Дегидрогеназа кетокислот

Цепь реакций, ведущих к образованию аминокислот, часто кончается действием ферментов дегидрогеназ, катализирующих восстановительное аминирование соответствующих кетокислот. Так, аланин образуется из пировиноградной кислоты [c.41]

Краузе и Коган после фракционирования экстракта белков пекарских дрожжей сернокислым аммонием пропускали раствор через колонку сефадекса 0-75 с последующей сорбцией гелем гидроокиси алюминия, а затем элюцией смогли повысить удельную активность малатдегидрогеназы почти в 20 раз, а дегидрогеназы а-аминомасляной кислоты в 14,5 раза (дегидрогеназы аминокислот — ферменты, катализирующие усвоение неорганического азота путем восстановительного аминирования кетокислот до соответствующих аминокислот). [c.84]

Наряду с ферментами, растворенными в цитозоле и не образующими долгоживущих комплексов с другими белками, существуют ферменты (катализирующие серию последовательных реакций), которые прикреплены к мембране, образуя организованный ансамбль. Такими свойствами обладают, по-видимому, окислительные ферменты митохондрий (гл. 10, разд. Д), Некоторые ферменты ассоциируют, образуя высокомолекулярные комплексы. Примерами подобных комплексов могут служить дегидрогеназы кетокислот (гл. 8, разд. К) и цитоплазматические синтетазы жирных кислот (гл. 11, разд. Г). В обоих случаях продукт реакции, катализируемой первым ферментом, ковалентно при- [c.68]

Субстраты, окисляюгциеся в тканях, постепенно дегидрируются, т. е. теряют под влиянием различных последовательно включающихся в окислительный процесс дегидрогеназ атомы водорода. При аэробном окислении водород, проходя через ряд промежуточных переносчиков, встречается с кислородом, получающим электроны через цитохромную систему. Соединение водорода с кислородом приводит к образованию одного из конечных продуктов дыхания — воды. Субстрат, присоединяя воду и теряя водород, превращается в конце концов в соединение, имеющее характер кетокислоты. К числу кетокислот, образующихся при окислении различных субстратов в организме, относятся пировиноградная кислота, щавелевоуксусная, кетоглютаровая и др. Кетокислоты, подвергаясь частью окислительному декарбоксилированию, частью [3-декарбоксилиро-ванию, распадаются с отщеплением СО2. Остающаяся часть окисляемой молекулы вновь подвергается тем же превращениям, сопровождающимся отщеплением водорода и образованием воды, присоединением воды и анаэробным образованием СОа. Таким образом, образование Н2О и СО2 при тканевом дыхании является результатом чередующихся дегидрирований и декар-боксилирований субстрата дыхания. Именно так окисляются все важнейшие субстраты тканевого дыхания. Азотистые вещества, например аминокислоты, окисляются таким же образом, но имеющийся в этих соединениях азот в процессе окисления отщепляется в форме аммиака или переносится на соответствующие акцепторы аминных групп (стр. 332). Более конкретно механизм окисления ряда промежуточных продуктов аэробного обмена рассматривается на стр. 258,291. [c.237]

У клостридий и у других строгих анаэробов обнаружен фермент, сходный с липоилзависимыми дегидрогеназами кетокислот — пируват ферредоксин — оксидоредуктаза, катализирующая обратимое декарбок- [c.272]

Энзимы обычно классифицируют по типу реакций, который они катализируют. Гидролитические энзимы (гидролазы) вызывают гидролиз, например, протеазы, липазы, карбогидразы и т. п. Окислительные энзимы (дегидрогеназы) являются акцепторами водорода. Имеется также небольшое число энзимов (оксидаз), которые окисляют субстрат непосредственно молекулярным кислородом, например оксидаза аскорбиновой кислоты (стр. 310) окисляет аскорбиновую кислоту в дегидроаскорбиновую молекулярным кислородом. К изомеризующим энзимам относится трансаминаза, катализирующая превращение аминогрупп аминокислот в кетогруппы кетокислот. К расщепляющим С—С-связь энзимам относится карбоксилаза, катализирующая декарбоксилирование. [c.306]

Дегидрогеназ-ный комплекс а-кетокислот с разветвленной цепью [c.459]

Окислительное декарбоксилирование трех а-кетокислот, являющихся продуктами дезаминирования валина, изолейцина и лейцина, катализируется одним и тем же ферментным комплексом-дегидрогеназой а-кетокислот. У некоторых людей вследствие генетической аномалии этот фермент неактивен, и потому а-кетокислоты накапливаются у них в крови и попадают в мочу, что придает ей специфический запах, из-за которого дан- [c.584]

Комплекс дегидрогеназ г-кетокислот [c.206]

Окислительное декарбоксилирование а-кетокислот, осуществляемое дегидрогеназами а-кетокислот, также зависит от тиаминпирофосфата. Эти реакции, конечным акцептором в которых является кислород, могут быть представлены следующим образом [c.223]

В клетках продуцента образуется а-метилбутирил-КоА из углеводов на пути синтеза изолейцина или используется внеклеточный изолейцин. Катаболизм изолейцина до а-МБ-КоА осуществляется трансаминазой и дегидрогеназой кетокислот. [c.244]

Реакции (3) и (4). Гидразу, катализирующую присоединение воды к непредельному производному кофермента А [реакция (3)], и дегидрогеназу, превращающую образующуюся оксикислоту в кетокислоту [реакция (4)], получают из митохондрий мяса при этом пользуются методами, весьма сходными с описанными для флавопротеинового фермента. Оба фермента можно выделить полностью, но необходимое для этого фракционирование требует большой затраты времени. Присоединение воды к двойной связи кротоноильного производного кофермента А, приводящее к образованию р-оксибутирильного производного этого кофермента, является обратимой реакцией (по крайней мере для кислот, содержащих четыре атома углерода) отщепление воды может происходить в двух направлениях и приводить к образованию производного как кротоновой, так и винилуксусной кислоты. [c.280]

Если редокс-потенциал субстратов окисления намного отрицательней такового пары НАДН/НАД+, то специальный механизм накопления энергии может быть включен в систему переноса водорода еш,е до дыхательной цепи. Известны два важных примера такого рода механизма. Это дегидрогеназы кетокислот а-кетоглутаровой и пировиноградной. В процессе а-кетоглутаратдегидроге-назной реакции энергия, высвобождающаяся при переносе водорода с а-кетоглутарата (редокс-потенциал —0,67 В) на НАД+, используется, чтобы образовать ГТФ из ГДФ и фосфата. Аналогичная реакция в случае пирувата (редокс-потенциал —0,7 В) также сопряжена с восстановлением НАД+, но высвобдждающая-ся энергия используется для ацетилирования КоА посредством ацетильной группы, образующейся из пирувата. [c.79]

Аминокислоты, окислительное дезаминирование —ферментативный процесс, контролируемый оксидазами аминокислот (дегидрогеназами аминокислот), с образованием иминокислот, которые гидролизуются до кетокислот и аммиака. В организме животных наиболее активная из них оксидаза Ь-глутаминовой кислоты. Схема окислительного дезаминирования такова [c.9]

РИС. 8-18. Последовательность реакций, катализируемых дегидрогеназами а-кетокислот. Субстрат и продукт указаны в рамках, а путь превращения окисляемой кетокис-лоты отмечен жирными стрелками. Головка липоевой кислоты, способная к повороту, показана относительно точки присоедниеиня к сердцевинной субъединице. [c.272]

Дегидрогеназы а-кетокислот продуцируют производные СоА, кото рые могут вступать в биосинтетические реакции. С другой стороны, ацилпроизводные СоА могут расщепляться с образованием АТР. Пиру-ват-формиат-лиазная система также составляет часть системы, генерирующей АТР у анаэробных организмов [например, в смещанном кис-ютном брожении у энтеробактерий, в том числе у Е. соН (гл. 9, разд. Е, 2)]. Эти две реакции представляют пару важных процессов, обеспечивающих фосфорилирование на субстратном уровне. По этой причине на рис. 8-19 они выделены. Их следует сравнить с двумя ранее рассмотренными примерами фосфорилирования на субстратном уровне (рис. 8-4 и 8-3). [c.275]

Ацетоацетат — это р-кетокислота, которая может легко декарбокси-лироваться в ацетон [уравнение (7-74)] и может также быть восстановлена ЫАОН-зависимой дегидрогеназой в Ь-З-оксибутират. Отметим, что конфигурация этого соединения противоположна конфигурации О-З-оксибутирил-СоА, образующегося в ходе р-окисления жирных кислот (рис. 9-1) и запасаемого в виде полимера (оксибутирата) в бактериях (гл. 2, разд. Д, 4). [c.315]

Если субстратом окисления служат а-кетокислоты, в переносе электронов на НАД участвуют линоатсодержащие дегидрогеназы. В случае окисления пролина, глутамата, изоцитрата и других субстратов перенос электронов происходит непосредственно на НАД. Восстановленный НАД в дыхательной цени окисляется НАДН-дегидрогеназой, содержащей железосерный белок (FeS) и ФМН и прочно связанной с дыхательной цепью. [c.309]

Условные обозначения ФЭП - фосфоенолпировиноградная кислота ПК - пировиноградная кислота ЩУК - щавелевоуксусная кислота АК - аспарагиновая кислота а-КМК - а-кето-масляная кислота АОМ - а-ацето-а-окси-масляная кислота КМВ - а-кето-а-метил-валериановая кислота а-МБ-КоА - а-метилбутирил-КоА ТД - трео-ниндезаминаза ТА - трансаминаза ДГ - дегидрогеназа разветвленных кетокислот САОК - синтетаза ацетооксикислот ЖК - жирные кислоты [c.243]

Впоследствие было показано, что пирофосфорный эфир тиамина представляет собой кофермент дрожжевой карбоксилазы, а также дегидрогеназы пировиноградной кислоты, катализирующей окислительное декарбоксилирование кетокислот в животных тканях (стр, 260). Следует отметить, что кетокислоты являются нормальными промежуточными продуктами превращения углеводов в животных тканях. [c.156]

Ферментативное образование а-кетолов также является распространенной реакцией эта реакция катализируется, по-видимому, многими карбокси-лазами и дегидрогеназами а-кетокислот. Типичным примером такого процесса может служить реакция между пируватом и ацетальдегидом, приводящая к образованию ацетоипа [c.224]

Более половины известных в настоящее время оксидоредуктаз содержат НАД в качестве кофермента. Соединяясь с тем или иным специфическим белком и образуя таким образом двухкомпонентный фермент, который сокращенно называют пиридинпротеином, НАД" резко усиливает свою способность восстанавливаться по ядру никотинамида. В результате пиридин-протеины способны отнимать от субстратов (спирты, альдегиды, дикарбоновые и кетокислоты, амины и др.) атомы Н в виде гидрид-ионов (Н ) И протонов (Н" ), окисляя, таким образом, указанные соединения. Все пири-динпротеины являются анаэробными дегидрогеназами, т.е. не предают снятые с субстрата атомы водорода на кислород, а посылают их на ближайший в окислительной цепи другой фермент. [c.118]

Окислительное декарбоксилирование а-кетокислот (пируват- и а-кетоглута-рат-дегидрогеназы) и 2-кетосахаров (транске-толазы) [c.279]

Ферменты, катализируюпще серию последовательных реакций, иногда образуют ансамбли, локализованные в цитоплазме (дегидрогеназы а-кетокислот) или в клеточной мембране (ферменты дыхательной и фотосиптетической цепей). Регуляция в таких ансамблях имеет свои особенности, так как продукт, обра-зус мый па предыдущей стадии, подхватывается следуюпщм ферментом без выхода в окружающую среду. [c.51]

Таким образом, наличке кетокислот — обязательное условие биологической фиксации азота. Участие их в этом процессе-тесно связано с действием соответствующих ферментов дегидрогеназ, которые катализируют восстановительное аминирова-ние кетокислот и дезаминирование аминокислот. Так, было доказано, что очень активный ферлМент глутаматдегидрогеназа азотобактера катализирует синтез глутаминовой кислоты из. а-кетоглутаровой кислоты и аммиака по уравнению [c.337]

NADP-зaвп пмыe изоцитратдегидрогеназы типичны для группы дегидрогеназ р-оксикислот. Ни в одном случае р-кетокислота, образовавшаяся в результате начального дегидрирования, не отделяется от фермента. Вторая стадия, декарбоксилирование, наступает сразу же, но протекает медленно н является лимитирующей скорость стадией в отсутствие Мп2+. Однако, если свободная р-кето-кислота (в данном случае оксалосукцинат) добавляется к фермен- [c.406]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология