Глицин расщепление

Заменой глицина в положении 2 на о-аланин или другие D-аминокислоты, а также другими изменениями в структуре природного вещества можно получить повышенную устойчивость к ферментативному расщеплению. Считается [775], что ферментативная устойчивость — единственное требование для анальгетического действия. Более того, изменения в структуре позволили улучшить транспорт пептида и его взаимодействие с соответствующими рецепторами. Приведем несколько примеров особенно активных синтетических аналогов [c.291]

При проведении исследования этим методом на стадии восстановления и перегруппировки встречаются трудности. Так, при восстановлении крупных пептидов, не растворимых в реакционной среде, для получения удовлетворительных результатов требуется повышенная температура. Кроме того, восстановительное расщепление пептидных связей, особенно связей, образованных карбоксильными Труппами глицина и аланина, может протекать другим путем [c.248]

Описана методика расщепления, основанная на декарбоксилировании в присутствии нингидрина [15]. Анализ выделившейся при этом двуокиси углерода сравнивают с анализом СОа, полученным при полном сожжении образца глицина. [c.169]

Прежде всего об общих принципах эксперимента. Меченый предшественник должен более или менее свободно входить в систему и становиться метаболически эквивалентным эндогенному субстрату, в который требуется ввести метку. Эти требования в общем соблюдаются, например, для ацетат-иона, в меньшей степени—для малонат-иона и часто совершенно не соблюдаются для введенного мевалонат-иона. Конечно, во время эксперимента организм должен продуцировать требуемое соединение из эндогенного субстрата (а не, например, из некоторого накапливаемого позднее промежуточного вещества). Эксперимент должен также обеспечивать возможность отличать проверяемый прямой путь включения от любых других неожиданных и часто в высшей степени косвенных путей. Например, структуры многих поликетидов таковы, что меченый поликетид в результате простых реакций расщепления может стать источником специфически меченного аце-тил-КоА, который затем может включаться в совершенно иное соединение. Еще один пример такие совершенно различные по структуре аминокислоты, как глицин, серии и триптофан, могут являться эффективными предшественниками С-метильных групп количественное сравнение с меченым метионином показывает, что последний представляет собой гораздо лучший предшественник, но результаты с другими аминокислотами могут быть правильно интерпретированы только при наличии определенных данных о промежуточном метаболизме. Соблюдение соответствующих биологических принципов может также оказаться выгодным при выборе наиболее экономичной или наиболее чувствительной методики. Как будет показано ниже, различные применяющиеся в настоящее время изотопы следует вводить в различных количествах этот факт следует учитывать, например, при проведении предварительных опытов с целью оптимизации условий включения предшественника. Кинетика включения предшественника может быть чрезвычайно сложной. Эта тема достаточно хорошо осЕ-г-щена в обзорах [1,96,97] описано и применение математического анализа кинетических данных, который имеет, по-видимому, ограниченное применение, но тем не менее важен как инструмент фундаментального исследования [98,99]. [c.467]

Подобным образом идет расщепление <ерина на глицин и формальде- [c.369]

Из природных аминокислот этому условию удовлетворяют остатки лизина и аргинина. В случае химотрипсина этот остаток должен содержать гидрофобный, предпочтительно ароматический радикал. Поэтому расщепление преимущественно проходит по остаткам фенилаланина, тирозина и триптофана. В случае эластазы расщепление проходит, если боковой радикал имеет небольшой размер, главным образом по остаткам глицина и аланина. Эта специфичность определяется структурой полости, в которой размещается боковой радикал атакуемого аминокислотного остатка для осуществления необходимой ориентации относительно каталитического центра фермента. [c.205]

С помощью фермента химотрипсина можно осуществить специфическое расщепление полипептидной цепи в местах расположения тирозиновых остатков, что позволяет выделить две основные части макромолекулы [60]. Одна часть цепи, составляющая 60 7о, содержит только глициновые, аланиновые и сериновые остатки и дает характерную рентгенограмму порошка, подобную наблюдаемой на нативном фиброине. Другая часть содержит все массивные аминокислотные остатки, а также небольшие количества глицина, аланина и серина. Эти аналитические результаты согласуются с предположением К. Мейера [61] о том, что глициновые, сериновые и аланиновые остатки образуют кристаллические области полимера, тогда как прочие остатки связаны с аморфными или некристаллическими областями. [c.115]

При изучении кислотного гидролиза простейших пептидов, состоящих из остатков глицина, было показано, что в отсутствие большого избытка кислоты скорость реакции подчинялась уравнению второго порядка [98]. Согласно приведенному ниже уравнению, для расщепления одной пептидной связи необходим один ион Н3О+ [c.388]

Гистон Н1 существенно отличается от других гистонов. Он не входит в состав минимальных нуклеосом (см. раздел 4 этой главы) и участвует в организации 30-нм фибриллы хроматина. Его молекулярная масса превышает 20 ООО. Положительно заряженные аминокислотные остатки Н1, главным образом лизины, находятся в основном в С-конце молекулы и в меньшей степени в Ы-концевой части. Центральная область N-кoнцeвoй половины молекулы богата гидрофобными остатками и образует глобулу. Н1 обладает выраженной доменной структурой, мягкое расщепление трипсином легко делит его на глобулу и хвост . Помимо лизинов хвост богат остатками пролина и глицина и имеет неупорядоченную конформацию. [c.235]

Курциус пр имвнил реакцию расщепления азидов кислот для синтеза глицина, аланина, валина и фенилаланина. [c.662]

Другая катаболическая реакция треонина [уравнение (14-29), стадия б]—это расщепление на глицин и ацетальдегид, катализируемое серин-оксиметилтрансферазой [уравнение (8-19)]. Третьим и количественно более существенным путем является дегидрирование [уравнение (14-29), стадия в] и декарбоксилирование с образованием аминоаце-тона [уравнение (14-29), стадия г]. Аминоацетон выводится с мочой, но он может также быть окислен [уравнение (14-29), стадия д] в ме-тилглиоксаль, который может подвергаться превращению в D-лактат под действием глиоксилазы (гл. 7, разд. Л). Аминоацетон служит также источником 1-амино-2-пропанола при биосинтезе витамина Bis (стадия е, дополнение 8-Л). Было постулировано, что метилглиоксаль является природным регулятором роста, препятствующим чрезмерной пролиферации клеток у животных [63 ]. [c.114]

В результате реакции дипептида метионилглицина с перекисью водорода образуются два соединения в неравных количествах. После расщепления пептидной связи в смеси можно обнаружить три вещества, одним из которых является глицин. Два других обладают оптической активностью, но различаются по оптическому вращению, а) Чем объясняются эти наблюдения б) Как будет вести себя дипептид цистеинилглицин в присутствии 1 экв. пероксида водорода [c.419]

Гидроксиламин расщепляет пептидные связи между остатками аспарагина и глицина. При его взаимод. с циклич. имидом ангидроаспартилглицина, спонтанно образующегося из аспарагинилглицина, в щелочной среде происходит расщепление пептидной цепи с образованием смеси а-и р-аспартилгидроксаматов [c.251]

Ниже приводятся данные о скорости гидролиза некоторых nentH-дов в смеси ЮЛ/ НС1 и ледяной уксусной кислоты. За единицу принята скорость расщепления глицил-глицина. [c.515]

В реакциях, относящихся к третьему типу, боковая цепь шиффова основания, изображенного на рисунке 8-6, Л, может отщепиться в результате реакции альдольного расщепления. И напротив, боковая цепь может присоединяться путем реакции Р-конденсации. Наиболее изученным из ферментов, катализирующих отщепление боковой цепи, является серинтрансоксиметилаза, превращающая серин в глицин и формальдегид [37] >. Последний не высвобождается в свободном виде, а переносится тем же ферментом избирательно на тетрагидрофолиевую кислоту с образованием циклического аддукта [уравнение (8-69)]. [c.218]

К началу работы Фишера была известна примерно дюжина аминокислот, как продуктов расщепления белков, другие были открыты немного позже. Фишер начал работать по нескольким направлениям синтез аминокислот и расщепление их рацемических форм исследования производных аминокислот для того, чтобы ускорить разделение смесей аминокислот и, что особенно важно, рекомбинация двух или более аминокислот в вещества, которые он назвал полипептидами . Величие фишеровского подхода к проблеме полипептидного синтеза произвело прямое воздействие и было склонно затмить другие пионерские работы в этой области, такие как работы КурЦиуса. В 1901 г. он объявил о синтезе гли-цил-глицина — простейшего дипептида, а в 1907 г. — о 18-ти член-ном полипептиде лейцил-триглицил-лейцил-триглицил-лейцил-окта-глицил-глицина. Даже по современным стандартам это было значительным достижением в синтезе. Синтез глицил-глицил-глицина иллюстрирует общий подход, примененный Фишером схема (1) его стратегия и принципы — замечательный предшественник [c.217]

Среди структурных белков особое место занимают кератины, поскольку они были первыми белками, изученными Астбюри метолом диффракции рентгеновских лучей. Их нерастворимость и биохимическая инертность не способствовали, однако, достаточному уровню активности исследований. Кератины образуют защищающие от внешней среды барьеры типа рогов, копыт, когтей, волос, шерсти и перьев. В перьях содержатся р-структуры, в то время как для волос и шерсти характерны а-спиральные структуры. Последние состоят из белков с низким содержанием серы эти микрофибриллы окружены матрицей двух других типов, одной с высоким содержанием глицина и тирозина, а другой—с высоким йроцентом серы. Во время синтеза прокератина в эпителиальных клетках в богатых серой белках имеются большие количества тиольных групп, образующих впоследствии дисульфидные связи, делающие кератин более жестким. Потерю волосами механической прочности при их обработке отбеливающими или восстанавливающими агентами (завивка-перманент) можно частично объяснить за счет расщепления дисульфидных связей. Восстановление и карбо-ксиметилирование дисульфидных связей (см. разд. 23.3.3) сделали возможным солюбилизацию и фракционирование некоторых компонентов кератина для последующего секвенирования [29]. В одном [c.572]

Дипептидазы. Процесс переваривания пептидов, их расщепление до свободных аминокислот в тонкой кишке завершают дипептидазы. Среди дипептидаз кишечного сока хорошо изучена глицилглицин-дипептидаза, гидролизующая соответствующий дипептид до двух молекул глицина. Известны также две другие дипептидазы пролил-дипептидаза (пролиназа), катализирующая гидролиз пептидной связи, в образовании которой участвует СООН-группа пролина, и пролин-дипептидаза (пролидаза), гидролизующая дипептиды, в которых азот пролина связан кислотно-амидной связью. [c.423]

Алифатические аминокислоты синтезируются из продуктов биохимического расщепления углеводов — триоз (глицин, серин), пировиноградной кислоты (аланин, валин) или а-кетоглутаровой кислоты (глутаминовая кислота). В биосинтезе ароматических аминокислот участвует шикимовая кислота. Наконец, при биосинтезе аминокислот, содержащих гетероциклическое ядро, два углеродных атома ядра возникают из С, и Са атомов 5-фосфорибозилпнрофосфата (см. стр. 394). [c.403]

Некоторые ненасыщенные дикетопиперазины получаются при нагревании дипептидов с древесным углем в хинолине до 240° [301]. При этом теряются два атома водорода, а образующиеся продукты присоединяют бром и обнаруживают сильное поглощение в ультрафиолетовой части спектра. Они труднее, чем насыщенные дикетопиперазины, гидролизуются щелочью. На основании продуктов, полученных при кислом расщеплении дикетопиперазинов, предположили, что двойные связи находятся между атомами углерода и азота. Так, например, продукт, полученный из лейцилглицина, при обработке 25%-ной серной кислотой дает а-кетоизокапроновую кислоту, глицин и аммиак, как показано в уравнении на стр. 360. н [c.359]

При нагревании ксантина с концентрированной соляной кислотой до 220° образуются двуокись и окись углерода, аммиак и глицин [52]. Кислотное расщепление аденина приводит к (4-аминоимидазолил-5)-амидину [53], который далее под действием кислоты распадается с образованием глицина [53]. Предположено, что этот процесс проходит следующим образом [53] [c.301]

Реакции альдольного присоединения обратимы. Обратный процесс называется альдольным расщеплением (ретроальдольный распад). В условиях организма осуществляются оба процесса, например, альдольная конденсация пировиноградной кислоты и Ы-ацетил-О-маннозамина с получением нейраминовой кислоты (см. 12.1.4) сшивание цепей тропоколлагена с образованием коллагена (см. 11.3) альдольное расщепление серина на глицин и формальдегид (см. 11.1.5) и 1,6-дифосфата D-фруктозы на фосфат дигидроксиацетона и 3-фосфат D-глицеринового альдегида (см, 12.1,5), [c.192]

Альдольное расщепление может осуществляться с а-амино-кислотами, у которых в р-положении содержится гидроксильная группа. Например, серии расщепляется с образованием глицина и формальдегида (последний не выделяется в свободном виде, а сразу связывается с другим коферментом — тетрагидрофолие-вой кислотой). Эта реакция имеет большое значение как источник одноуглеродного фрагмента (в виде гидроксиметиленовой группы), включающегося далее в синтез многих соединений, в том числе метионина, пуриновых нуклеотидов (см. 13.1). [c.342]

Альдольное расщепление серина, приводящее к образованию глицина и формальдегида. Реакция требует участия еще одного кофермента — тетрагид-рофолата (ТГФ), который является акцептором образующегося формальдегида (24.8.3). [c.388]

Глицин и формальдегид образуются при альдольиом расщеплении аминокислоты [c.598]

Рис 10 А экспорт белка через мембрану путем котрансляционной секреции (1 —рибосомы 2 — мембрана 3 — пора в мембране 4 — сигнальная последо вательность 5 — сигнальный пептид 6 — рецептор сигнального пептида 7 — сайт действия сигнальной эндопептидазы 8 — рецептор рибосомы) Б — строение сигнального пептида белка lam В Es hen hia oh (А — гидрофильный сегмент Б — гидрофобный сегмент р сайт расщепления последовательность а лнокислот 1—метионин 2 — изолейцин 3 — треонин 4 — лейцин 5 — аргинин 6 — лизин 7 — аланин 8 — валин 9 — глицин 10 — серии И — глутамин 12 — пролин) С — секреция белка через мембрану (М) по типу петли (1 —NH2 конец 2 — гидрофобный участок СП — сигнальная пептидаза) [c.58]

Шейнблатт изучал скорости обмена протонов амино-групп в водных растворах саркозина в виде катиона [81], (цвиттериона [ 82] и его метилового эфира [ 82], а также глицина и его метилового эфира [83]. Для всех соединений иопользовалась одна методика, которая основывалась на работах Грюнвальда с сот1р. [84] и Левенштейна и Мейбума [85], исследовавших протолиз ионов аммония. Времена жизни протонов аммонийной группы т и воды Тнао оценивались с помощью описанных выше способов 2 и 3. В методе 2 наблюдали сигнал а-протона, (представлявший со(бой квартет вследствие расщепления на протонах КНз-пруппы (рис. 13.13). Форма этого мультиплета в зависимости от состава [c.299]

Исследование фибриллярных белков типа шелка и шерсти представляет крайне трудную задачу, так как они нерастворимы в воде. Шелк состоит из длинных фиброиновых нитей, связанных с другим белком — серицином. Имеются различные данные о молекулярном весе фиброина, однако обычно его принимают равным 84 ООО [108]. Много работ было посвящено выяснению аминокислотного состава фиброина, причем было установлено, что он состоит более чем на 50% из остатков глицина и аланина. На отдельных фракциях фиброина было проведено селективное расщепление с последующим анализом концевых групп. Применяя различные физико-химические методы, такие, как рентгеноструктурный анализ, инфракрасную и ультрафиолетовую спектроскопию, пытались сопоставить данные, полученные при исследовании различных фракций фиброина. Были сделаны также попытки расположить аминокислотные остатки таким образом, чтобы объяснить механические и химические свойства волокна [108]. [c.417]

Штреккер (1868) сообщил, что мочевая кислота в результате обработки соляной кислотой при 160°С гидролизуется с образованием аммиака, двуокиси углерода и глицина H2N—СНг—СООН. Это наблюдение устанавливало наличие в мочевой кислоте группировки N—С—С, наряду с группировкой N—С—N, о наличии которой свидетельствовало расщепление кислоты до мочевины. Синтез барбитуровой кислоты, осуществленный Гримо (1879), еще дальше продвинул решение вопроса. Наконец, Э. Фишер в работе, завершенной в 1899 г., установил правильность структуры, которая была предложена в 1875 г. Медикусом, и выяснил многие взаимоотношения между продуктами расщепления, охарактеризованными предыдущими исследователями. [c.627]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология