Актин функции

Сократительная функция. В акте мышечного сокращения и расслабления участвует множество белковых веществ. Однако главную роль в этих жизненно важных процессах играют актин и миозин—специфические белки мышечной ткани. Сократительная функция присуща не только мышечным белкам, но и белкам цитоскелета, что обеспечивает тончайшие процессы жизнедеятельности клеток (расхождение хромосом в процессе митоза). [c.21]

Авторы также пришли к выводу, что нецелесообразно выделить в виде отдельной главы вопросы, связанные с пространственной организацией биохимических процессов, сохранив в виде параграфа лишь вопрос о роли пространственного разобщения биохимических процессов как одного из регуляторных механизмов. Из огромной проблемы пространственной организации биохимических процессов в качестве иллюстрации сложности надмолекулярных структур, необходимых для реализации биологических процессов на уровне организма, сохранен параграф, посвященный биохимическим аспектам мышечного сокращения, тем более что это дает возможность осветить один из важнейших механизмов преобразования энергии (в данном случае химической энергии в механическую) и одновременно ознакомить читателя с такой биохимической классикой, как функции актина, миозина и актомиозинового комплекса. На этом примере отчетливо видно, что назрел вопрос о создании второй части этого учебника, посвященной физиологическим приложениям биохимии. Это в будущем можно было бы сделать, опираясь на курс лекций по физиологической химии, который был создан и на б [c.6]

Миозин и актин являются, по всей вероятности, белками, обеспечивающими сократительную функцию мышц. Тропомиозин представляет собой индивидуальный белок с молекулярным весом 130 ООО или 65 ООО, а миозин — по-видимому, полимер тропомиозина. Актин образует с миозином соединение, играющее, вероятно, существенную роль в сокращении мышц. [c.445]

Ориентированное движение цитоплазмы, наблюдаемое в клетках высших растений, скорее всего связано с функцией актина. Гораздо более полно это явление изучено на примере гигантских клеток некоторых водорослей. [c.194]

Превращение золя в гель связано с возникновением особой внутренней структуры в этой системе. Частицы коллоидных веществ, соприкасаясь друг с другом, как бы склеиваются и образуют своеобразный каркас, в ячейках которого оказывается включенным значительное количество воды. Наличие этой структуры придает гелю характерные механические (вязкоэластические) свойства. Образование тончайшей сети переплетающихся нитей во многих гелях можно наблюдать при помощи электронного микроскопа, дающего увеличение в 30 000—40 ООО раз. Такую сеть, состоящую из переплетающихся нитей гидрофильного коллоида, можно, в частности, видеть на электронных микрофотографиях мышечных белков. Интересную электронную микрофотографию (рис. 4) дает мышечный белок — актин, биологическое значение и биохимические функции которого рассматриваются в главе Мышечная ткань . [c.16]

Химическое подобие лантаноидов обусловлено тем, что строение внешней электронной оболочки их атомов остается неизменным, а электроны поступают на внутреннюю глубоко лежащую 4/-оболочку. Соответственно собственные 4/-функции являются внутренними по отношению к 5с - и б5-функциям. Конечно, легкие актиноиды (до нептуния) в химическом отношении мало похожи друг на друга и на лантаноиды. Это обстоятельство может быть объяснено тем, что энергия связи с ядром первых 5/-электронов близка к энергии связи Ы- и 5-электронов. В результате они наравне с последними могут участвовать в образовании химической связи, обусловливая повышение валентности элемента при движении от актиния к элементам с более высоким порядковым номером. [c.388]

Сталл и Синк [47] определили функции теплоемкости, теплосодержания, энтропии и свободной энергии для твердого, жидкого и газообразного состояний актиния, тория, протактиния и урана до 3000° К. Все величины для протактиния являются оценочными, а данные для актиния основаны на косвенном установлении температур плавления и кипения в процессе непосредственно получения металла. Две современные независимые работы по измерению [48, 49] температуры плавления протактиния дают хорошо сопоставимые результаты. [c.105]

Рис. 1. Экстракция индикаторных количеств актиния и тория из разбавленного азотнокислого раствора равным объемом 0,25 Л1 раствора ТТА в бензоле как функция pH.

Значения теплот образования соединений элементов III группы в функции атомного номера представлены на рис. 34. Наиболее полные данные имеются по хлоридам, йодидам и окислам. Теплоты образования хлоридов бора, алюминия и скандия лежат на прямой, сильно наклоненной вправо. В точке, отвечающей хлориду скандия, наклон изменяется. При переходе к хлориду актиния вновь наблюдается перелом. Ветвь кривой для галлия, индия и таллия проходит правее, что соответствует меньшей прочности их хлоридов по сравнению с хлоридами более электроположительных переходных металлов (скандия, иттрия, лантана, актиния) и лантаноидов. Точка, соответствующая теплоте образования хлорида галлия, смещена вправо, а хлорида индия — влево по отношению к общему ходу ветви, соединяющей теплоты образования хлоридов алюминия и таллия. Это точно соответствует сдвигам этих элементов (см. табл. И). Гадолиний и лютеций по теплотам образования хлоридов лежат на ветви, отходящей от лантана вправо. Для фторидов и бромидов — элементов III группы — [c.112]

Проблемы, связанные с молекулярными основами превращений химической энергии АТФ в механическую энергию процессов сокращения и движения, чрезвычайно сложны [3, 15]. Это объясняется тем, что вне живого организма отсутствуют примеры непосредственного превращения химической энергии в механическую. Механическая работа может быть представлена сокращением мышц, а также движениями ресничек и жгутиков у простейших. Большинство клеток содержат сократительные нити (фибриллы), которые осуществляют организацию содержимого клетки, движение и перенос клеточных веществ, процессы клеточного деления и т. д. В качестве примера преобразования энергии АТФ в механическую работу можно привести процессы мышечного сокращения, связанные с использованием энергии АТФ [3, 15, 18], при этом важную функцию выполняют белковые компоненты мышечных клеток — комплекс миозина и актина, названный актомиозином. Актомиозин и его компонент миозин обладают АТФ-азной активностью, т. е. способны гидролизовать концевую фосфатную группу АТФ. Однако АТФ-азную активность актомиозина стимулируют ионы Mg +, а миозина — ионы Са +. Сигналом для сокращения мышц является электрический импульс, приходящий из двигательного нерва через нервномышечное соединение. До получения импульса по обе стороны мембраны (сарколемма) мышечной клетки поддерживается, разность потенциалов (с наружной стороны имеется избыточный положительный заряд). При распространении импульса по мембране разность потенциалов сразу исчезает. Считают, что это является результатом резкого повышения проницаемости мембраны для ионов К+, Na+ и Са2+ при этом направление потоков ионов вызывает разряд трансмембранного потенциала. После этого мембрана вновь возвращается в поляризованное состояние, а ионы Са + входят внутрь саркоплазматической сети мышечной клетки. Подобный перенос ионов Са + осуществляется за счет свободной энергии гидролиза АТФ (АТФ-азный кальциевый насос мембраны). Поставщиками АТФ в мышечных клетках служат как гликолиз, так и дыхание. Однако при нарушении этих процессов мышца (скелетная мышца позвоночных животных) при стимуляции продолжает сокращаться благодаря тому, что в ней содержится богатое энергией вещество — креатинфосфат (см. стр. 416), концентрация которого более чем в 4 раза превышает концентрацию АТФ. В мышце идет реакция [c.430]

В процессе обмена веществ происходят конформационные изменения макромолекул, синтез и распад различных веществ, образование и потребление энергии, которые обеспечивают проявление физиологических функций организма. Изменение конформации основных белков мышц — актина и миозина, а также использование химической энергии АТФ лежат в основе сократительной функции мышц. Эти процессы наряду с механизмами энергообразования, биосинтеза белка, транспорта веществ и другими биохимическими реакциями существенно изменяются при воздействии различных физических нагрузок и в ходе адаптации к ним, что влияет на физическую работоспособность и состояние здоровья спортсмена. [c.24]

Все клетки организма имеют идентичный геном и синтезируют от 10 000 до 20 ООО различных белков, однако отличаются между собой наличием специфических для данных клеток белков. Для эритроцитов характерно высокое содержание гемоглобина, для кожи — коллагена, поджелудочной железы — ферментных белков, скелетных мышц — сократительных белков актина и миозина. Концентрация различных белков, а иногда и их спектр, изменяется с возрастом, а также при воздействии внутренних и внешних факторов среды, патологических изменениях обмена веществ. Даже относительно небольшие изменения в спектре синтезируемых белков в клетке способны существенно влиять на ее функции и структуру. Все это свидетельствует о том, что в живых организмах существует контроль белкового синтеза. Механизмы регуляции белкового синтеза играют существенную роль в процессах адаптации организма к мышечной деятельности, так как обеспечивают увеличение или появление новых адаптивных белков в мышцах и других тканях. [c.253]

Саркоплазматический ретикулум (СР) — это внутриклеточная мембранная система взаимосвязанных уплощенных пузырьков и канальцев (цистерн), которая окружает саркомеры миофибрилл (см. рис. 116). На внутренней его мембране расположены белки, способные связывать ионы кальция. Основная функция СР заключается в регуляции содержания ионов кальция в пространстве между актином и миозином, уровень которого изменяется при сокращении — расслаблении от 10 до 10 моль л Под воздействием нервного импульса СР выбрасывает ионы a , а после прекращения его воздействия снова поглощает Са " . На мембране СР расположены также рибосомы, на которых происходит биосинтез белков. [c.294]

Сократительная функция. Этот тип белков на молекулярном уровне обеспечивает движение хромосом и сперматозоидов, на других уровнях — движение простейших организмов, двигательные реакции у растений и т. д. Сокращение мышц обеспечивается скольжением двух типов белковых нитей относительно друг друга (мышечные белки актин и миозин). [c.82]

Тропонин (содержание в миофибриллах 5 %) — белок, состоящий из трех субъединиц глобулярной структуры. Тропонин за счет нековалентных межмолекулярных взаимодействий связан с тропомиозином и актином. Межмолекулярный комплекс тропонин—тропомиозин —актин выполняет важную функцию в процессе мышечного сокращения — обеспечивает сцепление миозиновых и актиновых нитей. [c.479]

Точковые мутации служат для гонкой подстройки генома, но долговременный эволюционный процесс должен быть связан с более радикальными генетическими изменениями. Эту функцию выполняет генетическая рекомбинация, с ее помощью геном может увеличиваться или уменьшаться (при дупликации или делеции), а его части могут перемещаться из одной области в другую, образуя новые комбинации. Составляющие части генов (их экзоны и регуляторные элементы) могут перемешиваться, давая начало новым белкам, обладающим совершенно новыми функциями. Кроме того, если какой-либо ген представлен в геноме двумя копиями, одна из них может подвергнуться мутации, что приведет к дивергенции копий и их специализации для едва различающихся функций. Таким путем геном как целое постепенно усложняется и совершенствуется. Например, у млекопитающих почти каждый ген существует в нескольких вариантах разные гены актина - для различных типов сократительных клеток, разные гены родопсина - для восприятия различных цветов, разные гены коллагена - для различных типов соединительных тканей и так далее. Экспрессия каждого гена регулируется строго и специфически. Изучение последовательностей ДНК показывает, что многие гены, даже значительно отличающиеся друг от друга, могут иметь родственные модульные области. Так например, определенная часть генов родопсина имеет общего предшественника с рядом генов, кодирующих некоторые гормоны и рецепторы (см. разд. 12.3.13) эта общая последовательность, вероятно, присутствует и в других белках (см. разд. 3.3.8). [c.236]

В гено.ме обнаруживаются также рассеянные или находящиеся в кластерах гены, кодирующие гомологичные белки со сходными функциями. Например, это гены для разных типов актина, тубули-на, белков оболочки яйца насекомых, гонадотропинов позвоночных. Перечисление этих генов показывает, что семейства таких генов могут выпатнять как общеклеточные, так и специализированные функции. Такие мультигенные семейства, включающие по 5—20 копий и кодирующие белки со сходными функциями, также можно отнести к фракции умеренно повторяющихся последовательностей [c.190]

Некая новая функция также может быть развита на основе предшествующих белков в совершенно новом функциональном направлении [7541. Как видно из табл. 9.4, сериновая протеаза является прототипом функциональной единицы, которая неоднократно использовалась при развитии сложных физиологических систем. Другой распространенный пример —белки актин и миозин, которые широко распространены в подвижных клетках и их содержимом [755, 756]. У более высокоразвитых организмов актин-миозиновыми системами осуществляются такие различные функции, как сокращение мышц, освобождение соединений-переносчиков в нервной системе, амебовидное движение белых кровяных телец и закупорка поврежденных кровяных сосудов путем создания сгустка. Кроме того, в некоторых биологических процессах, когда должна стабилизироваться или изменяться фэрма клеток, используется свойство актина образовывать самые разнообразные структуры за счет обратимой полимеризации [757]. [c.283]

Некоторые свойства белков можно объяснить только в свете их функции, т. е. их вклада в более сложную деятельность. Одной из немногих систем, для которых удалось установить корреляцию между функцией белков и функцией органа, является скелетная мышца. Клетка мышцы активируется нервными импульсами (мембранно-направленными сигналами). В молекулярном аспекте мышечное сокращение основано на циклическом образовании поперечных мостиков за счет периодических взаимодействий между миозином, актином и Mg-ATP. Ионы Са и кальцийсвязывающие белки являются посредниками между нервными импульсами и эффекторами. Медиация ионами Са " ограничивает скорость реакции на сигналы включение — выключение и предохраняет от сокращений без сигнала. Напротив, отдельные осцилляции маховых мышц крылатых насекомых контролируются не ионами или подобными низкомолекулярными соединениями, а самими сократительными белками. Эго делает возможными очень быстрые периодические сокращения, которые, будучи инициированы (ионами Са +), протекают сами по себе. В заключение отметим, что исследования мышцы показывают, что в функционировании белка отчетливо проявляется связь между деталями молекулярного строения и деятельностью всего организма. [c.292]

Участки белка, которые обращены во внеклеточную среду, могут подвергаться гликозилированию. В мембранах растений и бактерий полисахара играют самостоятельную роль, образуя наружную оболочку. В клетках животных, в которых наружный слой включает углеводы, имеется внутренний цитоскелет, состоящий из актина и других легко полимеризующихся белков он имеет регулярную связь с мембранными белками и выполняет формообразующую и опорную функцию (рис. 9.4). [c.301]

К группе миофибриллярных белков относятся миозин, актин и актомиозин—белки, растворимые в солевых средах с высокой ионной силой, и так называемые регуляторные белки тропомиозин, тропонин, а- и 3-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц. [c.648]

Многие белки многоклеточного животного могут быть сгруппированы в семейства-коллагены, глобины, актины, сериновые протеазы и т.п. Белки одного семейства близки как по своей функции, так и по аминокислотной по-следовательноста Вряд ли можно сомневаться в том, что гены белков каждого такого семейства произошли от единственного предкового гена в результате процессов дупликации и дивергенции (разд. 3.3.6). Разные члены одного сачейства белков часто бывают характерны для различных тканей тела, где они выполняют аналогичные, но несколько различающиеся функции. Создание новых генов благодаря дивергенции и специализации имеющихся, генов играло, очевидно, решающую роль в эволюции сложных многоклеточных организмов. Однако мы увидим, что в деталях последовательность событий у диплоидных и гаплоидных видов существенно различна. Диплоидные организмы обладают важным преимуществом у них имеется добавочная копия каждого гена, и эта копия может мутировать и служшъ исходным материалом для создания чего-то нового. Гаплоидные виды не могут так же легко вступать на путь, ведущий к увеличению и усложнению генома. Чтобы механизм этих процессов стал ясен, нам нужно будет несколько подробнее рассмотреть связь между половым размножением и диплоидией. [c.11]

Биологические функции. Белки могут выполнять в живых организмах самые различные функции катализировать (ферменты) и регулировать (гормоны) биохимич. реакции входить в состав соединительной ткани (напр., коллаген) или мышц (актин, миозин) служить резервными питательными веществами (гранулы белка в цитоплазме) и др. Функции дезоксирибонуклеиновой к-ты — передача генетич. информации из поколения в поколение при клеточном делении. Этот Б. служит исходной матрицей при передаче информации внутри клетки. Рибонуклеиновая к-та также участвует в этом процессе, приводящем к синтезу специфич. белков клетки. Полисахариды могут служить резервными питательными веществами (напр., крахмал, гликоген), выполнять структурные функции (напр., целлюлоза полисахариды соединительной ткани), обеспечивать специфические свойства поверхности клеток (напр.1, антигенные полисахариды микроорганизмов) или защиг ту организма в целом (напрнмер, камеди и слизи растений). [c.128]

Скелетные мышцы, равно как и многие немьш1ечные клетки, содержат два бел-ка-миозин и актин, образующие характерные фибриллярные или нитевидные структуры. По своей биологической функции они представляют собой не столько структурные белки, сколько белки, участвующие в зависимых от энергии процессах сокращения. [c.182]

У высших организмов процессы биосинтеза белка регулируются значительно сложнее. Хотя каждая клетка позвоночного содержит полный геном данного организма, в клетке данного типа экспрессируется только часть структурных генов. Почти во всех клетках высших животньк присутствуют наборы основных ферментов, необходимые для реализации главных путей метаболизма. Однако клетки разных типов, например клетки мышц, мозга, печени, содержат свойственные только им структуры и выполняют только им присущие биологические функции, реализация которых обеспечивается наборами специализированных белков. Например, клетки скелетных мьшщ содержат огромное количество ориентированных миозиновых и актиновых нитей (разд. 14.14), тогда как в печени миозина и актина очень мало. Точно так же клетки мозга содержат ферменты, необходимые для синтеза большого числа различных веществ-медиаторов нервных импульсов, в то время как клетки печени этих ферментов вообще не содержат, Вместе с тем в печени млекопитающих присутствуют все ферменты, необходимые для образования мочевины, тогда как в других тканях этих ферментов нет и они не обладают способностью синтезировать мочевину (разд. 19.15). Кроме того, биосинтез разных наборов специализированных белков должен быть точно запрограммирован в последовательности и времени их появления в ходе строго упорядоченной дифференцировки и роста высших организмов. Пока нам сравнительно мало что известно о регуляции экспрессии генов в эукариотических организмах с их многочисленными хромосомами. Однако сегодня мы располагаем значительной информацией о регуляции синтеза белка у прокариот. К ней мы сейчас и перейдем. [c.954]

И структурные белки. Несомненно, что их роль не только механическая. Доказано, что структурным белкам присущи и каталитические функции. Эти функции особенно ярко проявляются у мышечного сократительного белка миозина. Исследования В. В. Эн-гельгардта и Н. А. Любимовой показали, что миозин ускоряет взаимодействие с водой (т. е. гидролиз) важнейшего аккумулятора энергии — аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). При этом получается аденозиндифосфорная кислота и фосфат. Энергия реакции используется мышцей, во время работы которой нити белка миозина сокращаются. Следовательно, этот белок выполняет двойную нагрузку он регулирует освобождение энергии и он же потребляет энергию, сокращаясь в процессе работы мышцы. Молекула миозина представляет собой длинную цепь — ее длина равна примерно 160 нм, а молекулярная масса достигает 600000, Кроме миозина, известны и другие мышечные белки (актин, тро-помиозин), Для того чтобы эти белки могли осуществлять обратимое сокращение, необходимо присутствие катионов металлов, вообще активно поглощаемых мышечными белками. Для работы мышцы требуются ионы калия, кальция, магния, нужен также запас фосфатов, используемых для синтеза АТФ, Связывание ионов металлов и водорода с ионными группами белков сильно влияет на взаимодействие участков цепи и приводит к изменению ее длины. Однако механизм мышечного сокращения более сложен и, по-видимому, связан с особым расположением нитей миозина и актина в мышце, позволяющих частицам актина при работе мышцы скользить вдоль нитей миозина. Из числа растворимых белков особенно важны альбумины и глобулины. [c.62]

Белки, функции. По функциональному признаку белки можно раздедйть на ферменты (РНК-азы, цитохромы, трипсин и др.), запасные белки (казеиноген, зеин, глиадин и др.), транспортные (гемоглобин, церулоплазмин и др.), сократительные (миозин, актин и др.), защитные (антитела, фибриноген и др.), токсины (дифтерийный токсин, змеиные яды и др.), гормоны (инсулин, адренокортикотропный гормон и др.), структурные белки (гликопротеиды, а-керотин, фиброин, мукопротеиды и др.). [c.17]

Полученный слоистый образец приводился своей активной стороной в контакт с неактивным образцом AgBr. После диффузионного отжига первоначально активный (слоистый) и первоначально неактивный образцы разжимались и у-активности обоих образцов промерялись на счетчике. Отношение разности активностей цилиндров после диффузии Л[—Аг к их суммарной актиности А1+А2, представленное как функция аргумента hl2]lDt, изображается кривой рис. 5. [c.32]

Миофибриллярные белки включают сократительные белки миозин, актин и актомиозин, а также регуляторные белки тропомиозин, тропонин, а- и р-актинины. Миофибриллярные белки обеспечивают сократительную функцию мышц. [c.296]

При кормлении животных пищей, лишенной солей магния, у них развивается расстройство сердечной деятельности, животные погибают в результате частых судорог. Введение в кровь больших количеств солей магния вызывает у животных депрессию и сон (магнезиальный сон). Тормозящее действие ионов магния на функции нервной системы устраняется путем введения в кровь соли кальция. Магний является внутриклеточным катионом. Катион Mg + находится в митохондриях и является вал<нейшим активатором окислительного фосфорилирования. Всегда содержится в микросомах в связанном с белками состоянии и в других частях клетки. Магний необходим при мышечном сокращении для осуществления ряда ферментативных реакций. Он участвует в соединении актина с миозином и образует активный магний-белковый комплекс, участвующий в процессах сокращения. Магний активирует распад макроэргических связей АТФ, освобождающих энергию для процесса мышечного сокращения. Ионы магния активируют ряд ферментов фосфотазу, енолазу, а также пептидазу, карбоксилазу, кетокислоту, лецитиназу. У лак-тирующих коров иногда при зеленом корме развивается заболевание гипомагнезия, при котором количество магния снижается в 5—6 раз, а выделение его с мочой прекращается. При добавлении к корму магниевых солей заболевание прекращается. Причина заболевания гипомагнезией еще недостаточно изучена, по-видимому, нарушается усвоение магнезиальных соединений в пищеварительном тракте. [c.420]

У человека мышцы составляют от 28 —32 % (женш,ины) до 35 —45 % (мужчины) массы тела. Мышцы образованы мышечной тканью, способной сокраш аться под действием нервных импульсов отсюда вытекает главная физиологическая роль мышц, которая заключается в способности к напряжению и сокращению, в результате чего организм приобретает возможность двигаться и сопротивляться воздействию на него механических сил. Различные формы подвижности в той или иной степени характерны практически для всех живых организмов. Но только у животных в ходе эволюции появились специализированные клетки и ткани, главной функцией которой является генерация движения, в основе которого лежит перемещение двух систем белковых нитей, образованных актином и миозином за счет энергии гидролиза АТФ. [c.475]

Другой важный вспомогательный белок, участвующий в регулировании функции скелетных мышц позвоночных ионами кальция, - это тропонин. Он представляет собой комплекс из трех полипептидов-тропонинов Т, 1 и С (названных так за свои тропомиозин-связывающие, ингибиторные и Са -связывающие свойства соответственно). Тропониновый комплекс имеет удлиненную форму, причем субъединицы С и 1 образуют глобулярную головку, а тропонин Т-длинный хвост. Хвост тропонина Т связывается с тропомиозином и, как полагают, определяет положение всего комплекса на тонком филаменте (рис. 11-18). Тропонин I присоединяется к актину, и если его добавить к тропонину Т и тропомиозину, то образуемый ими комплекс будет ингибировать взаимодействие актина с миозином даже в присутствии Са . [c.265]

Актиновые филаменты заякорены своими плюс-концами в Z-диске, где их удерживают в правильно организованной решетке другие белки. Из них лучше всего охарактеризован а-актинин - актин-связывающий белок, имеющийся в большинстве животных клеток. В мышечных клетках он находится в области Z-диска. Очищенный а-актинин - биполярная палочковидная молекула (рис. 11-20), которая может связывать актиновые филаменты в параллельные пучки. Аналогичную функцию в случае миозина может выполнять белок миомезин, который сшивает соседние миозиновые филаменты в области М-линии (посередине биполярного толстого филамента собирая их в гексагональную упаковку. Стабилизирует упаковку миозиновых филаментов еще одна группа миозин-связывающих белков, выявляемых при окраске антителами как серия из 11 регулярно расположенных бледных полосок по обе стороны от М-линии. [c.267]

Как мы видели, в мышечных клетках всех трех типов, а также в немышечных клетках сократительный аппарат имеет много общих черт. Различные типы сокращения, свойственные разным клеткам, отчасти определяются тканеспецифичностью экспрессии генов, кодирующих белки этого аппарата. У млекопрггающих, нанример, имеются по меньшей мере шесть генов актина, шесть генов тяжелой цепи миозина, три трономиозиновых гена и три гена гропонина Т. В некоторых случаях кодируемые разными генами белки несколько различаются по функции в других же случаях функциональных различий пока не обнаружено. [c.272]

До сих пор мы обходили вопрос, который является основным для понимания структуры и функций актинового кортекса какова природа связи актиновых филаментов с плазматической мембраной Полагают, что находящиеся в мембране снециальные белки служат центрами организации для актиновой сети. Силы, возникающие в кортикальном слое актиновых нрггей и ответственные за движения клеточной иоверхности, должны передаваться на мембрану именно через эти или другие мембранные белки. О том, каковы эти белки и как они взаимодействуют с актином, мало что известно. Очевидно, однако, что есть но крайней мере три функциональных типа присоединения актина к плазматической мембране первый главным образом придает мембране прочность и определяет ее форму второй дает возможность актиновым филаментам втягивать участки мембраны внутрь и наконец, третий тин-тот. при котором актиновые филаменты вызывают быстрое выпячивание участков мембраны наружу Рассмотрим но порядку каждый из этих типов. [c.278]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология