Комплексы энзим-субстрат

Биологические катализаторы — ферменты (энзимы — Е), с помощью которых осуществляются все биохимические превращения в живых организмах, способствуют превращению какого-либо реагента (в биохимии его называют субстратом S) в продукты реакции через промежуточное образование комплекса фермент — субстрат. [c.226]

Здесь Е и 5 — энзим и субстрат, Р — продукт реакции и Е5 — комплекс энзима с субстратом. Использование принципа стационарных концентраций [49] дает уравнение [c.285]

Каждая из форм энзима может взаимодействовать с субстратом (для простоты предполагаем, что он не ионизируется), в результате комплекс энзим — субстрат также может существовать в трех различных состояниях ионизации [c.288]

Кривая зависимости у от 1/Т будет снова прямолинейной, и энергия активации, рассчитанная по ее наклону, будет относиться к к 1. Таким образом, этот подход может быть применен к реакциям энзима с субстратом, идущим с образованием комплекса энзим — субстрат. Если, с другой стороны, й 1 много больше к , то уравнение скорости примет следующий вид [c.291]

Реакции, катализируемые энзимом, идут через образование комплекса энзим-субстрат [c.81]

Образование между аминокислотой и энзимом соединений, построенных по типу шиффовых оснований, было подтверждено Осипенко [161], нашедшей, что реакция переаминирования не идет с Ы-метилами-нокислотами и что в их присутствии скорость взаимодействия незамещенных аминокислот с кетокислотами не снижается. Н-замещенные аминокислоты в противоположность незамещенным в обменную реакцию в присутствии энзимов и кето-кислоты не вступают. Отсюда следует, что комплексы энзим—субстрат действительно имеют строение шиффовых оснований, которые не могут образовываться из М-замещен-пых аминокислот. [c.619]

Сложнее обстоит дело при сохранении конфигурации при гидролизе. Существует две точки зрения, объясняющих сохранение конфигурации. Согласно одной из них такой гидролиз является двустадийным. Первая стадия заключается в связывании нуклеофильной группы субстрата с энзимом с образованием энзим-субстратного комплекса, в котором гликозильный компонент имеет обращенную конфигурацию. Во второй стадии этот комплекс вступает в реакцию с водой или другим гидроксильным соединением, давая продукт с той же конфигурацией, что исходный гликозид (олигосахарид). Такой механизм, представления о котором развивались Кошландом [46], называется механизмом двойного замещения (двойной инверсии). Необходимо, однако, подчеркнуть, что до сих пор нет экспериментальных данных, подтверждающих образование гликозил-энзимных комплексов [47]. [c.40]

В этом комплексе осуществляется внутримолекулярное взаимодействие реакционного центра субстрата с функциональными группами остатка аминокислоты. Следовательно, исследование процессов с внутримолекулярным катализом может облегчить понимание действия энзима. [c.81]

Энзиматические реакции состоят из двух стадий первая стадия представляет образование комплекса между энзимом Е и субстратом 8 [c.151]

Посторонние примеси оказывают влияние на скорость энзиматических реакций и в общем случае замедляют их протекание. Такие вещества называются ингибиторами. В этом случае следует предположить, что энзим образует комплекс ES с субстратом и комплекс EI с ингибитором, но не может образовать комплекс, в котором к энзиму были бы присоединены I и S. С другой стороны, при неконкурентной ингибиторной реакции субстрат и ингибитор связываются на различных участках энзима с образованием комплекса IES. [c.157]

Как и в случае каталитического разложения перекиси водорода, пероксидазная активность этого энзима не подавляется окисью углерода. Чанс установил это для системы, в которой первичный комплекс с гидроперекисью метила реагировал с этиловым спиртом. Вместо ингибирования было отмечено незначительное возрастание скорости реакции комплекса, которое можно отнести за счет формиата, образующегося путем гидратирования окиси углерода и действующего в качестве дополнительного субстрата [71]. [c.220]

Многие вещества, встречающиеся в растительных или животных организмах, способны существовать более чем в одной стерео изомерной форме однако обычно эти формы могут встречаться раздельно, а некоторые из них могут вообще не еуществовать в природных продуктах. Сохранение одной какой-либо стереО изомерной конфигурации в процессе многочисленных превращений, непрерывно протекающих в результате обмена веществ в клетках, связано с селективным действием энзимов. В современных теориях энзиматического действия делается предположение, что энзим образует с соединением, на которое он действует (т. е. с его субстратом), комплекс энзим-субстрат, который затем распадается на свободный энзим и продукты энзиматической реакции. Способность энзима различать стереоизомеры означает наличие согласующейся стереоизомерии в точках присоединения, или активных центрах, поверхности энзима. Эта мысль становится вполне приемлемой, если мы вспомним, что.энзимы во своей химической природе являются белками и, следовательно,.построены в значительной мере из аминокислот, обладающих Д.-конфигурацией. [c.611]

Мы видели, что энзимы, катализирующие реакции гидролиза и фосфорилирования, обладают также трансферазным действием. Эти и другие данные, по-видимому, указывают на то, что энзиматические реакции могут протекать не менее чем в две стадии, причем комплекс энзим-субстрат превращается в неустойчивое соединение, промежуточное между энзимом и молекулой субстрата, прежде чем окончательно распадается на энзим и продукты реакции. Образование промежуточных продуктов предлагалось также для объяснения окислительного фосфорилирования (Veli k, 1953). Этот механизм представляется вполне вероятным он лежит в основе многих примеров органического катализа (Langenbe k, [c.649]

Одной из характерных свойств синергизма МАП и фосфолипазы А является необходимость их одновременного присутствия в среде для достижения максимального эффекта. Это дает возможность предположить, что ПЛФ является не только модификатором мембраны, но и служит посредником в связывании энзима с мембранным субстратом. Подобные функции могли бы выполнить катионные группы МАП, участвуя в активации энзима ионами кальция через образование комплекса энзим — Са+ — субстрат ( ondrea, 1974). [c.77]

Ион железа с одинаковым успехом выполняет роль кислоты Льюиса и проявляет гес1ох-свойства, значительность последних обязана широкому спектру его валентных состояний. Обычно в комплексах и активных сайтах стабильны ионы Ре и Ре " , более высокие степени окисления железа являются оперативными , т.е. фигурируют как промежуточные в процессе круговорота некоторых энзимов (см. представленный на схеме 13.6 каталитический цикл гидроксилирования субстрата (В-Н) цитохромом Р-450). [c.358]

Вогнутые участки кривых зависимости 1 /(м от pH дают значения р/(а свободного фермента или свободного субстрата, а выпуклые — значения р/Са комплекса Е8. Подобный подход к анализу рН-зависимо-стей параметров ферментативной реакции широко применяется энзимо-логами, однако он часто приводит к некорректным результатам. Например, многие кривые такого рода имеют очень резкий перегиб, криволинейный участок у них занимает интервал рНСЗ при этом расстояние-по ординате между кривой и точкой пересечения асимптоты с горизонтальным участком гораздо меньше 0,30 >. Это означает, что связывание протонов происходит кооперативно и кажущийся р/Са сходен в таком случае с константой К в уравнении (4-33). Читателю, желающему глубже разобраться в обсуждаемых вопросах, можно рекомендовать теоретическую работу [57], где рассматриваются значения р/Са переходного состояния. Интересный анализ кривых с необычно острым максимумом проведен в работах [57а, Ь]. [c.60]

Считают, что ингибитор представляет собой, в сущности, субстрат. Однако этот субстрат обладает некоторыми специфическими особенностями, так как один из его компонентов (органофосфорильный радикал) образует с энзимом не легко диссоциирующий комплекс, как в обычных случаях, а истинное химическое соединение с ковалентной связью. В результате первого цикла реакции энзим, следовательно, оказывается неспособным к воздействию на новую молекулу фосфата или другого субстрата. [c.214]

Обращает на себя внимание также и тот факт, что образование энзи.м-субстратиого комплекса облегчается введением крупных заместителей, подающих электроны. К ним относятся радикалы -СзН и —С(СНз)з. Это обстоятельство позволяет сделать вывод о том, что фенильный радикал также связан с энзимом, но характер связи здесь иной она обусловлена действием вандерваальсовых сил. [c.364]

Это соединение может рассматриваться как углеродный аналог природного субстрата энзима—ацетилхоЛина (II), содержащий незаряженный четвертичный атом углерода вместо положительно заряженного атома азота в ионе ацетилхолина. Оно обнаруживает мало общего по своим физическим и химическим свойствам с ацетилхолином, за исключением наличия ацетильной группы и почти идентичной формы молекулы. Примеры, подобные этому, показывают, что форма молекулы субстрата в целом имеет первостепенное значение при решении вопроса о возможности образования комплекса энзим-субрат. [c.612]

Перекись водорода. Действие переписи водорода описано в главе XI. Его можно наблюдать только когда каталаза инактивирована, например, цианидом. Это можно подучить с некоторыми штаммами Seenedesmus без одновременного торможения фотосинтеза. В главе XI указывалось, что чувствительной к перекиси частью фотосинтетического аппарата, вероятно, является энзим, выделяющий кислород. Торможение может вызываться либо окислениями, происходящими благодаря высокому окислительному потенциалу перекиси, либо, как думает Гаффрон, вследствие образования комплексов с поражаемым энзимом, конкурирующим с нормальным субстратом. Это торможение происходит без каталитического разложения, так же, как это наблюдается при торможении каталазы перекисью диэтила. [c.327]

Температура, с одной стороны, ускоряет саму ферментную (каталитическую) реакцию, в частности, все три последовательные стадии ее образование промежуточного комплекса фермента с субстратом, превращение его в комплекс фермент — продукт и, наконец, дисоциацию продукта. С другой стороны, она ускоряет денатурацию, т. е. разрушение, инактивацию ферментного белка. Таким образом, с повышением температуры при ферментных реакциях, как и вообще при химических процессах, растет реакционная способность, растет истинная каталитическая активность, т. е. скорость превращения субстрата. Но ферменты представляют собой белки, которые могут необратимо денатурироваться, причем скорость денатурации увеличивается при нагревании во много раз быстрее, чем скорость любого другого химического превращения. Поэтому противоположный процесс (инактивация), связанный с уменьшением концентрации фермента, обусловливает при дальнейшем подъеме температуры замедление реакции. Для ферментного действия характерно, что нагревание вначале приводит к увеличению скорости реакции, а затем, пройдя через определенный уровень,— к ее быстрому снижению. Если это изобразить графически, то на графике можно наблюдать кажущийся (ложный) температурный оптимум иными словами, при некоторой температуре действие фермента является максимальным. Температурный оптимум может изменяться в зависимости от условий реакции, состава системы, происхождения фермента. Известно, что энзимы, как и все другие белки, обладают различной термостабильностью, т. е. проявляют очень различную чувствительность к нагреванию. [c.47]

Для данного процесса наблюдаются следующие случаи 1) субстрат не оказывает никакого влияния 2) субстрат защищает энзим против инактивации, т. е. энзимо-субстратный комплекс теряет свою активность медленнее, чем свободный энзим и 3) энзим теряет свою стойкость в присутствии его субстрата. [c.163]

Пзб .1ток свободной н1ергии одного грамм-моля комплекса при концентрации, ра1ию11 единице, но сравнению с суммой мольных свободных энергий энзима и субстрата, взятых при тех же концентрациях, равен [c.511]

К вопросу, какой полимер следует считать химически реакционноспособным, можно подходить с различных точек зрения. Если прибегнуть к образному сравнению, то эти точки зрения взаимосвязаны, подобно полимерным цепям в сшитом полимере. Так, исходя, например, из поливинилгидрохинонов, путем аналогий соотношений между обобщенной кислотно-основной к обобщенной окислительно-восстановительной химией, мы возвращаемся к области поликислот, полиоснований и вообще ионообменников= Но может возникнуть также вопрос, как прочно реакционноспособная группа должна быть связана с полимерной цепью, чтобы полимер мог называться химически реакционноспособным, в отличие, например, от адсорбции или даже своего рода раствора активной группы в отдельной мицелле, образованной свернувшейся в клубок цепью полимера. Поиски ответа на такой вопрос, как и на любой другой, относящийся к пограничной области химического и физического взаимодействия, вводят нас непосредственно в область химии природных соединений — энзимов, витаминов, антигенов и антител — и в то же время в исследование соединений включения, молекулярных комплексов и во всю увлекательную область исследования влияния сочетания модельной группы (или, в общем, реакционноспособной группы) с субстратом на ее свойства. [c.239]

В реакциях, катализируемых этими системами, металл может функционировать как агент, способствующий связыванию одновременно субстрата и энзима. В таких случаях активаторами являются металлы, образующие более прочные комплексы, чем Мц2+ и Mg2+. Полагают, что деятельность неорганической пиро-фосфатазы зависит от образования хелатной структуры белок — металл—субстрат. Субстратами в этой реакции могут быть аде-нозинтрифосфорная кислота, никотинамидадениндинуклеотид, никотинамидадениндинуклеотидфосфат и др. [c.42]

Энзимы фенолазного комплекса могут быть локализованы в камбиальной ткани клубней картофеля, а также, вероятно, других растений. Подобное распределение может отвечать за поко-ричневение меристематической ткани, обусловленное борной недостаточностью. Высокий уровень содержания фенольных субстратов будет вызывать адаптивное увеличение активности фе-нолазных энзимов порядка наблюдаемого у В-недостаточных растений. [c.75]

К белковым веществам относятся ферменты, или энзимы, выполняющие в живом организме функцию катализаторов высокой селективности и работающих при очень мягких условиях. Это избирательное действие обусловлено комплиментарностью структур реагирующего субстрата и фермента — тем, что заряд или выступающая группа на поверхности одного из них отвечает противоположному заряду или полости у другого (принцип ключа к замку — см. рис. 48). Вследствие этого молекулы фермента и субстрата настолько сближаются, что резко возрастает эффективность межмолекулярных сил, противостоящих тенденции молекулярно-кинетического движения разъединить взаимодействующие частицы, происходит специфическая адсорбция (образование фермент-субстратного комплекса). Те же силы могут играть существенную роль в самом возникновении структурного соответствия между субстратом и ферментом. [c.245]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология