Альдегид оксидаза

Альдегид-оксидаза Ксантин-оксидаза Альдегид-оксидаза печени Оксидаза а-аминокислот Глюко-оксидаза [c.103]

Несмотря на то, что основная масса работ в области химии иммобилизованных систем появилась относительно недавно, в этой области в значительной степени благодаря систематическим исследованиям И. В. Березина и его сотрудников достигнуты большие успехи. Решены вопросы использования иммобилизованных ферментов в тонком органическом синтезе, в трансформации стероидов, в модификации малостабильных соединений, в разделении рацематов на оптически активные формы. Некоторые из названных процессов реализованы в промышленных масштабах. Намечаются пути применения иммобилизованных оксидаз, выделенных микроорганизмами, для тяжелого органического синтеза, в частности, для получения на основе парафинов и ароматических углеводородов спиртов, альдегидов, кетонов, кислот, оксидов. Изучаются перспективы ферментативного обезвреживания сточных вод. Подробно о достижениях химии иммобилизованных систем см. в книге, посвященной истории моделирования опыта живой природы, Биокатализ (М., 1984). [c.185]

Амины могут накапливаться в растениях только при некоторых неблагоприятных условиях развития. Обычно они подвергаются дальнейшим превращениям. Основной путь превращения аминов — их окисление. Окисление моноаминов катализируется под действием моноамин о оксидаз. Продуктами реакции являются соответствующий альдегид и аммиак [c.248]

По этому типу построены ферментные системы (аэробные дегидрогеназы или оксидазы), катализирующие окисление ксантина, альдегидов и некоторых других веществ без участия Kol или КоП. [c.234]

Исследования с применением препаратов печени и почек показали, что L-пролин окисляется через глутаминовую кислоту до СОг и NH3. Участвующий в этом процессе фермент, пролин-оксидаза, действует также на L-оксипролин [367, 1092] по-видимому, она отличается от оксидазы L-аминокислот. Оксипролин окисляется в этой системе не до конца в процессе окисления накапливается продукт, 2,4-динитрофенилгидразон которого является, как предполагают, производным 7-полу альдегида [c.351]

Сказанное применимо также и к процессам окисления, которые происходят в животном организме. Легкоокисляемых веществ, с которыми можно проделывать опыты окисления трудноокисляемых веществ, немного, и окисления, которые они производят, довольно ничтожны. Если в животном организме окисления идут бесконечно энергичнее, то это объясняется тем, что организм вырабатывает вещества, которые своим окислением вызывают окисление трудноокисляемых веществ. В новейшее время открыли в животном и растительном организме целый ряд окислительных ферментов (оксидаз), способных переносить кислород воздуха на трудноокисляемые вещества. С точки зрения их химического действия эти ферменты не могут быть ничем иным, как только легкоокисляемыми веществами, которые присоединяют к себе группы —О—О— и передают затем свой активный кислород трудноокисляемым веществам. Разрушаются ли они сами при этом или выходят неизмененными из реакции,— это не имеет большого значения. Вопрос этот, насколько мне известно, не выяснен. Скорее можно, впрочем, предположить, что эти ферменты непрерывно вырабатываются кровью и непрерывно же разрушаются в процессе окисления. В этом смысле действие их будет аналогично действию скипидара или бензойного альдегида при окислении индиго. [c.258]

Оксидазы липидов. В хлоропластах и листьях многочисленные белки имеют в качестве простетической группировки атом металла, иногда связанный с гемом (пластоцианин, ферредоксин, цитохромы и пр.). Эти белки могут проявлять активность в отношении перекисного окисления липидов, когда они находятся в нативном [64] или даже денатурированном виде [29]. В любом случае в хлоропластах может происходить распад липидов, затем образованных гидроперекисей, который приводит к появлению Сб-альдегидов с характерными запахами травы и листьев [39]. [c.257]

Окислительное дезаминирование а-аминокислот в а-кетокислоты и моноаминов в альдегиды. Окислительное дезаминирование а-аминокислот катализируют флавопротеиды—оксидазы L-аминокислот, катализируюш,ие окисление природных аминокислот L-ряда, и оксидазы D-аминокислот, действующие на неприродные аминокислоты D-ряда. Ферменты высокоспецифичны по отношению к стереохимической конфигурации аминокислот и малоспецифичны по отношению к боковой цепи, а-Аминокислота при каталитичес-, ком действии флавопротеида дегидрогенизируется до иминокислоты, об- разующийся дигидро-ФАД передает водород на молекулярный кислород, а иминокислота неферментно превращается в а-кетокислоту [369] [c.565]

На основании наблюдений Траубе Лангенбек показал, что при кипячении с обратным холодильником смеси изатина и -аминокислоты, например аланина, в 50-проц. уксусной кислоте выделяются углекислота и альдегид, а изатин восстанавливается в изатид 2. Но в присутствии воздуха или типичного акцептора водорода, например метиленовой синей, изатид снова окисляется в изатин, так что вся аэробная система напоминает систему оксидазы аминокислоты [c.302]

Применение. В микроскопии для блокирования реакции Щиффа с тканевыми альдегидами в гистохимии ферментов в качестве ингибитора мон амино-оксидазы [Берстон, 344] и кофактора для выявления НАД-диафоразы [Берстон, 389]. [c.356]

Наньо и Гюильбо [548] разработали новый ферментный электрод на L-аминокислоты на основе электрода — датчика растворенного кислорода, который представляет собой платиновый дисковый электрод (Бекман 39273), запрессованный в пластмассовый цилиндрический корпус. Иммобилизованный сополимер фермента, полученный смешением оксидазы L-аминокислоты, альбумина и глутарового альдегида в 0,1 М фосфатном буферном растворе (pH 7,3), наносят на поверхность платины. Чтобы защитить слой фермента, на электрод надевают чехол из найлоновой ткани, укрепленный резиновым кольцом. Снижение концентрации растворенного кислорода в результате ферментативной реакции [см. реакцию (15.2)] измеряют полярографическим методом. Порядок работы в этом случае такой же, как и при определении спиртов (см. разд. 7.1). Электрод стабилен в течение по крайней мере 4 месяцев, время отклика составляет 1 мин. [c.191]

КСАНТИНОКСИДАЗА (альдегидоксидаза, фермент Шардингера) — фермент, катализирующий окисление гипоксантина в ксантин, и ксантина в мочевую кислоту молекулярным кислородом относится к группе оксидаз. Наряду с гиноксаптином и ксантином окисляет нек-рые другие пуриновые основания, птерины, а также многие алифатич. и ароматпч. альдегиды. При окислении указанных субстратов К. может переносить электроеы в водород не только на О., но и на. [c.437]

Специфичность ферментов можно подразделить на следующие 1) абсолютную специфичность, например, уреаза, ускоряющая гидролиз мочевины, не оказывает никакого действия на ее производные 2) абсолютную групповую специфичность, когда фермент катализирует превращение определенных категорий соединений, например, алкогольдегидрогеназа катализирует окисление в присутствии специфического субстрата (см, ниже) этилового спирта в альдегид, но она способствует, хотя и в меньшей степени, и окислению неразветвленных спиртов нормального строения 3) относительную групповую специфичность, которой обладает трипсин, способный гидролизовать пептидную связь и действовать как экстраза при условии, что карбонильная группа пептидной или эфирной связи принадлежит лизииу или аргииину----аминокислоте, боковая цепь которой имеет положительный заряд 4) стереохимическую специфичность (ферменты способны отличать свой субстрат от его оптического изомера, например, оксидаза -аминокислот нэ действует на -аминокислоты). Стереоспецифичность указывает, что во взаимодействии субстрата с ферментом должно участвовать по крайней мере три из четырех заместителей у оптически активного атома углерода. [c.507]

Окислительное действие оксидаз распространяется на довольно большое число веществ, однако произведенное окисление ни в коем случае нельзя рассматривать как далеко идущее. Окисление в основном ограничивается удалением двух атомов водорода с образованием воды и в некоторых случаях присоединением одного атома кислорода. Так, например, гидрохинон окисляется в хиион, пирогаллол —в пурпурогалин, салициловый альдегид — в салициловую кислоту. К этому же и относится установленный Шода и Бахом факт, что оксидазы обладают способностью выделять иод из подкисленного иодистого калия. Однако в некоторых случаях наблюдается более энергичное окисление. Казиев указывает, что энокси-даза медленно окисляет спирт и слогкные эфиры с выделением углекислоты. Согласно Бертрану нри окислении пирогаллола посредством лакказы происходит значительное выделение углекислоты. Это наблюдение было подтверждено Бахом и Шода . [c.18]

В отношении животной тирозиназы вопрос более ясен. Тирозиназа окисляет не посторонние вещества, как гваяколовую кислоту или салициловый альдегид, а нормальный продукт распада белков —тирозин. Если принять во внимание, что окисление тирозина в известное черное вещество не может быть достигнуто химическим путем (Абдергальден и Гугенгейм ), то можно считать, что тирозиназа является первой бесспорной оксидазой, найденной в животном организме. [c.34]

Окислительные процессы, которые происходят в живых организмах, принадлежат к процессам медленного сгорания и как таковые должны быть доступны влиянию каталитических агентов. С точки зрения уяснения дыхательных процессов, в высшей степени знаменателен поэтому тот факт, что в животном и растительном организме также найдены в виде ферментов три рода катализаторов, действие которых вполне аналогично действию рассмотренных выше катализаторов медленного сгорания. Одни из этих ферментов ускоряют окисление трудноокисляемых веществ, подобно тому как терпентинное масло ускоряет окисление индиговой краски это — оксидазы, Другие ускоряют окислительное действие перекисей, подобно тому как сернокислая закись железа ускоряет действие перекиси водорода это — пероксидазы. Наконец, к третьей категории принадлежит фермент, который, подобно палладию, ускоряет восстановительные процессы, сопровождающие гидролитическое окисление альдегидов. Этому ферменту Бах дал название пергидридазы. [c.72]

Бателли и сотр. допускают, что окисления эти производятся двумя отдельными оксидазами. Как увидим ниже, животные ткани содержат фермент, вызывающий гидролитическое окисление альдегидов, подобно тому как паллади вызывает гидролитическое 0 ислеиие фосфорновати- [c.78]

Из сказанного следует, что альдегидаза, или салицилаза, должна быть вычеркнута из списка оксидаз. По всей вероятности, она тождественна с ферментом, который ускоряет гидролитические восстановления, вызываемые альдегидами, и которому Бах дал название пергидридазы (см. ниже). [c.79]

Если присутствие солей марганца и железа вовсе не является условием sine qua non действия оксидаз, то из этого нисколько не следует, что они не оказывают никакого влияния на их действие. Бертран первый показал, что соли марганца могут ускорять окислительное действие лакказы из люцерны на гидрохинон. Многие исследователи сделали аналогичные наблюдения, и теперь не подлежит сомнению, что но только соли марганца и железа, ио и соли других металлов, в частности щелочноземельных, ускоряют окисление. В чем же состоит их ускоряющее действие. Принимается, как само собою разумеющееся, что они окисляются за счет свободного кислорода и затем передают присоединенный кислород окисляющимся телам, возрождаясь в первоначальные соединения. Но если это объяснение допустимо для низших степеней окисления марганца и железа, которые более или менее легко окисляются в высшие и раскисляются обратно, то для солей таких металлов, как алюминий, цинк, кальций и магний, такое объяснение без большой натяжки принять нельзя. Ключ к пониманию настоящей роли, которую играют соли при окислениях, дается тем фактом, что ускоряющее действие солей наблюдалось только при медленном сгорании легкоокисляемых веществ. Это все те же фенолы, альдегиды, ненасыщенные углеводороды, которые уже сами по себе присоединяют кислород, образуя перекиси. А раз имеются перекиси, то ускоряющее действие солей становится понятным ввиду аналогии с ускоряющим действием солей закиси железа на перекись водорода. Сопи ускоряют окисление не потому, что они поглощают кислород из атмосферы и передают его легкоокисляемым веществам, а потому, что с перекисями, образующимися при медленном сгорании легкоокисляемых веществ, они дают неустойчивые перекисные комплексы, отдающие свой активный кислород легче и быстрее, чем первоначальные перекиси. Чем легче окисляемое вещество образует перекиси, тем больше ускоряется солями его окисление на воздухе. Хлористый кальций, например, во много раз ускоряет окисление гидрохинона. Но он еще больше ускоряет его, если к раствору гидрохинона прибавить терпентинного масла, т. е. увеличить количество перекисей в реакции (еще не опубликованные опыты). [c.95]

Как известно, тирозиназа занимает среди ферментов особое место, играя )Оль строго специфической оксидазы по отношению к тирозину в то же время она окисляет некоторые фенолы, как фенолаза, которая, с своей отороны, не оказывает никакого действия на тирозин. Для объяснения 5 той частичной специфичности были предложены различные гипотезы, но ИИ одна из них не соответствует фактам. В связи с опытами над кофермен-том пергидридазы и гидролитическим окислением а-аминокислот с образованием альдегидов непосредственно предшествующих гомологов этих кислот при одновременном восстановлении подходящих акцепторов водорода (реакция Штрекера), я подверг это загадочное действие тирозиназы детальному исследованию. [c.465]

В настоящее время еш,е нельзя достаточно разобраться в теоретическом значении этих фактов. Я замечу только, что наблюдал при окислении о-крезола и салигенина образование муравьиной кислоты, которую можно характеризовать ее серебряной солью это доказывает, что окисление вызывает отрыв боковой цепи. Я не обнаружил заметных количеств углекислоты. К сожалению, изучение этих реакций затрудняется тем, что необходимы большие количества пероксидазы для того, чтобы получать продукты окисления, достаточные для химического исследования когда же требуется четыре месяца для приготовления нескольких дециграммов очищенного фермента, то поневоле приходится обращаться с ним экономно. Тем не менее, я пожертвовал тремя дециграммами своего самого чистого и самого активного фермента для того, чтобы решить вопрос о том, окисляется ли этиловый спирт системой пероксидаза — перекись водорода. Опыты были проведены в присутствии углекислого кальция для нейтрализации кислот, которые могут образоваться при окислении. В результате я не получил ни уксусного альдегида, ни уксусной кислоты, ни какой-либо другой органической кислоты. Однако количество окислителя, участвовавшего в реакции, было достаточно для окисления нескольких грамм пирогаллола в пурпурогалин. Я считаю возможным утверждать, что этиловый снирт не окисляется системой пероксидаза — перекись водорода. В живых организмах возможно, что спирт окисляется специфической оксидазой (алкогольоксидазой). Я в этом сильно сомневаюсь. По аналогии с другими, так называемыми специфическими оксидазами, например тирозинокси-дазой, которая оказалась смесью двух неснецифических ферментов, я склонен думать, что алкогольоксидаза также является смесью двух агентов, из которых один вызывает в спирте превращение, делающее его способным окисляться вторым агентом. К этому вопросу я предполагаю еще вернуться впоследствии. [c.486]

Аблус и Алуа нашли, что картофельный сок, который са.м по себе не оказывает никакого действия на салициловый альдегид, окисляет последний в салициловую кислоту в присутствии нитратов или хлоратов. Они приписывают это действие окислительно-восстановительной диастазе и считают, что окисление салицилового альдегида происходит за счет соединения, находящегося в соке и содержащего большое количество кислорода. То, что для этого окисления необходимо еще присутствие нитратов или хлоратов, оии объясняют, предположив, что оксидаза (лакказа), также имеющаяся в картофельном соке, задерживает реакцию, стабилизируя з номянутое кислородное соединение. Нитраты и хлораты должны в данном случае заменять стабилизированное соединение. [c.504]

В более поздней работе Аблус установил, что окисление салицилового альдегида происходит такя 0 в отсутствии нитратов или хлоратов, если приостановить действие оксидазы путем исключения кислорода в этих условиях окислительно-восстановительный фер.мент приобретает способность действовать на гипотетическое кислородное соединение. [c.504]

С другой стороны, Виланд показал, что восстановительный фермент молока (фермент Шардингера, пергидридаза), который ускоряет восстановление метиленовой сини альдегидами, причем последние окисляются в соответственные кислоты, монгет ускорять окисление этих альдегидов кислородом воздуха. Получается представление, что поставленная в надлежащие условия редуказа может функционировать, как настоящая оксидаза . [c.520]

Из этих опытов ясно, что фермент, получеииый путем осаждения ацетоном и очищенный от примесей обезжириванием и извлечением слабой кислотой, дает меньший выход салициловой кислоты в атмосфере воздуха, чем в атмосфере водорода. Таким образом, очищенный фермент сохраняет свою способность производить одновременно окисление и восстановление двух молекул альдегида за счет воды, но не способен окислять салициловый альдегид посредством М0лекуляри010 кислорода. Другими словами, фермент может функционировать как редуказа или оксидо-редуказа, но не как оксидаза. [c.523]

В предыдущих сообщениях было показано, что изолированный фермент Шардингера (пергидридаза, альдегидраза, ксантиноксидаза), который обусловливает окислительно-восстановитольные реакции с альдегидами, гипоксантином и ксантином за счет молекулы воды, не в состоянии переносить молекулярный кислород на указанные субстраты, т. е. играть роль непосредственной оксидазы. С другой стороны, Виланду не удалось окислить фенолы посредством изолированной фенолоксидазы при замене кислорода другими акцепторами водорода (метиленовая синь, динитробензол и т. д.). Ферментативный окислительно-восстановительный процесс за счет молекулы воды и ферментативное окисление за счет молекулы кислорода представляют собою, следовательно, два совершенно независимых процесса, обусловленных различными фермен тами. В противоречии с этим выводом, в литературе приводятся данные о существовании сукцино-дегидразы, которая вызывает дегидрирование янтарной кислоты как посредством метиленовой сини, так и посредством молекулярного кислорода. Предметом настоящего сообщения и является выяснение этого противоречия. [c.531]

Смотреть страницы где упоминается термин Альдегид оксидаза: [c.266] [c.21] [c.192] [c.249] [c.127] [c.167] [c.240] [c.167] [c.501] [c.249] [c.33] [c.34] [c.78] [c.79] [c.114] [c.382] [c.444] [c.492] [c.521] [c.524] [c.526] [c.528]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология