Гликопротеины и гликопептиды

Из микроорганизмов выделено большое число полисахаридов и макромолекул, содержащих углеводные цепи, таких как гликопептиды, гликопротеины и гликолипиды [135]. Многие из этих соединений продуцируются только микроорганизмами и не обнаружены ни в растениях, ни в животных. Вещества полисахаридной природы могут быть интегральными составляющими клеточной стенки микроорганизмов, капсулы микроорганизмов или вырабатываться в культуральной жидкости. [c.251]

ГЛИКОЛЯТЫ, соли и эфиры гликолевой к-ты. См. также Натрия гликолят, Натрия-цирконила гликолят. ГЛИКОПЕПТИДЫ, вещества, в к-рых к пептидной цепи из неск. аминокислот присоединены О- или N-гликозид-ными связями остатки моно- или олигосахаридов. Получ. при частичном расщеплении прир. гликопротеинов или синтетически. [c.137]

Методы хроматографического разделения гликопротеинов фактически не отличаются от методов, используемых в химии белков и пептидов. Также имеется ряд белков, которые в обычном смысле не считаются гликопротеинами, хотя они содержат один или несколько гликозидных остатков. Конечно, существует множество методов, с помощью которых могут разделяться различные гликопротеины. С точки зрения хроматографиста, здесь не следует детально их описывать. С другой стороны есть хроматографический метод, специфичный для структурных анализов гликопротеинов и гликопептидов. Специфичность основана на вы-боре подходящей системы детектирования, а не собственно метода разделения. Здесь будет кратко рассмотрен метод, описанный в работе [221- [c.145]

Гликопептиды (нейтральные), полученные из гликопротеинов мозга крысы [c.359]

ГЛИКОПЕПТИДЫ (МУКОПЕПТИДЫ) и ГЛИКОПРОТЕИНЫ [c.174]

Группа гликопептидов-и гликопротеинов распространена исключительно широко и весьма разнообразна по строению и функциям. [c.174]

Метод периодатного окисления применяется для установления строения олигосахаридов, полисахаридов, гликопротеинов и гликопептидов. Преимуществом этого метода является то, что расщепление гликоль-ных группировок протекает количественно и анализ требует небольшого расхода вещества. [c.82]

Родопсин, по-видимому, является гликопротеином [86] и содержит остатки гексозамина и маннозы. Из смеси, полученной расщеплением родопсина пепсином, выделили гликопептид и установили аминокислотную последовательность этого фрагмента [c.181]

Смешанные биополимеры, содержащие углеводы, — это соединения, при гидролизе которых наряду с моносахаридами образуются молекулы, относящиеся к другим классам соединений. Так, тейхоевые кислоты помимо углеводов образуют многоатомные спирты, аминокислоты и фосфорную кислоту многочисленные гликопептиды и гликопротеины, дают кроме моносахаридов аминокислоты гликолипиды состоят из остатков моноз, жирных кислот и других соединений, и т. д. Смешанные биополимеры в последние годы привлекают особенно большое внимание, так как многие их представители выполняют в организмах очень важные функции с другой стороны, лишь современная техника экоперимента позволяет заняться изучением строения этих весьма сложных соединений. [c.232]

Гликопептиды (мукопептиды) и гликопротеины [c.235]

Поскольку между полипептидами и протеинами различие скорее количественное, чем качественное, вряд ли можно провести резкую границу между гликопептидами и гликопротеинами, поэтому здесь они описываются вместе. [c.236]

А. входят в состав мн. углеводсодержащих биополимеров (олиго- и полисахаридов, липополисахаридов, гликолипидов, гликопептидов, гликопротеинов и др.), а также антибиотиков. Важнейшие представители-глюкозамин и галак-тозамин. Их N-aцeтилиpoвaнныe производные входят [c.144]

Гликоаминокислоты входят в состав широко распространенных в животном и растительном мире гликопептидов и гликопротеинов (протоглика-нов). Они являются связывающим звеном между углеводными компонентами и пептидными цепями. Связывание происходит с использованием гидроксильных групп серина или треонина (О-гликозидная связь), как, например, в иммуноглобулинах, аминогрупп лизина и аргинина или же амидной группы аспарагина (Ы-гликозидная связь), как, например, в белках плазмы и в лактальбумине, или посредством свободных карбоксильных групп аминодикарбоновых кислот (эфирная связь). [c.75]

Поскольку многие гликопротеины содержат лишь небольшое количество углеводов, для их анализа могут быть использованы протеолитические ферменты (например, проназы) при обработке этими ферментами образуются гликопептиды с небольшим числом аминокислотных остатков, к которым присоединены интактные углеводные звенья. Такие гликопептнды анализируют [188] классическими методами периодатного окисления [189] и метилирования, а также последовательным ферментативным гидролизом (см. разд. 26.3.2.11) для идентификации моносахаридных звеньев, в результате которого получают единственный аминокислотный остаток, связанный с моносахаридным звеном. Установлено, что осуществляются только два типа такой связи 0-гликозидная связь с серином, треонином, гидроксипролином и гидроксилизином, и Л -гликозидная связь с аспарагином. Показано, что в образовании таких связей могут участвовать только пять моносахаридов -арабиноза, D-ксилоза, D-галактоза, 2-ацетамидо-2-дезокси-0-глюкоза и 2-ацетамидо-2-дезокси-0-галактоза. [c.265]

Углеводы (рибоза, дезоксирибоза) используются для синтеза нуклеиновых кислот, они являются составными компонентами нуклеотидных коферментов, играющих исключительно важную роль в метаболизме живых существ. В последнее время все большее внимание к себе привлекают смешанные биополимеры, содержащие углеводы гликопептиды и гликопротеины, гликолипиды и липополисахариды, гликолипопротеины и т.д. Эти вещества выполняют в организме сложные и важные функции. [c.169]

Для установления количественного состава входящих в гликопротеин моносахаридов и аминокислот биополимер подвергают полному кислотному гидролизу, и состав гидролизата определяют обычными методами количественного анализа. Пептидные связи устойчивее гликозидных по отношению к кислотам, поэтому для полного расщепления на мономеры гликопротеины приходится гидролизовать в более жестких условиях, чем обычные полисахариды (6 н. НС1, 100—ПО °С, 24 ч) . Нужно иметь в виду, что как сахара, так и аминокислоты могут частично распадаться в условиях кислотного гидролиза, причем в ряде случаев можно с помощью ХОЛОСТЫХ опытов внести соответствующие поправки при анализе. Специфической для гликопептидов побочной реакцией в условиях кислотного гидролиза является возможная конденсация сахаров с аминокислотами, приводящая к окрашенной сложной смеси различных веществ, в том числе простейших карбонильных соединений (так называемая реакция Майяоа). Например, по данным Готшалка , потеря аминокислот при кислотном гидролизе богатых сахарами гликопротеинов может составлять до 30 %. Количественное определение моносахаридов проводят с использованием хроматографии, спектрофотометрической и колориметрической техники (см. гл. 14). Для анализа аминокислот применяют обычно методы, хорошо известные из химии белка. Так, количественный анализ аминокислотного состава проводят в автоматических анализаторах или с помощью газо-жидкостной хроматографии . [c.567]

Для разрушения пептидной части гликопротеинов широко применяется протеолиз, особенно часто под действием проназы (обычно из 81гер1от св5 г15тч), которая является набором мощных протеиназ, способных разрушать пептидные цепи, устойчивые к другим протеолитиче-ским ферментам. Часто употребляются также трипсин, химотрипсин, па-паин. Гидролизат, полученный после обработки протеиназами, подвергают фракционированию с применением диализа, гель-фильтрации и хроматографии (см., например, ), выделяя один или несколько низкомолекулярных гликопептидов, структуру которых устанавливают обычными методами и иногда подтверждают встречным синтезом. Впервые гидролиз гликопротеина трипсином был применен Нейбергером для выделения фрагмента овальбумина, содержащего узел связи олигосахаридной и пептидной части молекулы в дальнейшем для этой же цели использовали также химотрипсин, пепсин и другие фepмeнты " . . Протеолиз проназой очень широко применялся при выделении узловых фрагментов из 7-глобулина , тиреоглобулина фибриногена и особенно му- [c.571]

Частичный кислотный гидролиз, проводимый обычно разбавленными минеральными кислотами на холоду или при нагревании, приводит к разрыву гликозидных связей и отщеплению углеводных фрагментов пептидные цепи в этих условиях, как правило, устойчивы. Этим путем трудно получить мелкие гликопептиды, содержащие узловую гликопептидную связь, однако метод имеет важное значение для получения олигосахаридных фрагментов гликопротеинов. Кислотный гидролиз сыграл важную роль при изучении групповых веществ крови Этот метод не специфичен, хотя в отдельных случаях удается осуществить преимущественный разрыв какой-либо из связей, например отщепление фукозных остатков, связанных более лабильной гликозидной связью . [c.572]

В тейхоевых кислотах доказано наличие сложноэфирной связи (тип А) аланина с остатками рибита. В защитном антигене стафилококка обнаружена амидная связь остатков аланина через аминогруппу глюкозамина . Высказано предположение о наличии в гликопротеинах 0-ацилгликозид-ной связи, однако твердые доказательства существования такого типа связи еще отсутст вуют. Очевидно, в сложных по структуре гликопротеинах углеводные и пептидные части могут быть связаны и несколькими разными типами связей, о чем свидетельствует неполное расщепление всех гликопептидных связей под действием какого-либо одного реагента и образование смеси низкомолекулярных гликопептидов, содержащих связи разного типа при неспецифической деструкции исходного гликопротеина. [c.573]

Второй гликопротеин куриного белка — овомукоид имеет молекулярный вес примерно 28 ООО и содержит около 20% углеводов, в числе которых находится манноза, галактоза, глюкозамин и небольшие количества N-ацетилнейраминовой кислоты. Считается наиболее вероятным, что овомукоид содержит три одинаковые или близкие по структуре олигосахаридные цепи , из которых для одной однозначно доказана гликопеп-тидная связь ацилгликозиламидного типа через аспарагиновую кислоту и N-ацетилглюкозамин. Высказано предположение, что другие связи могут быть О-гликозидными . Строение углеводных цепей- овомукоида еще не установлено, однако в результате протеолиза и частичного кислотного гидролиза выделено несколько гликопептидов. По имеющимся данным, углеводная цепь овомукоида содержит галактозу, маннозу и глюкозамин в соотношении 1 4 8. Распад по Смиту показывает, что концевыми остатками являются галактоза и манноза олигосахаридные цепи гликопротеина, по-видимому, сильно разветвлены . [c.576]

Из аорты человека выделено соединение, состоящее гепарина и белка, которое содержит ковалентную связь и является гликопротеином . После обработки его гиалуронидазой и протеиназами , а также в результате мягкого кислотного гидролиза получены низкомолекулярные гликопептиды 0-ксилозид серина и галактозилксилозид серина , что непосредственно доказывает природу одного из типов связи гепарина с пептидной цепью бглка в гепарин-белковом комплексе. Структура кси-лозида серина была подтверждена встречным синтезом . Таким образом, в настоящее время наличие ковалентной связи между белковой частью и углеводами соединительной ткани можно считать строго доказанным. [c.580]

Полный гидролиз групповых веществ крови показывает, что в их состав входит около 80—85% углеводов (галактоза, фукоза, N-ацетилглюкозамин и N-ацетилгалактозамин) и около 15—20% аминокислот, из которых пролин, треонин и серин составляют более половины. В некоторых образцах групповых веществ, в частности в групповых веществах из жидкости кисты, содержатся также N-ацетилнейраминовая кислота, которая, очевидно, в этом случае заменяет часть остатков фукозы. Групповые вещества различного типа А, В, Н я т. д.) очень мало отличаются друг от друга по составу, хотя некоторые детали все же можно отметить так, например, в групповом веществе Le содержание фукозы заметно понижено. В настоящее время установлено, что специфичность групповых веществ зависит от находящихся на периферии молекулы олигосахаридных цепей, которые являются иммунологическими детерминантами (см. ниже). Однако в целом структура групповых веществ, несмотря на значительное число исследований, остается неясной. При действии разбавленных кислот и оснований (щелочь, сода, гидроксиламин) групповые вещества отщепляют значительную часть углеводов Пептидная часть биополимера, напротив, отличается стойкостью и только в незначительной степени распадается под действием папаина и фицина . Эти данные позволяют отнести групповые вещества к гликопептидам типа III, в которых центральная пептидная цепь окружена присоединенными к ней олигосахаридными цепями , что было экспериментально подтверждено в самое последнее время полукинетическим методом исследования (см. стр. 569). При изучении хода гидролиза группового вещества А разбавленными кислотами и щелочами оказалось, что отщепляются лишь мелкие углеводные фрагменты, в то время как все аминокислоты остаются в высокомолекулярной части. Лишь в жестких условиях гидролиза, когда распаду подвергаются и пептидные связи, а также при избирательной деструкции пептидных связей высокомолекулярный фрагмент начинает дробиться и в гидролизате появляются аминокислоты. Подобная картина гидролиза может наблюдаться только в том случае, если пептидная часть составляет основу гликопротеина (тип III). [c.581]

ТИПОВ основано на использовании их различной аффинности по концевым углеводным остаткам, характеристичным для отдельных гликопротеинов. При разработке подходящего метода очистки данных гликопротеинов или гликопептидов с помощью лектинов Кристиансен [20] рекомендует следующие этапы [c.120]

Примеры использования лектинов для выделения гликопротеинов и гликопептидов даны в табл. 11.1. Два иммобилизованных лектина, а именно лектин из rotalaria jun ea, специфичный для конфигурации галактозы (он реагирует с углеводами и гликопро- [c.121]

Гликопептиды, полученные протеоли-тическим гидролизом различных гликопротеинов Конканавалин А L-Валин или L-норлейцин Конканавалин А [c.335]

Гликопептиды, полученные при про-теолитическом гидролизе различных гликопротеинов Конканавалин А То же [c.359]

В последнее время появились данные, что Кон. А также способен связывать маннозные остатки внутри полисахаридной молекулы. Вероятно, это объясняет то, что Кон. А связывает некоторые гликопротеины и гликопептиды, концевыми группами которых являются остатки сиаловой кислоты. [c.100]

Гликопептиды и гликопротеины животных организмов Имеют несколько десятков представителей, среди которых ряд веществ выполняет механические функции, облегчающие движение органов, передвижение жидкостей (таковы гликопротёины синовиальной жидкости суставов, муцин слюны, желудочный и кишечный муцины и др.). К гликопротеинам относятся и высокоспецифические соединения вещества групп крови, а- и р-глобулины плазмы (последние, как известно, включают антитела). Известны гликопротеины-ферменты (такаамилаза, холинэстераза, церулоплазмин и др.), гликопротеины-гормоны гипофиза и ряд других очень важных для жизнедеятельности организмов соединений. Гликопротеины найдены и в растительных организмах (в семенах пшеницы, ячменя). [c.174]

В. Гликопротеины, гликополипептиды, гликопептиды — вещества, в которых углеводный компонент присоединен к полипептидному ковалентной связью. [c.73]

Сиаловые кислоты, входящие в состав гликонротеинов, защищают их от действия протеолитических ферментов, поэтому необходимо предварительно отщепить их нейраминидазой. После удаления сиаловых кислот гликопротеины частично расщепляются протеолитическими ферментами (папаин, проназа) на гликопептиды, доступные для дальнейшего исследования. Гликопептиды затем обрабатывают ферментами, отщепляющими аминокислоты (например, карбоксипептидазой после защиты конечной аминогруппы), и превращают в олигосахариды, содержащие только одну аминокислоту. Углеводные компоненты гликапро-теинов, имеющих щелочелабильную связь углевод—аминокислота, отщепляют щелочной обработкой или ферментами, разрушающими связи такого типа. Полученные таким образом гетеросахариды или гетеросахариды с одной аминокислотой очищают от примесей пептидов и аминокислот переосаждением из водноорганических смесей (вода-спирт, вода—ацетон), экстракцией фенолом, хроматографией, электрофорезом или гель-фильтрацией. [c.76]

Щелочная деградация применяется при исследовании гликопротеинов и гликопептидов, содержащих щелочелабильную связь углевод-аминокислота. Под действием щелочи происходит разрыв этой связи и освобождение олиго- или полисахаридов, в свою очередь подвергающихся щелочной деградации. С целью воспрепятствовать глубокой деградации до сахариновых кислот применяют сочетание щелочной обработки (щелочь или триэтиламин) с восстановлением натрийбор-гидридом. Этот метод эффективен при изучении группоспецифических веществ крови — гликопротеинов, которые содержат разветвленные олигосахаридные цепи, присоединенные к аминокислотной цепи. Значительная часть связей углевод—аминокислота в этих биополимерах щелочелабильна. [c.80]

Строение большииства гликопротеинов плазмы крови, особенно их углеводных фрагментов, изучено мало. Известны данные об общем со-держаиии углеводов в гликопротеинах и числе олигосахаридных цепей в молекулах. Из ряда гликопротеинов после деструкции ферментами были выделены гликопептиды. При изучении гликопептидов, выделенных из 7 Г лобули на, траисферрина и церулоплазмина, показано что связь между углеводами и пептидами осуществляется через аспарагиновую кислоту [73]. [c.92]

К таким смешанным биополимерам относятся, помимо нуклеиновых кислот, гликопептиды и гликопротеины, гликолипиды и липополисахариды, гликолипопротеины и т. д. [c.5]

Клэмп и Хок [138] изучили окисление аминокислот перйодатом для выяснения применимости этого метода при исследовании структуры гликопротеинов и гликопептидов. Они нашли, что все а-аминокислоты окисляются перйодатом, но с разными скоростями серин, треонин, цистеин, цистин, метионин, пролин, оксипролин, триптофан, тирозин и гистидин окисляются особенно быстро. Скорость окисления зависит от pH и, как правило, выше в щелочной среде. Показано, что цистеин, цистин, метионин, триптофан, тирозин и гистидин окисляются перйодатом, даже когда они замещены по карбоксильной и аминогруппе, как в полипептидной цени. [c.155]

Полностью уверенным в полученных величинах можно быть только в тех случаях, когда содержание сахаров в гликопротеинах удается связать с их содержанием в В1>тделенных гликопептидах, состав которых подтвержден данными элементарного анализа и (или) определениями молекулярного веса. [c.204]

Если сиаловую кислоту освобождают с помощью нейраминидазы, степень ее отщепления необходимо контролировать, проводя резорциновую реакцию с остаточным гликопротеином. Во многих гликопротеинах с высоким молекулярным весом, таких, как гликопротеины подчелюстных желез овцы и быка и гликопротеин Тамма и Хорсфалла из мочи, фермент не освобождает сиаловую кислоту полностью, что объясняется, вероятно, простран-ствепными затруднениями. Если гидролизовать эти гликонротеины проназой до небольших гликопептидов, удаление сиаловой кислоты из этих фрагментов под действием нейраминидазы происходит количественно [2751. [c.221]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология