Альбумин углеводородов

Во-первых, глобулы сывороточного альбумина и у-глобулина имеют не по одной, а по несколько гидрофобных областей. Действительно, если бы глобула имела одну гидрофобную область, то суммарные объемы связанных углеводородов были бы для всех углеводородов приблизительно одинаковыми. По крайней мере, для гептана и пентадекана занятые суммарные объемы должны быть одинаковыми и.ли, что то же самое, величина связывания гептана долн на быть в 2 раза больше соответствуюш ей величины для пентадекана, так как молекулы этих углеводородов имеют одинаковые диаметры, но в 2 раза отличающиеся длины цепей. [c.41]

Рис. 28. Изменение прочности межфазных адсорбционных слоев на границе водный раствор яичного альбумина/углеводород при pH 4,9 и концентрации белка 0,1 г/100 мл

Таблица 7. Избыток растворимости углеводородов (8, г/100 мл) в растворах сывороточного альбумина (1), pH 4,6, 7-глобулина (2), pH 7,05 и лизоцима (3), pH 6,0 при различных температурах (концентрация белков 1 г/100 мл)

При высоких концентрациях полимеров скорость образования адсорбционного слоя несколько увеличивается. С этими результатами хорошо согласуются литературные данные, по которым минимальное значение межфазного поверхностного натяжения водных растворов белков и полимеров на границе с предельным углеводородом достигается в течение нескольких часов [149 . Однако следует отметить, что равновесное значение поверхностного натяжения, измеренное методом висящей капли, устанавливается раньте достижения предельного значения межфазной прочности. Например, для сывороточного альбумина, яичного альбумина и лизоцима равновесное значение поверхностного натяжения достигалось примерно через 30 жик, а предельное значение прочности— через 2—3 час. Это указывает на то, что метод определения Ps более чувствителен к изменениям, происходящим в межфазных слоях, чем метод измерения поверхностного натяжения. [c.213]

Сравнение величин связывания углеводородов 7-глобулином, сывороточным альбумином и лизоцимом показывает, что связывающая способность сывороточного альбумина по отношению к ма- [c.39]

Данные но связыванию углеводородов лизоцимом показывают, что суммарные объемы связанных углеводородов приблизительно постоянны и равны 900 А . Это свидетельствует о наличии в молекуле лизоцима одной гидрофобной области емкостью 900 А . Глобула сывороточного альбумина имеет по крайней мере 18—20 [c.42]

Интересно отметить, что суммарные объемы связанных углеводородов составляют лишь незначительную часть от объема моле-ку.тх белка, (так, в случае сывороточного альбумина наибольший суммарный объем составляет 6% от объема белковой глобулы). [c.43]

Таблица 14. Связывание ароматических углеводородов сывороточным альбумином и у-глобулином (в молях на моль белка)

Углеводород Сывороточный альбумин -Глобулин [c.43]

Для глобулярных белков, таких, как яичный альбумин, необходимо было выяснить, не приводит ли солюбилизация углеводорода к денатурации. Для этого исследовали изменение вторичной структуры белка (методом оптического вращения) и третичной структуры (ро определению вязкости) до и после солюбилизации углеводорода в широком интервале pH. Опыты показали, что удельное оптическое вращение растворов яичного альбумина в интервале pH = 4,5— 10,5 оставалось постоянным и немного уменьшалось после введения бензола, вязкость после солюбилизации также уменьшалась вследствие понижения асимметрии молекул. Все это свидетельствует о том, что глобулы яичного альбумина после солюбилизации становятся более компактными и не происходит денатурация. Далее выяснялось Влияние солюбилизации на конформационную устойчивость яичного альбумина к тепловой и кислотно-щелочной денатурации. Оказалось, что глобулы яичного альбумина, солюбилизировавшие бензол, становятся более устойчивыми к тепловой денатурации 0,55%-ный водный раствор яичного альбумина денатурирует при 60°, а После солюбилизации углеводорода — при 70°. [c.395]

Проведение кинетических измерений показателя преломления контрольного раствора белка и водного раствора белка после добавления к нему избытка углеводорода (рис. 3) позволяет вполне удовлетворительно определять показатель преломления насыщенной углеводородом системы и по уравнениям (6) и (9) рассчитать растворимости углеводорода в растворе белка. Специальными исследованиями показано, что солюбилизация углеводородов в растворах белков обратима. Ниже приведены результаты измерений показателя преломления (пд), удельной вязкости (т]) и удельного оптического вращения (— [а]54в) исходных растворов альбумина (1) и после десолюбилизации (2) (бензол удалялся из системы при понижении упругости пара бензола над раствором) [c.22]

В табл. 9 и 10 представлены результаты исследований поверхностной прочности межфазных слоев сывороточного альбумина и а- казеина на границе с углеводородами и воздухом, а [c.201]

Солюбилизация (]У) углеводородов в водном растворе ого альбумина человека (с = 0,05 г/100 мл) и иределы [c.201]

Ввиду аддитивности показателей преломления для составляющих, тип соединения иногда можно охарактеризовать, построив график зависимости показателя преломления от плотности. Для различных типов углеводородов получают серию прямых, пересекающихся в различных точках, например цри п= 1,0458 для парафинов и 1,1082 для нафталинов. Наклон этой прямой характеризует тип парафина или нафталина. Такие калибровочные кривые можно построить с хорошей точностью. При их использовании рефрактометрия представляет собой сравнительно простой метод анализа бинарных смесей. Она оказалась также полезной для биохимических исследований — при определении глобулинов, альбуминов и т. д. [c.230]

Сравнение данных по измерению удельного оптического вращения и дисперсии оптического вращения глобулярных белков в водных растворах и растворах, насыщенных углеводородом, позволило сделать вывод, что солюбилизированный углеводород практически не изменяет содержания спиральных структур в глобулах белков. Влияние солюбилизации углеводорода на устойчивость глобулярных белков к тепловой денатурации изучалось на примере яичного альбумина при pH 7,2, химотрипсина при pH 4,25 и 7-глобулина при pH 9,2 — по изменению удельного оптического вращения. Тепловая денатурация у-глобулина при pH 9,2 оценивалась также спектрофотометрически, а тепловая денатурация трипсина при pH 3,75 — по снижению ферментативной активности. [c.30]

Эти данные являются дополнительным доказательством различного конформационного состояния молекул белка на разных границах раздела фаз. Прочность на границе раздела водный раствор белка/углеводород характеризуется, во-первых, более высокими предельными значениями прочностей межфазных слоев, и во-вторых, зависит от размера углеводородных молекул, составляющих масляную фазу. Прочность адсорбционных слоев водных растворов сывороточного альбумина и а-казеина на границе с различными углеводородами (см. табл. 7,8) неодинакова. На границе с теми углеводородами, которые хорошо солюбилизируются, т. е. проникают внутрь глобул белков по гидрофобным участкам в объеме водного раствора, прочность адсорбционных слоев больше. Следовательно, солюбилизация углеводородов макромолекулами белков, приводящая в объеме раствора к образо- [c.203]

Солюбилизация углеводородов изучалась в водных растворах глобулярных белков яичного альбумина, сывороточного альбумина, 7-глобулина, лизоцима, а-кааеина, пепсина, а-химотрнпси-на, трипсина. Анализ аминокислотного состава белков позволил сделать заключение об определяющей роли гидрофобных взаимодействий в стабилизации их глобулярной структуры. [c.22]

Продукты полимеризации можно получить из моно- или полиненасыщен-ных соединений можно также использовать вещества, которые приобретают способность к полимеризации в результате вторичных реакций. Большинство углеводородов и их производных не имеют полярных антиподов среди составляющих их атомов и поэтому гомеополярны, например углеводороды, хлор-производные, сложные и простые эфиры и частично спирты. Другие соотношения существуют в гетерополярных органических соединениях, например истинных кислотах, основаниях и солях. Применение гомео- или гетерополярных органических соединений в процессах полимеризации оказывает большое влияние на физические свойства образующихся полимеров. Натуральные и искусственные продукты полимеризации могут служить примерами значительных различий физических свойств у этих двух класссв соединений как в мономерном, так и в полимерном состоянии. Такие высокомолекулярные гомеополярные соединения, как каучук, ацетат целлюлоза, полистирол и поливинилхлорид, растворяются в органических растворителях, но не растворяются в воде, в то время как гетеро поляр ные высокомолекулярные соединения, например альбумин илиХполиакриловые кислоты, дают с водой растворы. [c.639]

Конформация белковых молекул оказывает решающее влияние на величину связывания углеводорода. Проведенное исследование с водными растворами сывороточного альбумина человека показало, что взаимодействие углеводорода происходит по доступным гидрофобным областям, существующим при определенных [c.395]

Фостера [117]. Область pH 4—9, соответствующая нагивиому состоянию белка -глобулина (минимальные значения вязкости и оптической активности), характеризуется постоянной связывающей способностью белка по отношению к бензолу. Увеличения вязкости и оптического вращения при pH > 9 и < 4 свидетельствуют о глубоких конформационных изменениях в структуре белка. Эти изменения вызывают уменьшение связывания бензола в интервалах pH 9—10 и 4—2, Однако области при pH < 2 и pH > 11 характеризуются возрастанием величины связывания [бензола. В нативном состоянии связывание углеводорода определяется числом и размерами гидрофобных областей. При отклонении в более щелочные и кислые области осуществляется переход из нативного состояния вследствие отталкивания одноименных зарядов в состояние расширенное , характеризующееся раскрытием гидрофобных складок (подобно -форме сывороточного альбумина). Авторы [118] предполагают, что уменьшение связывания углеводородов сывороточным альбумином в результате перехода N Р вызывается частичным разделением четырех субъединиц и разрушением гидрофобных областей, которые расположены в интерфазах этих субъединиц. [c.26]

Углеводород 1 03 Сывороточный альбумин -Глобулин Лизоцим [c.48]

Попытаемся на основе энергетических оценок процесса солюбилизации углеводородов в водных растворах белков разобраться в механизме этого явления. Рассмотрим результаты определения связывания углеводородов белками при разных температурах. Независимость от температуры процесса связывания углеводородов предельного ряда сывороточным альбумином показывает, что энтальпия связывания мала и, следовательно, повышение растворимости этих углеводородов обус.тювлено возрастанием энтропии [c.32]

В средах, к которым высокомолекулярные (высокополимерные) вещества лиофобны, получаются золи лишь после искусственного диспергирования и пептизации. Например, гидрозоль каучука или золь белка в углеводородах можно получить, лишь предварительно измельчив эти вещества. Также нерастворимый в воде денатурированный альбумин при измельчении дает суспензию, ведущую себя как гидрофобный золь дисперсоидного типа 1, имеющий положительный или отрицательный С-потенциал в зависимости от pH среды и коагулирующий при С — 0. Указанные высокомолекулярные вещества по своей природе, благодаря молекулярному строению, являются коллоидами. Сюда относятся белки, крахмалы, каучук, эфиры целлюлозы и др. [c.325]

Изучалась растворимость и солюбилизация 15 углеводородов в воде и растворах у-глобулина, сывороточного альбумина человека (ЧСА), лизоцима. В качестве углеводородов использовали гомологи алифатического ряда — гептан, октан, нонан, декан, додекан, тридекан, тетрадекан, пентадекан и ароматического — бензол, толуол, /г-ксилол, этилбензол, изопропилбензол, а также сквалан (С24Н44(СНз)д) и циклогексан. Результаты исследований представлены в табл. 12. Прежде всего необходимо отметить, что для всех изученных белков величина связывания зависит от молекулярного объема углеводорода (в случае лизоцима зависимость выражена нечетко). Увеличение длины цепи нормального парафина или алкильной группы у бензольного ядра приводит к значительному уменьшению солюбилизации, что согласуется с результатами работы [105]. Качественный характер зависимости величины связывания углеводородов от молекулярного объема аналогичен для ароматических и парафиновых углеводородов. Однако, как хорошо видно из табл. 12, связывание углеводородов ароматического ряда существенно меньше связывания парафинов при равных объемах молекул. [c.39]

Связывание углеводородов определяется не только их размерами, но и пространственным строением, а также природой гидрофобных областей. Наглядное доказательство этого можно получить, проанализировав данные по связыванию различных углеводородов 7-глобулином и сывороточным альбумином. Так, молекулы изопропилбензол а, имеющие приблизительно равные объемы с гептаном, связываются белками различно, а связывание гептана и толуола одинаково, хотя объем молекулы гептана больше молекулярного объема толуола. В то же время молекулы циклогексана и толуола, имеющие одинаковые молекулярные объемы и, по-видимому, сходное пространственное строение, связываются 7-гло5улином и сывороточным альбумином в равных количествах. [c.39]

Результаты табл. 12 дают возможность оценки емкости гидрофобных областей и их распределения в макромолекулах белков. Сулшарные объемы связанных углеводородов с увеличением размера углеводорода сначала резко уменьшаются, а затем, начиная с додекана для сывороточного альбумина и с декана для -глобу-лина, остаются приблизительно постоянными и равными соответственно . 3000 и 8000 А. Такая зависимость суммарного объема от размера углеводорода обнаруживает два обстоятельства. [c.41]

Во-вторых, существует некоторое распределение неполярных областей по емкостям. Так, емкости наибольших гидрофобных областей для углобулина и сывороточного альбумина равны 8000 и 3000 А соответственно. Эти области молекул у-глобулина и сывороточного альбумина доступны для всех углеводородов от гептана до пентадекана. Наибольшая гидрофобная область молекулы сывороточного альбумина способна вместить и себя 8 молекул додекана, 7 молекул три-, тетра- и пентадекана, 3 молекулы сквалана. При этом очевидно, что 3 молекулы сквалана могут разместиться тремя способалга в трех областях по одной молекуле, в двух областях по одной и по две молекулы, в одной области — три молекулы. [c.41]

Для решения проблемы устойчивости эмульсий и связанного с ней вопроса о строении межфазных слоев представляет интерес сравнение механических свойств таких слоев поверхностноактивных полимеров на границе раздела водный раствор — воздух и водный раствор — углеводород. Рассмотрим сначала наиболее простой случай развития межфазной прочности водных растворов глобулярных белков на границе с воздухом. Известно, что в водных растворах молекулы яичного альбумина, сывороточного альбумина, казеина находятся в виде глобул и большинство неполярных групп создают гидрофобные области внутри глобулы. При адсорбции белка на поверхности в результате избытка свободной энергии на границе раздела фаз происходят конформационные изменения адсорбированных молекул, так как нарушается равновесие сил, стабилизующих глобулу. Ранее на возможность развертывания глобул белков на границе- раздела фаз указывалось в работах В. А. Пчели-на [17], Александера [18], Г. А. Деборина [19]. Развертывание макромолекул на границе раздела фаз сопровождается глубокими изменениями в третичной структуре, вследствие чего большинство гидрофобных групп ориентируется к воздуху. Агрегация денатурированных макромолекул и обусловливает нарастание прочности межфазного адсорбционного слоя. Возникающий при агрегации макромолекул тип структуры, создающийся множеством межмолекулярных гидрофобных связей [20], напоминает р-структуру параллельного типа. Фришем и Симхой [21] для разбавленных растворов полимеров была разработана модель построения адсорбцион- [c.45]

Под руководством В. А. Пчелина и В. Н. Измайловой изучалось [91—94] повышение растворимости углеводородов (бензол, нитробензол, гексан, октан, циклогексан) в водных растворах яичного альбумина, сывороточного альбумина, гемоглобина, пепсина, химотрип-сина, желатины и др. Для количественного определения величины солюбилизации использовался рефрактометрический и весовой (по пикнометрическому определению плотностей) методы. [c.395]

Яичный альбумин хорошо растекался на этой поверхности скорость растекания оказалась больше, чем на границе вода-воздух, причём плёнка образовывалась за несколько секунд. Площадь растекания достигала минимума в изоэлектрической точке, но по абсолютному значению этот минимум был того же порядка, что и большинство максимумов , измеренных Гортером на границе вода—воздух, где, впрочем, на несколько более кислых растворах увеличение площадей этих максимумов достигало 60%. Большинство соединений с длинными цепями оказалось слишком растворимым в той или иной фазе, но а-аминопальмитиновая кислота и амид кислоты с прямой цепью, содержащей 20 углеродных атомов, дали довольно устойчивые газообразные плёнки. На границе вода — воздух этот амид образует конденсированную плёнку, растягивающуюся, повидимому, в жидко-растянутую (т. е. всё ещё сплошную) плёнку приблизительно при 67°. Совершенно очевидно, что боковая когезия между длинными цепями, когда они погружены в бромбензол, гораздо слабее, чем когда они находятся в воздухе. Эгого и следовало ожидать, так как сродство длинных цепей может быть насыщено благодаря близости молекул бромбензола или любого другого соединения, имеющего в своём составе углеводороды, причём молекулы этого соединения находятся в состоянии непрерывного движения в жидкой фазе и увлекают с собой цепи молекул плёнки при поступательном движении вдоль поверхности. [c.135]

В группе Сольных острой дизентерией контактных с углеводородами по сравнению с контрольной группой отмечено увеличение числа лифмодитов (1 3,2 Р меньше 0,01) и эозинофилов (1 5 Р меньн1е 0 01), снижение альбуминов крови, небольшое снижение а, р-г. , обуликов и повышение гамма-глобулинов. [c.13]

Простейшей и наиболее непосредственной моделью гидрофобного связывания является перенос соединения из водного раствора в другую фазу, которой может быть как само изучаемое соединение в жидком состоянии, так и. любая другая неводная фаза. Свободная энергия этого переноса, вычисленная из коэффициентов распределения между двумя фазами или в случае жидкого соединения, по данным растворимости дает грубую оценку свобод-но11 энергии, ожидаемой для гидрофобного взаимодействия с участием этого соединения. Так, связывание ряда углеводородов с сывороточным альбумином и ряда углеводородных ингибиторов с активным центром химотрипсина в каждом случае обратно пропорционально растворимости этих углеводородов в воде [17, 18]. Зависимость логарифма растворимости от энергии связывания свидетельствует о том, что изменения в структуре углеводорода влияют на его энергию связывания с сывороточным альбумином приблизительно вдвое слабее, чем на растворимость, в то время как в случае ингибиторов химотрипсина влияние па ингибирующую способность и растворимость почти [c.307]

Флокуляция (коагуляция) в концентрированных эмульсиях, стабилизованных белками и поверхностно-активными полимерами, изучалась по кинетике нарастания предельного напряжения сдвига [13]. В качестве объектов исследования были выбраны белки, обладающие в нативном состоянии различной конформацией желатина, а-казеин, яичный альбумин, сывороточный альбумин, поливиниловый спирт, поливинилформаль, поливипилбутираль. В качестве масляной фазы использовались углеводороды парафинового и ароматического рядов, которые очищались по общепринятым методикам. [c.44]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология