Последовательность аминокислотных остатков

Главное различие между цепями белка и полиэтилена или полиэтилен-терефталата (дакрона) заключается в том, что в молекуле белка не все боковые группы одинаковы. У фибриллярных белков определенная повторяющаяся последовательность боковых групп придает конкретному белку-кератину или коллагену-вполне конкретные механические свойства. Глобулярные белки имеют еще более сложное строение. Эти молекулы обычно содержат от 100 до 500 аминокисло г, полимеризованных в одну длинную цепь, и полная последовательность аминокислотных остатков в каждой молекуле одного глобулярного белка одинакова. Эти остатки могут быть углеводородными, кислыми, основными, нейтральными или полярными. Свертывание белковой цепи в компактную глобулярную моле- [c.313]

Для более глубокого понимания законов образования третичной структуры следует подчеркнуть, что полипептидная цепь не свертывается произвольно с образованием хаотичного (статистического) клубка. Анфинсен с сотр. [14] показал, что пространственная структура белков задана их первичной структурой. Иными словами, последовательность аминокислотных остатков в полимерной цепи кодирует строго определенный тип вторичной, третичной и высших структур белка. [c.12]

Изучение аминокислотного состава и последовательности сочетания аминокислот в белках является, однако, лишь первым шагом в изучении белков как высокомолекулярных соединений. Свойства белков определяются не только их составом и последовательностью аминокислотных остатков в полипептидной цепи, но и конформацией цепей (вторичной структурой). [c.344]

Для синтеза природных полипептидных цепей со строго заданной последовательностью аминокислотных остатков необходим многоступенчатый синтез, в котором число стадий конденсации равно степени полимеризации получаемого полипептида Р. Так как для направленного синтеза необходимо, чтобы вводимая аминокислота прореагировала только с другой заданной аминокислотой или пептидом, то она должна быть монофункциональна и соответственно одна из групп — амино- ли карбоксильная группа — должна быть защищена определенной группировкой, которая перед проведением следующей ступени синтеза может быть достаточно легко снята без разрыва пептидной связи. В упрощенном виде пептидный синтез может быть представлен следующей схемой [c.380]

Известно, что на биологическую активность белков влияет не только среда их функция существенным образом зависит от их строения. Обычно структурные особенности белков разделяют на несколько категорий. Первичная структура белка — ЭТО последовательность аминокислотных остатков в цепи, которая устанавливается с помощью химических методов анализа. Цепь может свертываться в спираль или принимать особую форму за счет образования водородных связей между амидными группами. Эта особенность структуры белка, являющаяся [c.300]

Развитие методов гельфильтрации, ионообменной хроматографии, ультрацентрифугирования, а также разработка и автоматизация методов анализа первичной структуры макромолекул позволили в сравнительно короткие сроки расшифровать последовательность аминокислотных остатков в токсических полипептидах большинства змей. [c.57]

Молекулярная масса уреазы 480 000 молекула состоит из шести субъединиц. Последовательность аминокислотных остатков в ее молекуле пока не установлена. [c.395]

Первичная структура белка, т. е. последовательность аминокислотных остатков в полипептидных цепях, уже обсуждалась в разд. 14.3. Термин вторичная структура используют для обозначения тех простейших способов, при помощи которых полипептидные цепи скручиваются или складываются в молекулах белков. Наиболее важные вторичные структуры —а-спираль и два вида структуры, которую называют структурой типа складчатого слоя. (Третичная структура включает вторичные структуры и те фрагменты полипептидной цепи, которые соединяют один участок вторичной структурой с другим четвертичная струк- [c.428]

Методом, разработанным Сенгером (разд. 14.3), было обнаружено, что молекула гемоглобина млекопитающих содержит четыре полипептидные цепи, к каждой из которых присоединена гем-группа. У большинства млекопитающих гемоглобины имеют цепи двух типов (называемые а- и -цепями), по две цепи каждого типа в молекуле. В нормальном гемоглобине взрослого человека а-цепи построены из 140 аминокислотных остатков, -цепи — из 146. У других млекопитающих число аминокислотных остатков в цепях почти такое же. Последовательность аминокислотных остатков полностью известна для полипептидных цепей нормального гемоглобина человека, для многих аномальных гемоглобинов человека (см. разд. 15.8) и для гемоглобинов многих видов животных. Последовательность первых нескольких остатков в цепях нормального гемоглобина взрослого человека следующая [c.440]

Наиб, изучены В-эстеразы. Они широко распространены в тканях животных и растений, гл. обр. в микросомах имеют множество форм. К. из печени быка (мол. м. 164 тыс.) состоит из б субъединиц, из печени свиньи (мол.м. 168 тыс.)-из 4. Последний фермент диссоциирует на каталитически активные димеры. В-эстеразы содержат в активном центре остаток серина. Последовательность аминокислотных остатков в области, где он находится, у К. быка-Gly—Glu— —Ser—Ala —Gly (букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты). Такая же последовательность аминокислотных остатков или близкая к ней характерна и для активного центра сериновых протеаз. [c.322]

Определение точного аминокислотного состава является первичным обязательным моментом при изучении строения молекулы белка. Без такого определения прежде всего оказалось бы невозможным установление последовательности аминокислотных остатков в пептидной цепи. Помимо этого изучение аминокислотного состава белков позволяет сделать некоторые заключения о реакционной способности белковой молекулы. В табл. 5 представлен аминокислотный состав ряда белков. В графе А указано содержание аминокислот в %, в графе В — в грамм-молях на 10 г белка. Такой подсчет позволяет сопоставлять аминокислотный состав различных белков. В зависимости от содержания в белках аминокислот с различными функциональными группа.ми (кроме а-СООН и г,-NH2), в них могут преобладать кислые или основные, полярные или липотропные группы. [c.482]

Следующей задачей является установление последовательности аминокислотных остатков в пептидной цепи. Определение начинают с идентификации концевых аминокислотных остатков. [c.510]

Применительно к белкам с более высоким молекулярным весом существующие методы не позволяют полностью установить последовательность аминокислотных остатков, но делаются попытки свести проблему к выяснению природы активного центра молекулы. Например, папаин, содержащий 178 аминокислотных остатков, удается подвергнуть ферментативному расщеплению и удалить /з аминокислотных остатков при полном сохранении ферментной активности (в расчете на 1 моль) [148]. Установлено, что ферментная активность связана с сульфгидрильной группой, входящей в состав активного центра. Трипсин и химотрипсин приобретают ферментную активность при разрыве лишь одной пептидной связи в исходных неактивных молекулах [224, 225, 257]. [c.164]

Задача 37.23. Установите последовательность аминокислотных остатков в следующих пептидах [c.1050]

Отличие в единственном основании в молекуле ДНК или единичная ошибка в считывании кода вызывает изменение в последовательности аминокислотных остатков. Тот микроскопический дефект в молекуле гемоглобина, который является причиной серповидноклеточной анемии (стр. 1055), был прослежен до единичного гена — участка цепи ДНК, в котором, по-видимому, произошла замена кодона ТЦА на АЦА. Имеются данные в пользу того, что антибиотики способны, изменяя рибосому, вызывать ошибки в считывании кода, которые могут привести к гибели организма. [c.1065]

Укажите методы, которые применяют для определения последовательности аминокислотных остатков в пептиде. Проиллюстрируйте их на примере глицилаланилфенилаланина. [c.214]

Первичная структура белка—это число и последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. (Полнпептидную теорию строения белков прех,дожил не.мецкий химик Э. Фишер в начале XX в.). [c.648]

Сразу же стало понятно, что возможность очистки (продукта) после каждой реакции путем простого фильтрования и промывки, и то, что все реакции можно проводить в одном реакционном сосуде, составляют идеальные предпосьшки для механизации и автоматизации процесса [5d). Действительно, всего три года потребовалось для разработки автоматической процедуры и аппаратуры, позволяющих выполнять программируемый синтез полипептидов с заданной последовательностью аминокислотных остатков, Первоначально и сама аппаратура (емкости, реакционные сосуды, шланги), и система управления (перфоленты и таймеры) бьыи очень примитивны. Тем не менее, мощь и эффективность общей стратегии были убедительно продемонстрированы рядом пептидных синтезов, выполненных на этом почти пещерном оборудовании. Так, например, с помошью такой полуавтоматической процедуры был успешно вьшолнен синтез природного гормона инсулина, построенного из двух полипептидных цепей (состоящих из 30 и 21 аминокислотных остатков), связанных дисульфидным мостиком [5е]. [c.302]

Ферменты — очень сложные органические молекулы, представляющие собой глобулярные белки. Их каталитические центры состоят их ряда атомных групп, природа и взаимное расположение которых в пространстве строго детерминировано, что, собственно, и определяет каталитическую активность фермента, Все структурные и пространственные особенности каталитического центра заданы как последовательностью аминокислотных остатков полипептидной цепи данного белка (первичной структурой), так и упаковкой этой цепи Б фиксированную конформацию белковой глобулы (ее вторичной и третичной структурами Поэтому для химиков нет смысла пытаться построить искусственный структурный аналог такой чудовищно сложной конструкции, добиваясь сходства со свойствами оригинала. Не говоря уже о практически непреодолимых трудностях подобной задачи, она и смысла большого не имеет (если только мы не хотим создать искусственную жизнь). Дело в том, что каждый фермент решает узко специализированную задачу, а эта специализация лишь изредка совпадает с задачами человеческой химии. Смысл всей Проблемы не в этом, а в том, чтобы обеспечить дизайн квазиферментов под реальные задачи (ну, например, расщеплять высшие парафины до низших, т.е. делать бензин из мазута), т. е. не копировать или моделировать живые ферменты, а научится делать ферменте-подобные катализаторы на заказ (не копировать природу, а учиться у нес, воспринять ее методологию, а не результаты )- Кроме того, ферменты как катализаторы для лабораторного или про- [c.477]

А (Б. Меррифилд, 1969). Дальнейшее развитие получили аналит. методы стал широко использоваться автоматич. аминокислотный анализатор, созданный С. Муром и У. Стайном в 1958, существенно модифицированы хроматографич. методы, до высокой степени совершенства доведен рентгеноструктурный анализ, сконструирован автоматич. прибор для определения последовательности аминокислотных остатков в Б.-секвенатор (П. Эдман, Г. Бэгг, 1967) Благодаря созданию прочной методнч. базы стало возможным проводить широкие исследования аминокислотной последовательности Б. В эти годы была определена структура неск. сотен сравнительно небольших Б. (до 300 аминокислотных остатков в одной цепиХ полученных из самых разл. источников как животного, так и растит., бактериального, вирусного и др. происхождения. Среди них — протеолитич. ферменты (трипсин, химотрипсин, субтилн-зин, карбоксипептидазы), миоглобины, гемоглобины, цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, Б. оболочек вирусов, белково-пептидные гормоны и др. В результате были созданы предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и др. областей физ.-хим. биологии. [c.248]

Термин И. ввел в 1969 голл. исследователь Д.Де Вид. Большой вклад в изучение Н. внесли Р. Гиймен (Гиллемен) и Э. Шалли в частности, они показали, что гипоталамус регулирует активность гипофиза путем выделения ничтожных кол-в пептидов (рилизннг-факторов), а также определили последовательность аминокислотных остатков в нек-рых [c.204]

Оставшийся пептид можно подвергнуть вторичной обработке фе-нилизотиоцианатом и отщепить следующий аминокислотный остаток. Таким образом, этот метод пригоден также и для установления последовательности аминокислотных остатков в пептидах. Френкель-Конрат видоизменил метод для микроопределения аминокислотных остатков в виде фенилтиогидантоинов на бумаге и определил с его помощью первые 8 аминокислот в кортикотрооине. [c.512]

Следующей задачей при определении строения пептидов является установление характера связи и последовательности аминокислотных остатков в молекуле пептида или белка. Эта задача, трудно выполнимая в настоящее время для белков с большим молекулярным весом, облегчается тем, что в природе встречается значительное число относительно низкомолекулярных соединений, представляющих собою пептиды. Виланд предлагает различать три группы природных пептидов олигопептиды, состоящие из 2—10 аминокис/ют, полипептиды, состоящие из 10—100 аминокислот, и макропептиды, к которым относятся собственно белки. Изучение природных пептидов представляет собой важный этап в подходе к изучению строения белка. Исследование обычно начинают с определения числа цепей, входящих в состав объекта изучения. Для этого пользуются одним из ранее приведенных методов, например диннтрофенилированием, действием азотистой кислогы или аминопептидазы для определения Н-концевой аминокислоты и восстановлением, гидразинолизом или действием карбоксипептидазы для определения С-концевого остатка (см. стр. 510 и далее). [c.514]

Параллельно с определением последовательности аминокислотных остатков в рибонуклеазе проводилось и определение положения дисульфидных мостиков. Спакман, Мур и Штейн нашли, что рибонуклеазу можно гидролизовать трипсином и химотрипсином без предварительного окисления дисульфидной связи, если проводить гидролиз в 2-мо-лярном растворе хлоргидрата гуанидина. Ими было получено-6 пептидов, которые затем подвергались окислению надмуравьиной кислотой и исследовались. Таким образом было установлено, что 5—8 мостики расположены в положениях 1—б, 2—7, 3—8 и 4—5. [c.524]

Обнаружены, например, видовые отличия инсулинов у разных животных. В цепи А инсулинов быка, барана, лошади, свиньи и кита имеется различие в аминокислотных остатках на участке 6—10 (см. ниже). С другой стороны, меланотропный гормон и адренокортикотропный гормон (АКТГ), выполняющие совершенно разные функции, имеют участкл с одинаковой последовательностью аминокислотных остатков (см. схему на стр. 525). [c.528]

Обработка фермент-субстратного комплекса альдолазы с диоксиаце-тонфосфатом боргидридом натрия при pH 6 (0°С) приводит к образованию ковалентной связи между белком и субстратом. Эти и другие данные свидетельствуют о промежуточном образовании шиффового основания (рис. 7-10). Использовав меченный С субстрат и восстановление боргидридом натрия [уравнение (7-41)], получили фермент, у которого был помечен лизин активного центра. Локализацию радиоактивной метки определяли анализом последовательности аминокислотных остатков и установили, что остаток меченого лизина занимает положение 227 в цепи, состоящей из 361 аминокислоты. [c.163]

Начатые вслед за открытием энкефалинов и эндорфинов тщательные и систематические поиски привели к обнаружению новых эндогенных пептидов, сходных по своему действию с известными экзогенными психотропными препаратами. Этому способствовало совершенствование методов экстрагирования, хроматографии, иммунологического и радиоиммуно-логического тестирования. В результате были выделены и идентифицированы динорфин, а- и -неоэндорфины, представляющие собой Leu-энкефалины с дополнительными последовательностями аминокислотных остатков на С-конце, и ряд других нейропептидов. [c.338]

В другом исследовании О.Б. Птицын [141] развивает тезис об отсутствии зависимости пространственного строения белковых молекул от их Химического строения и тем самым ставит под сомнение эволюционный Путь развития белка (и не только его). Так, автор пишет "Широко распространено убеждение, что уникальная первичная структура данного белка совершенно необходима для сворачивания в определенную пространственную структуру и для его функции и является результатом направленного отбора в ходе биологической революции". В статье пред- тавлены аргументы в пользу альтернативной точки зрения, согласно которой типичные пространственные структуры глобулярных белков характерны уже для случайных последовательностей аминокислотных остатков. Поэтому возможно, что первичные структуры белков - в основном просто примеры случайных аминокислотных последовательностей, лишь слегка отредактированных в ходе биологической эволюции для придания им дополнительного функционального смысла [141. С. 574]. Эта мысль развивается О.Б. Птицыным и М.В. Волькенштейном в более поздней совместной работе [145]. [c.505]

Возможности синтеза, появившиеся в результате установления последовательности аминокислотных остатков, были незамедлительно осуществлены на практике. После определения строения окситоцина [85] и вазопрессина [243] методом последовательного расщепления Дю Виньо с сотрудниками изящно подтвердили их строение прямым синтезом [20, 82, 84. Описаны другие методы синтеза окситоцина [34, 35, 258, 330 Синтезированы также другие природные полипептиды — грамицидин S [280] и гипертенсин [256,279]. [c.164]

В случае применения безводных органических растворителей, содержащих кислоту, возможна миграция ацильных групп, находящихся у определенных остатков оксиаминокислот. Так, при определении концевых групп по методу Эдмана (см. стр. 237—245), согласно которому производное пептида обрабатывают нитрометаном и НС1 [87], уксусной кислотой й НС1 [88] или диоксаном и НС1 [186] для циклизации Ы-Конце-вого остатка, установлено [2, 314], что на последующих стадиях отщепления обнаруживаются небольшие Количества Ы-концевь1Х остатков серина или треонина. В одном случае это привело к неправильному выводу о последовательности аминокислотных остатков [2, 186]. Обычно исследуемое соединение обрабатывают СвНаЫСЗ или динитрофторбензолом при pH 8,5. Если же белок находится в среде с такой величиной pH до добавления реагента, то свободные аминогруппы, появляющиеся в результате миграции ацильной группы от N к О, вновь образуют пептидные связи. Предварительную [c.222]

Смотреть страницы где упоминается термин Последовательность аминокислотных остатков: [c.314] [c.386] [c.299] [c.57] [c.61] [c.69] [c.25] [c.68] [c.249] [c.249] [c.288] [c.604] [c.154] [c.100] [c.624] [c.516] [c.524] [c.524] [c.67] [c.237] [c.1065]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология