Аминокислоты получение производных

СВОЙСТВА ПРОИЗВОДНЫХ АМИНОКИСЛОТ ПОЛУЧЕНИЕ ПРОИЗВОДНЫХ АМИНОКИСЛОТ [c.309]

Методы получения производных аминокислот для газохроматографического анализа [c.270]

Реагент стабилен, и его можно использовать для получения производных аминокислот в водных растворах образующееся про- [c.399]

Реакция сводится к получению производных уже разделенных зон образца. Обычно требуется тщательный подбор аппаратуры и реагентов. Этот метод был применен Стайном и Муром для анализа аминокислот, не имеющих окраски. Аминокислоты после выхода из колонки взаимодействуют с нингидрином, превращаясь в окрашенные соединения, способные поглощать свет на длине волны 570 нм и обнаруживаемые фотометром. Принципиальная схема установки для получения производных после колонки приведена на рис.3.1. [c.70]

По другому способу на свободную аминогруппу в дипептиде действуют динитрофторбензолом [127] (см. также стр. 473), а полученное производное гидролизуют способом, описанным выше. Остаток гидролизата после упаривания на бумажной хроматограмме дает пятно аминокислоты, которая была связана в дипептиде своей аминогруппой, и пятно динитрофенильного производного аминокислоты, которая была связана в дипептиде карбоксильной группой. Существует еще несколько аналогичных способов,позволяющих найти последовательность аминокислот в молекулах пептидов с применением хроматографии на бумаге. [c.480]

Флуоресценция Производные аминокислот, ДНК, пептиды, белки Для большинства проб необходимо получение производных [c.43]

КИСЛОТ. Методы, основанные на разложении, как правило, исключаются, поскольку разложение стирает характеристические различия между некоторыми из аминокислот. Наибольшие надежды связывают с недавних пор с методами, которые обеспечивают полное или по крайней мере воспроизводимое получение производных по полярным или нестабильным функциональным группам. Такие методы подробно обсуждаются в недавно опубликованной статье Блау [32] и потому здесь не рассматриваются. [c.138]

Характеристика некоторых из недавно опубликованных методов получения производных для количественных определений аминокислот методом ГХ [c.138]

По химическим принципам многочисленные методы получения производных аминокислот можно разделить на две большие группы. К первой группе относятся методы, при использовании которых молекула аминокислоты как таковая не затрагивается — ее функциональные группы блокируются так называемыми защитными группировками. Методикам защиты аминокислот посвящена обширная литература. Для второй группы методов характерно су-, щественное изменение молекулы аминокислоты, причем эта группа в свою очередь подразделяется на подгруппы. При химическом превращении одна или несколько функциональных групп аминокислоты замещаются на менее полярные группы или элиминируются в ходе направленной деградации молекулы аминокислоты. Пиролиз в этом смысле составляет исключение он приводит к полному разрушению исходного соединения., [c.310]

ПОЛУЧЕНИЕ ПРОИЗВОДНЫХ АМИНОКИСЛОТ ПУТЕМ ЗАЩИТЫ ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ ГРУПП [c.311]

Что касается полифункциональных аминокислот, то дипептиды, содержащие Глу, Лиз и Орн, не представляют трудностей ни для получения производных, ни для хроматографии. Дополнительные функциональные группы защищают в ходе обычного получения производных. Однако у дипептидов, содержащих Лиз и Орн, в результате адсорбции наблюдается сильное размывание пиков на колонках, содержащих менее 5% жидкой фазы [122]. Изомерные а- и р-пептиды, содержащие Глу, при ГХ разделяются [114, 121]. В аналогичных исследованиях метиловых эфиров N-ТФА-производ-ных пептидов, содержащих Асп, при нагревании обнаружено образование циклических имидов, зависящее от температуры системы и более заметное для р-пептида [106]. Отделить имиды от соответствующих а-пептидов можно только на капиллярных колонках. Возможно, при прямом внесении образца в колонку подобных реакций удалось бы избежать. Трипептиды, в которые входят указанные выше аминокислоты, до сих пор не исследованы. [c.348]

Последняя реакция лежит в основе метода формольного титрования. Сами аминокислоты вследствие амфотерности не могут быть оттитрованы щелочью. Производные аминокислот, полученные в результате обработки формальдегидом, содержат свободную карбоксильную группу и могут быть определены количественно титрованием щелочью. [c.411]

Силилирование — наиболее универсальный метод получения производных для газовой хроматографии. Его применяют при работе с веществами, содержащими гидроксильные, карбоксильные и аминные группы, — углеводами, спиртами, фенолами, аминами, аминокислотами, амидами, стероидами, карбоновыми кислотами. [c.350]

Эта реакция имеет общий характер [121], но наиболее изящное применение она находит при получении производных аминокислот с использованием /Пуоет-бутилазидоформиата [122] [c.399]

На рис. 1-16 приведены результаты газохроматографического разделения 20 протеиногенных аминокислот в ниде N-гептафторбутирилпропило-вых эфиров. Получение производных осуществлялось взаимодействием с ангидридом гептафтормасляной кислоты. [c.62]

С помощью различных реагентов амины и соответствующие исходные соединения легко превратить в амиды, которые можно без труда определить методом ГХ. При этом применяют как полярные, так и неполярные жидкие фазы. Амиды, образуемые из различных соединений, и соответствующие реагенты приведены в табл. 11.17. (Как правило, эти реагенты взаимодействуют также с группой ОН и другими группами, содержащими активный водород.) Ацетамиды и пропиоамиды получали до ГХ-анализа и во время него. Во втором из этих методов после ввода пробы или вместе с ней в колонку вводят ангидридный реагент и при повышенных температурах ГХ-колонки в ней почти мгновенно образуется соответствующее производное. При реакции амина с ангидридом или хлорангидридом легко образуется тригалогенацетамид. В отличие от трифторацетатов трифторацетамиды проявляют лишь слабые электронно-захватные свойства [32]. Поэтому высокая чувствительность электронно-захватного детектора при определении производных пирокатехинаминов обусловлена скорее 0-трифторацетильными, чем Ы-трифторацетильными группами. В анализе диаминов и аз-аминокислот, полученных из гомо- и сополимеров полиамидных смол, применяли трифторацетильные и триметилсилильные производные. Удобны и гептафторбутироамиды эти производные достаточно стабильны, проявляют хорошие электронно-захватные свойства и удобны для ГХ-анализа. [c.293]

Первоначально радиохимические методы интенсивно применялись для количественного определения микро- и полумикроколичеств аминокислот путем получения производных по соответствующим аминогруппам. При ЭТОМ в качестве реагента использовался г-иодбензолсульфо- Ч-хлорид. С тех пор появилось много других реагентов и радиохимических методов анализа первичных и вторичных аминов путем превращения их в производные. Были определены даже третичные амины, которые не столь легко превратить в производные. Из радиореагентов наиболее широко применяют хлориды сульфо- и карбоновых кислот, уксусный ангидрид и динитрофторбензол. В настоящее время имеется несколько мак-роколичественных, а также различные микро- и полумикроколиче-ственные методы определения соединений, а также смесей меченых производных. [c.307]

Преимущество этого метода в том, что нет необходимости получать производные, однако чувствительный к окислению энантиомер разрушается, а некоторые аминокислоты невосприимчивы к атаке. Оксидазы -аминокислот найдены в некоторых змеиных ядах, а их О-аналоги — в почках млекопитающих. Разумеется, ферменты можно использовать как для получения производных,, так и для фрагментации субстратов. В 1937 г. Бергман и Френ-кель-Конрат обнаружили, что папаин катализирует образование пептидной связи первым примером явилось образование анилида из Л/-бензилоксикарбонилглицина. Этот фермент специфичен для -аминокислот, было обстоятельно изучено образование арилгидра-зидов из рацемических Л/-ациламинокислот. Одна из трудностей состояла в том, что в некоторой степени затрагивался и О-энан-тиомер, одиако в результате исследования множества замещенных арилгидразидов в настоящее время установлено, что о-фторфенил-гидразин приводит к гидразидам, содержащим 99,9 % аминокислот в качестве стандартной аминокислоты используется аланин [50]. (Для сравнения, фенилгидразин дает только 88,2% -фенил-гидразида.) Этот метод сейчас используется для практического раз- [c.245]

Количественный анализ аминокислот методом ГХ представляет несомненный интерес. Как правило, количественное определение аминокислотного состава пептида является одним из решающих моментов анализа последовательности. Поскольку при деградации крупного белка образуется большое число фрагментов, желательно затрачивать на анализ каждого из них минимальное количество времени и вещества. Привлечение в данном случае ГХ достаточно хорошо удовлетворяет этим условиям. Многочисленные исследования по ГХ аминокислот в конечном итоге направлены на решение этой задачи. Однако к действительно эффективному количественному методу предъявляются несоизмеримо более высокие требования, чем к качественному. Если учесть к тому же трудности получения и разделения производных аминокислот, станет ясно, почему до сих пор не разработан стандартный метод их количественного определения с помощью газового хроматографа. Основные трудности связаны, как подчеркивалось в разделе о получении производных, с полифункциональными аминокислотами. Метод, игнорирующий их идентификацию, может найти лишь ограниченное применение. Количественный анализ только простых аминокислот не может удовлетворять экспериментатора [40]. Вопрос о том, все ли аминокислоты, встречающиеся в белках, можно определять ГХ с достаточной точностью, все еще остается открытым. Здссь можно только вкратце рассмотреть имеющиеся условия и возможности. Проблемы, связанные с аппаратурой, необходимой для количественной ГХ, уже обсуждались ранее (см. стр. 302). [c.335]

Далее, чтобы пол> чить трипептид СЕЛ, необходимо удалить защиту Z с полученного производного и осуществить ацилирование продукта К-защи-щенным производным аминокислоты С (ZNH HR OX). Повторение такой последовательности операций (удаление защиты с Ы-конца и конденсация с К-защищенным производным следующей аминокислоты) ведет к последовательному формированию тетра-, пентапептида и, в конечном счете, л-звенной полипептидной цепи. Две несложные стадии на каждый шаг роста цепи представляются не слишком высокой ценой, так что кажется, что при доступньгх исходных соединениях построение сколь угодно длинной полипептидной молекулы с заданной последовательностью аминокислотных остатков является всего лишь вопросом достаточного терпения синтетиков. Однако (разумеется, есть однако ) в нашем схематическом изложении из двухстадийного цикла выпала одна техническая, но важная операция — выделение промежуточных олигопептидов из реакционных смесей. Что можно сказать об этой, на первый взгляд не принципиальной (и, во всяком случае, не стратегической) операции [c.299]

При этом предполагается, что активным промежуточным продуктом в этой реакции является ангидрид диацетилглицина. Выходы здесь прекрасные, а продукты реакции представляют ценность для получения производных фенилаланина с заместителями в ароматическом кольце. Эти аминокислоты легко получаются при гидрировании углерод-углеродных двойных связей с последующим гидролизом. Смешанные дикетопиперазины, такие, как ангидрид лейцилглицина, который содержит только одну активную метиленовую группу, конденсируются подобным же образом с одной молекулой альдегида, и один из атомов азота, по-видимому наиболее удаленный от первона- [c.360]

Дансильный метод основан на получении производных N-koh цевой а-аминокислоты при обработке дансилхлоридом и после дующем отщеплении при гидролизе н. хлороводородной кис лотой (105 °С, 12—16 ч). ДНС-амннокислоты обладают интен сивной флуоресценцией, позволяющей обнаруживать их в ни чтожно малых количествах. [c.350]

Второй метод заключается в нитрозировании малонового эфира, восстановлении полученного производного в аминомалоновый эфир, последующем ацилировании и затем - алкилировании. Из приготовленного таким путем Ы-ацетилалкилмало-нового эфира целевое соединение - а-аминокислоту - получают кислотным гидролизом при нагревании [c.451]

В синтезах природных депсипептидов для создания сложноэфирной связи широко использовались смешанные ангидриды производных аминокислот, полученные при действии бензолсульфо-хлорида в пиридине (Дж. 1Ъ1есс, 1961) [c.155]

NH HR" OO Hз + нх с этой целью в карбоксильную группу аминокислоты вводят электроноакцепторную группу X. Классич. пример активных производных аминокислот — полученные Курциусом (1902) азиды аминокислот (Х = Хз) [c.16]

Метод изотопного разбавления (Фостер и Риттенберг, 1940 г.) основывается на следующем принципе в смесь аминокислот, полученную гидролизом известного количества белка, вводят некоторое количество определенной аминокислоты, содержащей изотоп или S ) и выделяют из смеси соответствующую аминокислоту в чистом В1вде (либо как таковую, либо в виде производного). Соотношение между мечено11 и немеченой аминокислотами в чистом выделенном продукте остается таким же, как и в исходной смсси (независимо от выхода чистого продукта). Определяя масс- спектрографически соотношетпге между меченой и немеченой аминокислотой в чистой выделенной аминокислоте и зная количество меченой аминокислоты, введенное в исходную смесь аминокислот, можно вычислить количество немеченой аминокислоты в смеси. Этот метод трудоемок, так как он требует синтеза большого числа меченых аминокислот. [c.419]

Многие обобщения, касающиеся Н-гидроксиаминокислот, существовавшие в ранней литературе, противоречивы и неточны. Это было выяснено в 1961 г., когда появилось сообщение о том, что полученные в то время соединения обычно бывали загрязнены -аминокислотами и другими побочными продуктами синтеза. Кислоты (28)—бесцветные кристаллические соединения с высокими температурами плавления они не растворимы в большинстве органических растворителей, но растворимы в воде, амфотерны и имеют изоэлектрическую точку в области pH 4 [91]. При нагревании водных растворов этих соединений они медленно разлагаются, диспропорционируя до аминокислоты и оксиминокислоты (которые сами по себе неустойчивы при pH ниже 7) схема (30) [91]. Ацилирующие агенты дают смеси продуктов за счет атаки по кислороду и азоту (преобладает -ацилирование) [92]. Простейшим методом получения производных для идентификации является каталитическое восстановление [93] до а-аминокислот, которое протекает гладко. Н-Гидроксиаминокислоты можно окислять (например, при диспропорционировании по схеме (30) они восстанавливают Фелингову жидкость [89]. Известны также изомерные а-аминооксикислоты [94]. [c.249]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология