Митохондрии и далее

Эта проблема издавна изучается, и в настоящее время разработаны весьма остроумные приемы, позволяющие обнаружить загрязнение. Например, известно, что цитохром с содержится в митохондриях, но отсутствует в хлоропластах поэтому обнаружение цитохрома с в препарате хлоропластов указывает на его загрязнение митохондриями. Далее, поскольку ядра в отличие от хлоропластов не содержат хлоро- [c.12]

Рибосомы хлоропластов очень сходны с бактериальными рибосомами, тогда как рибосомы митохондрий несколько больше отличаются от последних поэтому проследить происхождение митохондрий сложнее. Однако сходство между белками дает основание предполагать, что те. и другие органеллы произошли от бактерий, вступивших в устойчивый симбиоз (в качестве эндосимбионтов) с какими-то примитивными эукариотическими клетками как полагают, митохондриям дали начало пурпурные бактерии, а хлоропластам (позднее) - цианобактерии или близкие к ним организмы. Хотя многие гены этих древних бактерий все еще используются для синтеза белков органеллы, большая их часть по неясным причинам включилась в ядерный геном, где они кодируют ферменты, которые сходны с бактериальными и синтезируются на рибосомах в цитозоле, а затем переходят в органеллу. [c.502]

Рибосомы хлоропластов очень сходны с бактериальными рибосомами, тогда как рибосомы митохондрий несколько больше отличаются от последних. Поэтому проследить происхождение митохондрий сложнее. Однако сходство между остальными белками дает основание предполагать, что обе органеллы произошли от бактерий, вступивших в тесный симбиоз с какими-то примитивными эукариотическими клетками как полагают, митохондриям дали начало пурпурные бактерии, а хлоропластам (позднее)-цианобактерии. Хотя многие из генов этих древних бактерий все еще используются для синтеза белков внутри органеллы, большая их часть по неясным причинам включилась в ядерный геном. [c.70]

Далее оценивают способность митохондрий аккумулировать добавленный Са2+. С этой целью в кювету, содержащую митохондрии и сукцинат, последовательно добавляют небольшие количества Са2+ (по 50—100 мкМ) и регистрируют кратковременную активацию дыхания, сменяющуюся переходом в контролируемое состояние (замедление дыхания вследствие поглощения добавленного Са2+). Добавление Са2+ прекращают, когда очередная порция Са + приводит к развивающейся во времени спонтанной активации дыхания. [c.477]

Характерной особенностью клеток эукариот является присутствие митохондрий — сложных образований с двойной мембраной, близких по величине к бактериям (рис. 1-3 и 1-4). Внутренняя мембрана митохондрий образует многочисленные глубокие складки, так называемые кристы (гребневидные выросты). Наружная мембрана проницаема для соединений с небольшим молекулярным весом, но проникновение веществ во внутреннее пространство митохондрий (в матрикс) и выход из него находятся под строгим контролем внутренней мембраны. Хотя отдельные окислительные реакции протекают в ЭР, все же основные процессы, связанные с образованием и накоплением энергии, у аэробных организмов локализованы в митохондриях именно в этих органеллах происходит утилизация основной части кислорода. В свое время многие биохимики были крайне удивлены, обнаружив в митохондриях кольцевую ДНК с небольшим молекулярным весом. Далее оказалось, что ми- [c.33]

ТИМ, ЧТО этн определения относятся только к митохондриям с жестким сопряжением. Такие митохондрии, находясь в состоянии активного фосфорилирования (состояние 3), далее самопроизвольно переходят в Состояние 4, в котором весь ADP уже превратился в АТР. [c.405]

Взаимное расположение двух замкнутых мембран — внутренней и внешней — в митохондриях дало повод А. Ленинжеру сравнить митохондрию с мешком внутри мешка , просвет внут- [c.161]

Витамин Вт (карнитин). По своему химическому содержанию — это у-ами-но-р-гидроксикарбоновая кислота бета-иноаой структуры, которая присутствует в тканях животных, растений, в микроорганизмах. Для некоторых насекомых карнитин является собственно витамином. Высшие животные синтезируют его из 1-лизина и далее используют в качестве кофермента, участвуюш,его в переносе остатков жирных кислот через мембраны из цитоплазмы в митохондрии. Карнитин, взаимодействия с коферментно связанной жирной кислотой, образует бифильное производное жирной кислоты, имеюш,ее высокое сродство к липидному слою клеточных мембран. Это свойство и обеспечивает ему легкость внедрения в мембрану и транспорт через нее. Жирная кислота высвобождается после транспорта реакцией гидролиза (схема 10.2.13). [c.281]

Выделение. Одии из первых этапов выделения Б,-получение соответствующих органелл (рибосом, митохондрий, ядер, цитоплазматич. мембраны) с помощью дифференциального центрифугирования. Далее Ь переводят в растворимое состояние путем экстракции буферными р-рами солей и детергентов, иногда-неполярными р-рителями. Затем применяют фракционное осаждение неорг. солями [обычно (N 14)2804], этанолом, ацетоном или путем изменения pH, ионной силы, т-ры. Для предотвращения денатурации работу проводят при пониж. т-ре (ок. 4°С) с целью исключения протеолиза используют ингибиторы протеаз, нек-рые Б. стабилизируют полиоламн, иапр. глицерином. Дальнейшую очистку проводят по схемам, специально разработанным для отдельных Б. илн группы гомологичных Б. Наиб, распространенные методы разделения-гель-про-никающая хроматография, ионообменная и адсорбц. хроматография эффективные методы-жидкостная хроматография высокого разрешения и аффинная хроматография. [c.250]

Цитохромоксидазы выполняют в аэробных организмах уникальную функцию они соединяются с Ог почти таким же образом, как и гемоглобин, а затем быстро восстанавливают Ог до двух молекул НгО [24а]. Происходит разрыв связи О—О для восстановления требуется четыре электрона. Очевидно, процесс этот сложен и пока еще плохо изучен. Важно отметить, что цитохромоксидаза, содержащаяся в митохондриях млекопитающих, имеет два гема (цитохром а) и два атома u(I) на одну функциональную единицу. Таким образом, при восстановлении обеих молекул цитохрома а и двух атомов меди может быть запасено четыре электрона для последующего восстановления одной молекулы Ог. Химия цитохромоксидазы слабо изучена. Как впервые обнаружил Кейлин, только половина молекул цитохрома а соединяется с СО. Она была названа цитохромом аз. По данным электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия, в цитохромоксида-зе дрожжей имеется шесть или семь субъединиц с мол. весом от 5 000 до 42 000 [24Ь, с]. Интересно отметить, что три наиболее крупные субъединицы, по-видимому, кодируются генами митохондриальной ДНК. Группы гема присоединены к пептидам меньшего размера. Было высказано предположение, что в интактном ферменте молекула Ог вначале связывается между атомом железа цитохрома аз и ионом двухвалентной меди aV—Ог—Си+. На следующей стадии происходит двухэлектронный процесс восстановления Ог с образованием перекисной структуры и далее двух молекул воды. [c.376]

Возвращаясь опять к рис. 12-8, отметим, что глицерофосфат, подобно серину, способен вступать в реакцию с DP-диглицеридом, в результате чего образуется фосфатидилглицерофосфат (реакция к). После отщепления фосфатной группы остается фосфатидилглицерин, который может превращаться далее в дифосфатидилглицерин (кардиолипин). Один из вариантов хода этого процесса, свойственный ряду бактерий, показан на рис. 12-8 (реакция м). В этом случае соединение двух молекул фосфатидилглицерина сопровождается отщеплением одной молекулы глицерина. В митохондриях, а также, по-видимому, у некоторых бактерий процесс может протекать иначе, а именно путем переноса остатка фосфатидной кислоты от DP-диглицерида на фосфатидилгли- ерин с освобождением СМР [64] [c.557]

Итак, совокупность вышеперечисленных экспериментальных и теоретических подходов дала возможность построить модель вторичной структуры 16S РНК Е. oli, представленную на рис. 42. Почти идентичные модели получены для 16S РНК других бактерий, хлоропластов высших растений и архебактерий. Несмотря на больший размер и гораздо меньшую гомологию последовательности, цепи 18S РНК цитоплазматических 80S рибосом эукариотических организмов могут быть уложены в виде схемы вторичной структуры, очень сходной с таковой 16S РНК бактерий, но 18S содержит добавочные спирали и их группы (рис. 43). Рибосомные РНК уменьшенного размера, а именно 12S РНК митохондрий млекопитающих, также оказались гомологичны бактериальной 16S РНК основная схема их укладки во вторичную структуру совпадает с таковой 16S РНК [c.74]

Первичная структура рибосомной 23S РНК Е. соИ также была установлена как ее прямым химико-энзиматическим анализом, так и путем секвенирования ДНК ее клонированного гена (рис. 44). Одновременно и некоторое время спустя были секвенированы также высокополй-мерные РНК большой рибосомной субчастицы ряда других организмов, а также хлоропластов и митохондрий, которые дали материал Для сравнительно-эволюционного анализа. Весь арсенал методов, примененный в случае 16S РНК, был использован для изучения вторичной структуры 23 S РНК, и были найдены принципиально те же закономерности и особенности. Схема модели вторичной структуры 23S РНК Е. соН дана на рис. 45. Как и в 16S РНК, около половины или более остатков цепи 23S РНК оказываются вовлеченными в двойные спирали. Всего можно насчитать несколько более 100 индивидуальных спиралей. Наиболее ярким отличием от 16S РНК является, по-видимому, комплементарное спаривание 5 -конца 23S РНК с ее З -концом довольно стабильная совершенная двойная спираль из 8 пар нуклеотидов удерживает оба конца вместе, в значительной мере фиксируя общую свернутость цепи в конечную компактную структуру. Как и в 16S РНК, пары G U не редкость в спиралях 23S РНК. Кроме того, в спиралях имеются пары G А и, [c.77]

Восстановленные формы этих кофакторов способны транспортировать водород и электроны к дыхательной цепи митохондрий или иных энергосопрягающих мембран (см. далее). [c.309]

Первая (1), анаэробная, стадия характеризуется образованием альдегида, аммиака и восстановленного фермента. Последний в аэробной фазе окисляется молекулярным кислородом. Образовавшаяся перекись водорода далее распадается на воду и кислород. Моноаминоксидаза (МАО), ФАД-содержащий фермент, преимущественно локализуется в митохондриях, играет исключительно важную роль в организме, регулируя скорость биосинтеза и распада биогенных аминов. Некоторые ингибиторы моно-аминоксидазы (иираниазид, гармин, иаргилин) используются ири лечении гипертонической болезни, депрессивных состояний, шизофрении и др. [c.446]

Никотинамидные ферменты дегидрируют субстрат, причем НАД" переходит в восстановленную форму — НАД-Н — и одновременно в буферную среду митохондрий переходит протон. Протоны и электроны акцептируются ФАД и передаются на убихинон (кофермент Q) [424] и далее на систему цитохромов. Эгу реакцию осуществляет флавопротеид — дегидрогеназа восстановленного НАД (цитохром-с-редуктаза), выделенная из сердечной мышцы 1425], печени [426]. В состав фермента, помимо ФАД, входит четыре атома негеминового железа на моль флавина молекулярная масса 78 ООО. Из системы ферментов цепи дыхания выделен флавопротеид с простетической группой ФМН и двумя атомами железа на моль флавина [427]. [c.559]

Обнаружены заметные различия в скоростях транспорта. Первоначально различали только медленный аксональный транспорт ( аксональный поток ), имеющий скорость 1 — 4 мм/сут, и быстрый — 200—400 мм/сут. Впоследствии выявлена еще одна скорость переноса 15—50 мм/сут, а в некоторых работах [2] предполагается существование даже пяти скоростей. Здесь важно отметить, что идентичные молекулы транспортируются с одинаковой скоростью. Аксональный поток (медленный аксональный транспорт) переносит следующие белки (некоторые далее подробно рассмотрены) тубулин, субъединицы ней-рофиламентов, актин, миозин и белки типа миозина, а также растворимые ферменты промежуточного метаболизма. Если аксон отделить от тела клетки, медленный транспорт прекращается. Ретроградный медленный транспорт не наблюдался. Митохондрии путешествуют с промежуточной скоростью, а ферменты метаболизма медиаторов (например, допамин-(5-гидрокси-лаза и ацетилхолинэстераза), гликопротеины и гликолипиды,— с высокой скоростью. Ацетилхолинэстераза переносится и в обратном направлении с примерно такой же высокой скоростью. [c.307]

Регуляция биосинтеза. Образование кортикостероидов имеет многоуровневый характер. Прежде всего следует отметить регуляцию, связанную с сигналами, поступающими из гипоталамуса и гипофиза. Далее существенное влияние на этот процесс оказывает содержание холестерола и его транспорт в митохондрии. И наконец, регуляция образования кортикостероидов определяется активностью ферментов гидроксилирования холестерина. Образование прегненолона является лимитирующей стадией всего процесса стероидогене-за. Был обнаружен специальный белок, способствующий взаимодействию холестерина с цитохромом Р-450 и, таким образом, оказывающий существенное влияние на стероидогенез. [c.159]

Следует обратить внимание, что реакции синтеза гема протекают как в цитозоле клетки, так и в митохондриях. Так, аминолевулинсинтетаза находится в митохондриях, где и начинается синтез гема, синтез же порфобилиногена и все последующие превращения до образования копропорфириногена П1 протекают в цитозоле клеток. Копропорфириноген И1 далее поступает в митохондрии, где и завершается синтез гема. [c.415]

Радикальный механизм расщепления жирной кислоты начинается с того, что при отщеплсиин водорода от ее молекулы образуется радикал, который перестраивается в диеновую конфигурацию, присоединяющую кислород по радикальному углеродному атому с образованием гидропероксида Далее идет его распад, при котором получаются различные конечные продукты (рис 5 2) Расщепление жирных кислот вносит глубокие изменения в фосфолийид-ный состав клеточной мембраны, что отражается не только на процессе обмош веществ в самой клетке, но и на деятельности митохондрий, аппарата Гольджи и других составных частей клетки В результате в кровь проникают различные ферменты и содержание электролитов в крови выходит из-под контроля [c.157]

Важно заметить, что электроны в этой реакции передаются от Н2О к НАДФ+, а в дыхательном процессе в митохондриях они передвигаются иначе от НАДН или НАДФ Н к кислороду, т.е. с потерей свободной энергии. Поскольку возникший в результате воздействия солнечного света поток электронов в хлоропластах направлен в фотосистемах вверх от Н2О к НАДФ+ нужна свободная энергия, иначе этот процесс невозможен. Вероятнее всего, эту энергию процесс получает при световом возбуждении молекулы хлорофилла, находящейся в тилакоидной мембране. Один из ее электронов переходит на более высокий энергетический уровень, возбуждается и затем вновь переходит на более низкий уровень (см. ранее), а энергия возбуждения высвобождается и далее участвует в процессе фотосинтеза. [c.197]

Первый метод основан на определении вре.меннбй последовательности, в которой реагируют компоненты этой цепи. Можно определить последовательность реакций восстановления в преимущественно окисленной дыхательной цепи или, наоборот, последовательность реакций окисления в преимущественно восстановленной цепи. Для митохондрий животных Чанс и Уильямс [9] приводят следующую последовательность реакций восстановления вначале восстанавливаются пиридиннуклеотиды, далее флавопротеиды, затем цитохромы Ь, Сь с, а и а - Реакции окисления преимущественно восстановленной цепи осуществляются в противоположной последовательности. Так, цитохром Оз окисляется первым, а затем окисляются цитохромы а, с, Сь Ь, флавопротеиды и, наконец, пиридиннуклеотиды. [c.226]

Именно те свойства митохондрий, которые мы только что рассмотрели, послужили основой для разработки хемиосмотической гипотезы (рис. 17-19). Согласно этой гипотезе, функция переноса электронов, происходящего во внутренней митохондриальной мембране, заключается в том, чтобы откачивать ионы Н из матрикса митохондрии в наружную среду и таким путем создавать между двумя водными фазами, которые разделяет эта мембрана, градиент концентрации ионов Н с более кислым значением pH снаружи. Такой градиент, при котором концентрация ионов Н снаружи выше, чем внутри митохондрии, обладает потенциальной энергией (разд. 14.16). Хемиосмотическая гипотеза постулирует далее, что ионы Н , выведенные наружу за счет энергии переноса электронов, снова устремляются внутрь, в митохондриальный матрикс, через специальные каналы, или поры , для этих ионов в молекулах FoFi-АТРазы. В этом случае они перемещаются по градиенту концентрации и во время их перехода через молекулы АТРазы выделяется свободная энергия. Именно эта энергия и служит движущей силой для сопряженного синтеза АТР из ADP и фосфата. [c.531]

От всех NAD-зависимых реакций дегидрирования восстановительные эквиваленты переходят к митохондриальной NADH-дегидрогеназе, содержащей в качестве простетической группы FMN. Затем через ряд железо-серных центров они передаются на убихинон, который передает электроны цитохрому Ъ. Далее электроны переходят последовательно на цитохромы j и с, а затем на цитохром аа , (цитохромоксидазу), которая содержит медь. Цитохромоксидаза передает электроны на О2. Для того чтобы полностью восстановить Oj с образованием двух молекул HjO, требуются четыре электрона и четыре иона Н. Перенос электронов блокируется в определенных точках ротеноном, антимицином А и цианидом. Процесс переноса электронов сопровождается значительным снижением свободной энергии. В трех участках дыхательной цепи происходит запасание энергии в результате синтеза АТР из ADP и Р . Окислительное фосфорилирование и перенос электронов можно разобщить, воспользовавшись для этого разобщающими агентами или ионофорами, такими, как валиномицин. Для того чтобы могло происходить окислительное фосфорилирование, внутренняя митохондриальная мембрана должна сохранять свою целостность и должна быть непроницаемой для ионов Н и некоторых других ионов. Перенос электронов сопровождается выталкиванием ионов Н из митохондрий. Согласно хемиосмотической гипотезе (одной из трех гипотез, предложенных для объяснения механизма окислительного фосфорилирования), перенос электронов создает между двумя сторонами внутренней митохондриальной мембраны градиент концентрации ионов Н , при котором их концентрация снаружи выше, чем внутри. Предполагается, что именно этот градиент служит движущей силой синтеза АТР, когда ионы Н, возвращающиеся из цитозоля в матрикс, проходят через [c.545]

Может показаться, что этот трехэтапный процесс [уравнения (1)-(3)], обеспечиваюпщй поступление жирных кислот в митохондрии, излишне сложен. Он, однако, позволяет разделить два пула кофермента А-цитозольный и внутримитохондриальный. Такое разделение необходимо, поскольку эти пулы выполняют разные функции. Митохондриальный пул СоА используется главным образом для окислительного расщепления пирувата, жирных кислот и некоторых аминокислот, тогда как цитозольный пул участвует в биосинтезе жирных кислот. В связи с этим уместно вспомнить, что разделение цитозольного и внутримитохондриального пулов NAD и АТР также обеспечивается внутренней митохондриальной мембраной (разд. 17.2). При этом важно и то обстоятельство, что фермент, катализирующий второй этап этого трехэтапного процесса,- карнитин-ацилтрансфераза -является регуляторным ферментом. Как мы увидим далее, он регулирует скорость поступления ацильных групп в митохондрии, а следовательно, и скорость окисления жирных кислот. [c.555]

Как мы уже видели (разд. 8.12 и далее), большая часть кислорода переносится гемоглобином эритрощ1тов. Эти клетки образуют важнейшую ткань тела человека, поскольку их общий объем составляет 3 л (у взрослого мужчины), а об-пц1Й вес почти равен весу печеш . Эритроциты представляют собой очеш> мелкие дегенеративные клетки, лишенные ядра, митохондрий и иных внутриклеточных органелл. В их собственном обмене кислород не используется. Относительно небольшое количество необходимого им АТР вырабатывается в ходе гликолитического превращения глюкозы, поступающей из крови, в лактат. Основная функция эритроцитов — транспорт О 2 из легких в ткани и участие в транспорте СО2 из тканей в лепкие. 35% массы эритроцита приходится на гемоглобин, который составляет 90% общего количества белка, содержащегося в клетке. [c.768]

В результате этих реакций образуются две молекулы NADH, которые служат донорами восстановительных эквивалентов для дыхательной цепи митохондрий. В ходе последующего переноса электронов к кислороду из ADP и Р образуется 2(3) = 6 молекул АТР. Образовавщийся из этанола ацетат далее активируется в печени короткоцепочечной ацил-СоА-синтетазой, в результате чего образуется ацетил-СоА. [c.822]

Смотреть страницы где упоминается термин Митохондрии и далее: [c.89] [c.103] [c.27] [c.409] [c.58] [c.125] [c.320] [c.326] [c.338] [c.358] [c.403] [c.409] [c.516] [c.547] [c.183] [c.363] [c.364] [c.92] [c.427] [c.396] [c.625] [c.18]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология