Актин структура

У цезия начинается постройка шестой оболочки, хотя не только не образовался еще 5 -подуровень на пятой оболочке, но и на четвертой еще не начиналась постройка 4/-подуровня. Заполнение этого подуровня, находящегося уже глубоко внутри атома, происходит только у элементов от Се (2 = 58) до Ьи (2 = 71), составляющих группу редкоземельных элементов, или лантаноидов. Атомы этих элементов обладают аналогичной структурой двух наружных оболочек, но различаются по степени достройки внутренней (четвертой) оболочки. Эти элементы весьма мало различаются между собой по химическим свойствам, так как химические свойства определяются главным образом структурой наружных электронных оболочек. Подобный же случай встречается еще раз в седьмом периоде периодической системы. У элементов, следующих за актинием и называемых актиноидами, происходит достройка f подуровня пятой оболочки. [c.41]

В восьмом ряду дополнительное осложнение связано с тем, что после лантана La идут 14 элементов, чрезвычайно сходные с ним по свойствам, названные лантаноидами. В приведенной таблице они размещены в виде отдельного ряда. Таким образом, восьмой и девятый ряды образуют большой период, содержаш,ий 32 элемента (от цезия s до радона Rn). Наконец, десятый ряд элементов составляет незавершенный 7-й период. Он содержит лишь 21 элемент, из которых 14, очень сходные по свойствам с актинием Ас, выделены в самостоятельный ряд актиноидов. Как мы теперь знаем, такая структура таблицы является отражением фундаментальных свойств химических элементов, связанных с особенностями строения их атомов. [c.22]

Элементы подгруппы скандия. Скандий 5с и его электронные аналоги — иттрий V, лантан Ьа и актиний Ас являются элементами побочной подгруппы третьей группы периодической системы элементов Д. И. Менделеева. Электронная структура их атомов выражается формулой (п — где п — номер внешнего слоя, совпадающий [c.281]

Элементы подгруппы скандия. Скандий 5с и его электронные аналоги — иттрий У, лантан Ьаи актиний Ас являются элементами побочной подгруппы третьй группы периодической системы элементов Д. И. Менделеева. Электронная структура их атомов выражается формулой (п — 1 где п— номер внешнего слоя, совпадающий с номером периода. При возбуждении атома внешние х-электроны распариваются, поэтому скандий и его аналоги могут проявлять валентность, равную двум. Однако для всех этих элементов более характерна валентность, равная трем, которая отвечает максимально возможному числу неспаренных электронов на валентных энергетических подуровнях [c.314]

Название лантаноид (или актиноид ) означает подобный лантану (или актинию) и подчеркивает сходства этих элементов с лантанам (или актинием). Действительно, различия в структуре электронных оболочек их атомов существуют лишь в третьем снаружи уровне, в то время как химические свойства элемента обус- [c.44]

Филаменты актина могут диссоциировать йа глобулярные молекулы с молекулярной массой примерно 58 000. В самом филаменте эти молекулы агрегированы в две цепи, которые скручены в двойную спираль (рис. 15.10). Филаменты миозина также могут диссоциировать на отдельные молекулы миозина с молекулярной массой около 525 000. При помощи электронного микроскопа установлено, что они имеют форму стержней длиной 200 нм и диаметром 2,0 нм на одном конце такого стержня расположена головка длиной 20 нм и диаметром 4 нм. Рентгенограммы показывают, что вторичная структура таких стержней представляет собой а-спираль, причем стержень, вероятно, состоит из двух скрученных цепей, имеющих конформацию -спирали. Каждый филамент миозина состоит примерно из 600 молекул. Электронные мик- [c.436]

В период расслабления мышцы реакция с АТФ изменяет структуру участков связывания, нарушает комплементарность и филаменты актина выдвигаются из промежутков между нитями миозина. [c.438]

В ряде работ [156] в качестве компонентов каталитического комплекса использовались соединения переходных металлов — аналогов по электронной структуре титана и ванадия гафния, актиния, тантала и тория. Аналогами алюминия являются галлий и таллий. Аналоги титана, ванадия и алюминия должны быть более реакционноспособными, так как энергетические уровни их валентных электронов выше, больше размеры атома и, следовательно, выше их склонность к поляризации. [c.189]

Все микротрубочки построены из тубулинов — димеров, состоящих из близких по структуре субъединиц (а, р) с мол. весом 60 ООО в состав микротрубочек входит также в незначительном количестве белок с большим мол. весом . Сами микротрубочки представляют собой, вероятно, группы параллельно расположенных нитей из соединенных друг с другом (конец в конец) молекул тубулина. Каждая димерная молекула тубулина связывает две молекулы ОТР, причем одну из них прочнее. В этом отношении тубулин напоминает актин, субъединицы которого имеют приблизительно такие же размеры. Однако аминокислотные последовательности этих белков существенно различаются. [c.278]

Если полностью удалить регуляторные белки из актиновых фибрилл, то сокращение будет продолжаться до тех пор, пока не истощится запас АТР. В присутствии же регуляторных белков и в отсутствие кальция блокируется как сокращение, так и гидролиз АТР. Рабочая гипотеза, объясняющая функционирование этой системы [93, 94], постулирует, что вытянутые палочки тропомиозина входят в бороздки между актином и миозиновыми головками [92]. На рис. 4-24 схематически представлена структура комплекса актомиозин-тропомиозин (вид сверху). Головка (S1) молекулы миозина присоединена к одной из субъединиц актина. В покоящейся мышце тропомиозин присоединен к актину около того места, с которым связан S 1-участок миозина. В результате палочка тропомиозина блокирует присоединение Sl-поперечных мостиков миозина к актину и предотвращает стимулируемый актином гидролиз АТР. Молекула тропомиозина, длина которой составляет 41 нм, контактирует одновременно с семью субъединицами актина [95]. Таким образом, комплекс тропомиозин — тропонин синхронно контролирует работу семи субъединиц актина. [c.325]

Читатель может и сам поразмыслить, какая механика нужна для того, чтобы расщепить АТР и произвести сокращение. При этом небесполезно взглянуть и на структуру самого АТР. Прежде всего обратите внимание на то, что три-фосфатная группа содержит много отрицательных зарядов, взаимно отталкивающих друг друга. Представьте далее, что должно произойти, когда молекула АТР вытеснит ADP и Pi из связанной с актином миозиновой головки. При этом может нарушиться связь белок—белок вероятнее всего в какой-то определенной точке а поверхности их контакта индуцируется электростатическое отталкивание. Подумайте об образовании АТР в процессе окислительного фосфорилирования и о возможной роли протонов в синтезе АТР (разд. Д, 9,в). Не могут ли протоны оказать какое-то влияние на белок, окружающий молекулу АТР, в обратном процессе Подумайте о действии Mg +, связанного в комплексе с полифосфатной группой АТР, а также о том, что может случиться, если с соседней группой белка свяжется ион Са . Примите во внимание данные о возможном фосфорилировании боковых цепей белка на промежуточных стадиях процесса. Что произойдет, если будет фосфорилирована боковая цепь гистидина, связанная водородной связью с пептидным остовом в концевом участке спирали Автор этой книги не смог соединить все эти соображения в цельный механизм работы мышцы, но, может быть, кому-то из читателей удастся это сделать [c.418]

Уже упоминавшийся актин является другой сложной белковой системой. Сам актин имеет молекулярную массу 42 000 и состоит из 374 аминокислот с известной первичной структурой. Подобно миозину, в актине содержится УУт-метилгистидин, однако в другой, непохожей последовательности (28). [c.578]

В подгруппу входят шесть элементов 1Л, Na, К, КЬ, Се и Рг. Франций в природе практически отсутствует, а один из его изотопов является продуктом а-распада актиния. Иногда в эту подгруппу включают и водород, который так же, как и остальные элементы группы, содержит один валентный электрон 1з. Однако специфика водорода заключается в том, что он с одинаковой легкостью может и отдавать электрон, превращаясь в катион Н , и принимать его от менее электроотрицательных элементов до гелиевой структуры 1з . В шкале электроотрицательностей Л. Полинга он занимает среднее положение с ЭО = 2,1. По некоторым свойствам (сходный характер спектра, образование иона Н , восстановительная способность в молекулярной и особенно [c.127]

Название <1 лантаноид (или актиноид ) означает подобный лантану (или актинию) и подчеркивает сходство этих элементов с лантаном (или актинием). Действительно, различия в структуре электронных оболочек их атомов существуют лишь в третьем снаружи уровне, в то время как химические свойства элемента обусловлены электронами, находящимися лишь на внешних и предвнешних уровнях его атомов. Поэтому в короткопериодном варианте системы элементов семейства / элементов располагаются в той же побочной (третьей) подгруппе, что и лантан (или актиний). [c.54]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

Как было отмечено выше, структура больших (4-го и 5-го) и сверхбольших (6-го и 7-го и т. д.) периодов определяется наличием своеобразных вставок, включающих элементы, у которых заполняются внутренние, пропущенные ранее электронные оболочки. Начиная с 4-го периода, появляются вставные декады d-элементов, которые представляют собой связующее звено между s-и р-элементами. Начиная с 6-го периода, помимо указанных вставных декад, между лантаном (5d 6s-) и гафнием (5d 6s ), а также актинием (6d4s-) и курчатовием (6d 4s"-) вклиниваются семейства лантаноидов и актиноидов, содержащие по 14 элементов, у которых, в общем, происходит заполнение (п—2)/-оболочки. Все эти элементы (d- и /-) называются переходными. В отличие от s- и р-элементов валентными у d- я /-элементов являются пе только электроны внешнего слоя, но и незавершенных внутренних. Это обстоятельство обусловливает две их химические особенности. Во-первых, возможность [c.15]

Рассмотрим сначала строение твердых и жидких фаз около температуры плавления при давлении насыщенных паров. В табл. 31 штриховкой указаны структуры твердых простых веществ вблизи точки плавления. Перед плавлением твердые фазы 50 элементов имеют ОЦК структуру. Правда, в 10 случаях, отмеченных пунктиром, это утверждение опирается не на прямые экспериментальные данные, а на косвенные доказательства. Речь идет о прометии, эрбии, тулии, франции, радии, актинии, протактинии, америции, кюри иберклии. Предположение об ОЦК структуре их кристаллов в точке плавления основано на сопоставлении со структурой кристаллов элементов-аналогов в периодической системе (см. табл. 10). У 17 элементов твердые фазы в точке плавления обладают ГЦК структурой. Здесь пока еще нет прямых экспериментальных доказательств только для радона. У 8 элементов соответствующие твердые фазы имеют ПГУ решетку. Кристаллическим фазам 22 элементов присущи такие ковалентные и ковалентнометаллические структуры, для которых координационное число следует правилу 8—М, где Л —номер группы периодической системы (см. гл. У1П). [c.267]

Когда энергия связи падает с ростом порядкового номера элемента в подгруппе, то температура плавления фаз, имеющих однотипную структуру, уменьшается. И, наоборот, если энергия связи возрастает, температура плавления однотипных фаз увеличивается. С этих позиций, например, в подгруппе кислорода температуру плавления полония и теллура сопоставлять не имеет смысла, так как их структура резко различается. Мы смогли обнаружить, в сущности, лишь два отклонения от указанной связи между Т л и АЯма- Температура плавления бария на 60 К ниже температуры плавления стронция, а стандартная энтальпия бария АЯзэв на 10,1 кДж больше, чем стронция. Но у стронция в отличие от бария при 862 К происходит аллотропное превращение с уменьшением объема на 2,3%. о означает, что вблизи температуры плавления энтальпия образования твердой фазы и энергия связи стронция могут быть выше, чем у бария. То же самое наблюдается для лантана и актиния. Лантан плавится при более высокой температуре, чем актиний, хотя стандартная энтальпия лантана на 26,7 кДж/моль ниже, чем у актиния. У лантана подобно стронцию при 595 С происходит аллотропное превращение с уменьшением объема на 0,5%. Таким образом, отклонение бария и лантана от упомянутой закономерности, по-видимому, кажущееся. [c.281]

Эти данные согласуются с представлениями о мышечном сокращении, которые проиллюстрированы на рис. 15.10. Каждый филамент миозина имеет около 1800 выступающих концевых участков цепей (головок). На каждой молекуле актина, входящей в актиновый филамент, имеются участки, комплементарные определенным участкам на головках молекул миозина и способные взаимодействовать с ними с образованием слабой связи (см. разд. 15.5). Комплементарность может быть нарушена в результате изменений в структуре взаимодействующих участков, причем это изменение может быть вызвано каким-либо источником энергии. При стимуляции сокращения мышцы комплементарные участки начинают соединяться. Цепи миозина вытягиваются вдоль филамента актина, причем каждая цепь движется к следующему месту связывания, в результате чего филамент актина все дальше втяги- [c.437]

В механизме мышечного сокращения важное значение имеют еще два белка-тропомиозин и тропонин. Молекула первого (мол. м. 67 тыс.) полностью построена из а-спиралей и состоит из идентичных по первичной структуре фрагментов, содержащих по 42 аминокислотных остатка. В бессолевой среде тропомиозин полимеризуется, образуя вязкую структуру, обладающую двойным лучепреломлением. При взаимод. с F-актином молек) ла тропомиозина укладывается в бороздки, образованные двойной спиралью актина. Молекула тропонина представляет собой комплекс, состоящий из трех белков,-тропонина Т (мол. м. 37 тыс.), тропонина I (мол. м. 25 тыс.) и тропонина С (мол. м. 20 тыс.). Тропонин I-ингибитор актомиозиновой Mg-АТФазы, тропонин С способен к связыванию ионов Са , тропонин I связывается с актином, тропонин Т с тропо-миозином. [c.93]

На рис. 4-7 приведены красивые спиральные структуры четырех разных типов, образованные из отдельных молекулярных фрагментов. Это пиль Е. oli, нить актина (F-актин) из мышечного волокна, жгутик бактерии ( . соИ) и вирион вируса табачной мозаики. Считается, что каждая из этих структур состоит из большого числа протомеров одного типа. Наиболее детально изучена структура вирусной частицы. Известна, в частности, последовательность 158 аминокислотных остатков, образующих каждую из субъединиц вирусного белка (мол. вес=17 500) число субъединиц на частицу равно примерно 2200, из них сформирова- [c.273]

Изологические связи могут образовываться и в спиралях. Мономеры актина формируют как цепи, так и димеры. Таким образом, субъединицы в структуре, приведенной на рис. 4-7, могут быть составлены из изологическнх димеров, образованных парами, расположенными по разные стороны оси. Возможно, теперь читателю интересно самостоятельно рассмотреть вопрос о том, могут ли бактериальные жгутики состоять из изологическнх димеров. [c.284]

Тот факт, что комплекс актина и миозина ответствен за сокращение мышцы, был известен задолго до выяснения тонкой структуры миофнб-рилл. Уже примерно в 1929 г. было установлено, что источником энергии при мышечном сокращении является АТР, однако только спустя 10 лет Энгельгардт и Любимова показали, что выделенные из мышцы препараты миозина катализируют гидролиз АТР [88а], доказав тем самым, что энзиматические механизмы, обеспечивающие использование свободной энергии, которая высвобождается при гидролизе АТР, связаны с основными белками, образующими мышечные волокна. Позднее [c.323]

Плутоний принадлежит к элементам VH периода таблицы Менделеева и следует в нем за ураном и нептунием. В отношении места этих элементов в периодической системе в настоящее время наиболее распространена теория Сиборга [3, гл. 17 170, 203, гл. 11 646, 648]. По этой теории у элементов, начиная формально с тория и кончая лауренсием, происходит последовательное заполнение четырнадцатью электронами внутреннего энергетического уров1НЯ 5/. Так как количество внешних валентных электронов (один электрон 6d и два —7s) при этом не меняется и остается рав ным количеству валентных электронов актиния, химические и физические свойства членов ряда должны быть сходны, а сам ряд получил название актинидов. Подобная закономерность четко выражена у лантанидов, имеющих электронную структуру сверх структуры ксенона if ndQs и главную валентность 3. [c.13]

Характер окислительно-восстановительных состояний химических элементов тесно связан с электронной конфигурацией> их атомов. В табл. 4 представлено строение электронных оболочек нейтральных атомов элементов в газообразном состоянии от актиния до лауренсия включительно, полученное частично из спектроскопических данных, а также электронных структур в металлическом состоянии. [c.14]

Несмотря на то, что актинидная теория позволила предсказать химические свойства транскюриевых элементов, она совершенно недостаточно объясняет поведение первых, к тому же наиболее изученных элементов ряда. Дело прежде всего заключается в том, что главная валентность первых пяти элементов, следуюш,их за актинием, выше трех. Валентные состояния ТЬ, Ра, и, Np, Ри и Ат уже не являются малыми отклонениями от главной валентности 3, как это имеет место у лантанидов, а образуют самостоятельную закономерную последовательность. Электронные структуры, химия этих элементов, а также требование непрерывности размещения элементов в периодической системе по атомным номерам подсказывают иной подход к определению обсуждаемого ряда. [c.16]

Некая новая функция также может быть развита на основе предшествующих белков в совершенно новом функциональном направлении [7541. Как видно из табл. 9.4, сериновая протеаза является прототипом функциональной единицы, которая неоднократно использовалась при развитии сложных физиологических систем. Другой распространенный пример —белки актин и миозин, которые широко распространены в подвижных клетках и их содержимом [755, 756]. У более высокоразвитых организмов актин-миозиновыми системами осуществляются такие различные функции, как сокращение мышц, освобождение соединений-переносчиков в нервной системе, амебовидное движение белых кровяных телец и закупорка поврежденных кровяных сосудов путем создания сгустка. Кроме того, в некоторых биологических процессах, когда должна стабилизироваться или изменяться фэрма клеток, используется свойство актина образовывать самые разнообразные структуры за счет обратимой полимеризации [757]. [c.283]

Цепочка событий, приводящих к смещению тропомиозина, начинается на клеточной мембране. Когда нервные импульсы активируют клетку мышцы, имеющую объем 1 мкл, ионы Са + выделяются иэ саркоплазматического ретикулума [770] в цитоплазму, где концентрация свободных ионов Са + становится на два порядка выше 1 мкм (рис. 11.7). Это приводит к насыщению тропонина С — кальций-чувствительного компонента тонкой нити [771] к молекулам тропонина С присоединяются 90% из общего количества 10 ионов. Связывание Са + вызывает конформационные изменения всего тропо-нинового комплекса [772]. При измененной структуре тропонина тропомиозин уже не может больше удерживаться в выключенном состоянии. Тропомиозиновая спираль соскальзывает в сторону к новому положению ближе к центру желоба. Таким образом, одна молекула тропомиозина освобождает семь мономеров актина, способных к взаимодействию с миозином [767, 769, 785]. [c.288]

Как известно, название актиниды патучило сейчас широкое распространение, и в настоящее время бачьшинство ученых считают, что элементы, начиная с актиния, следует располагать в периодической системе Менделеева как семейство, аналогичное семейству лантанидов [2, 7, 50, 51, 148, 170, 221, 294]. Но все-таки электронную структуру и место этих элементов в периодической системе нельзя рассматривать как твердо установленные [227]. Сходство химических свойств актинидов, в частности Ра, Th и U, с лантани-дами, с одной стороны, и элементами переходных подгрупп IVa, Va и Via, с другой стороны, говорит о двойственности химической природы актинидных элементов [147, 148]. Поскольку разность энергетических уровней таких удаленных подгрупп, как 5/ и 6d [c.6]

Наиболее исчерпывающее исследование депсипептидов, принадлежащих ко второй категории, — это несомненно изучение актино-мицинов. Надежно установлена общая структура соединений этой группы (91) и четко охарактеризовано значительное количество ее представителей, в основном продуцируемых видом Streptomy es [147, 148]. Чаще всего при этом выделяли актиномицин D (92), в котором имеются два одинаковых по структуре пептидных цикла. Метаболиты этого типа относятся к изо-ряду, в случае же колец различной пептидной структуры соответствующие пептиды отл носятся к анизо-ряду. [c.324]

Свойства. Приготовленный по способу 2 металлический актиний образуег серебристо-белые (часто с золотистой поверхностью) корольки, которые вслед ствие своей радиоактивности люминесцируют в темноте, давая бледно-голубое-свечение, /пл 1050 50°С. Кристаллическая структура типа А 1 (а=5,311 A)i. Во влажном воздухе быстро корродируют с.образованием белой пленки АсаОзъ [c.1213]

В подгруппе находятся четыре элемента 8с, У, Ьа и Ас. Все изотопы актиния радиоактивны, поэтому свойства этого элемента рассматривают в радиохимии. Электронная структура элементов (п - 1)сг пз . Основная и единственная степень окисления +3. Ионы жесткие, малополяризуемые, поэтому связь с анионами ионная, соли полностью диссоциируют на ионы, гидроксиды — основные, а Ьа (ОН)з по свойствам напоминает щелочи. [c.179]

Мы уже упоминали, что в аксоплазме имеются такие филамент-ные структуры как нейрофиламенты. Диаметр этих структур 10 НхМ, они располагаются между нейротрубочками (диаметр 24 нм) и филаментами актина (диаметр 6 нм). Поэтому нейрофиламенты составляют класс промежуточных филаментов [6], которые были найдены в различных клетках и к которым принадлежат кератиновые филаменты эпителиальных клеток, глиальные филаменты и десминовые филаменты клеток мышц. Их функциональная роль заключается в создании своеобразного клеточного скелета. В электронном микроскопе видны разветвления волокон. Нейрофиламенты из нерва кролика состоят нз трех белков с 68 000, 150 000 и 200 000. До сих пор только два белка нейрофиламентов с Л1 200 ООО и 60 000 были выделены из гигантского аксона кальмара [7]. Они чувствительны к действию Са +-зависимой протеазы и поэтому их нелегко получить в интактном состоянии. Все белки нейрофнламейтов фосфорилируются сАМР-зависимой киназой. [c.312]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология