Специфичность ферментов биологическое значение

Какое биологическое значение имеет специфичность ферментов [c.77]

Помимо чисто химического, гомогенный катализ имеет громадное биологическое значение. В организмах животных и растений содержатся ферменты — органические вещества сложного строения,— играющие роль катализаторов при разнообразных жизненных процессах. Они обнаруживают очень резкую специфичность действия, так как каждый из них ускоряет только определенный процесс, не влияя на другие. В этом отнощении ферменты превосходят неорганические катализаторы, которые большей частью могут ускорять ряд сходных по химизму реакций. [c.220]

В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной (или групповой) и абсолютной специфичностью. Так, для действия некоторых гидролитических ферментов наибольщее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата. Например, пепсин в одинаковой степени расщепляет белки животного и растительного происхождения, несмотря на то что эти белки существенно отличаются друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет ни углеводы, ни жиры. Объясняется это тем, что точкой приложения, местом действия пепсина является пептидная —СО—КН-связь. Для действия липазы, катализирующей гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты, подобным местом является сложноэфирная связь. Аналогичной групповой специфичностью обладают трипсин, химотрипсин, пептидазы, ферменты, гидролизующие а-гликозидные связи (но не 3-гликозидные связи, имеющиеся в целлюлозе) в полисахаридах, и др. Обычно эти ферменты участвуют в процессе пищеварения, и их групповая специфичность, вероятнее всего, имеет определенный биологический смысл. Относительной специфичностью наделены также некоторые внутриклеточные ферменты, например гексокиназа, катализирующая в присутствии АТФ фосфорилирование почти всех гексоз, хотя одновременно в клетках имеются и специфические для каждой гексозы ферменты, выполняющие такое же фосфорилирование (см. главу 10). [c.142]

Роль трансаминаз и реакций трансаминирования в обмене аминокислот. Чрезвычайно широкое распространение трансаминаз в животных тканях, у микроорганизмов и растений, их высокая резистентность к физическим, химическим и биологическим воздействиям, абсолютная стереохимическая специфичность по отношению к Ь-аминокислотам, а также высокая каталитическая активность в процессах трансаминирования послужили предметом детального исследования роли этих ферментов в обмене аминокислот. Ранее было указано, что при физиологических значениях pH среды активность оксидазы Ь-аминокислот резко снижена. Учитывая это обстоятельство, а также высокую скорость протекания реакции трансаминирования, А.Е. Браунштейн выдвинул гипотезу о возможности существования в животных тканях непрямого пути дезаминирования аминокислот через реакции трансаминирования, названного им трансдезаминированием. Основой для вьщвижения этой гипотезы послужили также данные Г. Эйлера о том, что в животных тканях из всех природных аминокислот с высокой скоростью дезаминируется только Е-глутаминовая кислота в реакции, катализируемой высокоактивной и специфической глутамат-дегидрогеназой. [c.437]

Метод афинной хроматографии основан на единственной в своем роде биологической специфичности взаимодействия между биологическими макромолекулами, такими как ферменты, и лигандами — субстратами, специфическими ингибиторами и коферментами. Этот мощный метод приобретает все возрастающее значение для очистки ферментов. Обычным экспериментальным приемом в связи с этим является образование ковалентной связи между специфическим лигандом и нерастворимой матрицей-носителем. Результирующий материал пакуют в колонку, на которой, в принципе, будет сорбироваться только фермент (ферменты), обладающий значительным сродством к лиганду, в то время как все другие белки будут беспрепятственно проходить через нее. Элюция специфически адсорбированного белка достигается изменением состава растворителя, благоприятствующим диссоциации комплекса фермент-лиганд [127]. [c.642]

Реакции нуклеофильного замещения тиоэфиров не имеют практического значения в лабораторном синтезе, поскольку можно получить сложную смесь продуктов. Однако реакции такого типа, катализируемые ферментами, намного более специфичны, и поэтому они имеют гораздо большую значимость в природе. Например, S-аденозилметионин (рис. 6.14) отвечает за биологические реакции метилирования в биосинтезе антибиотика тетрациклина и витамина В12. [c.130]

В природе с белками связано относительно небольшое число металлов. Если рассматривать также ферменты, активируемые металлами, то к этому списку элементов следует добавить лишь натрий, калий и магний. Биологическая роль иона металла в белке характеризуется высокой специфичностью. И тем не менее в зависимости от типа белка один и тот же ион металла осуществляет различные функции разнообразие выполняемых функций является, очевидно, следствием ограничений, накладываемых белковым окружением. В связи с этим биологическая специфичность функций металла имеет, по-видимому,- стереохимическую природу. Основная тема обзора — значение структурных и стереохимических данных и сведений о строении координационных центров металл —лиганд для выяснения функциональной роли металлов в ферментативных процессах — не требует, таким образом, дополнительного обоснования. [c.16]

Биологические реакции идут только при определенных условиях при значениях pH, близких к нейтральному, и температурах, мало отличающихся от 300° К. Границы, в которых допустимы отклонения от этих условий, весьма узки. В органической химии для ускорения реакций их часто проводят в крайне кислотных или крайне щелочных условиях, применяя высокие температуры и мощные окислители или восстановители. В биологических системах, где между различными компонентами должно существовать тонкое равновесие, такие способы исключены, и быстрое достижение равновесия в нужный момент и в нужном месте обеспечивается участием катализаторов. Такие биокатализаторы называют ферментами. Они состоят либо целиком, либо в основном из белка. В состав небелковой части фермента могут входить металлические ионы и некоторые органические молекулы. Если последние обладают каталитической активностью, входя в активный центр фермента, их называют кофер-ментами. Небелковая часть фермента носит название простети-ческой группы. Как и все катализаторы, ферменты не изменяют условий равновесия, а лишь ускоряют достижение равновесия, обеспечивая ход реакции по более быстрому пути. Ферменты, как правило, высокоспецифичны, т. е. взаимодействуют только с одним или несколькими аналогичными соединениями, называемыми субстратами. Благодаря этому они ускоряют определенные реакции, не влияя на скорость других. Это свойство ферментов имеет существенное значение. Специфичность фер-мента, по-видимому, обусловлена его конформацией. [c.380]

В расшифровке понятия биологические функции макромолекул существует известная неопределенность, связанная с тем, что в настоящее время мы не в состоянии указать весь круг функциональных признаков, определяющих уникальную роль данного типа молекул в жизнедеятельности клеток и организмов. Еще труднее охарактеризовать эти признаки количественно. Однако для некоторых биомолекул уже сейчас можно указать ряд свойств, определяющих их значение в процессах обмена веществ, в хранении и передаче наследственных свойств, в возникновении естественной изменчивости. Анализируя влияние облучения на ферменты, мы прежде всего должны оценить их каталитическую активность, субстратную специфичность, чувствительность, к соответствующим активаторам и ингибиторам, возможность их алло-стерического регулирования. Если по любому из этих функциональных признаков отмечается эффективность облучения, то мы будем называть такое событие инактивацией фермента ионизирующей радиации. Соответствующими биохимическими методами можно оценить степень инактивации количественно. [c.58]

Исключительное значение специфических эндонуклеаз обусловлено в первую очередь той ролью которую эти ферменты сыграли и продолжают играть в молекулярно-генетических исследованиях вообще и генетической инженерии в частности. Дальнейшее развитие этих ведущих направлений современной биологической науки и их прикладных приложений, имеющих самое непосредственное отношение к решению биотехнологических проблем, во многом зависит от доступности широкого ассортимента рестриктаз различной субстратной специфичности. Все это стимулировало интенсивный поиск продуцентов новых специфических эндонуклеаз и организацию их промышленного выпуска. [c.4]

Химические реакции в биологических системах редко протекают в отсутствие катализатора, Роль таких катализаторов вьшолняют специфические белки, называемые ферментами. Всем ферментам свойственны удивительно высокая каталитическая сила и специфичность. При этом активность многих ферментов регулируется. Кроме того, ряд ферментов непосредственно участвует в трансформации различных форм энергии. Рассмотрим эти отличительные свойства ферментов, имеющие крайне важное значение для биологических процессов, [c.104]

Прекрасно понимая, что для создания убедительной теории строения веществ, имеющих такое огромное биологическое значение, очень важно планомерное и весьма точное их биохимическое исследование, Э. Вальдшмидт-Лейтц в 1923 г. начал многолетние исследования расщепляемости белковых веществ протеолитическими ферментами. Эти работы начали проводить ся благодаря успехам в установлении специфичности действия отдельных протеолитических ферментов. До того времени методы биологической химии были недостаточно точными и казались совершенно ненадежными в сравнении с методами органической и физической химии. Лишь создание новых методов, в первую очередь метода адсорбции, предложенного еще в 1862 г. А. Я. Данилевским [12], но введенного в практику лишь в начале 20-х-годов Р. Вильштеттером [474], а также появление количественных ферментативных методов, позволило использовать их при исследованиях строения белковых веществ. [c.117]

Помимо чисто химического, гомогенный катализ имеет громадное биологическое значение. В организмах и животных, и растений содержатся ферменты — органические вещества сложного строения, играющие роль катализаторов при разнообразных жизненных процесса х. Они обнаруживают резкую специфичность действия, так как каждый из них ускоряет только определенный процесс, не влияя на другие. В этом отношении ферменты превосходят неорганические катализаторы которые большей частью могут ускорять ряд сходных по химизму реакций. В химизме гетерогенного катализа важнейшую роль nrpaetr адсорбция. Благодаря ей на поверхности катализатора создается увеличение концентрации реагирующих частиц, что уже са о по себе ведет к ускорению реакции. Однако несравненно более важным фактором является повышение химической активности адсорбированных молекул по сравнению с их обычным состоянием. Это (как и сама адсорбция) обусловлено действием силового поля катализатора и сказывается в резком возрастании доли успешных столкновений между взаимодействующими частицами. В результате соЬтвет-ственно увеличивается скорость реакции. [c.343]

Выявленные эффекты влияния ИУК на пероксидазное окисление аскорбиновой кислоты, гидрохинона и о-дианизидина, катализируемое пероксидазой, имеют важное биологическое значение. ИУК может регулировать пероксидазное окисление медленно окисляемого субстрата, имея специфичный участок связывания в составе дистального домена активного центра пероксидазы. По-видимому, избирательность типов ингибирования пероксидазы ИУК обусловлена специализированностью ауксина служить оксидазным субстратом фермента. При этом ИУК может изменять направленность реакций пероксидазы с одного типа на другой, меняя специфичность фермента с пероксидазного на оксидазный, превращая пероксидазу в высокоспецифичную оксигеназу, генерирующую свободные радикалы необходимость в которых может возникать у растений в процессе развития. При этом ИУК может выполнять роль триггера в реакциях окисления, катализируемых пероксидазой. Реализация действия ауксина возможно проявляется при выходе семян из состояния вынужденного покоя. В этот период в семенах резко возрастает активность пероксидазы, которая способна активировать процессы прорастания. Возможным механизмом действия фермента в этих процессах может быть его способность к генерированию свободных радикалов, необходимых на конечных этапах эмбриогенеза для активизации механизмов прорастания. [c.78]

Основная задача физической химии биокатализа состоит в выявлении некоторой общности причин, обуславливающих уникальные свойства биологических катализаторов. Может показаться, что постановка такой задачи слишком контрастирует с тем положением, которое господствовало в энзимологии еще несколько лет тому назад, когда, несмотря на обширные качественные сведения о специфичности действия многих сотен ферментов, мы не имели,— как отмечает Уиль-. ям Дженкс (1969),— ни в одном конкретном случае сколь либо детального или количественного представления о движущих силах катализа [11. Однако с тех пор благодаря усилиям ряда научных школ произошли существенные сдвиги. Хотя и трудно отдать предпочтение тем или иным методическим подходам, однако вряд ли можно оспаривать важность вклада, который в решение поставленной проблемы внесли кинетико-термодинамические исследования. Они приобрели особое значение, когдэ в результате рентгеновских исследований структуры кристаллических ферментов появилась возможность трактовать их результаты на молекулярном уровне. [c.3]

Интенсивное изучение биологических катализаторов дало возможность составить целостное представление об этих, по сути, наиболее важньгх структурах живой материй. В частности, было установлено, что все ферменты являются макромолекулами белковой природы. (Каталитическая активность специфичных полинуклеотидов, принимающих участие в сплайсинге РНК, является исключением, подтверждающим общее правило.) Первостепенное значение для функций ферментов имеет первичная структура, определяющая тип катализируемых реакций. Гидролиз пептидных связей трипсином или пепсином необратимо инактивирует ферменты. Для проявления каталитического действия большое значение имеет также нативность высших белковых структур (гл. 3). Обратимая денатурация является фактором подавления или восстановления ферментативной активности. Физико-химические свойства ферментов соответствуют таковым для белков, причем заряд играет существенное значение для каталитического акта. Молекулярные массы ферментов лежат в пределах от 10 до 1000 kDa и более, т. е. в большинстве случаев фермент по размерам гораздо больше, чем субстрат. [c.61]

Сохранение биологической специфичности в химически измененных ферментах и вирусах имеет такое же важное значение, как и ее потеря. Возможность получения исключительно кислых или основных белков с неизмененной физиологической активностью имеет, разумеется, как теоретический, так и практический интерес, особенно, в случае инсулина. Заслуживает внимания тот факт, что некоторые ацилированные производные вируса табачной мозаики сохраняют свою вирулентность, и ясно, что способность к химической модификации не является свойством, передающимся по наследству. Однако тот факт, что эти производные вызывают неодинаковую реакцию у двух хозяев, представляет собой замечательное явление и заслуживает дальнейшего исследования. Кроме того, следует сравнить влияние химического замещения в случае родственных разновидностей вирусов или сходных ферментов, а также в случае гормонов, полученных из различных биологических видов. Несмотря на то, что динитрофенилпроизводные трех разновидностей вируса табачной мозаики провоцировали такую же относительную реакцию у двух различных хозяев, какую вызывал и нормальный вирус, их чувствительность по отношению к обработке ДНФБ была различной. [c.353]

Способность живых организмов образовывать магнетит, представляющий собой оксид железа смешаной валентности (РезОд), ставит перед исследователями твердотельных и кристаллических структур несколько непростых и интригующих вопросов. Синтез магнетита в лаборатории возможен только в достаточно жестких условиях, включающих часто высокие температуру и давление, а также высокие значения pH среды. Еще большие экспериментальные трудности при неорганическом синтезе связаны с получением частиц одинаковой формы и размера. В то же время для реакций, идущих в живых организмах, характерна высокая специфичность, которая обеспечивается структурно-функциональными особенностями катализирующих их ферментов. Этим обусловлена способность некоторых живых организмов образовывать кристаллы магнетита при комнатной температуре и нормальном давлении и при значениях pH среды, близких к нейтральным. Более того, благодаря жесткому биологическому контролю процессов активации и регуляции этих твердофазных реакций происходит образование частиц магнетита с вполне определенными размерами и морфологией кристаллов. Особенности, связанные с химической, стерео- и кристаллографической специфичностью реакций, приводящих к образованию кристаллов в живых организмах, весьма важны и нуждаются в изучении и объяснении, поскольку данные об этой новой группе твердофазных реакций могут оказаться полезными при разработке и создании новых промышленных материалов. [c.58]

Чем обусловлены столь высокая каталитическая эффективность ферментов и их специфичность Это одна из фундаментальных научных проблем, хотя некоторые ее аспекты имеют и прикладное значение. Переход неактивных проферментов в каталитически активное состояние, который наблюдается в клетках при определенных патологических условиях (например, при остром панкреатите), приводит к внутриклеточному перевариванию и разрушению тканей. Проводя фундаментальные иследования механизма действия ферментов, мы в конце концов сможем, используя технологию рекомбинантных ДНК и метод направленного точечного мутагенеза, систематически синтезировать ферменты с более высокой каталитической активностью или новой специфичностью. Некоторые из этих синтетических ферментов могут оказаться мощными терапевтическими агентами. Если мы хотим понять, как действуют металлы на биологические системы, мы тоже должны исследовать их влияние на работу ферЫеитов. [c.91]

Термин специфичность используется также (по существу неверно) при описанпи активности фермента по отношению к другому субстрату в отсутствие специфического субстрата. Такая ситуация часто имеет место в опытах in vitro. При этом субстрат называют плохим , если для него характерно либо высокое значение /См, либо низкое fe at. В биологических же системах важны оба этих параметра. [c.328]