокислот в нормальной цепи-валин, гистидин, лейцин, треонин, пролин, глутаминовая кислота и снова глутаминовая кислота. У человека, страдающего серповидноклеточной анемией, шестая аминокислота в этой цепи-валин, а не глутаминовая кислота. Замещение всего одной аминокислоты с кислотной функциональной группой в боковой цепи на аминокислоту с углеводородной боковой цепью настолько изменяет растворимость гемоглобина, что в конечном итоге приводит к нарушению нормального кровообращения (см. также разд. 12.8, ч. 1). [c.448]

Изучение строения белков позволило в ряде случаев вскрыть химическую первопричину некоторых болезней. Так, при тяжелом наследственном заболевании — серповидной анемии — больным оказывается белок крови — гемоглобин в нем содержится одна неправильная аминокислота. Наблюдения такого рода имеют огромное значение не только для биологии как науки, но [c.336]

Все известные ферменты представляют собой длинные цепи из а-амино-кислот (относительная молекулярная масса порядка 0,5 млн), свернутые в компактную форму, в которых имеется несколько реакционноспособных участков. Изучение природы ферментов показало, что, помимо белка, многие из них содержат и другие соединения. Так, например, в составе окислительных ферментов были обнаружены органические соединения железа. Эти соединения у различных окислительных ферментов оказались одинаковыми по составу. Кроме того, было выяснено, что такие же соединения железа входят и в гемоглобин крови, переносящий кислород в организме человека и животных. Комплексное соединение железа (гем) можно отделить от белка. Однако после этого ни белок, ни гем не проявляют ферментативных свойств. Отсюда следует, что высокая активность и специфичность свойственны только сложной системе, состоящей из белка и гема. В состав различных ферментов входят и комплексные соединения других металлов. В некоторых ферментах обнаружены медь, цинк, марганец, хром и другие элементы. Для некоторых ферментов уже известна первичная структура, т. е. последовательность аминокислот в длинной цепи. Вторичная структура — общий характер спирали, образуемый цепью, приближенно установлена для нескольких ферментов. О третичной структуре, т. е. природе реакционноспособных поверхностных участков молекулы, известно очень мало. [c.149]

Биологические функции никеля еще мало исследованы. Есть основания считать его микроэлементом. В организмах никель активирует многие ферменты, усиливает синтез серосодержащих аминокислот. При одновременном присутствии железа и никеля улучшается образование гемоглобина в крови животных. [c.431]

Для живых организмов кобальт также имеет большое значение, поскольку с его участием связаны процессы образования белков, аминокислот, витаминов, ассимиляция азота растениями, активность ферментов и другие биохимические процессы. Особенно важна роль кобальта как главной составляющей витамина В12, без которого невозможны процессы кроветворения (образование эритроцитов и синтез гемоглобина). [c.499]

Никель, как и кобальт, относится к числу так называемых микроэлементов, хотя его биологические функции изучены в меньшей степени. Входит в состав многих растительных и животных организмов, стимулируя синтез аминокислот в клетке, ускоряя регенерацию белков плазмы крови, нормализуя содержание гемоглобина в больных организмах, а также выполняя ряд других важных ф ункций. [c.499]

Этот пример особенно интересен, так как ПБГ — предшественник гемоглобина. Кроме того, б-аминолевулиновая кислота относится к тем биологически важным аминокислотам, которые не являются а-аминокислотами. [c.414]

Многие изменения в структуре гемоглобина человека обусловлены мутациями. Установлено, что в крови одного человека из 600 содержится мутантный гемоглобин, в котором обычно одна из аминокислот без всяких последствий заменена на другую (рис. 4-20). Однако замены [c.316]

Глобин принадлежит к группе гистонов, так как он растворяется в разбавленных кислотах (изоэлектрическая точка 7,5). Примерно одну пятую часть молекулы белка составляют основные аминокислоты, среди которых преобладает лизин. В большинстае гистонов преобладает аргинин. Аминокислотный состав гемоглобина лошади приведен в табл. 42 (стр. 657). Содержание серы (щистива) в глобинах колеблется IB гемоглобине лошади— 0,39%. в гемоглобине кошки — 0,62%, в гемоглобине курицы — 0,86%. Гемоглобин здорового взрослого человека так же, как и гемоглобин лошади, не содержит изолейцина фетальный гемоглобин (HbF) содержит примерно восемь остатков этой аминокислоты. Гемоглобин S, который находится в крови больных серповидной анемией (болезнь, характеризующаяся массовым распадом эритроцитов), является продуктом врожденного нарушения нормального метаболизма. Гемоглобин S значительно менее растворим, чем гемоглобин А, его изоэлектрическая точка лежит заметно выше (на [c.671]

Отбор на уровне белка обычно значительно более затруднителен, чем на уровне ДНК- Это следует из сравнения частот замен аминокислот гемоглобина и гистона IV с частотами невыявленных мутаций в соответствующих тРНК (табл. 9.1). Для различных белков частота замен сильно варьируется. Если сравнивать крайние случаи, гистоны IV и гипервариабельные сегменты белков, то частоты замен для них отличаются на три порядка (табл. 9.1). Такие различия свидетельствуют о том, что сохранение структуры данного белка важно для его функции в организме. Гистон IV закодирован в центральной части ДНК, и любое изменение его аминокислот может привести к [c.200]

Рис. 4.50. З -конец гена -глобина. Нормальная цепь -глобина содержит 146 аминокислот. Гемоглобин M Kees Ro k состоит из 144 аминокислот, так как в результате мутации 145-й тирозиновый кодон UAU превращается в стоп-кодон UAA. В случае гемоглобина Так дуплицированы два последних нуклеотида 146-го кодона (АС), а в случае гемоглобина ranston-два последних нуклеотида 144-го кодона (AG). Соответствующие нуклеотиды подчеркнуты одной и двумя линиями. Возникающие в обоих случаях

После облучения кроликов в дозе 8,5 Гр, по данным Б. Ф. Сухомлинова, состав аминокислот гемоглобина изменился, уменьшилось количество цистеина (УГУ, УГЦ) и фенилаланина (УУУ, УУЦ) при увеличении аспарагиновой кислоты (ААУ, ААЦ) и гистидина (ЦАУ, ЦАЦ) — при отсутствии заметных изменений в содержании других аминокислот. В этом случае каждая пара кодонов у всех четырех аминокислот имеет одинаковые третьи нуклеотиды и, следовательно, у них имеется также определеппая близость кодовой специфичности. Замена этих аминокислот могла произойти по принципу ложного кодирования. [c.95]

Метаболизм аминокислот, жирных кислот. Синтез гемоглобина, участвует в поддержании уровня глюкозы в крови Образование красных кровяных клеток, работа нервной ситемы [c.271]

Все белки являются полимерами аминокислот. Общая формула такого полимера показана в нижней части рис. 21-1, а модель отдельной аминокислоты-на рис. 21-12. Ферменты представляют собой один из классов белков, причем, видимо, наиболее важный. Ферменты имеют компактные молекулы с молекулярной массой от 10000 до нескольких миллионов и диаметром от 20 А и выше. Они выполняют роль катализаторов, регули-руюидах биохимические реакции. Другие компактные молекулы белков, например миоглобин и гемоглобин, выполняют роль переносчиков и накопителей молекулярного кислорода (см. рис. 20-25, 20-26). Цитохромы-это белки, способные к окислительно-восстановительным реакциям и играющие роль промежуточных звеньев при извлечении энергии из пищевых продуктов (см. рис. 20-23). Молекулы гамма-глобулинов с молекулярной массой порядка 160000 представляют собой так называемые антитела, защитное действие которых заключается в том, что они присоединяются к вирусам, бактериям и другим чужеродным телам в живом организме и осаждают их из жидких сред. Все перечисленные белки относятся к глобулярным белкам. [c.313]

Разделение гемоглобина и глицина на колонке с сефадексом <3-25 происходит вследствие различия их молекулярных масс.. Гемоглобин представляет из себя белок, окрашенный в красно-коричневый цвет, с молекулярной массой около 63 500, а глицин— аминокислоту МНгСНгСООН с молекулярной массой 75. Вначале во внешнем объеме вымывается из колонки гемоглобин, а затем глицин. [c.243]

Иапример, фетичная структура молекулы гемоглобина (миоглобина), включающая гем с атомом железа, представляет собой ша[ ообразный клубок (глобулу). Часть пептидной цепи, которая не образует спирали, содержит аминокислоты с отрицательным зарядом. [c.271]

Большое значение имеет комплексообразование железа с биолигандами [2, с. 165—184]. Особенно важен гемоглобин — железосодержащая белковая молекула, выполняющая в крови животных и человека функции переносчика кислорода. Гемоглобин содержит белок глобин и четыре гема , представляющих собой порфириновый комплекс железа (II), где атом железа образует связь с четырьмя атомами азота порфиринового кольца и одну связь с атомом азота гистидина— аминокислоты, входящей в состав б1елка глобина. Шестое место в координационной сфере железа (II) может быть занято молекулярным кислородом О2, а также лигандами типа СО, СЫ и др. Если гемоглобин вступил во взаимодействие, например, с СО, он теряет способность обратимо присоединять О2. В таком случае организм погибает от гипоксии. Этим объясняется высокая токсичность СО, СК - и подобных им лигандов. [c.134]

Изучение строения белков-гормонов и других белков, выполняющих важные физиологические функции, позволило в ряде случаев вскрыть химическую первопричину некоторых болезней. Так, при тяжелом наследственном заболевании, так называемой серповидной анемии, больным оказывается белок крови гемоглобин. Его заболевание заключается в том, что в сложной структуре этого белка всего одна аминокислота заменена другой. Подобных молекулярных болез.чен (термин, предложенный известным американским ученым Полингом) в настоящее время известно несколько. [c.344]

Предположение о том, что 70% цепи находится в спиральной конформации, подтверждается результатами, полученными методом дейтерообмена. Скоулоди (1959) 01бнаружила при раосмотрбн и двухмерной проекции Фурье единичной ячейки миоглобина тюленя, что, несмотря на совершенно различный аминокислотный состав, миоглобины тюленя и кашалота им еюг чрезвычайную сходную третичную структуру. Перутц (1960) на основании трехмерного анализа гемоглобина пришел к заключению, что каждая из четырех субъединиц этой молекулы структурно сходна с миоглобином. При анализе миоглобина с разрешением в 2 А (этого еще недостаточно для атомного разрешения) группа Кендрью (1961) получила возможность сделать некоторые выводы о последовательности части аминокислот в миоглобине. [c.711]

Взаимосвязь между генами и молекулами белка можно проследить на примере разных форм гемоглобина, обнаруженных в эритроцитах человека. В 1949 г. было установлено, что у некоторых людей, страдающих серповидноклеточной анемией, эритроцит содержит форму гемоглобина (гемоглобин S), которая отличается от гемоглобина эритроцитов большинства людей (гемоглобин А). Различие этих форм невелико две а-цепи молекулы гемоглобина S идентичны а-цепям молекулы гемоглобина А, а -цепи различаются одним аминокислотным остатком. -Цепь гемоглобина А имеет в шестом положении, считая от ЫНа-конца полипептидной цепи, остаток глутаминовой кислоты, в то время как -цепь гемоглобина S имеет в этом положении остаток валина все другие остатки аминокислот те же, что и в гемоглобине А. [c.453]

Установлено, что три нуклеотида выбирают аминокислоту для включения в полипептидную цепь можно сказать, что ген представляет собой последовательность трехбуквенных слов (названных кодонами), составленных при помощи четырехбуквенного алфавита — А, Т, G, С для ДНК и аналогично А, U, G, С для РНК. Таким образом, 146 кодонов, 438 букв (плюс несколько кодонов, служащих сигналами начала и прекращения синтеза) должны составлять ген, кодирующий синтез -цепи гемоглобина, содержащей 146 аминокислотных остатков. Каждая молекула РНК производит сотни -цепей в зрелом эритроците имеется около 100 000 000 молекул гемоглобина. [c.461]

Результаты многочисленных исследований свидетельствуют о том что генетический код, установленный для Е. соИ, является универсальным. Так, например, в лабораториях Уитмана и Френкель-Конрата препарат РНК, экстрагированный из вируса табачной мозаики, обработали азотистой кислотой известно, что при этом происходит дезаминирование многих остатков цитозина с образованием урациловых остатков, в результате чего кодоны U U (серин) превращаются в UUU (фенилаланин). Аналогичным путем из кодона ССС (пролин) может образоваться СиС (лейцин). Оказалось, что при заражении растений табака препаратом РНК, обработанной азотистой кислотой, аминокислотная последовательность вирусного белка оболочки, выделенного из мутантных штаммов, действительно меняется [22]. Причем многие из происшедших изменений можно было точно предсказать исходя из данных, приведенных в табл. 15-3. Сходным образом, замены аминокислот в дефектных молекулах гемоглобина (рис. 4-17) в большинстве случаев могут быть обусловлены изменением только одного основания. Так, гемоглобин S может образовываться в результате одного из следующих изменений в седьмом кодоне GAA(Glu) GUA(Val) или GAG(Glu)- ->GUG(Val). Еще один аргумент в пользу универсальности генетического кода состоит в способности рибосом и молекул тРНК из Е.соН осуществлять трансляцию цепи мРНК, кодирующей синтез гемоглобина, и синтезировать при этом полноценный гемоглобин [23]. [c.195]

Различают нарушения О.в., вызываемые прямым влиянием на него неблагоприятных факторов (недостаток юш несбалансированность орг. и минер, субстратов О.в., избыточности или недостатка внеш. физ. воздействий-т-ры, света, звука и др.), и нарушения, вызываемые изменениями в наследств, аппарате организма. В соответствии с этим заболевания О.в. у людей подразделяют на болезни недостаточности и врожденные болезни. Напр., к болезням недостаточности относятся алиментарная дистрофия при голодании или недостатке в пище незаменимых аминокислот, авитаминозы (цинга-при недостатке аскорбиновой к-ты, рахит-при недостатке витамина В). К болезням недостаточности более чувствительны организмы в стадш роста и развития. Примеры врожденных болезней-алкаптонурия, связанная с недостаточной активностью ферментов, расщепляющих гомогентезиновую к-ту, и серповидноклеточная анемия (см. Гемоглобин). [c.318]

Ф.-кодируемая, незаменимая аминокислота, встречается во всех организмах в составе молекул белков, напр, в оваль-бумине, зеине, фибрине, инсулине, гемоглобине входит в состав пептидов-подсластителей (см. Аспартам), соматоста-тина и энкефалина. Остаток D-Ф. входит в грамицидин S и нек-рые др. пептиды. [c.65]

Витамин В 2 регулирует углеводный и липидный обмен, участвует в метаболизме незаменимых аминокислот, пуриновых и пиримидиновых оснований, стимулирует образование предшественников гемоглобина в костном мозге применяется в медицине для лечения злокачественной анемии, лучевой болезни, заболеваний печени, полиневрита и т. п. Добавление витамина к кормам способствует более полноцершому усвоению растительных белков и повышает продуктивность сельскохозяйственных животных на 10 —15 %. [c.54]

Разрушение солевых мостиков на концах молекулы гемоглобина при оксигенации приводит к другому интересному эффекту. Значения рК N-кoнцeвыx валинов а-субъединиц и гистидинов НС-3 3 субъединиц в дезокси-форме гемоглобина аномально высоки, поскольку остатки этих аминокислот участвуют в образовании солевых мостиков. В окси-форме эти группы не принимают участия в образовании мостиков и их рКа ниже. Если гемоглобин находится в среде с постоянным значением pH, равным 7, то при оксигенации происходит высвобождение протонов. Это явление, получившее название эффект Бора, имеет важное значение, поскольку подкисление раствора гемоглобина способствует стабилизации дезокси-формы. В капиллярах, где парциальное давление кислорода невелико и может накапливаться двуокись углерода и молочная кислота, понижение pH приводит к тому, что оксигемоглобин отдает свой кислород более эффективно. [c.312]

При низком парциальном давлении О2 гемоглобин S в эритроцитах кристаллизуется. Кристаллизация приводит к нарушению структуры эритроцитов, они приобретают серповидную форму ц легко разрушаются, что приводит к анемии. Появление остатка гидрофобной аминокислоты, валина, в 6-м положении, находящемся недалеко от конца молекулы, способствует образованию нового связывающего центра. В результате тетрамеры гемоглобина ассоциируют, образуя длинные микротрубчатые структуры , которые кристаллизуются внутри эритроцитов. [c.315]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология