Другие превращения метионина

Наиболее важным процессом при превращении аминокислот является удаление аминогруппы и замещение ее кислородом с образованием кетокислот, которые затем используются как источники энергии. Аминный азот, освободившийся при окислительном дезаминировании, вовлекается в орнитиновый цикл для последующего образования мочевины. Образовавшиеся при окислительном дезаминировании кетокислоты подвергаются дальнейшему окислению в цикле трикарбоновых кислот или используются для образования других веществ. По способности образовывать ацетоуксусную кислоту и глюкозу одна группа аминокислот относится к гликогенным (все заменимые кислоты), а другая — к кетогенным (лейцин, лизин, триптофан). Ряд аминокислот (метионин, цистин, изолейцин, фенилаланин, тирозин) по способу своего превращения может относиться как к той, так и к другой группе. [c.7]

Метионин включается в белки и как таковой, и в виде N-формилме-тионина в качестве N-концевого остатка бактериальных белков (рис. 14-9, стадии а и б). Как в клетках животных, так и в клетках растений Метионин может лодвергаться переаминированию в соответствую-Щую-кетокислоту (стадия в), но в количественном отношении эта реакция едва ли имеет важное значение. Главный путь превращения метионина связан с его превращением в S-аденозилметионин (SAM, рис. 14-9, стадия г). Эта реакция уже обсуждалась (гл. 11, разд. Б,2) была рассмотрена (гл. 7, разд. В, 2) и функция SAM в процессе трансметилирования (стадия д). Продукт трансмет1у1ирования S-аденозилгомоцис--теин превращается в гомоцистеин путем необычной гидролитической реакции отщепления аденозина (стадия е) >. Гомоцистеин может быть снова превращен в метионин, как показано штриховой линией на рис. 14-9, а также в уравнении (8-85). Другой важный путь метаболизма гомоцистеина связан с превращением в цистеин (рис. 14-9, стадии ж и з). Эта последовательность реакций обсуждается в разд. Ж- ДрУ гим продуктом на этом пути является а-кетобутират, который доступен окислительному декарбоксилированию с образованием пропионил-СоЛ и его дальнейшим метаболизмом или может превращаться в изолейцин (рис. 14-10). [c.111]

Однако не следует забывать другого пути синтеза заменимых аминокислот, который, как показали исследования последнего времени, является, по-видимому, одним из основных для ряда аминокислот. Он состоит, как мы увидим ниже, в образовании заменимых аминокислот в результате превращений, которым подвергаются незаменимые аминокислоты и в некоторых случаях — другие заменимые аминокислоты. Так, гликокол может образоваться из треонина и из серина, аланин — из триптофана или цистеина, тирозин — из фенилаланина, цистеин (цистин) — из серина и серы метионина, глютаминовая кислота — из пролина и аргинина. [c.344]

При питании больных диабетом (или животных, у которых диабет был вызван искусственно при помощи флоризина) индивидуальными аминокислотами наблюдалось, что большинство аминокислот вызывает повышенное выделение глюкозы и лишь некоторые (лейцин, изолейцин, фенилаланин и тирозин) дают ацетон и аце-тоуксусную кислоту, являющиеся, как известно, метаболитами жиров (том I). Следовательно, аминокислоты делятся на глюкогенные и кетогенные. (Продукты превращения следующих четырех аминокислот неизвестны лизина, метионина, триптофана и гистидина.) Отсюда следует, что в процессе расщепления аминокислот в организме некоторые аминокислоты включаются, начиная с определенной стадии, в обмен углеводов, а другие —в обмен жиров. Ниже мы опишем вкратце начало процесса расщепления аминокислот в живых организмах. [c.387]

Образование аминокислот в растительных организмах может происходить в результате ферментативного превращения одной аминокислоты в другую. Гистидин под действием ги-стидин-аммиаклиазы и других ферментов дает глютаминовую кислоту и аммиак. Аргинин под влиянием аргиназы превращается в орнитин и мочевину (см. стр. 199). Эта реакция доказана для проростков пшеницы, вики и других растений. Опыты с мечеными атомами показали возможность превращения фенилаланина в тирозин, гомоцистеина в метионин и т. п. [c.282]

Метаболические пути превращения метионина в тканях значительно разнообразнее, чем пути превращения других серосодержащих аминокислот тем не менее катаболизм метионина осуществляется через цистеин. Это превращение метионина в цистеин оказалось необратимым процессом. Выяснилось также, что углеродный скелет цистеина происходит из другой аминокислоты, а именно серина. Фактическим донором метильных групп в реакциях трансметилирования является не свободный метионин, а так называемый активный метионин-8-аденозилметионин, который образуется в процессе АТФ-зависимой реакции, катализируемой метионин-аденозилтрансферазой. [c.454]

Развитие ферментативных процессов при созревании мяса приводит к накоплению в нем веществ, влияющих на вкус и аромат готовых мясных продуктов. Этими соединениями являются продукты распада и пептидов (глютаминовая кислота, треонин, серосодержащие аминокислоты и др.), нуклеотидов (инозинмонофосфорная кислота, инозин, гипоксантин, рибоза), углеводов (глюкоза, фруктоза, молочная, пировиноградная кислоты), липидов (низкомолекулярные жирные кислоты), а также креатин и другие азотистые экстрактивные вещества. Среди летучих компонентов, определяющих аромат продуктов из созревшего мяса, обнаружены жирные кислоты, карбонильные соединения, спирты, эфиры. Существенную роль в формировании запаха играют серосодержащие соединения, предшественниками которых являются цистеин, цистин и метионин. На вкус и аромат мясопродуктов значительно влияют сахароаминные реакции или реакции неферментативного потемнения при тепловой обработке мяса, в которых участвуют редуцирующие сахара, аминокислоты или белки, а также альдегиды, возникающие в результате превращения жирных кислот. [c.1131]

Другие превращения метионина [c.374]

Эти остатки очень устойчивы к гидролизу и к ряду других воздействий, а их полярный характер может быть с успехом использован при разделении пептидов. Надмуравьиную кислоту применяли также для превращения метионина в соответствующий сульфон, который менее чувствителен к окислению воздухом, чем сам метионин. Метод с использованием надмуравьиной кислоты имеет два главных недостатка во-первых, надмуравьиная кислота разрушает триптофан и, во-вторых, она не обеспечивает исчерпывающего окисления дисульфидных мостиков. [c.89]

Организм человека ограничен в своих возможностях превращать одну аминокислоту в другую. Превращение происходит в печени с помощью процессов транс-аминирования. Посредством трансаминаз аминогруппы переносятся с одной молекулы на другую. В то же время существуют аминокислоты, синтез которых в организме невозможен, и они должны быть получены с пищей это так называемые незаменимые аминокислоты лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин (для роста детей незаменимой аминокислотой является также гистидин). Только при поступлении таких аминокислот возможно со-.хранить азотистое равновесие. [c.7]

РИС, 14-15. Пути биосинтеза и катаболизма цистеина и некоторые другие аспекты метаболизма серы. Сплошными стрелками показаны основные пути биосинтеза, прерывистыми стрелками — более специализированные пути. Такими же стрелками показая ход процессов превращения метионина в цнстеии н распада цистеина в тканях живот- [c.131]

Дайер отметила также, что при скармливании крысам этио-нина они теряли в весе быстрее, чем при полном исключении метионина из рациона, причем такое действие этионина снижалось при одновременном введении метионина [223]. Наблюдения Дайер неоднократно подтверждены установлено, кроме того, что этионин тормозит рост микроорганизмов [217, 220]. У крысы этионин тормозит включение глицина и серы метионина в белки тела, а также превращение метионина в цистин [221]. У самок крысы введение больших количеств этионина вызывает вскоре жировое перерождение печени это нарушение устраняется введением метионина, но не может быть снято рядом других исследованных аминокислот [226]. Этионин тормозит у крыс перенос метильной группы метионина к холину, но не влияет на образование креатина [222]. Интересно отметить, что холин, подобно метионину, оказывает благоприятное действие при интоксикации этионином [224]. После введения крысам этионина, меченного по метиленовому углероду этильной группы, значительное количество радиоактивного изотопа было обнаружено в три-метиламиновом остатке холина. Углерод этильной группы включался также в креатинин кроме того, сера этионина переходила в состав цистина [225]. Вполне очевидно, что этионин подвергается превращениям в организме крысы. Высказано предположение, что его токсическое действие обусловлено образованием этильных аналогов холина и других соединений [274, 275]. Это предположение подтверждается данными о том, что триэтилхолин подавляет рост крыс [225] и тормозит синтез [c.147]

Деметилирование метионина с образованием гомоцистеина и обратное превращение являются важными процессами обмена. Опыты по кормлению крыс гомоцистеипом показали, что как D-, так и L-изомер могут поддерживать рост в отсутствие метионина [456, 490]. Однако при некоторых рационах с недостаточным содержанием метионина гомоцистеин не обеспечивает рост, если к рациону не добавляется холин или иной донатор метильной группы [491—493]. Представление о переносе метильных групп, или трансметилировании, было выдвинуто впервые Гофмейстером в 1894 г. [494] в исследованиях по биохимии питания оно получило экспериментальное подтверждение. Превращение метионина в гомоцистеин связано с образованием подвижной метильной группы, способной метилировать, например, такое соединение, как гуанидинуксусная кислота, с образованием креатина [495]. Другими примерами трансметилирования являются процессы переноса метильной группы от холина к гомо-цистеину с образованием метионина и от метионина к карнозину с образованием ансерина [1107]. По данным Дю-Виньо и сотрудников, метильная группа переносится целиком в процессе переноса метильного остатка, меченного изотопами углерода и водорода, не происходило потери дейтерия [496]. Однако концепция, согласно которой необходимо введение метильных групп с пищей, потребовала пересмотра, так как ряд наблюдений показал, [c.370]

Метионин. Об использовании метионина в твердофазном синтезе без защиты тиоэфирной группы пока имеется единственное сообщение [74]. Чтобы предотвратить превращение метионина в бензилсульфоние-вое производное при расщеплении, необходимо применять на этой стадии специальное защитное вещество, однако этот подход не всегда приводит к успеху [42]. Восстановление других защитных групп в метионинсодержащих пептидах может оказаться также затруднительным. Так, в метиониллизилбрадикинине удалось восстановить нитроаргинин до аргинина [74], однако в других синтезах это вызвало затруднения [69]. Что же касается обработки натрием в жидком [c.57]

Метильная группа переносится на то или иное вещество (например, на гуанидинуксусную кислоту), становясь на место одного из его атомов водорода. Образование гомоцистеина in vivo подтверждено в опытах, поставленных на растущих крысах, содержащихся на диете, бедной метионином. Добавление гомоцистеина и холина предохраняло молодых животных от остановки роста и гибели. В этих опытах холин служил источником метильных групп для превращения гомоцистеина в метионин. Опыты с введением в организм холина, меченного в метильных группах дейтерием, и гомоцистеина показали, что гомоцистеии превращается в метионин при использовании метильных групп холина. Выделенный из белков тканей в этих опытах метионин имел меченную дейтерием метильную группу. С другой стороны, при введении в организм метионина, меченного дейте- [c.381]

Превращение полученного химическим синтезом гастрина I в гастрин II можно осуществить обработкой efo комплексом пиридин — SO3 прн pH 10. Но прн такой обработке могут протекать различные процессы в аминокислотных остатках в области 14—17 (важной для проявления биологической активности), ведущие к инактивации пептида, например замешение в триптофановом кольце, окисление метионина в его S-окснд, дезамидирование и т. д. Для уменьшения этих изменений Met может быть заменен без уменьшения биологической активности на Leu >5. Это наблюдение имеет большое практическое значение, потому что [Ьеи ]гастрнн I человека, не имея остатка метионина, более устойчив к окислению и обладает повышенной стабильностью при хранении. Замены в участке 1—13 не оказывают какого-либо влияния на биологическую активность. Гастрины нз других организмов, отличающиеся от человеческого этим участком, также проявляют биологическую активность. [c.276]

Некоторым витаминам принадлежит особо важная роль в азотистом обмене. Подвергаясь в организме фосфорилированию, а в некоторых случаях более сложным превращениям, они дают начало образованию небелковых компонентов ферментов, катализирующих реакции превращения аминокислот. Витамин Ва (флавин) является составной частью кофермента оксидазы О- и .-аминокислот и аминооксидаз. Пантотеновая кислота входит в состав кофермента ацилирования, играющего важную роль в обмене безазотистых соединений, образующихся из аминокислот (а-кетокислот и др.) и ряда азотистых веществ. Фолиевая кислота и ее производные участвуют в процессах, приводящих к использованию метильных групп метионина, формильных, оксиметильных групп (остатков муравьиной кислоты и формальдегида), возникающих при превращении ряда аминокислот (серина, глицина, гистидина, триптофана). Особо важное место в азотистом обмене занимает витамин В( (пиридоксаль). В виде своего фосфорного эфира Вд служит коферментом ряда ферментов, участвующих в превращениях аминокислот. В частности, ферменты, катализирующие переаминирование аминокислот, содержат в виде кофермента пиридоксальфосфат. Авитаминоз В сопровождается, особенно у микроорганизмов, ослаблением и даже прекращением реакций переаминирования. Пиридоксальфосфат является также коферментом декарбоксилаз аминокислот. Вместе с этим тшридоксальфосфат входит (в виде кофермента) в состав ряда других ферментов, участвующих в превращениях определенных аминокислот (триптофана, серина, серусодержащих аминокислот). [c.433]

При дезаминировании аспарагиновой кислоты, аланина и глутаминовой кислоты образуются а-кетокислоты, принадлежащие к числу промежуточных продуктов обмена углеводов. Введение per os этих аминокислот, а также валина [97, 98], серина [99, 100], глицина [99, 101], треонина [102], аргинина [103, 104],. гистидина [104—106] и изолейцина [104, 107] вызывает у голодающих животных увеличение содержания гликогена в печени. В определенных условиях пролин [104], цистеин [104] и метионин [108] также могут вызывать добавочное образование у леводов, тогда как в результате обмена тирозина (стр. 417), фенилаланина (стр. 425) и лейцина (стр. 359) образуютсл кетоновые тела. Недостаток этих экспериментальных приемов состоит в том, что получаемые результаты касаются обмена аминокислот в нефизиологических условиях не удивительно, что некоторые аминокислоты проявляют при одних условиях гликогене-тическое действие, а при других — кетогенное. Для изучения превращения аминокислот в процессах обмена веществ наиболее удобно вводить изотопную метку в углеродный остов аминокислоты и затем выяснить судьбу меченого углерода путем исследования продуктов обмена. Работы этого рода, относящиеся к отдельным аминокислотам, подробно рассмотрены в гл. IV. [c.181]

Для животного организма витамин Вс является важнейшим витамином, входящим в состав ферментов, катализирующих белковый обмен он выполняет важную функцию в превращениях аминокислот. Для каждого животного организма необходимо получать с пищей некоторые аминокислоты (например, для человека незаменимы валин, лейцин, нзолейшш, лизин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан), которые он не в состоянии синтезировать все же другие необходимые аминокислоты синтезируются организмом нз продуктов расщепления белков или из а-кетокислот. [c.355]

Конфигурационное родство этой аминокислоты с (—)-цистеином и (—)-серином было уже давно определено (Э. Фишер, 1907 г.) нри помощи химических превращений [исходя из (—)-серина], в результате которых не происходит замещения при асимметрическом атоме углерода. Таким образом, все эти аминокислоты относятся к ряду L. Химическими методами было также установлено конфигурационное родство между (—)-серином и другими аминокислотами, полученными из белков (П. Каррер, 1930 г.), как это можно увидеть из приведенной ниже схемы. Установлено также аналогичное конфигурационное родство между L-(—)-аспарагиновой кислотой и следующими природными аминокислотами (—)-лейцином, (4-)-валином, (—)-метионином, (—)-треонином, (-1-)-орпитином, (-f)-лизипом, (—)-пролином и (- -)-глутаминовой кислотой. При помощи подобных методов пришли к заключению, что большинство природных аминокислот имеет ту же конфигурацию, что L-серин и L-аланин, и что, по всей вероятности, это заключение справедливо и для тех немногих а-аминокислот, выделенных из белков, конфигурация которых еще не определена химическим путем (а только оптическим сравнением, например на основании правила Клафа, согласно которому оптическое вращение аминокислот ряда L смещается вправо при добавлении минеральной кислоты). [c.384]

Большой интерес представляет превращение в организме метионина. Он, как и другие аминокислоты, подвергается реакциям переаминирования, но наряду с этим участвует во многих процессах благодаря наличию метильной группы. В тканях организма имеются ферменты метилферазы, катализирующие перенесение метильной группы от метионина на другие вещества. Отщепление метильной группы от метионина сопровождается образованием гомоцистеина (гомолог цистеина, имеюцдий на одну СНг-группу больше, чем цистеин). [c.381]

L-Цистеин и L-цистин. В составе белков обнаружены 3 серусодержащие аминокислоты цистеин, цистин и метионин, которые оказались определенным образом связанными между собой в обмене. Особенностью этих аминокислот является наличие серы в их молекуле. Можно считать, что обмен серы в организме в основном представляет собой превращение серы, содержащейся в указанных аминокислотах. Цистеин и цистин могут легко превращаться друг в друга, как видно из следующей схемы [c.346]

В анаэробных условиях основной реакцией превращения аминокислот является реакция Стикленда - сопряженное окисление и восстановление двух аминокислот одна из них играет роль окислителя, другая - восстановителя. В результате реакции Стикленда из аминокислот образуются жирные и кетокислоты и выделяется аммиак. Окисление одной молекулы аланина в клетках С/, sti klandii сопряжено с восстановлением двух молекул глицина. Аминокислоты аланин, лейцин, валин, фенилаланин, серии, гистидин, изолейцин, метионин, орнитин, цистеин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты являются донорами водорода, а глицин, пролин и аргинин -акцепторами. [c.429]

Другая бактериальная система, превращающая метионин в а-аминомасляную кислоту и метилмеркаптан, найдена у Е. соН [548] для ее действия необходимо присутствие АТФ и пиридоксальфосфата. Механизм этого превращения может быть тем же, что и у Pseudomonas, причем а-аминомасляная кислота образуется в результате переаминирования. [c.376]

Смотреть страницы где упоминается термин Другие превращения метионина: [c.313] [c.313] [c.449] [c.388] [c.47] [c.399] [c.105] [c.106] [c.433] [c.244] [c.46] [c.61] [c.277] [c.331] [c.326] [c.271] [c.245] [c.121] [c.422] [c.162] [c.401] [c.567] [c.223] [c.121]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология