Лейцин определение от валина

ОПРЕДЕЛЕНИЕ ЛЕЙЦИНА,ИЗОЛЕЙЦИНА И ВАЛИНА [c.276]

Определение лейцина, изолейцина и валина 277 [c.277]

Несмотря на то что в состав белков человеческого организма и вхог дят все аминокислоты, перечисленные в табл. 14.1, однако отнюдь не все они должны обязательно содержаться в пище. Экспериментально доказано, что для человека существенное значение имеют девять аминокислот. Такими незаменимыми аминокислотами являются гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Все остальные аминокислоты, которые называют зал1еныл1ьши аминокислотами, человеческий организм способен вырабатывать сам. Минимальные количества аминокислот, необходимые человеку в молодости, были установлены американским биохимиком У. Ч. Роузом. Ерли ежесуточное поступление в организм человека любой из восьми указанных аминокислот (за исключением гистидина) окажется ниже определенного уровня, то организм человека будет выделять больше соединений азота, нежели получать их с пищей белки в его организме станут распадаться быстрее, чем синтезироваться. Потребность молодых людей в аминокислотах колеблется в пределах двукратной дозы, например 0,4—0,8 г лизина в сутки. Минимальная потребность по Роузу представляет собой наибольшую величину для любого из наблюдаемых им лиц. Нет сомнений в том, что каждый человек отличается от другого своими генетическими особенностями, а следовательно, и своими биохимическими характеристиками. Данные, приведенные в табл. 14.2, вдвое превышают значения, установленные Роузом. Предположительно эти количества вполне достаточны для предотвращения нарушений белкового обмена для большинства людей (99%). Потребности женщин составляют приблизительно две трети от количеств, указанных для мужчин. [c.389]

Метод. 1) Определение валина в отсутствие лейцина. [c.282]

Определение лейцина и валина в смеси. [c.283]

Определенные объемы смеси дезаминируют и окисляют по обоим методам — под давлением и прямым . Затем, зная коэфициенты окисления из ряда контрольных опытов на валине и лейцине порознь, можно вычислить из содержания ацетона в отгоне количество лейцина н валина в смеси. [c.283]

Наиболее общим методом определения концентрации пептидов является колориметрия продуктов реакции с нингидрином [2]. Это один из наиболее чувствительных колориметрических методов. Для обнаружения аминокислот и пептидов разработаны как обычный, так и полностью автоматизированный варианты, причем нингидриновый реагент не вызывает коррозии и его можно подавать обычным микронасосом. Реакция идет по свободным аминогруппам, но в некоторых случаях хромофор образуется с низким выходом. Данные по окрашиванию дипептидов можно найти в работе [3]. У всех дипептидов, содержащих в качестве Ы-концевой аминокислоты аргинин, треонин, серин, глутаминовую кислоту, глицин, фенилаланин, метионин, лейцин и тирозин, интенсивность окраски составляет 1,6-10 у лейцина эта величина составляет 1,7-10 . У дипептидов с М-концевым лизином и аспарагиновой кислотой интенсивность окраски несколько выше (на 20 и 29% соответственно), а дипептиды с Ы-концевым гистидином и триптофаном проявляются несколько слабее (42 и 67% соответственно от средней интенсивности). Дипептиды с М-концевым пролином, валином и изолейцином окрашиваются очень слабо [2,7 6,4 и 8,5% от средней (1,6- 10 ) интенсивности]. [c.391]

Принцип метода. Смесь аминокислот дезаминируют азотистой кислотой и определенные объемы полученной смеси оксикислот окисляют хроматом или перманганатом. Содержание лейцина и валина рассчитывают из выходов ацетона после окисления СгОз [c.283]

Точность метода определения лейцина и валина могла бы значительно возрасти, если эти две аминокислоты удалось бы разделить перед окислением одним из приемов, описанных в этой главе. [c.289]

Самым интересным явлением, которое сразу осветило ряд очень трудных вопросов биологии, биохимии и генетики, оказалось соответствие между природой аминокислоты, включаемой в белковую цепь в процессе синтеза, и чередованием нуклеотидов в РНК. Каждой аминокислоте соответствует определенная тройка нуклеотидов, так называемый кодон, причем имеет значение не только состав, но и порядок следования нуклеотидов. Приведенные тройки отвечают УГУ — цистеину, ААА — лизину, УУГ — лейцину, ГУУ — валину и ЦЦЦ — пролину. [c.189]

Определение валина, лейцина и изолейцина. При действии нингидрина на эти аминокислоты (И), (П1) и (IV) также образуются летучие альдегиды, которые можно определить, как описано выше [76]. Количество каждой из трех указанных аминокислот можно определить также микробиологическим методом [64, 77]. Лейцин, в связи с его плохой растворимостью, можно определить методом изотопного разведения [61]. [c.36]

Для определения коэффициента распределения можно использовать 0,01 эквимолярный раствор смеси трех аминокислот гистидина, валина, лейцина. Неподвижный растворитель—вода подвижный растворитель—смесь н-бутанола, уксусной кислоты и воды (4 1 5). [c.141]

Определение лейцина в отсутствие валина. [c.282]

Относительную чувствительность аминокислотных остатков в инсулине к "[-излучению исследовали Дрейк и его сотрудники [69]. Как указывалось ранее, интенсивное исследование инсулина особенно желательно, поскольку он является единственным белком, строение которого полностью известно. На основании результатов определений концевых групп, изучения спектров поглощения и хроматографии аминокислот на бумаге в образцах, подвергнутых облучению дозами до 40 мегафэр, были сделаны выводы 1) что цистин, тирозин, фенилаланин, пролин и гистидин обладают высокой радиочувствительностью 2) что лейцин, изолейцин, валин, лизин и аргинин заметно разрушаются при наиболее высоких дозах и 3) глицин и фенилаланин, Н-концевые аминокислоты (т. е. имеющие свободные а-аминогруппы) дезаминируются. [c.227]

Примечание. Есть указания на то, что нафталинсульфонаты изолейцина и валина значительно более растворимы [71], чем производное лейцина. Такое разделение значительно повысило бы точность окислительных методов определения лейцина и валина после гидролиза сульфонатов. [c.279]

Фромажо и Хейтц [441] предложили определять лейцин и валин при окислении продуктов их дезаминирования до ацетона при помощи хромовой кислоты. Обе аминокислоты дают различные значения при различных условиях окисления, откуда, по мнению авторов, могут быть определены количества каждой аминокислоты. Каверзнева подвергла критике этот. метод [442]. Блок н сотрудники модифицировали его для определения также изолейцина [443, 444, 445]. [c.98]

Белки синтезируются на рибосомах из отдельных аминокислот, образуемых самими микроорганизмами. Исключение составляют некоторые ауксотрофные мутанты, для которых необходимо присутствие в среде определенных аминокислот. Биосинтез аминокислот в клетке идет ферментативно из неорганического азота и различных соединений углерода, например продуктов аэробного или анаэробного разложения углеводов. Многие аминокислоты образуются из промежуточных продуктов цикла Кребса из а-кетоглутаровой кислоты — глутаминовая кислота, орнитин, аргинин, пролин из щавелевоуксусной кислоты — Ь-ас-парагиновая кислота, гомосерин, метионин, треонин, диаминопимелиновая кислота, лизин, изолейцин из пировиноградной кислоты — аланин, валин, лейцин, серии, глицин, цистеин (рис. 17). [c.41]

Чтобы снизить большие ошибки этих определений, главным образом для лейцина и валина, мы в нашей практике обычно проводим пять параллельных микродестилляций с неизвестным веществом и пять — на известной смеси валина и лейцина. Состав этой последней смеси должен быть близок к составу испытуемой смеси (определения на известной смеси служат для проверки формулы расчета). Таким образом, на неизвестном веществе проводится от 10 до 20 окислений с бкхроматом и столько же с перманганатом калия. Выходы кетонов определяют и рассчитывают с учетом удвоенной средней ошибки (см. гл. I). [c.288]

Состав полной питательной среды для La toba illus arabinosus приводится ниже (коллекция американских типов культур, Меди-, цинская школа университета в Джорджтоуне, Вашингтон). Среды кля определения валина, лейцина или изолейцина готовят без добавления соответствующей аминокислоты. [c.291]

Несмотря на очевидные трудности окислительного метода Фромажо для определения лейцина и валина, данные, полученные по этому методу различными авторами, хорошо согласуются с данными более точного метода изотопного разведения (ср. анализы гемоглобина). Автору этого труда кажется, что окислительный метод определения валина, лейцина и изолейцина, дающий возможность работать на количествах белка порядка 100 мг, более точен и во много раз проще единственного другого хорошо описанного способа, именно — метода Фишера. Можно также рекомендовать микробиологический метод Лаймана и др. [433В], а также хроматографический метод Гордона, Мартина и Сайндж ([261] и г. д.). [c.302]

Жесткость разветвленных боковых цепей. Неполярные боковые цепи валина, изолейцина и лейцина разветвлены. Разветвление крупных боковых цепей определяет их ограниченную внутреннюю подвижность. Остаток Val содержит разветвление при Ср-атоме его С -метильные группы стерически взаимодействуют с главной цепью, уменьшая ее подвижность. Остаток Пе также разветвлен при Ср-атоме, причем ветви различаются между собой. Поэтому Ср в Пе является дополнительным асимметрическим центром. Так как все биологические реакции стереоспецифичны, используется только один Стереоизомер (рис. 1.2,6). Присутствие Пе делает главную цепь более жесткой, как и присутствие Val. В случае Leu не возникает особых стерических взаимодействий с основной цепью, поскольку разветвление боковой цепи в этой аминокислоте находится при атоме С, . Жесткие боковые цепи легче фиксируются в определенном положении понижение энтропии А5цепн при этом не так велико (разд. 3.5), что способствует свертыванию цепи. [c.20]

Некоторые бациллы и клостридии способны сбраживать аминокислоты (без дезаминирования), но только в виде определенных пар. Одна аминокислота при этом служит донором, а другая — акцептором водорода реакция Стикленда). Донорами могут быть аланин, лейцин, изолейцин, валин, серии, акцепторами — глицин, пролин, аргинин, триптофан. В реакции [c.131]

Считывание генетического кода при помощи какого бы то ни было механизма должно начинаться с определенной точки для того, чтобы информация была правильной. Так, например, последовательность СААСААСААСАА кодирует четыре аминокислотных остатка лейцина, если считывание начинается с крайнего левого С (цитидина). Если же оно начинается со следующего нуклеотида (т. е. А), это будет код для трех остатков валина. Наконец, если начинать с третьего слева нуклеотида (тоже А), мы получим последовательность трех цистеиновых остатков. [c.485]

Пептиды недостаточно летучи, чтобы их можно было изучать епосредственно с помощью масс-спектрометрии электронного удара. Первые попытки применения масс-спектрометрии для определения последовательности включали предварительное ацилирование аминогрупп и этерификацию карбоксильных групп. Масс-спектры таких производных показали, что расщепление происходит с обеих сторон карбонильных групп. Расщепление связи С—N приводит к ионам ацилия —ЫНСНДС=0+, в то время как расщепление связи С—С дает альдиминиевые ионы —+NH= HR. Это основная тенденция кроме того, происходит дополнительная фрагментация боковых групп некоторых аминокислот, включая валин, лейцин, аспарагин, серин, треонин и цистеин. [c.278]

При подборе оптимальных условий определения варьировались условия опыта и системы растворителей. Потенциометрическое титрование проводилось как в водно-формоловой среде, так и в различных смешанных водно-органических средах в присутствии формалина. Применявшаяся трехкомпонентная система растворителей состояла из воды, органического растворителя и формалина в соотношении 40 40 20 объемн. %. В качестве среды для титрования карбоксильных групп были использованы следующие классы органических растворителей спирты (метанол, этанол, пропанол и бутанол), кетоны (ацетон и метилэтилкетон), нитрилы (ацетонитрил), амиды (диметилформамид). Указанным методом были проанализированы следующие аминокислоты аланин, серии, лейцин, валин, а-фенил-Р-аланин, трип- [c.104]

Аминокислотный состав П. определяют после их гидролиза (кипячение в 6 и. НС1 в течение 20 ч) до составляющих аминокислот, к-рыс анализируют хромато-графич. методом на сульфокатионитах с автоматич. фотометрироваиием окрагиенных продуктов их взаимодействия с нингидрином. Для определения содержания триптофана применяют щелочной гидролиз пептидов (кипячение в 5 н. NaOH в течение 20 ч), т. к. кислотный гидролиз приводит к разрушению триптофана, а также частично серина и треонина. Глутаминовая к-та при гидролизе подвергается значительной рацемизации. Полиаминокислоты с объемистыми алкильными боковыми группами (валин, изовалин, изолейцин, лейцин) гидролизуются значительно медленнее остальных. Гидролиз П. до аминокислот моишо проводить п при помощи ферментов (трипсин, эрепсин). [c.15]

Водородные связи, которые обычно образуются в результате взаимодействия фенольного гидроксила тирозина (14) и карбоксила глутаминовой (24) или аспарагиновой кислоты, могут вносить свой вклад в стабилизацию третичной структуры. Ионные взаимодействия, например между р-карбоксильной группой аспарагиновой кислоты (18) и е-аминогруппой лизина (8), также, по-видимому, участвуют в стабилизации структуры. Ди-сульфидные связи могут быть образованы между боковыми цепями или группами К двух остатков цистеина (4, 10) естественно ожидать, что белковая структура, фиксированная такими связями, будет очень стабильна. Недавно было высказано предположение, согласно которому внутренняя часть белковой молекулы представляет собой каплю масла . Это дает основания утверждать, что гидрофобные взаимодействия могут быть важным фактором в определении третичной структуры. Неполярные группы К таких аминокислот, как фенилаланин (11), лейцин (13), триптофан (15), изолейцин (16) и валин (19), несовместимы с высокополярными молекулами воды. Рентгеноструктурное исследование подтвердило предположение, что эти группы стремятся разместиться во внутренней части пептидной цепи и исключить воду из своего непосредственного соседства. Стабилизация структуры белка, являющаяся результа-татом этого процесса, имеет энтропийную природу, и, хотя для белков оиа не может быть точпо рассчитана, ее можно оценить, измеряя термодинамические параметры переноса углеводородов из неполярных растворителей в воду. Например, переход [c.381]

Определение а-аминокислот [84, 85]. Подкисляют 20 мл водного раствора аминокислоты (аминоуксусная кислота, валин, изолейцин, лейцин, норлейцин), содержащего 0,3—3 мкгмоль а-аминного азота, 3 мл 0,05 н. хлористоводородной кислоты, затем подщелачивают 3 мл 0,1 н. раствора Nas Oa. Добавляют [c.85]

Существует несколько аминопептидаз, причем каждая специфична для определенной аминокислоты. Так, лейцилпептидаза гидролизует только остатки лейцина, валина и аланина, а пролиназа — только остатки пролина и оксипролина у аминного конца пептидной цепи пролидаза гидролизует остатки пролина, а протаминаза — остатки аргинина у карбоксильного конца пептидной цепи. Вероятно., существует большое число и дипептидаз, специфичных для различных аминокислот. [c.428]

Примечание. Метод медных солей Эрлих-Бразье может оказаться полезным как предварительная стадия при определении лейцина, изолейцина и валина при помощи других приемов. [c.278]

Очевидно, с увеличением разницы в выходе ацетона из лейцина по обоим методам окргсления точность определения увеличивается, если одновременно не изменяется выход ацетона из валина. Метод продувания дает приблизительно 50% выхода ацетона от теори11 для валина и 6% для лейцина при хроматном окислении и 50 выхода для валина и 36% для лейцина при [c.288]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология