Аланин, дипептид l-Аланин

Изобразите структурные формулы и назовите дипептиды, которые могут быть получены из следующих аминокислот 1) глицина и лейцина, 2) аланина и валина, 3) аланина и аланина. [c.101]

Напишите формулы а) изомерных дипептидов, составленных из глицина и аланина б) изомерных трипептидов, составленных из глицина, аланина и серина. Назовите их. [c.214]

На стр. 285 приведен пример образования дипептида из аланина, т. е. из двух одинаковых молекул аминокислоты. Нетрудно понять, что из двух разных аминокислот, например из аланина и глицина, уже могут получиться два различных дипептида [c.291]

Напишите формулы дипептидов, которые можно получить из аланина и серина, [c.28]

Составьте схемы образования дипептидов из аланина и валина фенилаланина и цистеина. Что такое пептидная связь [c.91]

Напишите схемы образования двух возможных дипептидов а ) из молекулы глицина и молекулы аланина б) из молекулы глицина и молекулы лейцина (а-аминоизокапроновой кислоты). Назовите дипептиды. [c.81]

Напишите схемы образования дипептидов а ) из глицина б) из аланина в) из серина (Р-оксиала-нина). Назовите дипептиды. [c.81]

В этом сообщении описаны результаты моделирования молекулярной динамики такой молекулы — дипептида аланина в водном растворе. При этом рассматривается система молекул с фиксированными объемом и энергией и с плотностью, соответствующей изучаемой системе. Задавая внутренний потенциал и потенциал взаимодействия для молекул в расчетной ячейке и определенные начальные условия для координат и моментов каждой частицы, решают классические уравнения движения для всех частиц, чтобы получить траектории в фазовом пространстве всей системы на данном временном интервале. Для получения равновесной системы используют начальный период интегрирования, в течение которого приводятся в соответствие некоторые свойства (например, скорости индивидуальных частиц). После установления равновесия интегрирование продолжают в течение времени, достаточного для получения средних по времени, аппроксимированных равновесных значений. Кроме этого, для определения свойств, зависящих от времени, может быть рассмотрено изменение траектории частиц во времени. [c.32]

Приведите формулы дипептидов 1) аланил-гли-цина, 2) лейцил-аланина, 3) аланил-лейцнна, 4) лейцил-валина, 5) глутамил-глицина. [c.101]

Ценный вклад в область стереохимии внесли Фишер и сотрудники [263, 311], получив изомерные дикетопиперазины из дипептидов оптически активных аминокислот. Если дипептид, состоящий из двух структурных единиц одной и той же активной аминокислоты, циклизуется в мягких условиях, то образующийся при этом дикетопиперазин представляет собой одну из активных модификаций 1 ис-формы. Например, -ал анил- -аланин и /-аланил-/-аланин дают каждый по одному оптическому антиподу г ис-формы. С другой стороны, если оба компонента дипептида имеют противоположные конфигурации, то получается только неактивная транс-форма. -Аланил-/-аланин и аланил-й-аланин оба дают один и тот же неактивный ангидрид. Эти результаты вполне удовлетворительно подтверждают потерю оптической активности благодаря внутренней компенсации. [c.362]

Валин и изолейцин в большей степени, чем какие-либо другие аминокислотные остатки, ограничивают свободу вращения пептидной цепи, поскольку разветвление бокового радикала начинается уже с атома (в этом смысле их интересно сравнить с изотактическими полимерами, у которых ветвление начинается с первого атома боковой цепи, и в результате пространственных затруднений кристаллический полимер приобретает конформацию спирали 41). В работе [12] были найдены разрешенные и запрещенные области конформационной карты дипептида для нескольких остатков, в том числе для валина (рис. 12). Пространство, занимаемое на этой карте валином (или изолейцином), совсем мало. Как мы уже говорили, все остальные остатки должны занимать промежуточное положение между аланином и валином, однако, как мы видим из рис. 13 и как мы еще увидим на примере фенилаланина, [c.123]

Отсюда ясно, что для успешного синтеза белков необходимо последовательное присоединение аминокислот с малой степенью образования побочных продуктов. Этого можно добиться, используя защитные группировки для аминогрупп, карбоксильных групп и боковых цепей, потенциально способных участвовать в реакции. В качестве примера вернемся к синтезу Gly-Ala если аминогруппа глицина защищена (превращена в химически неактивную), то взаимодействие молекул глицина между собой невозможно. Далее, если карбоксильная группа аланина также защищена, то единственная возможная реакция — взаимодействие карбоксильной (активированной) группы глицина и аминогруппы аланина с образованием искомого дипептида. [c.68]

Метод МД был применен при изучении сольватации и значительно более сложной гетерофункциональной молекулы — дипептида аланина в экваториальной С7-конфигурации [c.80]

Фрагмент р-аланина входит в состав биологически активных дипептидов анзерина и карнозина (схема 4.4.8), которые в большом количестве содержатся в мозгу и скелетных мышцах большинства позвоночных. Анзерин обладает антидиуретическим действием, недостаток его в организме обуславливает развитие несахарного диабета карнозин является предшественником анзерина — он стимулирует образование АТР, увеличивает эффективность катионного (Na , К , Са ) транспорта. [c.85]

В заключение отметим, что проведенное в настоящей работе изучение кинетических и структурных свойств водного растворителя, окружающего дипептид аланина, дало непротиворечивую качественную картину сольватации. Существенное влияние растворенного вещества на динамические свойства молекул воды ограничивается первым сольватным слоем. Влияние индивидуальных функциональных групп локализовано. Структура растворителя, индуцированная вблизи неполярных групп, и сопутствующие конфигурационные ограничения для молекул воды являются результатом образования такого же числа водородных связей, как в объеме воды, с ограничением в виде уменьшенного числа соседей, способных к образованию водородных связей. Неполярные группы неспособны к образованию водородных связей —именно это свойство отличает их от полярных групп. Пониженная подвижность молекул растворителя около неполярных групп связана прежде всего с конфигурационными (энтропийными), а не с энергетическими барьерами. Несмотря на то что система в некоторых своих геометрических аспектах подобна клатратам, ошибочно было бы применять этот термин по отношению к числу и прочности межмолекулярных связей. Динамика, подобная динамике молекул в объеме, наблюдаемая для молекул растворителя, находящихся вблизи полярных групп растворенного вещества, совместима с представлениями о том, что полярные группы взаимодействуют с соседними молекулами воды примерно так же, как молекулы воды взаимодействуют между собой. Дополнительные детали, относящиеся к настоящей работе, обсуждены в [7]. [c.49]

Характеристики молекул воды, находящихся вблизи растворенного вещества со смешанными функциональными группами (содержащего и полярные, и неполярные группы), рассмотрены и проиллюстрированы на примере результатов, полученных путем моделирования молекулярной динамики в разбавленных растворах дипептида аланина. Описано влияние растворителя на молекулярную динамику дипептида и влияние дипептида на молекулярную динамику растворителя. [c.50]

И I—о-изомеров. В ряду ь—ь-эфиров интенсивность сладкого вкуса снижается, а у I-—э-изомеров повышается. В частности, эфиры а-1.-аспартил-о-серина и а-ь-аспартил-о-треонина значительнослаще, чем соответствующие производные а-ь-аспар-тил-о-аланина и о-о-аминомасляной кислоты. Кроме того, было показано (103], что трео- и эритро-изомеры отличаются по интенсивности сладкого вкуса. Высокой интенсивностью сладкого вкуса, как отмечалось выше, обладают метиловые эфиры а-ь-дипептидов (1], а самыми сладкими среди их ь—о-аналогов, содержащих гидрокси-группу, являются к-пропило-вые и изобутиловые эфиры (102, 103]. [c.100]

Сравнительно небольшие величины изменений энергии Гиббса типичны для многих биохимических реакций. Поэтому процесс легко можно обратить при изменениях концентрации и температуры. Так, например, для синтеза дипептида аланил-глицина (из аланина и глицина в водной среде) стандартная энергия Гиббса равна +20,3 кДж/моль и образование дипептида, следовательно, невозможно без притока энергии извне, т. е, без сопряжения с другой реакцией. Но если понизить концентрации исходных веществ до 0,1 моль/л, а продукта реакции до 1,25-10 5 моль/л, то А(7=0, т. е. система находится в равновесии и некоторое количество дипептида имеется в растворе. [c.375]

В таблице 3 приведены кинетические данные для гидролиза этилового эфира К-ацетил-Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипоином в присутствии конкурентного ингибитора, метилового эфира М-ацетил-П-фенилаланил-Ь-аланина. Определить значение константы ингибирования фермента ОО-дипептидом, если начальная концентрация субстрата и начальное время реакции неизвестны. Определение концентрации непрореагировавшего субстрата в ходе ферментативной реакции проводилось в каждом случае через равные промежутки времени. [c.172]

Дипептиды р-аланил-глицин и р-аланил-р-аланин имеют гидрофильно - гидрофобный (в зависимости от концентрации) характер гидратации в водных растворах. [c.194]

Дипептиды Р-аланил- 3-аланин и глицил-у-аминомасляная кислота имеют подобное линейное строение, поэтому термодинамические параметры комплексообразования этих соединений с краун-эфиром отличаются незначительно. Такие пары пептидов, как Р-аланил-Р-аланин и Ь-а-аланил-Ь-а-аланин, Ь-а-аланил-глицин и глицил-Ь-а-аланин имеют одинаковый состав, но отличаются по своему строению. Эти соединения являются структурными изомерами. Различие в строении отражается на термодинамических характеристиках их взаимодействия с 18-краун-б. Например, комплексообразование макроциклического лиганда с р-аланил-р-аланином более энтальпийно благоприятное, в то время как комплекс, образованный Ь-а-аланил-Ь-а-аланином, является и энтальпийно, и энтропийно стабилизированным. Подобные различия характерны и для комплексов, образованных изомерами глицил-Ь-а-аланином и Ь-а-аланил-глицином. [c.216]

Дипептиды и трипептиды с остатками аланина и фенилаланина. Конформационный анализ перечисленных ниже ди- и трипептидов с остатками Ala и Phe O- -Phe-L-Ala-NH , O-L-Ala-L-Phe-NH , O-L-Phe-L-Ala-L-Phe-NH , O-L-Ala-L-Phe-L-Ala-NH , выполнен на основе полученных данных по монопептидам. Включение остатка фенилаланина обусловлено наличием у него объемной и вместе с тем лабильной боковой цепи, склонной вступать во взаимодействия с соседними остатками. Выбор аланина связан со значительной конформационной свободой основной цепи, что облегчает установление эффективных взаимодействий между концевыми звеньями трипептида. [c.201]

При моделировании разбавленных водных растворов дипептида аланина Карплас методами молекулярной динамики оценил влияние растворенного вещества на динамические свойства воды и показал, что это влияние ограничивается первым сольватационным слоем (2). Структуры воды вблизи полярных и неполярных групп полимеров становятся различными при образовании таких же водородных связей, как в объемной воде. При этом в первом случае число соседних молекул снижается, а во втором их число равно нулю и вода приобретает повышенную подвижность. [c.9]

Детали модели, примененной для моделирования расгвора дипептида, были описаны ранее [2] здесь мы коротко рассмотрим взаимодействия, присутствующие в системе, и методы, использованные при моделировании. Растворенное вещество дипептид аланина СНзС ОКНСНСНзС ОЫНСНз (рис. 2.1) является нейтральной молекулой с концевыми метильными группами, а не с карбоксильными или аминогруппами. Это соединение является системой, моделирующей аминокислоту как часть полипептидной цепи. Структура, показанная на рис. 2.1, представляет собой экваториальную Ст-конформацию, соответствующую глобальному минимуму на потенциальной поверхности дипептида в вакууме предполагают, что такая конформация предпочтительна и в водных, и в неводных растворах. [c.33]

Накопление этих промежуточных продуктов является результатом торможения специфических ферментативных реакций, многие из которых охарактеризованы частично очищены катализирующие их ферменты. Постепенным добавлением соответствующих аминокислот к производному молочной кислоты и уридиндифосфо-N-ацетилглюкозамина был осуществлен ферментативный синтез трипептидного производного, которое затем сразу превращали в пентапептид путем добавления дипептида D-aлaнил-D-aлaнинa кофакторами в каждой реакции служили аденозин-5 -трифосфат и ионы марганца [192]. Несмотря на то что оксамицин не влияет на эту последнюю ферментативную реакцию, ои подавляет превращение L-аланина в D-алании и синтез дипептида D-аланина [193]. [c.209]

Сравнительно недавно было показано, что карнозин также защищает мозговую ткань от образования амилоидозных отложений белка. Амилоидоз — системное заболевание, характеризующееся отложением белково-углеводных комплексов в межклеточном пространстве нервной ткани. Кроме ассоциации пептидных фрагментов в этом процессе важную роль играет сшивка пептидных фибрилл альдегидными группами редуцирующих сахаров и малоновым диальдегидом, который является вредным конечным продуктом окисления липидов. Защитный эффект карнозина при амилоидных перерождениях ткани обеспечивается, по-видимому, электрон-акцепторной активностью имидазольного кольца, препятствующей перекисному окислению. Однако эта активность проявляется только после включения гистидина в состав дипептида, имеющего значительный дипольный момент и пространственную стабилизацию кольца относительно этого диполя. Свободный гистидин такой активностью не обладает (Alberts et al., 1994). Определенную роль в дестабилизации амилоидных отложений, возможно, играет и Р-структура аланина (Iverson, 1997). [c.32]

Принят следующий способ наименования полипептидов их рассматривают как продукты замещения водорода в аминогруппе одной аминокислоты остатком другой. Остатки аминокислот без гидроксильной группы в карбоксиле называют, заменяя окончание-мк в названии аминокислоты окончанием-ил. Наиример глицин — остаток глицил-, аланин — остаток аланил. Поэтому дииептид I имеет название аланил-глицин, а дипептид П — глицил-аланин. [c.291]

Однако в живой клетке протекает множество реакций, которые сопровождаются увеличением свободной энергии (АО > 0). Например, синтез пептидной связи при образовании дипептида аланин + глицин -> аланилглицин характеризуется АО = 17,2 кДж/моль, а фосфорилиро-вание глюкозы при гликолизе по схеме глюкоза 4-+ Ф глюкозо-6-фосфат 4- Н2О характеризуется АО = = 13,4 кДж/моль. [c.18]

Таким образом, дипептид образован из двух молекул а-аминоцропионовой кислоты (аланина) СНз—СН(КН2)-СО-КН-СН(СНз)—СООН (ала-нилаланин) [c.298]

Виланд (1961) на примере конденсации кбз-/)1-аланина с этиловым эфиром глицина показал применимость этого реагента в пептидном синтезе. При реакции М-защищенных аминокислот с тионилдиимид-азолом I получается Ы-ацилимидазол III, равноценный активированному эфиру, и выделяется имидазол II. При добавлении триэтиламина к гидрохлориду этилового эфира глицина выделяется свободный эфир, который при конденсации с промежуточным соединением III образует производное дипептида IV [c.685]

Полипептиды называются как производные С-концевой аминокислоты, причем первой пишут название N-концевой аминокислоты, а последней — С-концевую аминокислоту. В таком порядке пишут как полные названия составляющих аминокислот, так и их сокращенные обозначения. Так, гли-цилаланин — это дипептид, состоящий из глицина (N-концевая аминокислота) и аланина (С-концевая аминокислота). В сокращенном виде его название пишут так gly-ala. Аланилглицин (ala-gly) — это изомерный дипептид, в котором N-концевой аминокислотой является аланин, а С-концевой — глицин. [c.400]

К, что подтверждается анализом термограмм (рис. 4.17) ТГ и ДСК анализа [76, 78]. Высокие значения температуры, теплового эффекта и энергии активации, обнаруженные для 18 К6-диглицин-2Н20 указывают на сильную специфическую гидратацию данного комплекса, содержащего до 16 молекул воды, из которых четыре сильно коррели-рованы за счет водородных связей. Однако кристаллогидрат 18 К6-глицил-Ь-а-аланин-12Н20, также содержащий большое количество молекул Н2О, не является таким устойчивым и теряет воду при менее высокой температуре, что сопровождается меньшим тепловым эффектом дегидратации. Комплекс 18 К6-глицил-Р-аланин-ЗН20, содержащий более жесткие молекулы дипептида (подобные диглицину), также имеет высокую теплоту дегидратации. Значения активационных энергий дегидратации изученных комплексов лежат в пределах, найденных для комплексов 18 Кб с нитратами редкоземельных металлов, в то время как тепловой эффект дегидратации последних выше [79]. Можно [c.231]

Если порядок расположения аминокислот в пептиде известен, то при написании структурной формулы сокращения разделяются точками. Например, Н. Гли.Ала.ОН обозначает дипептид глицилаланин. Сокращение Н. Гли. (А.ла. Лей.) ОН соответствует пептиду, в котором N-концевая группа представляет собой глицин (гликокол), а порядок расположения аланина и лейцина не известен [266]. Если нет оговорки, то все оптически активные аминокислоты относятся к /-ряду. [c.167]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология