Белки, биологические функции третичная

При расшифровке третичной структуры белков решающую роль сыграл рентгенографический метод, который в 1957 г. позволил английскому исследователю Кендрью впервые определить третичную структуру миоглобина. В дальнейшем рентгеноструктурный анализ позволил установить пространственное строение многих других белков и связать его с их биологической функцией. Так, молекула лизоцима — фермента, расщепляющего полисахариды — имеет трехмерную структуру, показанную на рис. 67. Стрелкой показана впадина, представляющая собой активный центр фермента сюда подходит молекула полисахарида, подвергающегося расщеплению. [c.642]

На V, последней, стадии синтеза белка происходят формирование третичной структуры и процессинг молекулы полипептида. Синтезированная на рибосоме в строгом соответствии с генетической программой линейная одномерная полипептидная молекула уже содержит определенную информацию. Такая молекула называется конформационной, т.е. она претерпевает не хаотичные структурные изменения, а подвергается превращению (процессингу) в строго определенное трехмерное тело, которое само наделено информацией, но уже функциональной. Указанное положение справедливо для молекул белков, выполняющих в основном структурные функции, но не для биологически неактивных молекул предшественников белков, функциональная активность которых проявляется позже в [c.531]

Познание биологической функции и, в частности, молекулярного механизма физиологического действия белка невозможно без детального знания его строения. Установление первичной структуры белка служит основой для определения вторичной и третичной структур, выяснения расположения функциональных групп в его активном центре и открывает путь к познанию механизма его функционирования. Исследование первичной структуры мутантных белков позволяет на молекулярном уровне выяснить характер наследственных болезней. Данные по первичной структуре используются как один из показателей при установлении и проверке таксономических взаимоотношений между различными видами живых организмов и построении схемы биологической эволюции. [c.33]

Хотя нативная третичная структура каждого глобулярного белка отвечает минимуму свободной энергии и потому является самой устойчивой конформацией, какую только может принять данная полипептидная цепь, третичную структуру глобулярных белков не следует считать абсолютно жесткой и неподвижной. Многие глобулярные белки в норме претерпевают конформационные изменения при выполнении ими биологических функций. Например, молекула гемоглобина, о котором мы будем говорить дальще, изменяет свою конформацию при связывании кислорода и возвращается к исходной конформа- [c.198]

Целый ряд факторов (действие сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, нагревание, механическое воздействие) приводит к нарушению конфигурации белковой молекулы — ее вторичной и третичной структуры. При этом изменяется пространственная форма, и белок утрачивает свойственные ему биологические функции. Примером денатурации белка служит варка яиц, створаживание молока (белка казеина), приготовление пищи и т. д. Сильное нагревание приводит не только к денатурации, но я к разрушению белка с выделением летучих продуктов, обладающих запахом жженых перьев. По такому запаху распознают наличие шерстяной нити в ткани. [c.313]

Благодаря новейшим данным о стереохимических изменениях, происходящих при ферментативном катализе и регуляции активности ферментов, мы можем ответить на эти вопросы с достаточной определенностью. В том, что структура белков существенно зависит от слабых связей, действительно есть больщой смысл . Взаимодействие ферментов с субстратами и с модуляторами ферментов в большинстве случаев, если не всегда,, сопровождается изменениями в третичной и четвертичной структуре фермента. С точки зрения стереохимии эти изменения могут быть большими или незначительными для биологической, функции они абсолютно необходимы. Скорость, с которой фермент катализирует определенную химическую реакцию, вероятно, зависит от того, насколько быстро его конформация может подвергнуться обратимому изменению в результате фер-мент-субстратных взаимодействий. Надлежащая реакция фермента на присоединение регулирующего метаболита тоже зависит от способности фермента изменять свою структуру высшего порядка. В одних случаях эти изменения затрагивают третичную конформацию фермента, в других (например, в случае гликогенфосфорилазы) регуляторный эффект связан с изменением четвертичной структуры. [c.215]

Свойства индивидуальных гемоглобинов неразрывно связаны с их четвертичной, равно как и вторичной и третичной, структурами. Наиболее распространенные гемоглобины имеют следующую тетра-мерную структуру НЬА (нормальный гемоглобин взрослого человека)—а Р НЬР (фетальный гемоглобин)—агУг НЬ8 (гемоглобин при серповидноклеточной анемии)—НЬАг (минорный гемоглобин взрослого человека)—а б . Четвертичная структура наделяет гемоглобин дополнительными важными особенностями (отсутствующими у миоглобина), которые способствуют выполнению гемоглобином его уникальной биологической функции и обеспечивают возможность строгой регуляции его свойств. Гемоглобин обладает аллостерическими свойствами (от треч. аллос—другой, стерос— место, пространство), и на его примере можно лучше понять свойства других аллостерических белков. [c.56]

При расшифровке третичной структуры белков решающую роль сыграл рентгенографический метод, с помощью которого в 1957 г. английский исследователь Д. Кендрью впервые определил третичную структуру миоглобина. В дальнейшем применение этого метода позволило установить пространственное строение многих других белков и связать его с их биологической функцией. [c.412]

Теория а-спирали стимулирования расщирение исследований третичной структуры белков. Совершенствование методов рентгеноструктурного анализа позволило расшифровать полную структуру некоторых белков и подтвердило существование а-спирали даже в глобулярных белках. Но это доказательство было получено лишь через семь лет после теоретической разработки а-спирали. Исследования полной структуры глобулярных белков наряду с изучением нуклеиновых кислот составляют основную задачу современной молекулярной биологии. Таким образом, структурно-химические исследования вышли за рамки чисто теоретических работ и стали одним из методов познания биологических функций активных белков. [c.154]

Третичная структура белка — это пространственная укладка спирализованных и линейных участков полипептидной цепи в компактную структуру в виде глобулы (шарообразная или яйцевидная) или фибриллы (нитеобразная). Третичная структура обеспечивает биологическую активность каждого белка. Нарушение этой структуры приводит к частичной или полной потере его биологической функции. [c.238]

Итак, современные представления связывают образование вторичной и третичной структуры глобулярных белков с той информацией, которую несет первичная структура белковых цепей в момент биосинтеза белка в клетке Доказательством суш,ествования предпочтительных трехмерных структур является также то, что синтетические полипептиды и белки проявляют биологическую активность (например, АКТГ, инсулин, рибонуклеаза). Но, принимая это положение за основу, нельзя забывать, что в физиологических условиях в процессе выполнения биологических функций могут происходить динамичные обратимые сдвиги в конформации глобулярных белков. Эти сдвиги могут явиться, например, результатом так называемых аллостерических взаимодействий в молекулах ферментов (см. главу Ферменты ). Такая способность к обратимой изменчивости тесно связана с регуляцией активности ферментов, с регуляцией процессов жизнедеятельности на клеточном уровне. [c.157]

Свою биологическую функцию белки выполняют, только если сохраняются вторичная и третичная структуры. Разрушение третичной и вторичной структур называется денатурацией белка. При денатурации сохраняется только первичная структура белка, т. е. пептидная цепь. Денатурация белков мох<ет произойти под действием химических веществ (кислот, щелочей, спиртов, ацетона), при нагревании, повышепии давления, радио-акгнвном облучении. [c.449]

Клеточные структуры, образованные простыми неорганическими и органическими соединениями, обладают определенной пространственной конфигурацией, которую нельзя отразить простейшими химическими формулами. Так, например, молекулы белков имеют четыре уровня пространственной организации — первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры три последние характеризуются определенными формами, которые, в свою очередь, обусловливают уникальные биологические функции белков. [c.32]

Третичная структура глобулярных белков. По форме пространственной укладки молекулы нативные белки, т. е. белки, выполняющие запрограммированные природой биологические функции, делят на фибриллярные и глобулярные. [c.66]

Благодаря наличию третичной структуры белковая молекула обладает кооперативными свойствами, т. е. отвечает на внешнее воздействие как единое целое взаимодействия с окружающей средой, вызывающие изменения в одной части молекулы, приводят к конформационным изменениям во всех других ее частях, что имеет важнейшее биологическое значение. Так, регуляция активности ферментов — важного класса белков, выполняющих функции биологических катализаторов, осуществляется именно благодаря кооперативным свойствам. [c.69]

Первичная структура имеет особый биологический смысл, поскольку она определяет все другие уровни организации. Если задана первичная структура, то другие уровни структурной организации могут образоваться самопроизвольно. Можно сказать, что, например, первичная структура гемоглобина содержит информацию о его вторичной, третичной и четвертичной структурах, а следовательно, и о биологических функциях гемоглобина. Структура белков — наследуемое свойство. Как мы увидим позднее, в наследственном аппарате содержится информация именно о первичной структуре. [c.43]

С другой стороны, известны молекулы белков, которые резко отличаются друг от друга первичной, вторичной и третичной структурами, но несмотря на это, обладают сходной биологической активностью. Классическим примером могут служить химотрипсин и бактериальная протеиназа субтилизин. Несмотря на существенные различия в структурах, основные аминокислоты активных центров этих ферментов идентичны и осуществляют свои каталитические функции по сходному механизму. По-видимому, такие белки являются результатом пересечения путей эволюции. [c.282]

Из 102 элементов периодической системы в живых организмах обнаружено не менее 60. Многие из них относятся к металлам и встречаются в живых клетках в виде разнообразных комплексных соединений. Уже давно стало ясно, что металлы, даже встречающиеся в живых тканях в крайне низких концентрациях (так называемые микроэлементы), и их комплексы — это не случайные примеси, а биологически важные компоненты клетки. Множество патологических нарушений, связанных с недостаточностью в клетке железа, меди, цинка, марганца, молибдена, кобальта, не говоря уже о более распространенных в живых тканях металлах кальции, магнии и др., имеют большое значение для биохимии животных и растений, а также для прикладных областей. Исследования биохимических процессов, в которых участвуют ионы металлов, представляют сравнительно новую, но уже вполне определившуюся и быстро развивающуюся область науки, называемую бионеорганической химией. К ней относится также и моделирование структурных и функциональных параметров природных комплексов металлов. Несмотря на значительные различия выполняемых физиологических функций, типов катализируемых реакций и структур реакционных центров, ферменты, являющиеся предметом исследования в бионеорганической химии, объединяет одна особенность— участие ионов металлов или в самом каталитическом акте, или в поддержании третичной или четвертичной структуры белка, необходимой для оптимального функционирования фермента. Это определяет известную общность подходов к изучению ферментов указанной группы и выбор некоторых методов исследования, заимствованных, с одной стороны, из арсенала энзимологии, а с другой - из химии координационных соединений. [c.5]

Другая сторона вопроса заключается в малой (относительно) прочности химических фрагментов клеток, извлекаемых из нее после разрушения клеточной оболочки. В этом нет ничего удивительного структуры динамические по своему существу вовсе и не должны быть прочными в статических условиях. Субклеточные структуры — митохондрии — самообновляются за короткий срок, составляющий приблизительно 10 суток. Высшие структуры белков (четвертичная, третичная) разрушаются легче, чем первичная цепь распад белковой части ферментов типа металлопротеидов совершается легче, чем разрушение гема, и т. п. Возможно, что это связано с их функциями, однако несомненно, что на всех уровнях развития биологические структуры не являются статическими. Вопрос этот сложен, но один из его аспектов сейчас более или менее ясен. Дело в том, что динамические структуры — детище минимум двух противоположных процессов —и выключение одного из них приводит к разрушению и самой структуры. Старая истина о необходимости упражнений (т. е. нагрузок) для поддержания жизнедеятельности любого органа выражает именно эту закономерность. Успехи космической медицины недавно принесли очень яркую иллюстрацию того же правила. Снятие гравитационной нагрузки вызывает вымывание кальция из организма, т. е. процесс постепенного рассасывания костяка даже эта, казалось бы столь прочная конструкция, в действительности является динамической структурой, связанной с регулированием положения организма в гравитационном поле. Динамические структуры не обязательно связаны с регулированием. Фонтан несомненно представляет собой динамическую структуру и его форма зависит от соотношения сил давления в струе воды и гравитационного поля, однако форма в этом случае не управляет потоком. Структура не имеет обратных связей со средой и не является аналогом клетки. Пламя костра в большей степени напоминает о том, что характерно для жизни и недаром еще Гераклит утверждал, что жизнь есть вечно живой огонь. Пламя создает диффузионный поток в окружающей среде, поток усиливает горение, но слишком энергичное вторжение масс холодного воздуха задерживает горение, т. е. здесь налицо признаки обратной связи, а следовательно, и авторегулирования. Для формирования устойчивой структуры и аппарата регулирования важно, чтобы возникающая динамическая структура могла влиять на потоки, ее порождающие. Статистическая интерпретация этого утверждения связана с допущением, что функции распределения [c.173]

В добиологический период, вероятно, не было недостатка в различных матрицах. Судьба каждой из них зависела от того, что эта матрица производит. Она могла стать временным источником производства небольших молекул, могла появиться на соответствующих матрицах, и макромолекулы (многие из них) возможно и вели себя подобно белковым цепочкам, т. е., например, самопроизвольно скручивались, образуя более или менее стабильные вторичные или даже третичные структуры. Следует особенно выделить те матрицы, которые порождали полимерные молекулы, со свойствами катализаторов и молекулы, у которых каталитические функции зависели от третичной структуры, — это будет уже совсем похоже на белки. Но сами белки не могут служить матрицей [18]. Их каталитическая работа лишь направляет реакции по некоторым определенным путям, но, вообще говоря, не способствует возобновлению деятельности исходной матрицы. Чтобы действовал биологический аппарат клетки, необходим отбор катализаторов, способствующих репродукции матриц. Эти белковые системы должны создавать материал. Служащий для матрицы сырьем для производства белковых систем. Цикл при этом замыкается, материал для строительства и воспроизводства матрицы тоже должен быть изготовлен при помощи тех же белков. [c.208]

Синтез в больших количествах специфических полипептидов позволил не только получить важные для клиники белки, но и исследовать их структуру и функции. Трехмерная структура и, следовательно, биологическая активность каждого белка зависят от его аминокислотной последовательности. Как показали химические исследования, модификация боковых групп отдельных аминокислот существенно влияет на способность белковой молекулы к образованию специфической вторичной, третичной или четвертичной структуры, а следовательно, на актив- [c.359]

В белках, как уже отмечалось, различают несколько уровней простраиствеиной организации, т. е. вторичную, третичную и четвертичную структуры. Хотя эти понятия несколько устарели для белков, а для пептидов ие применяются вообще, ими пользуются ради преемственности, поскольку в конечном счете представляет интерес полное описание пространственного строения данного белка или пептида с точными координатами атомов, со всеми конформацион-ными переходами — в непосредственной связи с выполняемой биологической функцией. [c.82]

При исследовании расплавов или растворов полимеров обычно имеют дело с макромолекулами разнообразных форм атомы, составляющие основную цепь полимера, могут принимать любую конформацию из большого числа конформаций, которые допускаются ковалентными связями и валентными углами их первичной структуры. Поэтому вторичная структура таких полимеров характеризуется динамической последовательностью быстрых изменений внутренних степеней свободы полимера при действии на полимер сдвиговых напряжений и теплового движения. Такая вторичная структура называется конформацией статистического клубка. Для молекул почти всех синтетических полимеров характерна конформация статистического клубка в растворе и расплаве. Известны, однако, определенные биологические макромолекулы, которые следует отнести к противоположному краю конформационного спектра. В белках и ферментах сочетание ковалентных и нековалентных сил приводит к вторичной и третичной структурам (трехмерная пространственная упорядоченность вторичной структуры), которые являются энергетически выгодными даже в растворе. Эти сложные, строго заданные трехмерные конформации обусловливают высоко-специфичесние биологические функции белков и ферментов. [c.182]

Основное преимущество, извлеченное природой из возможности деформировать цепеобразную молекулу, по-видимому, представляет собой разнообразие каталитических функций каталитические функции определяются не только первичной и вторичной, но несомненно третичной и четвертичной структурами белка-апофер-мента. В ходе эволюции и развиваются именно те новые свойства, которые делают зависимости важных биохимических и биологических функций от прежних свойств все более слабыми. У природы была в приведенном примере альтернатива можно было бы создать целый набор специфических сочетаний, подобных сочетанию —В — С, так, чтобы все они в той или иной мере катализировали заданную реакцию и для каждой реакции можно было бы подобрать вполне оригинальный катализатор. Однако разнообразие путей, ведущих к цели, было достигнуто иначе оказалось более выгодным варьировать то свойство, которого нет у отдельного атома, но которое имеется у цепочки атомов способность к изгибам и деформациям эта способность слабо связана с природой звеньев, и поэтому можно допустить и некоторые отклонения в химическом составе от прежних жестких условий, что увеличивает вероятность возникновения данной функции в динамической структуре. В реальных белко- [c.109]

Белки и нуклеотиды, представляющие собой организованные биополимеры и имеющие первичную, вторичную, третичную и четвертичную супрамолекулярную организацию в нанометровом диапазоне, облацают, как известно, замечательными специфическими биологическими функциями. [c.588]

Белки организмов разных видов, проявляющие одинаковую биологическую функцию (эволюционно родственные), могут иметь схожее пространственное строение (третичные структуры), но при этом существенно отличаться по первичной структуре. Например, к таким белкам относятся миоглобины и гемоглобины, а также трипсин, химотрипсин, эластаза и другие протеолитические ферменты животных. Вероятно, существует еще нерасшифрованный стереохимический код, определяющий способ [c.68]

В мембранах липиды образуют биологические барьеры и оболочки, тогда как специфические функции мембран, такие, как, например, транспорт, передача сигнала и преобразование энергии, выполняются белками [19, 695—697]. Информация об аминокислотных последовательностях во внутримембранных частях белков крайне ограниченна известно, что в них имеются довольно протяженные участки неполярных остатков [698]. Наиболее подробная информация о третичной структуре получена для мембранного белка из Яй-loba terium lialobium [699, 700]. Субъединица этого белка состоит в основном из семи параллельных или антипараллельных а-спиралей, вытянутых от одной поверхности мембраны до другой. Другая хорошо исследованная система обсуждается ниже. [c.267]

В гл. V и VI мы рассматривали факты, свидетельствующие о том, что специфические свойства и функции любого белка определяются не только относительным числом и последовательностью аминокислотных остатков, но также трехмерной структурой белка в целом. Кроме того, в настоящее время известно, что сама третичная структура есть функция первичной структуры, т. е. последовательности аминокислот, и упаковка белковых цепей не определяется непосредственно генетическими факторами. Далее, даже если первичная ассоциация нуклеотидов была небеспорядочной, все же, но-видимому, нет оснований считать, что полипептиды, синтезировавшиеся под контролем абиогенных полинуклеотидов, непременно должны были обладать биологически значимыми функциями. С другой стороны, ясно, что как окружающая среда, так и сами взаимодействующие элементы в силу присущих им свойств могут накладывать ограничения на процесс синтеза полипептидов (за счет взаимодействий между объединяющимися мономерами и за счет пространственных взаимодействий со средой). Если предполагаемая модель биогенеза, базирующаяся иа белках, верна, то у нас имеется готовое объяснение для механизма появления полинуклеотидов, содержащих информацию, которая имеет отношение только к биологически выгодным полипептидам. В противном случае, вероятнее всего, появлялись бы многочисленные бессмысленные полипептиды и перед нами встала бы проблема малоэффективной системы проб и ошибок. Итак, образовавшиеся прн добиологическом синтезе полипептидов последовательности могли быть результатом прямого взаимодействия мономеров и взаимодействия между окружающей средой и полимерсинтезирующей системой. Если была необходимость в наличии нуклеиновых кислот, то из этого непосредственным образом не следует, что кодируемая ими последовательность амино- [c.327]

В трехтомном издании, написанном учеными нз США, на самом современном уровне наложены основные пред-ставлення о биологических макромолекулах и методах исследования их структуры и функций. В первом томе рассмотрены общие принципы организации первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белков н нуклеиновых кислот, а также строение полисахаридов, нуклеопротеинов и биологических мембран. Книга написана ясно и четко, на очень высоком научном уровне. [c.4]

Какие особенности третичной структуры необходимы для выполнения данной функции и какие не важны для нее (если такие есть) Вообще говоря, для функционирования большинство белков и нуклеиновых кислот должны иметь интактную третичную структуру. Сравнивая структуру нативных и денатурированных форм, иногда можно выделить те черты третичной структуры, которые необходимы для биологической активности. В случае полифункциональной молекулы часто удается выявить участки, играющие разную функциональную роль, применяя разделение ее на части путем последовательного разрыва связей. Биологи считают, что биологическую роль играет вся первичная структура. Это предположение можно считать достаточно обоснованным, в противном случае трудно было бы понять, почему в ходе эволюционного отбора несущественные части не были элиминированы и не прекратился их синтез. Биологическая роль некоторых участков молекулы может проявляться лишь косвенным путем. Например, некоторые из них могут оказаться необходимыми для того, чтобы облегчить соответствующую укладку остальных частей. In vitro, однако, удаление определенных участков макромолекулы иногда не приводит к нарушению ее функций. Это, вероятно, означает, что мы до сих пор не понимаем всех тонкостей поведения этой макромолекулы или тех факторов, которые in vivo регулируют ее синтез, активность и распад. [c.33]

Участие минеральных веществ в формировании третичной и четвертичной структуры биополимеров. Наиболее фундаментальный механизм участия минеральных соединений в процессах жизнедеятельности связан прежде всего с их способностью соединяться с высокомолекулярньпуга веществами—белками и нуклеиновыми кислотами. В результате указанного взаимодействия ионы металлов наряду с другими факторами обеспечивают поддержание определенной пространственной конфигурации биополимеров, которая далеко не безразлична для проявления биологической активности макромолекул. Таким образом, нормальное осуществление белками ферментативной, гормональной и других функций, беспрепятственная реализация информации, заключенной в нуклеиновых кислотах, образование надмолекулярных комплексов, формирование субклеточных частиц и т. п, немыслимы без участия катионов и анионов. [c.435]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология