Дыхательная цепь

Рис. 21-24. Завершающая стадия метаболическою окисления-дыхательная цепь. Все ко.мпоненты цепи собраны па внутренней поверхности внутренней мембраны митохондрии в четыре макромолекулярных комплекса, содержащих цитохромы, флавопротеиды и другие негемиповые железосодержащие белки. Кофермент р, или убихинон, и цитохром с играют роль переносчиков протонов и электронов от одного комплекса к следующему. Восстановление осуществляется путем переноса протонов до тех пор, пока этот процесс не достигнет кофермента Q, после чего оно осуществляется путем переноса электронов, а протоны переходят в раствор. Электроны и протоны снова объединяются в конце цепи, когда кислород восстанавливается до воды. Свободная энергия запасается в молекулах АТФ, образующихся в трех из четырех комплексов.

Окисление органических веществ. В результате поглощения СО2 и дальнейших его преобразований в ходе фотосинтеза образуется молекула углевода, которая служит углеродным скелетом для построения всех органических соединений в клетке. Органические вещества, возникшие в процессе фотосинтеза, характеризуются высоким запасом внутренней энергии. Но энергия, аккумулированная в конечных продуктах фотосинтеза — углеводах, жирах, белках,— недоступна для непосредственного использования ее в химических реакциях. Перевод этой потенциальной энергии в активную форму осуществляется в процессе дыхания. Дыхание включает механизмы активации атомоп водорода органического субстрата, освобождения и мобилизации энергии в виде АТФ и генерации различных углеродных скелетов. В процессе дыхания углевод, жиры и белки в реакциях биологического окисления и постепенной перестройки органического скелета отдают спои атомы водорода с образованием восстановленных форм. Последние при окислении в дыхательной цепи освобождают энергию, которая аккумулируется в активной форме в сопряженных реакциях синтеза АТФ. Таким образом, фотосинтез и дыхание — это разли ные, но тесно связанные стороны общего энергообмена. [c.609]

При биологическом использовании глюкозы в качестве источника энергии ее сгорание протекает не в одну стадию. Разложение глюкозы представляет собой сложный процесс, включающий более 25 стадий. На многих из этих стадий высвобождаемая энергия запасается путем синтеза молекул АТФ. Анаэробная ферментация, или гликолиз, обеспечивает предварительное разложение глюкозы с образованием пировиноградной кислоты, а цикл лимонной кислоты завершает окисление углерода в СО2. Атомы водорода передаются молекулам-переносчикам, НАД и ФАД. Эти молекулы повторно окисляются в дыхательной цепи, где происходит дальнейшее запасание энергии путем синтеза новых молекул АТФ, а атомы водорода используются для восстановления О2 в Н2О. [c.338]

Стадия 3 окончательный цикл окисления, или дыхательная цепь [c.330]

Водород пировиноградной кислоты, постепенно отделяющийся от углерода в аэробных условиях, поступает в дыхательную цепь через ряд окислительных ферментов. [c.262]

В сильно упрощенном виде, следуя терминологии школы Д. Грина, дыхательную цепь можно представить в виде четырех относительно независимых комплексов I — НАДН убихинон-оксидоредуктаза, И — сукцинат убихинон-оксидоредуктаза П1 — убихинол цитохром с-оксидоредуктаза, IV—цитохром с Ог-оксидоредуктаза, объединяемых функционально чрезвычайно липофильным убихиноном и весьма гид- [c.415]

Каждая молекула НАД Н независимо от своего происхождения поступает на третью стадию метаболического процесса-окончательный цикл окисления, или дыхательную цепь,-и образует три молекулы АТФ. Каждая молекула ФАД Hj принимает участие в промежуточной части этой стадии и образует только две молекулы АТФ. Дыхательная цепь включает ряд флавинсодержащих белков (флавопротеидов) и цитохромов (рис. 20-23), с которыми взаимодействуют атомы водорода и электроны, образуемые из НАД Н и ФАД Н2, до тех пор пока они в конце концов не восстанавливают О2 в Н2О. Компоненты дыхательной цепи показаны на рис. 21-24. При повторном окислении НАД Н два атома водорода используются для восстановления флавопротеида, а выделяемая свободная энергия используется для синтеза молекулы АТФ из АДФ и фосфата. Флаво-протеид снова окисляется, восстанавливая небольшую органическую молекулу хинона, известного под названием убихинона, или кофермента Q. С этого момента судьбы электронов и протонов восстановительных атомов водорода расходятся. Электроны используются для восстановления атома железа в цитохроме Ь из состояния Fe в состояние Fe а протоны переходят в раствор. Цитохром Ь восстанавливается в цитохром с,. [c.330]

Энергия и метаболизм в живых системах гликолиз, цикл лимонной кислоты и дыхательная цепь. Фотосинтез. [c.264]

Жиры и белки подвергаются действию различных ферментов и в конечном счете продукты их превращений также попадают в цикл Кребса. Поток электронов из цикла Кребса направляется в цепь переносчиков, в которой последовательно располагаются НАД и ФЛ, и переносчик, обозначаемый Q (соединение типа хинона), и ряд цитохромов. Электроны, получающиеся в цикле, на уровне сукцината переходят непосредственно к ФП, минуя НАД. На пути от НАД к ФП происходит процесс окислительного фосфо-рилирования, т.е. образуется АТФ. Часть энергии электронов поглощается этой молекулой. Аналогичный процесс происходит еще в двух местах цепи ( дыхательная цепь ), так что вся цепь дает три молекулы АТФ на каждую пару перенесенных электронов. В конце цепи фермент цитохромоксидаза облегчает переход электронов к кислороду и образование воды [c.370]

Железо функционирует как основной переносчик электронов в биологических реакциях окисления — восстановления [231]. Ионы железа, и Fe +, и Fe +, присутствуют в человеческом организме и, действуя как переносчики электронов, постоянно переходят из одного состояния окисления в другое. Это можно проиллюстрировать на примере цитохромов . Ионы железа также служат для транспорта и хранения молекулярного кислорода — функция, необходимая для жизнедеятельности всех позвоночных животных. В этой системе работает только Ре(П) [Fe(111)-гемоглобин не участвует в переносе кислорода]. Чтобы удовлетворить потребности метаболических процессов в кислороде, большинство животных имеет жидкость, циркулирующую по телу эта жидкость и переносит кислород, поглощая его из внешнего источника, в митохондрии тканей. Здесь он необходим для дыхательной цепи, чтобы обеспечивать окислительное фосфорилирование и производство АТР. Одиако растворимость кислорода в воде слишком низка для поддержания дыхания у живых существ. Поэтому в состав крови обычно входят белки, которые обратимо связывают кислород. Эти белковые молекулы способствуют проникновению кислорода в мышцы (ткани), а также могут служить хранилищем кислорода. [c.359]

Более подробное сопоставление гликолиза, дыхательной цепи и фотосинтеза, а также различных ферментов, регулирующих эти процессы, приводит к выводу, что энергетические механизмы, поддерживающие жизненные процессы, развивались на нашей планете в несколько этапов. [c.336]

На каком основании полагают, что цикл лимонной кислоты и дыхательная цепь имеют более позднее происхождение, чем гликолиз [c.344]

Существенная роль атомов тяжелых металлов в создании дыхательной цепи электронного переноса свидетельствует о том, что возникновение жизни не может ограничиваться в качестве единственной основы органической химией и нуждается во всем многообразии Системы Д. И. Менделеева для создания надлежащего полного набора биогенных элементов. [c.338]

Каким образом дыхательная цепь связана с циклом лимонной кислоты Какие молекулы окисляются в дыхательной цепи Какие молекулы восстанавливаются на другом конце этой цепи Каким образом в дыхательной цепи происходит запасание энергии [c.344]

Виноградов А. Д. Окисление сукцината и обратный транспорт электронов в дыхательной цепи. Автореф. дис.. .. канд. биол. наук. М., 1968. [c.406]

Перенос электрона в дыхательной цепи митохондрий [c.362]

ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ. ИНГИБИТОРЫ ПЕРЕНОСА ЭЛЕКТРОНОВ [c.435]

Перенос электронов от субстратов цикла трикарбоновых кислот к кислороду, сопровождающийся образованием воды, осуществляется сложной полиферментной системой, локализованной во внутренней мембране митохондрий. Последовательность функционирования отдельных дыхательных переносчиков в значительной мере была выяснена благодаря применению ингибиторного анализа, а также спектрофотометрических исследований. В настоящее время строение дыхательной цепи может быть представлено схемой на рис. 51. [c.435]

И если последовательность процессов, например, в цикле Кребса или дыхательной цепи может служить примером сложного кода, то работа мозга является примером кодирования кода. Это значит, что получение кодового сигнала в виде серии так или иначе модулированных колебаний потенциала приводит в действие сразу целую систему кодовых афферентных сигналов электрической и химической природы (сигналы мышцам, железам внутренней секреции через гипоталамус и гипофиз и т. д.). Для того чтобы этот механизм мог работать, необходима память и ассоциативные связи — внешние раздражители должны оставлять в нейронах мозга некоторые следы , связанные друг с другом в соответствии с реальными связями, существовавшими между ними во внешней среде. [c.395]

Эволюция живых клеток привела к удивительной способности раздробления гигантского энергетического эффекта образования воды на большое число слагаемых весь процесс разбивается на звенья и каждый шаг в их цепи сопровождается переходом электрона от одного промежуточного комплекса к другому при одновременном снижении уровня эне ргии и переходе выделяемой энергии на ту или иную сопровождающую окисление водорода химическую реакцию в частности, весьма заметная часть общего энергетического эффекта консервируется в молекулах АТФ, возникающих из АДФ и фосфорильных радикалов. В результате идет окислительное фос-форилирование за счет окисления водорода, которое идет по цепи промежуточных веществ цитохромов, электрон как бы опускается по ступеням энергетической шкалы вдоль дыхательной цепи цитохромов и происходит накопление АТФ, т. е. обогащение третьим фосфорильным звеном молекул АДФ. Цепь этого окислительного фосфорилирования может быть схематически представлена так [c.335]

Велика, например, проблема цитохромной, дыхательной цепи, по которой происходит перенос электронов от атомов водорода окисляемого субстрата до кислорода, принимающего эти электроны. [c.336]

Анаэробная ферментация (или гликолиз), цикл лимонной кислоты и дыхательная цепь присущи всему живому на Земле вьипе уровня бактерий. Некоторые аэробные, т.е. поглощающие кислород, бактерии тоже используют этот процесс для полного окисления глюкозы или аналогичного метаболита-в диоксид углерода и воду. Другие анаэробные, т.е. непотребляющие кислород, бактерии осуществляют только ферментацию поглощение глюкозы или других богатых энергией молекул, их разрыв на меньшие молекулы, такие, как пропионовая кислота, уксусная кислота или этанол, и использование сравнительно небольших количеств высвобождаемой сво- [c.333]

Несмотря на большое различие в потенциалах между системами на концах дыхательной цепи, эти системы не способны взаимодействовать непосредственно. Схема учитывает гипотезу о том, что начальные изменения заключаются в переносе водорода, а заключительные — в переносе электрона. [c.722]

ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ И РЕКОНСТРУКЦИЯ [c.414]

IV. ФУНКЦИОНИРОВАНИЕ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ [c.435]

В 1961 г. английский биохимик П. Митчел выдвинул хемиосмо-тическую (электрохимическую) гипотезу энергетического сопряжения окисления и фосфорилирования, которая в дальнейшем получила подтверждение и развитие во многом благодаря работам советских ученых (В. П. Скулачев, Е. А. Либерман). Принцип хемиосмотического сопряжения иллюстрирует рис. VI. 14. Субстрат АНг —донор водорода — окисляется на активном центре фермента, встроенного на внешней стороне мембраны митохондрии. При этом 2Н+ и А выбрасываются в окружающую среду, а два электрона переносятся на внутреннюю сторону мембраны по так называемой дыхательной цепи, ориентированной поперек мембраны. Локализованный на внутренней стороне переносчик электронов передает электроны акцептору водорода В (например, кислороду), который присоединяет 2Н+ из внутримитохондриального матрикса. Таким образом, окисление одной молекулы АНг приводит к возникновению 2Н+ во внешнем пространстве и исчезновению 2Н+ из внутреннего пространства митохондрии. Возникший градиент ионов водорода генерирует трансмембранный потенциал, который оказывается достаточным по величине для осуществления реакции фосфорилирования. Последняя состоит во взаимодействии АДФ с фосфатом Ф и приводит к образованию АТФ с поглощением 2Н+ из внешнего пространства и выделением 2Н+ в матрикс. Величина трансмембранного потенциала сравнительно 160 [c.160]

На этой стадии высвобождается мало энергии. Ее главная цель заключается в превращении любой пищи в стандартный набор химических веществ и подготовке к более эффективным стадиям получения энергии. На второй стадии, называемой циклом лимонной кислоты, пировиноградная кислота окисляется до СО 2, а атомы водорода от пировиноградной кислоты переходят к молекулам-переносчикам НАД (никот инамидадениндинуклеотид) и ФАД (флавинадениндинуклеотид). На этой стадии тоже происходит запасание лишь очень небольшого количества свободной энергии в молекулах АТФ. Главной целью этой стадии является разделение большой свободной энергии (1142 кДж-моль ), заключенной в пировиноградной кислоте, на четыре меньшие и легче используемые части (приблизительно по 220 кДж моль ), которые содержатся в 4 молях восстановленных молекул, переносящих энергию. На третьей стадии процесса, называемой дыхательной цепью, происходит использование этих восстановленных молекул-переносчиков. Они повторно окисляются, а водородные атомы, полученные при окислении, используются для восстановления О2 в воду при этом происходит запасание выделившейся свободной энергии в синтезируемых молекулах АТФ. [c.326]

В переносе энергии принимают участие еще две другие молекулы, с которыми следует познакомиться, прежде чем перейти к рассмотрению цикла лимонной кислоты. Одной из них является никотинамидадениндину-клеотид (НАД), структура которого показана на рис. 21-22. Эла молекула напоминает АТФ, так как тоже содержит адениновую группу, рибозу и фосфатную группу. Однако важнейшей частью НАД является никотиновое кольцо, которое может попеременно восстанавливаться и окисляться. Эта молекула является окислительно-восстановительным переносчиком энергии. Когда какой-либо метаболит окисляется на одной из стадий цикла лимонной кислоты, окисленная форма никотинамидадениндннуклеоти-да, НАД , может присоединить два атома Н и восстановиться с образованием НАД Н и Н . Другим важным переносчиком энергии является флавинадениндинуклеотид (ФАД). который восстанавливается в ФАД Н2. Оба этих переносчика энергии питают последнюю производственную линию биохимической фабрики запасания энергии, завершающ ю окислительный цикл дыхательной цепи. Она представляет собой четырехстадийный процесс, в котором принимают участие ферменты-цитохромы и происходит повторное окисление восстановленных переносчиков энергии НАД Н и ФАД Н2. В этом процессе кислород восстанавливается до воды, а выделяющаяся энергия запасается в молекулах АТФ. Каждый раз, когда происходит повторное окисление восстановленной молекулы-переносчика энергии, выделяемая при этом окислении энергия запасается путем синтеза нескольких молекул АТФ. [c.328]

Молекулы ацетил-СоА, образующиеся в качестве продукта окислешм жирной кислоты, вовлекаются затем в щпсл трикарбоновых кислот. Освобождающиеся в процессе дегидрирования пальмитиновой кислоты 14 пар атомов водородов включаются в дыхательную цепь. [c.105]

Многие процессы гидрирования—дегидрирования осуществляются коферментом флавинадениндинуклеотидом (FAD) при этом два электрона (по аналогии с гидрид-ионом) переносятся от NADH по дыхательной цепи [357]. Флавины — это соединительное звено между одно- и двухэлектронпыми окислительновосстановительными системами и цитохромами в дыхательной цепи, где кислород в конечном счете восстанавливается до воды. FAD — кофермент, который, как и NAD+, переносит электроны [c.411]

Единого механизма для реакций с участием флавина пока еще не существует. Нельзя исключить образование комплекса с переносом заряда, но свободнорадикальное промежуточное соединение также возможно. Следует напомнить, что для флавиповых ферментов обычно требуются ионы металлов, и они могут играть большую роль в механизме. Фактически промежуточное положение, которое флавиповые ферменты занимают в биохимических процессах дыхательной цепи, после никотинамидных кофермеи-тов (двухэлектронный процесс) и перед цитохромами (одноэлектронный процесс) может быть вызвано сложностью флави-новой структуры, допускающей как ионный, так и свободнорадикальный механизмы. [c.413]

Цитохромы — это переносчики электронов в процессе окислительного фосфорилирования, суть которого состоит в образовании АТР при переносе электронов от NADH или FADH2 к молекулярному кислороду. Весь процесс включает окисление субстрата (например, глюкозы). При этом поток электронов проходит через компоненты дыхательной цепи (цитохромы) к молекулярному кислороду, который в конечном счете восстапавливастся до воды. [c.413]

Основной функцией флавинов в дыхательной цепи является транспорт водорода. В окисленной форме трехъядерный гетероцикл флавина плоский. При захвате им двух атомов водорода (через образование свободного радикала в семихинонной форме) три цикла располагаются относительно друг друга в конформации бабочка (средний дигидропиразиновый цикл имеет конформацию ванна ). [c.171]

II ш уровне дыхательной цепи. В последнем случае О. ф. сопряжсно с переносом электронов поступающих от восста-ювлспньгх коферментов, гл. обр. НАДН, по цепн фермен-itB (ферменты дыхательной цепи). Осн. субстраты О. ф.— органические к-ты, образующиеся в цикле трикарбоновых [c.399]

Интактные митохондрии представляют собой осмотически активные пузырьки, отделенные от гиалоплазмы (или среды инкубации при эксперименте in vitro) двумя мембранами. Таким образом, существуют четыре топологически различных пространства внешняя мембрана, межмембранное пространство, внутренняя мембрана и внутреннее пространство — матрикс. Ферменты цикла трикарбоновых кислот сосредоточены в матриксе компоненты дыхательной цепи, транглоказа адениннуклеотидов и АТФ-синтетазный комплекс прочно связаны с внутренней мембраной, в межмембранном пространстве локализована аденилаткиназа, а во внешней мембране — моноаминооксидаза. [c.410]

При работе с изолированными компонентами дыхательной цени отсутствуют четкие функциональные критерии очистки (общая и удельная активности). Любой компонент дыхательной цепи (кроме первых, реагирующих с НАДН или сукцинатом, и последнего, реагирующего с кислородом) катализирует бисубстратную реакцию, в которой в качестве субстрата-донора и субстрата-акцептора электронов участвуют йелки, не полученные в индивидуальном состоянии. В такой ситуации единственным строгим критерием активности компонента, полученного в результате фракционирования, может слул<ить реконструкция. Для ее осуществления в идеальном случае необходимо было бы иметь, во-первых, препарат внутренних мембран митохондрий, специфически и полностью лишенный одного из компонентов, и, во-вторых, растворимый очищенный препарат этого компонента. Смешивание этих препаратов в этом случае должно приводить к появлению сукцинат-, или НАДН-оксидазной активностей, количественно соответствующих исходному нативному препарату дыхательной цепи. К сожалению, такая реконструкция в настоящее время осуществлена лишь в отношении цитохрома с и частично — сукцинатдегидрогеназы. Стандартным подходом, сыгравшим главную роль во фракционировании дыхательной [c.414]

Ниже приведены методы получения всех четырех комплексов. В качестве исходного материала (нативная дыхательная цепь) могут быть использованы либо ультразвуковые субмитохондриальные фрагменты, либо препарат Кейлина—Хартри (с. 407). [c.415]

Одним из компонентов дыхательной цепи митохондрий является коэнзим Q, или убихинон. Это соединение способно к редокс-превраще-ниям и присутствует в митохондриях в количествах, более чем на порядок превышающих содержание ферментов дыхательной цепи. Коэнзим Q акцептирует электроны от дегидрогеназ, локализованных во внутренней мембране митохондрий (сукцинат- и НАДН-дегидроге-назы), и передает их комплексу III (с. 415). Согласно хемиосмоти-ческой гипотезе Митчела, в процессе редокс-превращений коэнзим Q осуществляет векторный перенос протонов через мембрану в так называемом Q-цикле . Реакция переноса электронов и протонов с участием коэнзима Q в комплексе III сопровождается высвобождением энергии, достаточной для синтеза одной молекулы АТФ. [c.421]

В системе доказательств обязательного участия коэнзима в дыхательной цепи важную роль играют эксперименты по экстракции его из внутренней мембраны митохондрий различными органическими растворителями (циклогексаном, пентаном, ацетоном и др.). Такая обработка приводит к полному ингибированию переноса электронов от дегидрогеназ к молекулярному кислороду, но не сказывается на каталитической активности собственно дегидрогеназ, цитохромов и цитохромоксидазы. Реконструкция коэнзима Q в состав препарата СМЧ, специфически лишенных убихинона, приводит к полному восстановлению утраченных функций. [c.421]

Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий завершает цитохромоксидаза (цитохром сЮг-оксидоредуктаза, комплекс IV), катализирующая реакцию восстановления молекулярного кислорода до воды. Донором электронов для фермента служит ферроцитохром с. Реакция специфически блокируется цианид- и азид-ионами, а также окисью углерода. Цитохромоксидаза прочно связана с внутренней мембраной митохондрий и является интегральным мембранным белком в раствор фермент может быть высвобожден лишь после растворения мембраны высокими концентрациями детергентов. В нативной мембране, а также в растворах неионных детергентов (тритон Х-100, твин-80, Emasol-1130) цитохромоксидаза присутствует в виде высокоактивного димера. Некоторые воздействия (рН>8,5, высокие концентрации солей и неионных детергентов) вызывают появление мономерных форм фермента. Каталитическая активность цитохромоксидазы зависит от степени агрегации молекулы фермента. [c.432]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.361 , c.392 ]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.360 ]

Биохимия (2004) -- [ c.198 , c.199 , c.204 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.171 , c.172 , c.173 , c.174 , c.175 , c.176 , c.177 , c.178 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.10 , c.16 , c.17 , c.18 , c.19 , c.24 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.204 , c.233 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.478 , c.509 , c.515 , c.516 , c.524 , c.547 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.369 , c.389 , c.390 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.402 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.250 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.119 , c.121 , c.123 , c.127 , c.132 , c.133 , c.134 , c.135 , c.139 , c.174 , c.186 , c.187 , c.188 , c.227 , c.228 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.119 , c.121 , c.123 , c.127 , c.132 , c.133 , c.134 , c.135 , c.139 , c.174 , c.186 , c.187 , c.188 , c.227 , c.228 ]

Введение в биомембранологию (1990) -- [ c.127 ]

Микробиология Изд.2 (1985) -- [ c.321 ]

Биоэнергетика и линейная термодинамика необратимых процессов (1986) -- [ c.310 ]

Биоэнергетика Введение в хемиосмотическую теорию (1985) -- [ c.100 , c.129 ]

Биохимия мембран Биоэнергетика Мембранные преобразователи энергии (1989) -- [ c.0 ]

Молекулярная биология клетки Сборник задач (1994) -- [ c.77 , c.78 , c.79 , c.80 , c.81 , c.82 , c.83 , c.99 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.228 , c.231 , c.241 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология