Железо-серные комплексы

Для определения Си, 7п, Со, N1, РЬ, Зп образец почвы (1,0 г) разлагали фтористоводородной и серной кислотами. Почвы содержат очень много железа, количество которого может колебаться в широком интервале. Связывание железа в комплекс при соосаждении в интервале pH 6,0—7,0 достигается добавлением цитрата аммония. Но в этих условиях олово также образует комплексное соединение с цитратом аммония, что приводит к уменьшению его соосаждения. Во избежание этого соосаждение проводят в два приема при pH 2,5 из исследуемого раствора соосаждают олово, после этого добавляют цитрат аммония и доводят pH раствора до 6—7 и проводят соосаждение всех остальных элементов. [c.309]

Ход анализа. К нейтральному раствору, содержащему марганец и железо, приливают 30%-ную азотную и 10%-ную серную кислоты и выпаривают до выделения паров серной кислоты. Образовавшиеся соли растворяют в воде, прибавляют 4%-ный раствор щавелевокислого аммония до полного связывания железа в комплекс, а затем аммиак (плотностью 0,90) до перехода синей окраски индикатора конго в красную и пропускают через колонку с катионитом в Н-форме. Затем промывают водой до отрицательной реакции на железо. Марганец из колонки вымывают 10%-ной серной кислотой и определяют обычным методом. [c.186]

Присутствие ионов фтора, серной и фосфорной кислот затрудняет экстракцию, так как они образуют с ураном комплексы. Образованию ионами фтора и серной кислоты комплексов с ураном противодействует нитрат железа, а ионами фосфорной кислоты—нитрат алюминия. [c.427]

Для подкисления лучше всего брать разбавленную азотную кислоту. Серную и, особенно, соляную кислоты применять не следует, так как они ослабляют окраску. Это объясняется образованием хлоридных (или сульфатных) комплексов железа, например [c.256]

Применение уксусной кислоты не обязательно во многих прописях рекомендуется брать серную кислоту. Однако при недостаточном опыте работающего при этом иногда создается слишком высокая кислотность, в связи с чем может выделиться йод. Это объясняется действием пятивалентного мышьяка, а также трехвалентного железа, так как фторидный комплекс последнего разрушается сильными кислотами. Отсюда требование ГОСТа — применять именно уксусную кислоту. Возможно также каталитическое действие меди, и особенно окислов азота на реакцию между йодидом и кислородом воздуха. Поэтому следует обратить особое внимание на указанные в тексте предосторожности в отношении удаления азотной кислоты и окислов азота, а также, по возможности, на устранение соприкосновения с кислородом воздуха после прибавления йодистого калия. [c.414]

Серная кислота для подкисления нежелательна из-за образования сульфатных комплексов железа, препятствующих реакции (13.17). Наличие в растворе фосфат-, пирофосфат- и фторид-ионов вообще недопустимо, так как железо с этими анионами образует комплексные соединения, которые иодид уже не окисляют. Большого избытка НС также следует избегать, так как хлоридные комплексы железа затрудняют протекание реакции (13.17). [c.284]

Для растворения стали применяют смесь серной, фосфорной, азотной кислот. Серную и азотную кислоту используют в качестве растворителей фосфорную кислоту добавляют для связывания железа (III), образующегося в процессе растворения стали в слабо окрашенный комплекс. [c.169]

Определение интенсивности проводят следующим образом. Заданный объем У раствора актинометра облучают в течение промежутка времени 1. Затем объем 1 2 (обычно 1 мл) облученного раствора переносят в мерную колбу объемом Уз = 25 мл, куда добавляют (10—Уг) мл 0,1 и. серной кислоты, 2 мл раствора б и 5 мл раствора в . Объем раствора в колбе доводят до метки водой, перемешивают и дают постоять в темноте в течение 30 мин для того, чтобы в системе установилось равновесие. Далее измеряют оптическую плотность раствора образовавшегося комплекса двухвалентного железа с 1,10-фенантролином. Количество образовавшегося двухвалентного железа определяют по формуле [c.256]

Убихинон цитохром с-оксидоредуктаза катализирует окисление добавленных гомологов убихинола цитохромом с с образованием окисленного гомолога и восстановленного цитохрома с. Комплекс представляет собой липопротеидный ансамбль, содержащий цитохромы Ь, си железо-серный белок, прочносвязанный убихинон и фосфолипиды. В литературе описаны два основных способа получения комплекса. Первый основан на фракционировании НАДН цитохром с-оксидоре-дуктазы солями в присутствии детергентов. Второй — на специфическом расщеплении сукцинат цитохром с-оксидоредуктазы при щелочных значениях pH на сукцинатдегидрогеназу и убихинон цитохром с-оксидоредуктазу. Препараты, получаемые обоими методами, практически не различаются ни по полипептидному составу, ни по каталитической активности. Оба препарата могут быть включены в состав протеолипо-сом, так что катализируемая ими реакция оказывается сопряженной с векторным перемещением протонов через осмотически активный барьер (второй пункт электрохимического сопряжения). [c.429]

Еще более очевидно присутствие белков с негемовым железом у клостридий, которые вообще не содержат гема. Именно из этих бактерий был выделен первый негемовый железосодержащий белок, названный ферредоксином. Этот белок, обладающий поразительно низким восстановительным потенциалом Е° = —0,41 В), участвует в реакции, катализируемой пируват ферредоксин—оксидоредуктазой (гл. 8, разд. К,3), в фиксации азота у некоторых видов и в образовании Нг. Он представляет собой небольшой белок зеленовато-коричневого цвета, содержащий всего 54 аминокислотных остатка, но образующий комплекс с восемью атомами железа. Если снизить pH до 1, освобождается восемь молекул H2S. Таким образом, белок содержит восемь атомов ла- бильной серы , каким-то образом связанных железо-сульфидными связями. Ферредоксины оказались только первыми представителями большого семейства открытых позднее железо-серных белков [37—39]. Большинство из них содержит железо и лабильную серу в отноше-яии 1 1, но число атомов железа на молеку. белка оказывается различным. Кроме того, одна группа белков вообще не содержит лабиль -ной серы железо в них удерживается боковыми цепями четырех астат [c.379]

Комплекс I состоит из NADH-дегидрогеназы и ее железо-серных центров, функционирующих в тесной связи друг с другом. Комплекс II включает сук-цинатдегидрогеназу и ее железо-серные центры. В комплекс III входят цитохромы Ьис вместе с одним пeцифичньпvI железо-серным центром. Комплекс IV [c.522]

Поясним сказанное на нескольких примерах. Окислительновосстановительный потенциал системы Рез+/Ее +, как было показано, выражается уравнением (б). Если же в раствор ввести серную или фосфорную кислоты, то последние будут образовывать с ионами трехвалентного железа более или менее стойкие комплексы. Се рная кислота образует комплекс ЕеЗОГ, характеризуемый константой диссоциации, равной 6,8-10 (р/С=4,17), а фосфорная кислота — комплекс РеНРО с константой диссоциации, равной 3,5-10 ° (р/С=9,35). При рН = 2 и обш,ей концентрации ионов фосфорной кислоты 1 г-мол/л на долю ионов НР04 приходится всего 10 г-ион л. Так что, если в раствор ввести фосфорную кислоту, так чтобы после связывания трехвалентного железа в комплекс концентрация анионов кислоты при pH = 2 была равна 1, то на долю [c.55]

Обрабатывают 1 г сплава 30 мл 20%-ного раствора гидрата окиси натрия. После растворения сплава добавляют 30 мл разбавленной (1 5) серной кислоты, 6 мл азотной кислоты (уд. в. 1,4) и нагревают раствор до полного растворения меди. Добавляют в раствор тот же раствор гидрата окиси натрия до появления мути, сливают раствор в мерную колбу емкостью 250 мл и доводят объем водой до метки. Отбирают 25 мл в мерную колбу емкостью 50 мл, прибавляют 5 мл I М раствора ацетата натрия, 1 мл 0,5 М раствора сегнетовой соли (для связывания железа в комплекс) и доводят объем водой до метки. Раствор помещают в электролизер, продувают через него водород в течение 15—20 мин. и титруют 0,01 н. раствором рубеановодородной кислоты, прибавляя его из микробюретки пор- [c.520]

Помимо шести различных гемов в молекулах цитохромов, более чем шести железо-серных центров и убихинона, имеются еще два атома меди и флавин, служащие переносчиками электронов и прочно связанные с белками дыхательной цепи на всем пути от NADH до кислорода. Путь переноса электронов включает всего около 40 различных белков. Порядок расположения различных переносчиков в дыхательной цепи был определен с помощью сложных спектроскопических измерений (рис. 7-31), и вначале многие белки были выделены и описаны как отдельные полипептиды. Однако истинное понимание функции дыхательной цепи пришло позднее, когда выяснилось, что белки организованы в три больших ферментных комплекса. [c.452]

NADH-дегндрогеназный комплекс самый большой из дыхательных ферментных комплексов - имеет мол. массу свыше 800000 и содержит более 22 полипептидных цепей. Он принимает электроны от NADH и передает их через флавин и по меньшей мере пять железо-серных центров на убихинон - небольшую жирорастворимую молекулу (см. рис. 7-30), передающую электроны на второй комплекс дыхательных ферментов - комплекс Ъ-С. [c.452]

ООО. Каждый мономер содержит три гема, связанных с цитохромами, и железо-серный белок Комплекс принимает электроны от убихинона и передает цитохрому с, небольшому периферическому мембранному белку (см. рис. 7-28), который затем переносит их на цитохромоксидазный комплекс. [c.452]

Цитохромы, железо-серные центры и атомы меди способны переносить одновременно только один электрон. Между тем каждая молекула NADH отдает два электрона и каждая молекула О2 должна принять четыре электрона при образовании молекул воды. В электронтранспортной цепи имеется несколько электронсобирающих и электронраспределяющих участков, где согласовывается разница в числе электронов. Так, например, цитохромоксидазный комплекс принимает от молекул цитохрома с по отдельности четыре электрона и в конечном итоге передает их на одиу связанную молекулу О2, что ведет к образованию двух молекул воды. На промежуточных ступенях этого процесса два электрона, прежде чем перейти к участку, связывающему кислород, поступают в гем цитохрома а и связанный с белком атом меди, ua. В свою очередь участок связывания кислорода содержит еще один атом меди и гем цитохрома аз. Однако механизм образования двух молекул воды в результате взаимодействия связанной молекулы О2 с четырьмя протонами в точности не известен. [c.453]

Рис. 7-52. Перенос электронов в нроцессе фотосинтеза в тилакоидной мембране. Подвижными нереносчиками электронов в этой цени служат нластохинон (очень сходный с убихиноном митохондрий), нластоцианин (небольшой медьсодержащий белок) и ферредоксин (небольшой белок, содержащий железо-серный центр). Комплекс bh-f очень похож на комплекс b- i митохондрий и комплекс Ъ-с бактерий (см. рис. 7-63) все гри комплекса принимают электроны от хинонов и перекачивают протоны. Обратите внимание, что протоны, высвобождаемые при окислении воды, и протоны, захватываемые при образовании NADPH, тоже участвуют в создании электрохимического протонного градиента, доставляющего энергию

При обработке мембран тилакоидов детергентами можно перевести в раствор те белки, которые обычно тесно связаны с мембранами. Растворенные таким образом компоненты можно разделить по их молекулярным массам, используя, например, электрофорез в полиакриламидном геле. Полосы, соответствующие отдельным белковым компонентам, проявятся после обработки геля специальными красителями. Наряду с этим можно получать мутантов растений и водорослей, не имеющих специфических белков или пигментов хлоропластов и вместе с тем утративших какие-либо характерные функции или фотосинтетическую активность в целом. Сравнивая набор компонентов, обнаруживаемых в геле после электрофореза белков из мутантов и из организмов дикого типа, можно установить зависимость между определенной функцией и тем или иным компонентом, например белком или пигмент-белковым комплексом. Таким образом были разделены и предварительно охарактеризованы связанный с реакционным центром фотосистемы I комплекс Руоо—хлорофилл а—белок связанный с реакционным центром фотосистемы II комплекс светособирающий хлорофилл а/Ь — белок железо-серные белки, связанные с мембраной цитохром / АТРаза, или сопрягающий фактор, и другие компоненты мембран тилакоидов (см. рис. 8. 1). [c.66]

Комплекс b- i состоит по меньшей мере из 8 разных полипептидных цепей и, вероятно, существует в виде димера с мол. массой 500 ООО. Каждый мономф содержит три гема, связанных с цитохромами, и железо-серный белок. Комплекс принимает электроны от убихинона и передает цитохрому с, небольшому периферическому мембранному белку (см. рис. 7-28), который затем переносит их на цитохромоксидазный комплекс. [c.452]

Комплекс III (убихинон-цитохром с-оксидоредуктаза) переносит электроны от восстановленного убихинона к цитохрому с. Его структурная организация в митохондриях растений изучена пока слабо. Известно, что в его состав входят цитохромы bseo и bsee, цитохром i и железо-серный белок Риске. Этот комплекс чувствителен к антимицину А (Шугаев, 1991). [c.135]

Еще Вертело пытался ускорить реакцию между этиленом и серной кислотой, применяя в качестве катализаторов соли ртути. Фритцше [38] считал, что этилсерная кислота сама по себе достаточно акти1 ный катализатор. Это было подтверждено в работе [39]. В дальнейшем были изучены многие катализаторы [40, 41], причем наиболее эффективными оказались соли серебра, железа, меди и окислов ванадия. Действие солей в болынинстве случаев не зависит от аниона, но поскольку мы имеем дело с серной кислотой, рекомендуе -ся употреблять сульфаты (несколько отличаются друг от друга по действию соли одно- и двухвалентной меди). Иногда специфичность действия приписывается аммиачным солям [42] и циановым комплексам металлов [43], но, по нашему мнению, главная роль во всяком молекулярном комплексе принадлежит металлу (например, железу в соли Мора и ферроциановых соединениях). Различие может заключаться лишь в неодинаковом физическом состоянии катализатора в серной кислоте и в последующем изменении состояния с превращением части молекул серной кислоты в молекулы этилсерной кислоты или с введением влаги в серную кислоту. Сравнение действия различных катализаторов может привести к одним и тем же выводам кривые относительной интенсивности действия в ряду каталитических добавок приблизительно одного порядка. Абсолютные значения каталитического действия здесь не важны, поскольку они зависят от условий эксперимента. [c.22]

Содержание железа в технической серной кислоте регламентируется ГОСТом, в соответствии с которым оно не должно превышать 0,02%. Определение содержания железа выполняется фЬтомётрйчесКим методом гто реакции образования желтого комплекса с сульфосалициловой кислотой в аммиачной среде. [c.156]

Метод основан на взаимодействии бромидного комплекса индия с родамином 6Ж. Образующееся соединение экстрагируют бензолом из 15 н. серной кислоты и определяют концентрацию индия по интенснвно-сти флуоресценции экстракта. Мешающие ионы железа (III), меди (II), олова (IV), сурь.мы (III), таллия (III), золота (III), ртути (II) удаляют при экстракции индия бутилацетатом с последующей реэкстракцнеи хлористоводородной кислотой. Возможен ускоренный вариант отделения мешающих элементов с применением двукратного осаждения аммиаком и цементации на металлическом железе. [c.388]

Кобальт, как и железо, ферромагнитен точка Кюри для кобальта лежит при 1120°С. Он устойчив к действию воздуха и окисляется лишь при нагревании до 300°С, а полученный восстановлением водородом из оксида при 250°С пирофорен. Растворяется в разбавленных серной, соляной, азотной и щавелевой кислотах. Гидрид С0Н2 представляет собой коричневый порошок. В большинстве соединений кобальт двухвалентен. Ион кобальта (III) устойчив в форме комплексных соединений. Из комплексных соединений кобальта (II) имеют значение синие роданидные комплексы, например Кг[Со(СЫ5)4] ", применяемые для аналитического определе1шя кобальта. [c.215]

При определении железа в виде роданида важно создавать определенную кислотность раствора. При увеличении кислотности и соответственно увеличении концентрации сульфат- и хлорид-ионов возникает опасность образования комплексов [Ре(804)зР и НРеС14. Оптимальной кислотностью считают 0,05 н. — 0,2 п. подкисле-иие можно проводить кроме серной, соляной, азотной и хлорной кислотами. [c.150]

Экстракционный способ. Часто применяется в аналитической химии. Таллий хорошо экстрагируется из слабокислых растворов (1—2 н.) в виде комплексных таллийгалогеноводородных кислот НТ1На14, что позволяет отделять его от таких элементов, как железо, галлий, сурьма и т. п., которые экстрагируются из более кислых растворов (5—6 н.) [151]. Предложено применять экстракцию для извлечения таллия из производственных растворов. В качестве экстрагента рекомендуется 10%-ный раствор трибутилфосфата (ТБФ) в керосине [210]. Раствор после очистки от железа и мышьяка подкисляют серной кислотой до концентрации 30 г/л таллий окисляется в Т1(И1) хлорной известью, которая одновременно вносит необходимый для экстракции ион СГ. Реэкстрагируют таллий из ТБФ 5%-ным раствором пирофосфата натрия, который связывает таллий в комплекс (pH раствора при этом должен быть 5—10). Во избежание гидролиза соединений таллия (П1) к реэкстракту добавляют 1 г/л (ЫН4)25 04. Далее реэкстракт подкисляют серной кислотой до 50 г/л. Таллий осаждается на цинковых листах в виде губки, которую промывают, брикетируют и переплавляют. [c.355]

Проба ма нитраты Выше была описана качественная реакция на н интпиты нитраты со сплавом Дьюара. Другим свидетельством наличия нитратов может быть образование коричневого кольца комплекса Ре504-Ы0. К испытуемому раствору в этом случае добавляют раствор сульфата железа (И) и несколько капель концентрированной серной кислоты. Появление коричневого кольца является указанием на наличие в растворе нитрата или Струк уры N0 нитрита. [c.479]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология