Валин определение

Рис. 75. Определение истинной константы Михаэлиса в реакции гидролиза метилового эфира Ы-ацетил-Ь-валина, катализируемого а-химотрипсином, при селективном влиянии ионной силы раствора на константу скорости ацилирования фермента. Концентрации КС1 а — 0,1 М 6 — 0,3 М а — 0,5 М г — 0,8 М ( —1,0 М е—1,5 М ж — 2,0 М 3 — 2,7 М

ОПРЕДЕЛЕНИЕ ЛЕЙЦИНА,ИЗОЛЕЙЦИНА И ВАЛИНА [c.276]

Определение лейцина, изолейцина и валина 277 [c.277]

Установлен ряд аминокислот по их комплексообразующей способности цистеин > гистидин > аспарагин > метионин > глицин, аланин, валин, фенилаланин. Определен состав твердых соединений, выделенных из золотосодержащих растворов гистидина и фенилаланина золото в них находится в состоянии окисления (I), состав соединений отвечает формулам с соотношением золота к аминокислоте 1 1. Методом ИК-спектроскопии установлены связь металла с карбоксильной и аминогруппами в соединении золота с фенилаланином и связь металла с аминогруппой и азотом имидазольного кольца в соединении с гистидином. [c.154]

Несмотря на то что в состав белков человеческого организма и вхог дят все аминокислоты, перечисленные в табл. 14.1, однако отнюдь не все они должны обязательно содержаться в пище. Экспериментально доказано, что для человека существенное значение имеют девять аминокислот. Такими незаменимыми аминокислотами являются гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Все остальные аминокислоты, которые называют зал1еныл1ьши аминокислотами, человеческий организм способен вырабатывать сам. Минимальные количества аминокислот, необходимые человеку в молодости, были установлены американским биохимиком У. Ч. Роузом. Ерли ежесуточное поступление в организм человека любой из восьми указанных аминокислот (за исключением гистидина) окажется ниже определенного уровня, то организм человека будет выделять больше соединений азота, нежели получать их с пищей белки в его организме станут распадаться быстрее, чем синтезироваться. Потребность молодых людей в аминокислотах колеблется в пределах двукратной дозы, например 0,4—0,8 г лизина в сутки. Минимальная потребность по Роузу представляет собой наибольшую величину для любого из наблюдаемых им лиц. Нет сомнений в том, что каждый человек отличается от другого своими генетическими особенностями, а следовательно, и своими биохимическими характеристиками. Данные, приведенные в табл. 14.2, вдвое превышают значения, установленные Роузом. Предположительно эти количества вполне достаточны для предотвращения нарушений белкового обмена для большинства людей (99%). Потребности женщин составляют приблизительно две трети от количеств, указанных для мужчин. [c.389]

Известно, что для определения силовых полей молекул практически недостаточно одних спектроскопических данных, так как число колебательных частот молекулы всегда меньше числа силовых постоянных. Кроме того, часто из-за перекрывания полос в спектре возникают трудности с выделением полос отдельных колебаний. Использование колебательного кругового дихроизма помогает в решении этого вопроса, поскольку правила отбора могут существенно различаться для отдельных полос в области их перекрывания, например, г(С —Н) в -валине [c.213]

Наиболее общим методом определения концентрации пептидов является колориметрия продуктов реакции с нингидрином [2]. Это один из наиболее чувствительных колориметрических методов. Для обнаружения аминокислот и пептидов разработаны как обычный, так и полностью автоматизированный варианты, причем нингидриновый реагент не вызывает коррозии и его можно подавать обычным микронасосом. Реакция идет по свободным аминогруппам, но в некоторых случаях хромофор образуется с низким выходом. Данные по окрашиванию дипептидов можно найти в работе [3]. У всех дипептидов, содержащих в качестве Ы-концевой аминокислоты аргинин, треонин, серин, глутаминовую кислоту, глицин, фенилаланин, метионин, лейцин и тирозин, интенсивность окраски составляет 1,6-10 у лейцина эта величина составляет 1,7-10 . У дипептидов с М-концевым лизином и аспарагиновой кислотой интенсивность окраски несколько выше (на 20 и 29% соответственно), а дипептиды с Ы-концевым гистидином и триптофаном проявляются несколько слабее (42 и 67% соответственно от средней интенсивности). Дипептиды с М-концевым пролином, валином и изолейцином окрашиваются очень слабо [2,7 6,4 и 8,5% от средней (1,6- 10 ) интенсивности]. [c.391]

Анализ. Методы анализа белковых макромолекул селективны и осуществляются в зависимости от того, какая структура является объектом исследования, и начинаются с определения аминокислотного состава. Для этого необходимо провести полный гидролиз пептидных связей и получить смесь, состоящую из отдельных аминокислот. Гидролиз проводят при помощи 6 М соляной кислоты при кипячении в течение 24 ч. Так как для гидролиза пептидных связей изолейцина и валина этого может быть недостаточно, проводят контрольный 48- и 72-часовой гидролиз. Некоторые аминокислоты, например триптофан, при кислотном гидролизе разрушаются, поэтому для их идентификации используют гидролиз при помощи метансульфоновой кислоты в присутствии триптамина. Для определения цистеина белок окисляют надмуравьиной кислотой, при этом цистеин превращается в цистеиновую кислоту, которую затем анализируют. Вьщеление и идентификацию аминокислот проводят при помощи аминокислотных анализаторов, принцип действия которых основан на хроматографическом разделении белкового гидролизата на сульфополистирольных катионитах, В основе количественного определения той или иной аминокислоты лежит цветная реакция с нингидрином, однако более перспективным следует считать метод, при котором аминокислоты модифицируют в производные, поглощающие свет в видимом диапазоне. Разделение смеси аминокислот проводят при помощи высокоэффективной жидкостной хроматографии, а само определение — спектрофотометрически. Следующим этапом является определение концевых аминных и карбоксильных [c.40]

К настоящему моменту (середина 1977 г.) определены структуры более 100 белков, больщинство которых являются ферментами. Точность этих измерений не настолько велика, как в случае малых органических молекул, так как все кристаллы белков обладают определенной долей неупорядоченности, вследствие чего раз-рещение ограничивается 0,2 нм. Это означает, что боковые радикалы с одинаковой геометрией различить не удается (например, валин от треонина или амидную группу от карбоксильной в остатках глутамата и аспартата). По этим данным, таким образом, нельзя определять полные аминокислотные последовательности. Идентификация таких спорных аминокислот должна быть поэтому основана на обычных методах определения последовательности (см. часть 23). Эти ограничения, однако, являются второстепенными для метода, дающего информацию о структуре и не имеющего себе равных по степени точности и объему [47]. [c.485]

Необходимо, чтобы растворы А и В имели строго определенный pH, поскольку даже небольшое изменение pH вызывает значительное ухудшение разделения. При элюировании раствором А маркером на хроматограмме может служить цистин. В идеальном случае он выходит между аланином и валином. Если же pH выше 3,28, пик цистина смещается ближе к пику аланина или даже сливается с ним. С другой стороны, если pH раствора ниже 3,28, пик цистина смещается к пику валина, перекрывает его или даже предшествует ему на хроматограмме. В первом случае буфер подкисляют добавлением 0,5—1,0 мл концентрированной НС1 на 1 л раствора. [c.175]

Далее было постулировано, что если кислотный протон и его акцептор находятся в молекуле на должном расстоянии друг от друга, то каждое вкусовое окончание, ответственное за восприятие сладости, содержит пару комплементарных центров донор протона — льюисовское основание, такую, как пептидная связь —N14—С( = 0)— в протеиновой цепи. Эти центры образуют сильную водородную связь со сладкой молекулой по ее протонодонорному и основному центрам, например по гидроксильной группе и атому кислорода сахара или глицерина. Энантиомеры простой аминокислоты — аланина — идентичны по сладости, но энантиомеры валина различаются между собой. Возможно, что причиной этого является требование определенной [c.637]

Смешивают 1 мл раствора, содержащего 0,02—0,4 мг а-аминокислоты [127], с 0,5 мл буферного раствора (рН = 5,3— 5,4) и 0,5 мл 3%-ного раствора нингидрина в метилцеллозольве. Нагревают 15 мин при 100 С, после чего добавляют 5 мл 50%-ного изопропилового спирта и взбалтывают. После охлаждения до комнатной температуры измеряют оптическую плотность красного раствора при 570 нм. Таким способом определяют аланин, аспарагиновую кислоту, аспарагин, валин, глицин, глутамин, глутаминовую кислоту, гистидин, изолейцин, лизин, метионин, орнитин, серии, таурин, тирозин, треонин, фенилаланин, этаноламин, а также аммиак. При определении пролина и оксипролина получают раствор, оптическую плотность которого измеряют при 440 нм. [c.169]

Теперь понятно, откуда берутся небольшие количества нечетных кислот в живых организмах они синтезируются при участии пропионил-КоА, который является одним из продуктов обмена веществ и образуется в небольших количествах, например, при распаде аминокислот валина и изолейцина. Нужны ли такие кислоты организму или это вредный побочный продукт его жизнедеятельности Советские ученые (Е. К. Алимова с сотр.) считают, что в пределах физиологической нормы нечетные жирные кислоты играют определенную положительную роль в обменных [c.125]

Для определения коэффициента распределения можно использовать 0,01 эквимолярный раствор смеси трех аминокислот гистидина, валина, лейцина. Неподвижный растворитель—вода подвижный растворитель—смесь н-бутанола, уксусной кислоты и воды (4 1 5). [c.141]

Значительная неоднородность структуры шерсти делает ее полное исследование обычными методами очень трудной задачей. Основную часть доступных для определения Й-концевых аминокислот, которые были идентифицированы путем динитро-фенилирования (т. 4, стр. 320), составляют серин, треонин, глицин, аланин и валин. [c.289]

Вакат-О, см. кислород закатный Вакуумная пипетка для контроля газонасьпценности стали 2115 Валин, определение в балках 7248 [c.353]

Жесткость разветвленных боковых цепей. Неполярные боковые цепи валина, изолейцина и лейцина разветвлены. Разветвление крупных боковых цепей определяет их ограниченную внутреннюю подвижность. Остаток Val содержит разветвление при Ср-атоме его С -метильные группы стерически взаимодействуют с главной цепью, уменьшая ее подвижность. Остаток Пе также разветвлен при Ср-атоме, причем ветви различаются между собой. Поэтому Ср в Пе является дополнительным асимметрическим центром. Так как все биологические реакции стереоспецифичны, используется только один Стереоизомер (рис. 1.2,6). Присутствие Пе делает главную цепь более жесткой, как и присутствие Val. В случае Leu не возникает особых стерических взаимодействий с основной цепью, поскольку разветвление боковой цепи в этой аминокислоте находится при атоме С, . Жесткие боковые цепи легче фиксируются в определенном положении понижение энтропии А5цепн при этом не так велико (разд. 3.5), что способствует свертыванию цепи. [c.20]

Белки синтезируются на рибосомах из отдельных аминокислот, образуемых самими микроорганизмами. Исключение составляют некоторые ауксотрофные мутанты, для которых необходимо присутствие в среде определенных аминокислот. Биосинтез аминокислот в клетке идет ферментативно из неорганического азота и различных соединений углерода, например продуктов аэробного или анаэробного разложения углеводов. Многие аминокислоты образуются из промежуточных продуктов цикла Кребса из а-кетоглутаровой кислоты — глутаминовая кислота, орнитин, аргинин, пролин из щавелевоуксусной кислоты — Ь-ас-парагиновая кислота, гомосерин, метионин, треонин, диаминопимелиновая кислота, лизин, изолейцин из пировиноградной кислоты — аланин, валин, лейцин, серии, глицин, цистеин (рис. 17). [c.41]

Считывание генетического кода при помощи какого бы то ни было механизма должно начинаться с определенной точки для того, чтобы информация была правильной. Так, например, последовательность СААСААСААСАА кодирует четыре аминокислотных остатка лейцина, если считывание начинается с крайнего левого С (цитидина). Если же оно начинается со следующего нуклеотида (т. е. А), это будет код для трех остатков валина. Наконец, если начинать с третьего слева нуклеотида (тоже А), мы получим последовательность трех цистеиновых остатков. [c.485]

Один из видов РНК, так называемая РНК-посредник, или информащон-ная РНК переносит информацию на рибосому, где собственно и происходит синтез белка. В рибосому к информационной РНК поступает набор транспортных РНК, каждая из которых связана с определенной аминокислотой (о последовательности оснований в одной из этих 20 транспортных РНК, а именно об РНК, переносящей аланин, и шла речь на стр. 1062). Порядок поступления молекул транспортной РНК в рибосому, а следовательно, и последовательность включения аминокислотных остатков в белковую цепь зависит от последовательности оснований в цепи информационной РНК- Так, ГУА является кодовым словом для аспарагиновой кислоты, УУУ — для фенилаланина, УГУ — для валина. Существует 64 трехбуквенных слова (64 кодона) и лишь двадцать аминокислот, и поэтому одной и той же аминокислоте могут соответствовать несколько кодонов для аспарагина — АЦА и АУА, для глутаминовой кислоты — ГАА и АГУ. [c.1065]

Основными составными частями жемчуга (и перламутра) являются кальциевые минералы — арагонит и кальцит (10—95%), органическое вещество конхиолит (4,5-85%) и вода (0,5-4,0%). Сочетание этих веществ в строго определенных структурах и наличие значительного количества органического вещества определяет легкую подверженность жемчуга различным загрязнениям и изменениям, связанным с процессами окисления и дегидратации органического компонента. Основу органического компонента составляют аминокислоты, далее следуют глицерин, тирозин, аломин, валин, серии и аспаргиновая кислота. Цвет органического вещества в жемчуге коричневый, желтоватый, розовый и т. д. Так [c.269]

Ниже приводятся некоторые экспериментальные методики определения энантиомерного состава /3-блокаторов. Первая из них, основанная на ГХ оксазолидоновых производных метопролола (20а) и двух его метаболитов (20ж и 20з) [78] на капиллярной колонке (0,25 мм X 18 м, стекло дюран), покрытой полимером ХЕ-бО-ь-валин-(К)-а-фенилэтиламида, описана Кенигом и соавторами [79, 80]. Соответствующие реакции и структуры соединений указаны на схеме [c.204]

Пептиды недостаточно летучи, чтобы их можно было изучать епосредственно с помощью масс-спектрометрии электронного удара. Первые попытки применения масс-спектрометрии для определения последовательности включали предварительное ацилирование аминогрупп и этерификацию карбоксильных групп. Масс-спектры таких производных показали, что расщепление происходит с обеих сторон карбонильных групп. Расщепление связи С—N приводит к ионам ацилия —ЫНСНДС=0+, в то время как расщепление связи С—С дает альдиминиевые ионы —+NH= HR. Это основная тенденция кроме того, происходит дополнительная фрагментация боковых групп некоторых аминокислот, включая валин, лейцин, аспарагин, серин, треонин и цистеин. [c.278]

Исследования структурно гомополипептидов, т. е. поли ( -аминокислот), дали также информацию о пространственном влиянии боковых групп на склонность определенных остатков в полипептидах участвовать в упорядоченных конформационных состояниях. Так, валин и изолейцин, имеющие объемистые изопропильную и втор-бутильную боковые группы соответственно, снижают тенденцию к образованию а-спиральных конформаций на отдельных участках глобулярных белков. Аналогично, аминокислоты с гетероатомом в боковом радикале, например серин, цистеин или треонин, [c.429]

Хотя из всего набора спектроскопических методов — инфракрасной и рамановской спектроскопии, ДОВ, КД, ЯМР, флуоресцентной и ЭПР-спектроскопии, часто лишь одна (лучше остальных) подходит для определенного конформационного исследования, все же полученная с ее помощью информация почти неизменно успешно дополняется данными, полученными с использованием другого метода. В предыдущих разделах неоднократно указывалось на множество примеров применения более чем одного спектроскопического метода примерами этого из области олигопептидов могут служить исследования защищенных олигомеров -аланина (ИК и КД) [15, 70], аналогов -валина и -норвалина [70] и грамицидина А [56] (ЯМР и КД). Хороший растворитель для олигопептидов, полипептидов и белков, гексафторизопропанол, используется для сравнительных исследований с применением ИК, ДОВ и КД [c.443]

За последнюю четверть столетия наше понимание биосинтетического происхождения природных соединений значительно продвинулось вперед в некоторых областях, например в химии стероидов, тетрациклинов и индольных алкалоидов, достигнуты поразительные успехи. Пути биосинтеза соединений других групп изучены недостаточно. Например, мы до сих пор еще очень мало знаем о деталях механизма циклизации трипептидного предшественника в бициклическую кольцевую систему пенициллина. Надежды на то, что и в этой области в ближайшем будущем будет достигнут прогресс, связаны с некоторыми последними достижениями, в том числе с выяснением стереохимии включения прохи-ральных 3-углеродных атомов цистеина [110,111] и валина [112,113], а также с применением методов работы с протопластами и бесклеточными ферментными системами [114,116]. Путем выделения и изучения соответствующих ферментов или ферментных систем удалось добиться определенных успехов и в выяснении биогенеза других классов вторичных метаболитов [115]. [c.390]

Относительную чувствительность аминокислотных остатков в инсулине к "[-излучению исследовали Дрейк и его сотрудники [69]. Как указывалось ранее, интенсивное исследование инсулина особенно желательно, поскольку он является единственным белком, строение которого полностью известно. На основании результатов определений концевых групп, изучения спектров поглощения и хроматографии аминокислот на бумаге в образцах, подвергнутых облучению дозами до 40 мегафэр, были сделаны выводы 1) что цистин, тирозин, фенилаланин, пролин и гистидин обладают высокой радиочувствительностью 2) что лейцин, изолейцин, валин, лизин и аргинин заметно разрушаются при наиболее высоких дозах и 3) глицин и фенилаланин, Н-концевые аминокислоты (т. е. имеющие свободные а-аминогруппы) дезаминируются. [c.227]

Метод ЯМР использовался для определения структур валино-мицина — циклического депсипептида (т. е. молекулы, содержа- [c.330]

Глобальному минимуму энергии пoли-L-вaлинa, согласись расчетам Шерага [15], соответствует конформация Я, а Ь проигрывает ей 0,6 ккал/моль остаток. Форма В проигрывает около 2 ккал/моль остаток, однако в ней максимальна свобода движений бокового радикала (см. рис. 14). Таким образом, по свободной энергии самыми выгодными являются формы 7 и й. Действительно, этот полимер существует обычно в виде р-структуры [121], однако при определенных условиях он может переходить в правую а-спираль [122]. Поли- -валин является очень перегруженным полимером, ж не удивительно, что в определении его относительной стабильности основную роль играют невалентные взаимодействия. [c.142]

При подборе оптимальных условий определения варьировались условия опыта и системы растворителей. Потенциометрическое титрование проводилось как в водно-формоловой среде, так и в различных смешанных водно-органических средах в присутствии формалина. Применявшаяся трехкомпонентная система растворителей состояла из воды, органического растворителя и формалина в соотношении 40 40 20 объемн. %. В качестве среды для титрования карбоксильных групп были использованы следующие классы органических растворителей спирты (метанол, этанол, пропанол и бутанол), кетоны (ацетон и метилэтилкетон), нитрилы (ацетонитрил), амиды (диметилформамид). Указанным методом были проанализированы следующие аминокислоты аланин, серии, лейцин, валин, а-фенил-Р-аланин, трип- [c.104]

Колонка 0,9X69 см. Ионит смола РА-28. Буферные растворы / — 0,2 М натрийцитратный буфер pH 3,05 II — 0,2 М натрийцитратный буфер, pH 4,25. Скорость подачи буферов и нингидринового реагента 34 мл/ч. Температура 56 С. Переключение буферных растворов через 230 мин. Детектирование определение поглощения при 570 и 440 нм. Порядок выхода и времена удерживания (мин) У — L-оксипролин, 110 2 —L-треонин, 137 3 —саркозин, 163 4 — К-метил-0,Ь-валин, 175 5 — L-пролин, 193 6 — Н-метил-В,Ь-алло-изолей-дин. 235 6а — К-метил-0,Ь-изолейцин, 279 7 — D-валин, 320 8 — D-алло-изолейцин, 337 [c.227]

Аминокислотный состав П. определяют после их гидролиза (кипячение в 6 и. НС1 в течение 20 ч) до составляющих аминокислот, к-рыс анализируют хромато-графич. методом на сульфокатионитах с автоматич. фотометрироваиием окрагиенных продуктов их взаимодействия с нингидрином. Для определения содержания триптофана применяют щелочной гидролиз пептидов (кипячение в 5 н. NaOH в течение 20 ч), т. к. кислотный гидролиз приводит к разрушению триптофана, а также частично серина и треонина. Глутаминовая к-та при гидролизе подвергается значительной рацемизации. Полиаминокислоты с объемистыми алкильными боковыми группами (валин, изовалин, изолейцин, лейцин) гидролизуются значительно медленнее остальных. Гидролиз П. до аминокислот моишо проводить п при помощи ферментов (трипсин, эрепсин). [c.15]

Водородные связи, которые обычно образуются в результате взаимодействия фенольного гидроксила тирозина (14) и карбоксила глутаминовой (24) или аспарагиновой кислоты, могут вносить свой вклад в стабилизацию третичной структуры. Ионные взаимодействия, например между р-карбоксильной группой аспарагиновой кислоты (18) и е-аминогруппой лизина (8), также, по-видимому, участвуют в стабилизации структуры. Ди-сульфидные связи могут быть образованы между боковыми цепями или группами К двух остатков цистеина (4, 10) естественно ожидать, что белковая структура, фиксированная такими связями, будет очень стабильна. Недавно было высказано предположение, согласно которому внутренняя часть белковой молекулы представляет собой каплю масла . Это дает основания утверждать, что гидрофобные взаимодействия могут быть важным фактором в определении третичной структуры. Неполярные группы К таких аминокислот, как фенилаланин (11), лейцин (13), триптофан (15), изолейцин (16) и валин (19), несовместимы с высокополярными молекулами воды. Рентгеноструктурное исследование подтвердило предположение, что эти группы стремятся разместиться во внутренней части пептидной цепи и исключить воду из своего непосредственного соседства. Стабилизация структуры белка, являющаяся результа-татом этого процесса, имеет энтропийную природу, и, хотя для белков оиа не может быть точпо рассчитана, ее можно оценить, измеряя термодинамические параметры переноса углеводородов из неполярных растворителей в воду. Например, переход [c.381]

Определение а-аминокислот [84, 85]. Подкисляют 20 мл водного раствора аминокислоты (аминоуксусная кислота, валин, изолейцин, лейцин, норлейцин), содержащего 0,3—3 мкгмоль а-аминного азота, 3 мл 0,05 н. хлористоводородной кислоты, затем подщелачивают 3 мл 0,1 н. раствора Nas Oa. Добавляют [c.85]

Существует несколько аминопептидаз, причем каждая специфична для определенной аминокислоты. Так, лейцилпептидаза гидролизует только остатки лейцина, валина и аланина, а пролиназа — только остатки пролина и оксипролина у аминного конца пептидной цепи пролидаза гидролизует остатки пролина, а протаминаза — остатки аргинина у карбоксильного конца пептидной цепи. Вероятно., существует большое число и дипептидаз, специфичных для различных аминокислот. [c.428]

Организм животных может синтезировать лишь определенные аминокислоты другие происходят из белков нищи, как уже указывалось выше. Поэтому недостаточно, чтобы пища животных содержала определенное количество белков (определенный процент азота) она должна содержать достаточное количество каждой незаменимой аминокислоты. Белки молока, мяса, рыбы, яиц, мозга, сыворотки, фибрина, сои и пшеничного зародыша содержат незаменимые аминокислоты в адекватном количестве эти белки могут заменять друг друга без какого-либо ущерба. Нанротив, в гемоглобине, желатине и многих белках растений (см. зеин) наблюдается дефицит некоторых незаменимых аминокислот (см. табл. 14). Потребление с пищей исключительно этих белков приводит к серьезным расстройствам (например, к нервным расстройствам у крыс в отсутствие валина). Отсутствие незаменимых аминокислот в белках пищи ярко проявляется на молодых животных, рост которых прекращается или замедляется. Эти явления исчезают при введении в их диету молока. [c.443]

Символ Тер обозначает терминирующие кодоны. А где же инициирующие кодоны Специальных инициирующих 1 одонов не существует. Эту роль в определенных условиях играют кодоны АУГ и ГУГ, обычно отвечающие аминокислотам метионину и валину. [c.29]

Примечание. Метод медных солей Эрлих-Бразье может оказаться полезным как предварительная стадия при определении лейцина, изолейцина и валина при помощи других приемов. [c.278]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология