Иммуноглобулин G глобулин

Белки плазмы Цельная сыворотка, гамма-глобулин Иммуноглобулины Эстрадиол-связывающий Р-глобулин [c.316]

Vl, l, Vh и Сн областям. Комбинированное место связывания антигена расположено между впадинами Vl и Vh. Необходимо указать, что степень связывания антигена зависит от стерической подвижности полипептидных цепей иммуноглобулинов, в свою очередь определяемой различными моментами, в частности, от того, свойственна ли данному глобулину мономерная или полимерная форма. [c.106]

В группу иммуноглобулинов входят три типа соединений, из которых наиболее изучен тип 78 у-глобулинов. Общим свойством гликопротеинов, входящих в группу иммуноглобулинов, является их способность функционировать как антитела. Антисыворотка к одному из них дает перекрестную реакцию с двумя другими, т. е. некоторые антигенные участки у них одинаковы. В табл. 1 перечислены указанные группы гликонротеинов и их наиме- [c.100]

Равновесие, обусловленное болезнями [1962 1965]. В обследованных популяциях индейцев индивиды моложе 40 лет обычно имели отличное здоровье. В то же время уровни гамма-глобулинов у них были примерно вдвое выше, чем у лиц из цивилизованных популяций. Резонно предполагать, что новорожденные тоже должны вследствие трансплацентарного переноса антител иметь высокие уровни иммуноглобулинов. Вот что пишет в связи с этим Нил [c.34]

Метод является усложненным вариантом обычного двухцентрового или сэндвич -анализа, в котором образование комплекса детектируется не непосредственно введением в него меченного ферментом антитела, а с помощью содержащих ферментативную метку антивидовых антител. В качестве антивидовых (или вторичных) используют антитела, специфичные к глобулинам тех видов животных или птиц, которых иммунизировали антигеном для получения антисыворотки. Примером наиболее распространенных антивидовых конъюгатов являются меченные ферментом антитела кролика против иммуноглобулинов человека, меченые антитела козы (осла, барана и т. д.) против иммуноглобулинов кролика и т. д. [c.89]

Все антитела принадлежат к одной и той же группе белков,, называемых иммуноглобулинами или у-глобулинами. [c.205]

Первоначально белки классифицировали в зависимости от их растворимости, и, хотя сейчас эта классификация в основном уже забыта, соответствующие названия до сих пор используют, когда речь идет о сывороточном альбумине или иммуноглобулинах. Глобулинами называли белки, нерастворимые при низких концентрациях соли в растворе сывороточные глобулины можно осадить, просто разводя сыворотку водой, при этом альбумины остаются в растворе. Поведение глобулинов — пример изоэлектрического осаждения белков в области всалива-ния (разд. 3.2). Однако эта классификация порождает путаницу, так как некоторые белки нерастворимы при pH 6, на растворимы при pH 8 и более низкой концентрации соли. Тем не менее существуют белки, которые по своим свойствам полностью соответствуют глобулинам. Это обычно белки с низкой растворимостью в водной среде, несущие на своей поверхности значительное число гидрофобных аминокислотных остатков. И наоборот, есть много истинных альбуминов, хорошо растворимых в воде и характеризующихся низкой гидрофобностью. [c.56]

К насыщенному раствору (NH4)2S04 добавляют 2 н. NaOH и доводят pH до 7,8. При постоянном перемешивании медленно, по каплям к 50 мл сыворотки кролика добавляют 80 мл насыщенного раствора сульфата аммония (pH 7,8) и перемешивают в течение 2—3 ч. Центрифугируют суспензию при комнатной температуре 30 мин при 1500 g. Первый осадок содержит все -у-глобулины, другие глобулины и следы альбумина. Растворяют осадок в дистиллированной воде до начального объема сыворотки (50 мл). Очищают фракцию у-глобули-нов вторым и третьим осаждениями. После третьего осаждения растворяют осадок в боратном буфере (pH 8,45) до конечного объема 20— 25 мл. Удаляют сульфат аммония диализом при 4°С против боратного буфера в течение 2—3 дней со сменой буфера утром и вечером. Полученный после диализа препарат иммуноглобулинов обычно содержит небольшой осадок денатурированного белка и слегка опалесцирует. Центрифугируют при 4° С в течение 30 мин при 1400 s. В полученном препарате проверяют содержание белка и титров антител. Определяют белковый состав методом электрофореза в полиакриламидном геле в присутствии ДСН (с. 119). Если полученный препарат у-глобулинов не отвечает требованиям эксперимента по стоте, проводят дальнейшую очистку с применением ионообменной хроматографии на ДЭАЭ-целлюлозе. [c.308]

Значительным успехам в понимании детального строения антител способствовал тот факт, что у больных с опухолями лимфатической системы (например, при опухоли костного мозга — множественной миеломе) была обнаружена секреция огромных количеств гомогенных иммуноглобулинов или их фрагментов. В скором времени подобные опухоли были найдены у мышей, которые стали источником экспериментального материала. Оказалось, что белки Бенс-Джонса, секретируемые в мочу у больных миеломой, представляют собой легкие цеп имлгуноглобулннов. Определение аминокислотной последовательности показало, чго у каждого больного белок Бенс-Джонса гомогенен, однако не было обнаружено даже двух больных, секретирующих один л тот же белок. Позже были получены также интактные гомогенные миеломные глобулины и макроглобулины (IgM). [c.382]

Антитела составляют фракцию гамма-глобулинов сыворотки крови, называемую еще иммуноглобулинами. Известно 5 типов иммуноглобулинов. Получение чистых антител из иммуноглобулиновой фракции до недавнего времени было труднодоступно. Однако в 1975 г. Мнльштейн и Коллер сделали важное открытие, установив, что В-клетки, продуцирующие только один вид антител, могут сливаться с клетками миеломы. В то время как В-клетки не могут быть выращены в виде культуры, клетки миеломы в культуре растут и размножаются. Среди образующихся в результате слияния гибридных клеток, называемых гибридомами, обнаруживаются клетки, сохранившие способность образовывать те же самые антитела, что и В-клетки, использовавшиеся для получения гибридом. В то же время эти гибрид омы сохраняют бессмертный характер миеломных клеток. Таким образом, было осуществлено клонирование гибридомных клеток, полученных на основе В-клеток, способных синтезировать определенный вид антител, что дало возможность получать неограниченное количество таких антител. [c.315]

Эритроциты предварительно фиксируют формалином или глютараль-дегидом, а затем связывают их с гамма-глобулином, который выделяют из иммунных сывороток и очищают от других сывороточных белков. Связывание гамма-глобулина с поверхностью эритроцитов производят с помощью хлорида хрома. Для этого к 8 объемам дистиллированной воды добавляют 1 объем иммуноглобулинов, выделенных из иммунной сыворотки, 1 объем 50%-й взвеси формалинизированных эритроцитов и 1 объем 0,1 — 0,2%-го раствора хлорида хрома. Смесь оставляют на 10 — 15 мин при комнатной температуре, затем обрабатывают эритроциты, как при РНГА. [c.64]

Наиболее многочисленна группа иммуноглобулинов (8 представителей), осаждающих леван она специфична к (2 6)-р-0-фрукто-фуранозным связям. Эти глобулины не осаждают инулина. Инулин осаждается шестью индивидуальными иммуноглобулинами, направленными на (2 1)-Р-0-фруктофуранозильные связи. Известны и однородные иммуноглобулины с двойной специфичностью (как, например ИРС 61, W 3082 и J 606), осаждающие как леван, так и инулин. [c.106]

В последние годы выделена и изучена обширная. группа анти-(1->6) P-D-галактановых иммуноглобулинов. Эти глобулины осаждают арабиногалактаны дерева и галактан языка млекопитающих. [c.106]

Сыворотки являются жидкими фракциями, отделенными от крови после свертывания. Данная товарная позиция включает, inter alia, следующие препараты, полученные на основе крови "нормальные" сыворотки, человеческий нормальный иммуноглобулин, плазму, тромбин, фибриноген, фибрин и другие кровяные коагулирующие факторы, глобулины крови, сывороточные глобулины и гемоглобин. В эту товарную позицию также входит альбумин крови (например, человеческий альбумин, полученный фракционированием плазмы цельной человеческой крови), предназначенный для использования в терапевтических и профилактических целях. [c.252]

Основное количество гликопротеинов находится в крови млекопитающих. Среди гликопротеинов сыворотки крови обнаружены альбумины и глобулины, в том числе иммуноглобулины, играющие важную роль в создании иммунитета, фибриноген и протромбин, участвующие в процессе свертывания крови, орозомукоид и другие. Содержание углеводов в них составляет от 1 до 40%. [c.90]

Второй том монографии Гликопротеины , изданной под редакцией Готтшалка, посвящен физическим, химическим и биологическим свойствам важнейших классов гликопротеинов. В нем подробно охарактеризованы такие вещества, как казеин и яичный альбумин, сывороточные глобулины (фетуин, ai-кислый гликопротеин, трансферрин, гаптоглобин, иммуноглобулины и т. д.), гликопротеины мочи, щитовидной железы, подчелюстных же.пез и многие другие. [c.5]

Концепция специфических рецепторов на клеточной поверхности была вьщвинута Паулем Эрлихом в начале XX в. Для объяснения специфичности рецепторов использована модель ключ—замок , ранее разработанная Фишером для селективного ферментного катализа. Нужно отметить, что пространственное совпадение элементов типа ключ—замок — очень устойчивый алгоритм воображения, основанный на бытовых навыках. Огромный экспериментальный материал электроэнцефалографии практически ничего не прибавил к этой механической модели. При моделировании взаимодействия регуляторных пептидов с мембранными рецепторами предполагается, что определенный участок рецептора зеркально и комплементарно соответствует структуре лиганда (Говырин, Жоров, 1994). Внешние участки некоторых рецепторов частично сходны с вариабельной частью молекулы у-глобулина, поэтому на схемах их изображают в виде вилочек. На основании этой же модели предполагается, что некоторые синтетические пептиды могут частично комплементарно совпадать с Рс-участком иммуноглобулинов, возбуждая аллергическую реакцию организма. [c.126]

Широкое распространение получил метод синтеза иммуно-пероксидазных конъюгатов, в основе которого лежит окисление перйодатом натрия углеводной части молекулы пероксидазы с образованием альдегидных групп. Так как пероксидаза имеет восемь углеводных остатков, то в процессе синтеза могут образовываться конъюгаты полидисперсного состава, содержащие различное количество молекул фермента и иммуноглобулина или антигена. Поэтому для целей анализа исключительно важно проводить хроматографию комплексов, выбирая необходимые по составу комплексы. Кк к к кат ПбрОКСИДЗЗЫ В КОНЪЮГЗТб С ИММуНО-глобулином о (состав 1 1) практически не отличаются от этих констант для нативного фермента. Сохранение свойств фермента в конъюгате обусловлено тем, что модифицируемые перйодатом углеводные группы находятся в удаленной от активного центра области молекулы пероксидазы. [c.110]

Иммуноглобулин против клещевого энцефалита. Содержит i высоком титре специфические противовирусные антитела которые извлекают из сыворотки крови лошадей, гипериммуни зированных вирусом клещевого энцефалита. Данный иммуно глобулин применяют для лечения и профилактики клещевоп энцефалита. [c.245]

Методом электрофореза с подвижной границей при использовании, как правило, буферных растворов с pH 8,4—8,6 белки плазмы можно разделить на 5 или 6 фракций альбумин и несколько групп глобулинов, обозначаемых какаг,а2-, Р и -гло-булины. С помощью данного метода на ранних этапах его развития были установлены многие важные свойства белков плазмы. Результаты этих исследований были суммированы в ряде обзоров [560, 1149, 1462]. Электрофорез с подвижной границей применялся также для проверки чистоты белков, получаемых в препаративных количествах для клинических целей. И до сих пор этот метод используется для тестирования выделенных из плазмы белковых фракций (следует сказать, что для контроля качества необходимы также и другие методы, такие, как ультрацентрифугирование или иммунохимический анализ). Так, например, согласно существующим стандартам (Комитет экспертов по биологической стандартизации при Всемирной организации здравоохранения, 1967), препараты иммуноглобулинов человека должны содержать не менее 90% глобулинов с электрофоретической подвижностью, не превышающей —2,8-10 см /В [c.328]

Необходимо отметить, что метод электрофореза белков сыворотки в крахмальном и однородном полиакриламидном гелях имеет некоторые недостатки. Они связаны с тем, что размеры и заряд молекулы белка нередко оказывают противоположное влияние на его подвижность. Это приводит к тому, что аран-титрипсин сливается с альбумином (в средах, не обладающих свойствами молекулярного сита, он отделяется от альбумина), а церулоплазмин, гемопексин и другие важные компоненты перекрываются другими белками и не образуют четких зон [371, 716]. Высокомолекулярные а- и р-глобулины часто сливаются с широкой зоной иммуноглобулинов. Однако эти недостатки можно устранить путем использования градиентов концентрации геля. С помощью таких методов некоторые авторы доби- [c.332]

Большой интерес представляет тот факт, что значительная часть сывороточных / -белков способна формировать комплексы с сывороточными у-глобулинами. Комплекс формируется за счет нековалентных взаимодействий, и для отделения / -белка достаточно обработать препараты таким детергентом, как дезоксихо-лат натрия (А. Я. Кульберг, И. А. Елистратова, 1985). Изолированный в указанных условиях / -белок сохраняет свои лиганд-связывающие свойства. В качестве иммуноглобулинов, связывающих / -белки, выступают IgG и IgA (А. Я. Кульберг с соавт., 1986) Для того чтобы оценить общее количество комплекса / -белок — иммуноглобулины в различных препаратах иммуноглобулинов (включая коммерческие), был использован следующий методический прием. Поскольку в отличие от / -белков собственно иммуноглобулины имеют вариотипические детерминанты в скрытой форме, антитела к этим детерминантам были иммобилизованы на сефарозе, и через колонки с таким иммуносорбентом пропускали препараты иммуногл булинов. Последние в комплексе с / -белками связывались иммуносорбентом за счет / -белков, а иммуноглобулины, не содержащие / -белка, прохо дили через колонку с иммуносорбентом. Таким способом удалось уста овить, что комплекс иммуноглобулинов с / -белками составляет в средь ем около 5 от общего количества иммуноглобулинов. [c.84]

Доказательства существования эффекторного центра, отвечающего за продолжительную циркуляцию иМхМуно-глобулинов, получены на модели IgG, но нет сомнения в том, что аналогичные центры есть в пределах Рс-участков молекул других иммуноглобулинов. По-в,идимому, структура этих центров, равно как и структура распознающих их клеточных рецепторов, неодинакова. Эта обеспечивает селективность контроля за уровнем иммуноглобулинов каждого класса в кровотоке. Конечно, обсуждаемый механизм гомеостатической регуляции уровня иммуноглобулинов один из нескольких (о других пой- [c.125]

П. Свойства агара и агарозы и электроэндосмос. При ще лочных pH буфера агар несет незначительный отрицательный заряд, обусловленный ионизацией неорганических кислых групп. В результате гель приобретает постоянный заряд, сбалансированный ионами НзО растворителя. Это приводит к возникновению в жидкой фазе геля слабого катодного тока, называемого электроосмосом [12] или электроэндосмосом. Коммерческие препараты агара в отличие от агарозы обладают ярко выраженными электроэндосмотическими свойствами, и в результате Рг- и -глобулины, которые имеют в сыворотке при pH 8,6 сильный отрицательный заряд (это молекулы с самым низким значением р1), мигрируют к катоду (рис. 6.11). В этом нет большой беды, поскольку, правильно подобрав анионы буфера, можно разделить изучаемые антигены как в направлении к катоду, так и к аноду. Таким образом, работая с агаровыми гелями, лучше вырезать лунки в центре пластины, чтобы обеспечить миграцию белков к катоду. Часто наилучшее разделение иммуноглобулинов на классы достигается именно в агаровом геле. [c.220]

Примечание 7. Обычно концентрация иммуноглобулинов в сыворотке животных не превышает а фракция глобулинов гипериммунной сыворотки содержит всего лишь несколько процентов специфических антнтел. Поэтому измерение констант равновесия выше 10- М (или 6-10 в системе СГС) становится весьма дорогостоящей процедурой. При этом возрастает опасность [c.26]

Неспецифическое связывание можно оценить в контрольных ячейках с глобулином, не содержащим антител, взятым в той же концентрации, что и иммуноглобулин в опытных ячейках. Однако положительный результат — это скорее предупреждение об артефакте, чем точная мера неспецифического связывания. Отдельные препараты, особенно моноклональные антитела, могут сильно отличаться от средних контрольных глобулинов по интенсивности не-спецнфического связывания в ту и другую сторону. [c.27]

Иммуноглобулины составляют группу макромолекул, чрезвычайно гетерогенную по биологической активности, заряду и молекулярному весу. Это наиболее щелочные из сывороточных глобулинов, обладающие наименьшей электрофоретической подвижностью (обзор Eisen, 1973). Для их отделения от остальных белков сыворотки используют либо обычные физико-химические методы, такие, как высаливание, ионообменная хроматография, гель-фильтрация и препаративный зональный электрофорез, либо аффинную хроматографию последний метод особенно пригоден для выделения из сыворотки специфических антител. Все эти методы достаточно просты, не требуют большой затраты времени и обеспечивают хороший выход иммуноглобулинов. Иммуноглобулины разных животных различаются по заряду, молекулярному весу и электрофоретической подвижности, поэтому методы фракционирования, пригодные для выделения иммуноглобулинов одного вида, не всегда будут без каких-либо изменений пригодны для глобулинов другого вида в каждом отдельном случае необходима подработка методики. В этой главе дается краткое описание общих методов фракционирования, позволяющих выделять иммуноглобулины большинства видов животных. [c.58]

Смотреть страницы где упоминается термин Иммуноглобулин G глобулин: [c.218] [c.171] [c.381] [c.92] [c.218] [c.978] [c.271] [c.708] [c.334] [c.252] [c.45] [c.69] [c.332] [c.359] [c.360] [c.285] [c.56] [c.62] [c.42] [c.46] [c.59] [c.59]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология