Цитохромы поверхность

Определена также структура солюбилизированного цитохрома Ьв из микросом печени. Хотя точная функция его неизвестна, можно думать, что он играет роль, подобную роли цитохрома с, взаимодействуя с ферментативной системой эндоплазматического ретикулума, катализирующей образование ненасыщенных жирных кислот. Белок содержит 93 аминокислотных остатка, а еще 44 (преимущественно гидрофобных) отщепляются с Ы-конца в процессе солюбилизации белка. Вероятно эта Ы-концевая часть служит гидрофобным якорем, погружаемым в мембрану эндоплазматического ретикулума. Гем в цитохроме Ьв не связан ковалентно с белком, но прочно удерживается между двумя боковыми цепями гистидинов. По способу свертывания цепи этот белок совершенно не похож ни на цитохром с, ни на миоглобин. И в этом случае не видно путей переноса электрона от атома железа на поверхность молекулы [23]. [c.375]

Воздействие поверхности носителя на ферментную глобулу сводится к изменению ее третичной структуры. Экстраполяция к б = О позволяет найти удельную активность изолированных глобул на носителе. Для ряда мембранных ферментов, таких как сукцинатдегидрогеназа, щелочная фосфатаза или цитохром с, наблюдается заметная активация, существенно зависящая от природы взятого носителя, а наибольшие эффекты найдены при адсорбции ферментов на фосфолипидных слоях. Эти данные показывают, что адсорбция фермента на мембране может выступать как мощный фактор регуляции каталитической активности, а определение природы активирующей по- [c.294]

Большая часть экспериментальных данных указывает на то, что РЦ пересекают всю толщину мембраны (рис. 6.5). Непосредственный донор электронов для Р — цитохром Сг — расположен на внутренней поверхности мембраны хроматофоров, которая соответствует периплазматической поверхности мембраны интактных бактерий (разд. 1.4). Его можно отделить от клеток после разрушения клеточной стенки. В то же время при восстановлении иРп (разд. 6.2) в препаратах хроматофоров (рис. 6 5) протоны присоединяются из внешней среды. [c.137]

I, 2 - трансмембранные белки, пример гликофорин, рецептор адреналина 5 — связывание с белками, погруженными в бислой, пример фермент митохондрий — сукцинатдегидрогеназа 4 — связывание с поверхностью бислоя, пример миелиновый основной белок 5 - заякоривание с помощью короткого концевого домена, пример цитохром Ьз 6 — заякоривание с помощью кова-лентно-связанного липида, пример фермент щелочная фосфатаза. [c.98]

Механизм генерации A iH. Существует целый ряд свидетельств тому, что цитохром С2 и хинон локализованы на противоположных сторонах мембраны, поэтому перенос восстановительных эквивалентов происходит через мембрану в направлении ее цитоплазматической поверхности. Если от цитохрома Сг к хинону переносится электрон, то цитоплазма должна заряжаться отрицательно относительно периплазмы или внутреннего объема хроматофора. [c.56]

Интересная. проблема — перенос электронов вдоль мембран. Этот процесс локализован, по-видимому, в эндоплазматическом ретикулуме и внешней митохондриальной мембране, где он обеспечивается НАДН-цитохром Ьъ-редуктазой (флавопротеином Фпб) и цитохромом Ьъ. Названная система найдена в печени, почках, мозге и некоторых других тканях. Как Фпб, так и цитохром Ьъ состоят из двух неравных частей большей гидрофильной, содержащей флавин или гем, и меньшей гидрофобной, требующейся для заякоривания белка в мембране. Подобно челноку, Фпб и цитохром Ьъ могут перемещаться по поверхности мембраны, встречая сравнительно небольшое сопротивление. [c.207]

Даже если иммобилизация непосредственно не влияет на фермент-субстратную реакцию, природа носителя может приводить к возникновению диффузионных барьеров. Так, изучая реакционную способность цитохрома с, иммобилизованного на гранулированной агарозе [41], авторы обнаружили, что, хотя потерю активности цитохрома с при взаимодействии с обеими оксидазами и, в меньшей мере, редуктазой удалось предотвратить, реагирует лишь цитохром, связанный с поверхностью гранул. Для используемых в качестве субстрата митохондриальных частиц недоступна большая часть цитохрома с, находящегося внутри пористых гранул. Аналогичные результаты получены и с иммобилизованными гидролазами их кажущаяся активность в случае субстратов с небольшими молекулами выше, чем для макромолекул. В общем случае гранулированные носители создают меньше диффузионных ограничений, чем волокнистые, а на плоских поверхностях реакции развиваются быстрее, чем в пористых материалах. [c.112]

Рис. 21-24. Завершающая стадия метаболическою окисления-дыхательная цепь. Все ко.мпоненты цепи собраны па внутренней поверхности внутренней мембраны митохондрии в четыре макромолекулярных комплекса, содержащих цитохромы, флавопротеиды и другие негемиповые железосодержащие белки. Кофермент р, или убихинон, и цитохром с играют роль переносчиков протонов и электронов от одного комплекса к следующему. Восстановление осуществляется путем переноса протонов до тех пор, пока этот процесс не достигнет кофермента Q, после чего оно осуществляется путем переноса электронов, а протоны переходят в раствор. Электроны и протоны снова объединяются в конце цепи, когда кислород восстанавливается до воды. Свободная энергия запасается в молекулах АТФ, образующихся в трех из четырех комплексов.

На рис. 89 показаны результаты эксперимента, в котором элюцию смеси белков, включающей и цитохром-с-оксидазу, с колонки фенилсефарозы вели последовательно пятью разными детергентами. Как и следовало ожидать, цитохром-с-оксидазу снимает Тритон Х-100. Еще две зарегистрированные в опыте ферментативные активности выходят раньше, при элюции другими детергентами, а наибольшее количество сорбированного белка снимает с колонки на последнем этапе элюции ДДС-Na. Высокая эффективность ДДС-Na в качестве элюента, вероятно, связана с его относительно малой молекулярной массой. Можно предположить, что на каждый гидрофобный участок поверхности белка садится несколько молекул ДДС-Na, привнося тем самым сильно выраженную гидрофильную функцию. [c.185]

Цитохром с связывается с поверхностью бимолекулярного слоя (А), что влечет латериальное разделение кардиолипидов (В), инвагинацию бимолекулярного слоя (С) и формирование инверсией мицеллярной структуры (О), в которой инкапсулируется белок (модель Круиффа с соавторами. 1981). [c.312]

Ферменты переноса электронов и окислительного фосфорилирова-ния, находящиеся у эукариот в митохондриях, у бактерий локализуются внутри или на поверхности плазматической мембраны. Цитохромы, железосерные белки и другие компоненты электрон-транспортной цепи находятся исключительно в мембранах. Как показало детальное изучение локализации отдельных компонентов, мембрана построена асимметрично например, цитохром с расположен в ее наружном слое, а АТР-синтетаза — на внутренней стороне мембраны [64]. [c.24]

Глобулярные белки, судя по результатам исследования их формы и размеров, имеют компактно свернутые полипептидные цепи. Рентгеноструктурный анализ миоглобина и других небольших по размерам одноцепочечных белков, таких, как цитохром, с, лизоцим и рибонуклеаза, показывает, что для каждого из этих белков характерна определенная третичная структура, т. е. специфический способ свертывания полипептидной цепи в пространстве. Во всех глобулярньк белках полипептидные цепи очень плотно свернуты, так что внутри молекулы белка если и остается, то лишь немного места для молекул воды. Почти все гидрофобные R-группы скрыты внутри молекулы и экранированы от взаимодействия с водой, большинство же ионных К-групп находится на поверхности в гидратированном состоянии и обращено в сторону [c.221]

Фосфорилирование сопряженное с переносом электронов. Предположение о такого рода фосфорилировании у сульфатредуцирующих бактерий основано на данных о наличии цитохромов и железосерных белков в плазматических мембранах, а также о высоком выходе энергии. Цитохром Сз обладает, по сравнению с другими цитохромами, весьма низким окислительно восстановительным потенциалом [Е = - 205 мВ) и находится на внешней поверхности мембраны или в периплазматиче-ском пространстве. [c.312]

Исследование поведения сегментированного полиуретана Biomer в водных средах и в имплантированных блоках показало, что деградация полимера начинается с точечной эрозии поверхности [92]. Для этого полимера в эксперименте была показана активность ферментов при биодеструкции, когда полимер распадался в присутствии гидролаз (папаина, а-химотрипсина, трипсина, катепсина С, фицина, бромеаина) и ферментных комплексов из гомогенизата печени кролика, но был устойчив к воздействию коллагеназы, ксантиноксидазы, цитохром-С-оксидазы [93]. В то же время, образцы из этого же материала не подвергались быстрой биодеградации в агрессивной среде острой воспалительной реакции [94]. [c.283]

Пространственное строение глобулы цитохрома с имеет мало общего со строением миоглобина и гемоглобина, но в организации активного центра можно усмотреть несколько общих важных черт. Если миоглобин и а- и р-цепи гемоглобина — это глобулярные белки, построенные зигзагообразным складыванием значительных по протяженности плотно упакованных а-спиральных участков полипептидных цепей, проходящих через всю глобулу, то цитохром с построен по-дру-гому. Центр молекулы представляет собой область с низкой электронной плотностью и заполнен неплотно упакованными неполярными заместителями, тогда как полипептидная цепь, почти не содержащая а-спиральных участков, охватывает эту область снаружи, располагаясь плотным слоем у поверхности глобулы. Молекула цитохрома с представляет собой как бы арбуз с неполярной сердцевиной. Расположенная на поверхности глобулы полипептидная цепь имеет три щели. Примерно треть полипептидной цепи образует изгиб, формирующий щель для гема. Эта щель имеет размеры 6x8x21 А. Кроме того, с поверхности внутрь глобулы ведут как бы два канала. На модели, показанной на рис. 24, один из таких псевдо-каналов идет сверху вниз, а другой — ведет сбоку к центру гема со стороны лиганда His 18. Растворитель не проникает по ним в глубь глобулы и псевдо-каналы в действительности заполнены неплотно упакованными боковыми заместителями полипептидных цепей. На поверхности глобулы рыхло расположены полярные и некоторая часть неполярных заместителей. Если учесть эти заместители и гем-группу, то на поверхности глобулы почти не остается щелей [12]. Примерный размер глобулы 25x25x37 А. [c.107]

Благодаря этому восстановленный ФМНН2 переносит протоны от внутренней поверхности мембраны к внешней. На этом участке дыхательной цепи пути электронов и протонов расходятся протоны выделяются в межмембранное пространство, а два электрона переносятся от ФМНН2 к связанному с ним железосерному белку Ре8Пр1, а затем через цитохром 562 — на убихинон (КоО) [c.322]

I-IV — электрон-транснортные комплексы, Fo,F —сопрягающий комплекс (П+-АТФаза) Электроны между комплексами переносятся с помощью мобильных переносчиков — убихинона (не показан) и цитохрома (цит) с. Двигаясь диффузно через липидный слой мембраны, убихинон связывает между собой комплексы I и III, а также комплексы II и III. Цитохром с также выполняет аналогичную челночную функцию на участке между комплексами III и IV, диффундируя вдоль поверхности мембраны. Пе исключена возможность непосредственного переноса электронов от одного комплекса к другому [c.210]

Используя приведенные выше данные, можно провести сравнение пространственных структур ряда функционально неродственных белков, таких, как, например, Ка , К+-АТРаза почек, белок быстрых натриевых каналов и аденилатциклаза мозга. Их объединяет то, что все они относятся к интегральным мембранным белкам и выполняемые ими функции имеют трансмембранный характер перенос веществ или передача химических сигналов. По-видимому, благодаря этому их пространственная организация имеет ряд общих особенностей. Все они содержат в своем составе гидрофобный сегмент, локализованный в средней части молекулы. Значительные части полипептидной цепи экспонированы на обеих мембранных поверхностях. Причем в некоторых случаях, таких, как, например, аденилатциклаза, одна полипептидная цепь образует три последовательно расположенных домена надмембранный, мембранный и внутриклеточный. В других, — например, Ка" , К -АТРаза, внутриклеточный домен образован а-субъе-диницей, тогда как Р-субъединица экспонирована практически целиком на внешней мембранной поверхности. Аналогичные особенности строения прослеживаются также и для других белков, функции которых имеют трансмембранный характер (ацетилхолиновый рецептор, цитохром-с-оксидаза или цитохром-редуктаза). [c.214]

Данный принцип является одним из фундаментальных в нашей концепции. Из него следует то, что далеко не все полярные аминокислоты, например, находящиеся на поверхности белковых глобул, по данным РСА входят в ССИВС, объясняется тем, что большинство изученных структур является лишь частью интегральных многокомпонентных комплексов и изолированы из своего естественного окружения. В комплексах же они должны формировать такие системы. Пример тому — образование комплекса между цитохромом с и цитохром-с-пероксидазой [65], который мы рассматривали в конце разд. [c.78]

Комплекс III переносит электроны на цитохром с. Последний нельзя выделить в виде компонента комплекса, поскольку он легко отделяется от цитохром с—оксидазы. Однако выделенный цитохром с способен стехиометрически связываться с цитохром с — оксидазой. Цитохром с представляет собой периферический белок, локализованный на наружной поверхности мембраны, и его легко отделить от интактных митохондрий. Цитохромокси-даза— терминальный комплекс дыхательной цепи — катализирует восстановление О2 до 2Н2О с переносом четырех электронов [c.121]

Результаты рентгеноструктурного анализа белков показывают, что наблюдается закономерное расположение аминокислотных остатков полипептидной цепи таким образом, что заряженные группы, этого требует термодинамика, располагаются в основном на наружной стороне молекулы белка, а гидрофобные — внутри глобулы. Гемовая простетическая группа находится, как правило, внутри складки или кармана , образованного полипептидной цепью [Ком, 1978]. Фиксация гема осуществляется за счет неполярных контактов с гидрофобными аминокислотными остатками белка, а также за счет водородных связей одного или двух пропионовокислых остатков гема с аминокислотными остатками апобелка. Ориентация гема в гемоглобине, миоглобине, цитохром с пероксидазе аналогична таковой в пероксидазе хрена пропионовокислые остатки направлены к поверхности белковой глобулы, а винильные группы — внутрь. Причем, в гемоглобине кашалота карбоксильная группа в 6-ом положении порфирина образует водородную связь с атомом азота Н1 -97 и направлена к проксимальной стороне порфиринового кольца, а карбоксильная группа в 7-ом положении образует аналогичный полярный контакт с Аг -45 [Макинен, 1978] и, следовательно, направлена к дистальной стороне. Образование контактов пропионовокислых групп в гемоглобине как с проксимальной, так и с дистальной стороны, обеспечивает жесткое закрепление гема, препятствующее изменению ориентации его в гемовом кармане . В метге-моглобине только карбоксильная группа в 7-ом положении образует водородную связь с Н1 -45 в а субъединице, с 8ег-45 в Р субъединице. Модификация пропионовокислых остатков гема в [c.15]

Окисленный реакционный центр фотосистемы И восстанавливается электронами воды. В ходе этой реакции, катализируемой ферментной системой, содержащей Мп, во внутреннее реакционное пространство тилакоида выделяются протоны и молекулярный кислород. Восстановленный первичный акцептор фотосистемы И окисляется пластохи-ноном (Пх), который, присоединяя два электрона от X и два протона из наружной среды, превращается в дигидро-пластохинон (Пх-Нг). Восстановленный пластохинон пере-, мешается к внутренней поверхности мембраны, где локализован. электронный акцептор — цитохром /. Восстановление дигидропластохиноном этого компонента фотосинтетической цепи переноса электронов сопровождается выделением двух протонов во внутреннее реакционное пространство тилакоида. [c.61]

Считают, что комплекс b6f катализирует Q-цикл, подобный тому, который описан у пурпурных бактерий и митохондрий. Если это действительно так, то перенос одного электрона с PQ на цитохром f оказывается сопряженным с транслокацией одного заряда через мембрану тилакоида, поглощением двух Н+ из стромы и высвобождением двух Н+ во внутритилакоидное пространство. Поглощение протонов происходит на внешней поверхности мембраны тилакоида, их выделение — на внутренней. [c.68]

Установлено, что плоскости гемов Ь ориентированы перпендикулярно поверхности мембраны. Судя по чередованию гидрофобных и гидрофильных последовательностей в белке, цитохром Ь может девять раз пересекать мембрану. В рамках этой модели наиболее вероятно, что оба гема локализованы между второй и пятой а-спиральными колоннами. Здесь каждый гем связан с белком по крайней мере тремя связями. Две из них образуются имидазольными группами остатков гистидина белка и железом гема, а третья — положительно заряженной группой остатков аргинина или лизина белка и отрицательно заряженной пропионатной группой гема. (Схема расположения гемов Ь приведена на рис. 28, описывающем хлоропластный цитохром 6е, гомологичный митохондриальному цитохрому Ь.) Все перечисленные аминокислотные остатки инвариантны у шести исследованных цитохромов Ь. По данным спектроскопии цитохромов Ь и модельных соединений, именно остатки гистидина служат аксиальными лигандами гема. [c.84]

Общепринято, что окислители и восстановители цитохрома с атакуют край гема, экспонированный в воду. Предполагают, что цитохром с совершает челночные движения между цитохромом С] и цитохромоксидазой, диффундируя вдоль поверхности мембраны. В опытах с протеолипосомами, содержащими комплекс Ьсх, было показано, что кардиолипин участвует в связывании цитохрома с с мембраной. [c.89]

Присоединив два электрона, убихинон связывает также и два протона, превращаясь в убихинол. Протоны (ионы Н+) черпаются из цитоплазмы, поскольку восстановление убихинона происходит вблизи той поверхности бактериальной мембраны, которая обращена внутрь клетки. Убихинол диффундирует на другую, внешнюю сторону мембраны и отдает электроны окисленному ранее цитохрому с. Окисление убихинола приводит к освобождению ионов Н+ снаружи клетки. [c.118]

Взаимодействие цитохрома с с модифицированным дипиридилом золотым электродом протекает, по-видимому, с участием лизиновых остатков на поверхности белка, образующих водородные связи с одним из атомов азота в промоторе. В основе этого предположения лежит сходство поведения рассматриваемой электрохимической системы и цитохрома с при белок-белковом электронном обмене. Известно, например, что полилизин ингибирует реакцию между цитохромом с и его биологическим партнером-цитохромоксидазой. При добавлении полилизина в электрохимическую ячейку, содержащую цитохром с и модифицированный дипиридилом электрод, гетерогенный перенос заряда также ингибируется. Сходным образом модификация поверхностных боковых цепей цитохрома с в равной степени ингибирует как электрохимическую стадию переноса заряда, так и реакцию с цитохромоксидазой [11, 26, 43]. [c.220]

Рис. 7-8. Положения лизинов, при которых ингибируется перенос электронов от комплекса Ь-с к цитохрому с (А) и от цитохрома с к комплексу цитохромоксидазы (В) (задача 7-13). Один край гемовой группы выступает перпендикулярно поверхности молекулы цитохрома с по направлению к читателю. Кружками показано положение лизинов. Сплошные кружки находятся на передней поверхности молекулы, штрихо-вые-на ее задней поверхности. Более крупные по размеру кружки-ближе к наблюдателю. Серые кружки изображают лизины, связанные с ингибированием переноса электронов светлые кружки-лизины, не связанные с ингибированием этого процесса.

Была проведена модификация отдельных остатков лизина на поверхности молекулы цитохрома с таким образом, чтобы положительно заряженная аминогруппа была замещена нейтральной либо отршхательно заряженной, и проанализировано влияние таких модификаций на транспорт электронов от комплекса Ь-с к цитохрому с и от цитохрома с к комплексу цитохромоксидазы. Некоторые модификации не влияли на транспорт электронов (рис. 7-8, светлые кружки), тогда как другие ингибировали его на этапе переноса от комплекса Ь-с на цитохром с (рис. 7-8, А, кружки серого цвета) либо от цитохрома с к комплексу цитохромоксидазы (рис. 7-8, Б, кружки серого цвета). В другой серии опытов было показано, что несколько остатков лизина, за счет которых ингибировался перенос электронов к или от цитохрома с, были защищены от ацетилирования, если цитохром с был связан либо с комплексом Ь-с , либо с комплексом цитохромоксидазы. Каким образом по этим результатам можно определить характер взаимодействия цитохрома с с двумя комплексами связывается ли он с ними одновременно или же совершает челночные перемещения между ними [c.81]

А — капля стекает вниз и образует на поверхности воды пленку белка Б —пленка распространяется по поверхности. Сетку прижимают к поверхности пленки так, чтобы пленка-подложка на сетке пришла в соприкосновение с пленкой белка В — образец обезвоживают погружением в этанол, а затем окрашивают уранилацетатом Г — на сетку при вращении под очень малым углом напыляют металл Д — увеличенное изображение цепи ДНК, покрытой цитохромом с, окрашенной и подвергшейся напылению испа-ряюп нмся металлом, / — капля (ДНК + цитохром с Ч-1,0 М ацетат аммония) 2 — стеклянная пластинка 5 — нижний слой (0,15 М ацетат аммония) 4 — пленка цитохрома с, содержащего ДНК 5—сетка 5 — этанол 7—-раствор уранилацетата в этаноле 5 —испаряющийся металл 9 — цепи ДНК Ю — пленка цитохрома с 11 — пленка-подложка 72 — напыленные атомы металла /5 — цитохром с с атомами урана. [c.79]

Смотреть страницы где упоминается термин Цитохромы поверхность: [c.184] [c.79] [c.636] [c.268] [c.145] [c.192] [c.201] [c.11] [c.27] [c.27] [c.8] [c.16] [c.58] [c.165] [c.142] [c.195] [c.219] [c.222] [c.428] [c.434] [c.517]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология