Глобулины Глобулины также

Высаливание белков концентрированными растворами солей является одним из основных методов фракционирования белковых смесей на альбумины и глобулины. Понижения растворимости белков можно достичь также добавлением спирта и действием низкой температуры. На сочетании действия спирта, солей и охлаждения основаны способы детального фракционирования белковых смесей по Кону например, из сыворотки крови этим путем выделено свыше 12 белков. [c.369]

Глобулярные белки (от латинского слова 1оЬи1а — шарик) состоят из макромолекул шаровидной, эллипсовидной, реже веретенообразной формы. Характерной особенностью этих белков является хорошая растворимость в воде, т. е. высокая гидрофильность. Глобулярные белки находятся главным образом в биологических жидкостях в крови, лимфе, протоплазме клеток. Белки этой группы — альбумины, а также глобулины яичного белка, молока, сыворотки крови, пепсин желудочного сока и другие — выполняют в организме очень важные биологические функции. [c.338]

Глобулины содержатся в молоке (молочный глобулин) и сыворотке крови (сывороточный глобулин). Сывороточные глобулины имеют молекулярную массу приблизительно 150 ООО и более, тогда как сывороточный альбумин вдвое меньшую—около 70 ООО. Некоторые фракции сывороточного глобулина обусловливают жжг/ны/иет — невосприимчивость к ряду заразных заболеваний. Глобулины содержатся также в мышцах. [c.311]

Были также найдены отличия и в химическом составе альбуминов и глобулинов. Глобулины содержат гликокол обычно в количестве 3,5%. Содержание гликокола в альбуминах значительно ниже. В альбумине сыворотки крови гликокола даже нет совсем. Но в альбумине молока содержание гликокола доходит уже до 0,4%, а в яичном альбумине — даже до 1,9%, Таким образом, это отличие имеет лишь относительное значение. [c.50]

У глобулинов бобовых различные мономеры образованьЕ полипептидами с основными свойствами с низкой молекулярной массой и полипептидами с кислотными свойствами с более высокой молекулярной массой, соединение которых обеспечивается посредством ионных связей и дисульфидными мостиками. Действительно, глобулины рапса и подсолнечника имеют соответственно 13 и 12 дисульфидных мостиков, а также 4 и 5 свободных 5Н-групп. [c.161]

Довольно быстро отфильтровывается слегка опалесцирующий раствор яичного альбумина с небольшой примесью глобулина на полотне остается главная часть яичного глобулина, а также сгустки и пленки. [c.348]

Наиболее насыщенными холестерином являются активные в адсорбционном отношении белки — а- и р-глобулины. Подтверждается также существование прямой зависимости Между насыщением альбуминов холестерином и тяжестью поражения аорты [5, [c.380]

Глобулярные белки характеризуются шаровидной или близкой к ней формой молекул. Альбумины, глобулины, а также протеиды являются глобулярными белками. Молекулы глобулярных белков имеют более сложное строение, чем молекулы фибриллярных белков. Глобулярные белки являются обычно гораздо менее стойкими ко всяким воздействиям очень часто они выполняют в организмах более важные и сложные функции, чем фибриллярные белки. [c.343]

ТИПОВ глобулинов, обозначаемых первыми буквами греческою алфавита альфа-, бета- и гамма-глобулины. Нас будут особенно интересовать гамма-глобулины (-(-глобулины), а также один из подклассов бета-глобулинов, так называемые . -глобулины. [c.323]

Итак, после заражения в сыворотке помимо исходных глобулинов присутствуют также антигены и антитела, которые реагируют друг с другом (серологическая реакция). [c.323]

Белковые вещества классифицируют также по форме их молекул, подразделяя на две группы а) фибриллярные (волокнистые) белки, молекулы которых имеют нитевидную форму к ним относят фиброин шелка, кератин шерсти б) глобулярные белки, молекулы которых имеют округлую форму к ним относятся, например, альбумины, глобулины и ряд других, в том числе и сложные белки. [c.298]

В отличие от глобулинов кролика, характеризующихся однородностью, глобулины лошади — антитела или нормальный глобулин — отличаются гетерогенностью, и все препараты обнаруживали широкое разнообразие Ы-концевых групп. Различные глобулины человека также отличаются друг от друга по аминокислотному составу [12, 16]. [c.17]

Казеин, зеин и сывороточный глобулин также оказались смесями. [c.56]

Время от времени в литературе появляются сообщения о превращениях альбумина в глобулин при воздействии различных реагентов, например смеси этилового спирта с диэтиловым эфиром, гепарина и некоторых других соединений. Само собой разумеется, что речь идет не о подлинном превращении такое превращение было бы невозможно, так как альбумины по своему аминокислотному составу отличаются от глобулинов (см. табл. 1). Речь может идти только о том, что при определенных экспериментальных условиях растворимость альбумина изменяется, в результате чего он по своим физико-химическим свойствам становится похожим на глобулин. Поэтому вполне возможно, что в нативной плазме крови имеется лишь небольшое количество белков и что многие из выделенных белковых фракций образованы путем соединения этих основных белков с липидами, углеводами, друг с другом, а также с некоторыми ионами. [c.178]

Глобулярные белки характеризуются шаровидной или близкой к ней формой молекул. Альбумины, глобулины, а также протеиды являются [c.311]

На основании результатов исследования тепловой денатурации 7-глобулина по изменению удельного оптического вращения и оптической плотности при разных температурах [161] были определены изменения энтальпии конформационных переходов (АЯ). Полученные величины АН показывают, что связывание углеводородов белками приводит к увеличению теплоты денатурации или, что то же самое, к повышению устойчивости нативной глобулярной конформации белка по отношению к денатурации теплом. При этом связывание 7-глобулином гептана увеличивает теплоту денатурации на 10 ккал/моль (от 55 до 65 ккал1молъ), связывание декана и тетрадекана — от 55 до 57 ккал1моль. Этот факт очень хорошо объясняется особенностями заполнения глобул белка этими углеводородами, что будет рассмотрено ниже. Спектрофотометрическое исследование тепловой денатурации 7-глобулина также показало повышение устойчивости молекулы белка в ре- [c.31]

Глобулины содержатся также в мышцах. [c.342]

Глобулины - высокомолекулярные белки с молекулярной массой около 300 тыс. Да. Подобно альбуминам глобулины также выполняют транспортную функцию и способствуют задержке воды в кровяном русле, но в этом они существенно уступают альбуминам. Однако у глобулинов имеются и очень важные функции. Так, некоторые глобулины являются ферментами и ускоряют химические реакции, протекающие непосредственно в кровяном русле. Еще одна функция глобулинов заключается в их участии в свертывании крови и в обеспечении иммунитета (защитная функция). [c.103]

Протеины, содержащиеся в сырой крови, фракционировались [293] двумя растворителями смесью диэтиленгликоля и этилового эфира, а также водным раствором сульфата магния. Этим же методом выделен чистый у-глобулин из лошадиной сыворотки. [c.421]

В сыворотке крови содержатся и другие растворимые белки — глобулины. Глобулины и образуют вторую половину белков плазмы крови 15% приходится на а-глобулин, 19% на р- и 11% на у-глобулин. Все эти белки осаждаются при различных концентрациях сульфата аммония а-глобулин осаждается при концентрации 2,05 м л, р-глобулины — при 1,64 м1л и Y-глoбyлины прн 1,34 м1л. В а-глобулинах содержатся белки, связанные углеводами и липидами, р-фракция неоднородна — в нее входят белки, содержащие железо и медь (транс-ферритин и церулоплазмин). у-глобулины также представляют собой смесь белков. Белки этой фракции играют важную роль в развитии иммунитета антитела представляют собой у-глобулины. [c.63]

Исследования Хаттона и Кэмпбела [18] с промином О показали, что при pH 5 эмульгирующая способность, минимальная при температуре около 40 °С, увеличивается по мере повышения температуры до 90 °С. Напротив, при pH 7 она равномерно падает с повышением температуры (рис. 10.9). По данным Аоки с соавторами [1], способность 118- и 78-глобулинов сои к образованию эмульсий мало изменяется под действием тепловой обработки в течение 5 мин, если температура ниже 80 °С. Наоборот, при повышении температуры выше 80 эта способность быстро понижается у 118-глобулина. Швенке с соавторами [35] также [c.522]

Глобулины растений также гетерогенны и состоят из двух фракций с константами седиментации 11S и 7S. Одним из представителей llS-глобулиновявляется глицинии. Этот белок, выделенный из сои, имеет молекулярную массу порядка 300—400 kDa и характеризуется повышенным содержанием аргинина, аспарагина и глютамина. Он состоит из 12 субъединиц, каждая из которых содержит 6 различных полипептидных цепей. [c.48]

Глобулины не растворяются в воде, но растворимы в растворах солей, например поваренной соли. Распространены в растительном мире. Особенно много их в семенах бобовых и масличных растений, например эстедин (в конопле), легумин (в горохе) содержатся также в молоке и крови животных. [c.382]

КО на неферментные белки иногда может приходиться значительная часть общего белка. Так, например, на долю двух запасных глобулинов в клетках семядолей гороха приходится более 80% общего количества белка (гл. 29) другие примеры подобного рода — глиадин пшеницы и гордеин ячменя. Каково же происхождение таких запасных белков Состав глобулинов семядолей гороха не представляет ничего необычного для белков. Может быть, глобулины — ферменты, которые утратили свои активные центры Мутации, приводящие к нарушению активного центра фермента, могут и не препятствовать синтезу ставшего неактивным белка. А если синтез фермента контролировался путем репрессии продуктом катализируемой реакции, то тем в больших количествах могли бы образоваться молекулы фермента, уже не обладающие ферментативной активностью. Однако состав глиадина и гордеина в достаточной мере необычен (40% глутамина и 14% пролина). Поэтому трудно представить, что они также возникли в результате утраты активного центра, но что впоследствии они сильно изменились, превратившись в эффективную форму запаса углерода и азота в легко доступном для растения виде. Оболочки меристематических клеток, а также клеток, выросших в культуре ткани, содержат до 40% общего белка клетг п [c.16]

Изменяются и молекулярно-кинетические свойства белков, зависящие от величины и формы их частиц. При денатурации таких белков, как сывороточный альбумин и глобулин, яичный альбумин и р-лактоглобулин, под действием различных денатурирующих факторов — крайние значения pH, обработка мочевиной и др. — сильно увеличивается удельная вязкость, наблюдается увеличение коэффициента диссимметрии и величины двойного личепреломления в потоке, а также уменьшение константы диффузии. Все это служит указанием на то, что при денатурации глобулярных белков происходит увеличение асимметрии белковой молекулы, обусловленное переходом от упорядоченной компактной глобулы к беспорядочному клубку. [c.190]

В соответствии с этим глобулины определялись также как белки, растворимые в растворах нейтральных солей, но нерастворимые в чистой воде [2]. В настоящее время мы, однако, знаем, что только некоторые из белков, входящих во фракцию глобулинов, так называемые эвглобулины, нерастворимы в чистой воде, другие же белки этой фракции, так называемые псевдоглобулины, хорошо растворяются в чистой воде. Глобулиноподобные белки были выделены не только из животных тканей, но также и из семян злаков некоторые из растительных глобулинов, так называемые проламины, растворимы в разбавленном водой спирте. Одни авторы выделяют проламины в отдельную группу белков, другие считают их подгруппой глобулинов. [c.171]

Антитела отличаются от нормальных сывороточных глобулинов, а также друг от друга своей специфичностью. Каждое антитело соединяется только с тем антигеном, при помощи которого производилась иммунизация, и не соединяется ни с каким другим антигеном. Для объяснения этой специфической способности антител соединяться с соответствующим антигеном Брейнл и автор настоящей книги выдвинули теорию, согласно которой антитела являются глобулинами, имеющими молекулы, конфигурация которых геометрически дополняет конфигурацию детерминирующих групп молекул антигена [46]. Авторы этой теории предполагают, что полярные группы антигена оказывают влияние на процесс образования глобулинов из аминокислот, в результате чего нормальный ход этого процесса изменяется и образуются молекулы глобулина, имеющие иную пространственную конфигурацию [46—48]. [c.336]

Известно много примеров неполного замещения. Это особенно справедливо в случае ацетилирования аминогрупп кетеном, при котором часто пренебрегали определением количества введенных ацетильный трупп. Даже при длительной обработке кетеном не удается одинаково легко ацетлировать все аминогруппы вируса табачной мозаики [38]. Аминогруппы дифтерийного токсина [39] и сывороточных глобулинов также различаются по реакционной способности. Химические реакции обычно протекают, невидимому, статистически, так что введение небольшого числа заместителей в одну молекулу не оказывается на реакционной способности незамещенных групп этой молекулы. Таким образом, часто наблюдающаяся гомогенность производных белка облегчает правильную интерпретацию их биологических и химических свойств. Химические методы определения количества реагента, введенного. в белок, будут лишь кратко упомянуты. Там, где это возможно, будет дано сравнение эффективности различных реагентов. [c.276]

Белки чрезвычайно разнообразны. При переходе от одного белка к другому не только и зменяется качественный и количественный аминокислотный состав, но наблюдаются также большие различия в ф изико-химических свойствах. Многие белки, подобно альбуминам, образуют в воде коллоидные растворы другие, например глобулины, не растворяются в воде, но растворимы в растворах нейтральных солей (поваренная соль и др.) кератин, эластин, фиброин и аналогичные им белки характеризуются полной нерастворимостью. Между белками, образующими коллоидные растворы, в свою очередь, существуют различия в отношении способности к высаливанию и осаждению. Эти различия в растворимости используются для разделения белков наряду с описанными [c.395]

Многие реагенты способны вызывать осаждение или коагуляцию коллоидно-растворимых белков. Осаждение может быть обратимым и необратимым иными словами, выпавшее в осадок вещество может снова растворяться или же становится нерастворимым. Кипячение растворов белков, особенно при добавлении уксусной кислоты и хлористого натрия или других электролитов, приводит к необратимой коагуляции белка. Эта реакция является одной из наиболее часто применяемых для обнаружения растворенных белковых веществ (например, для открытия белка в моче). Необратимое осаждение вызывают также минеральные кислоты (азотная, платимохлористоводородная, фосфорновольфрамовая, фосфорномолибдеповая, метафосфорная, железосннеродистая), пикриновая кислота, таннин и соли тяжелых металлов. Белки сохраняют растворимость, если их осаждать из водных растворов спиртом и ацетоном кроме того, обратимое осаждение может быть вызвано различными нейтральными солями, например сульфатами аммония, натрия и магния. Для этого необходимы определенные концентрации солей, минимальная величина которых зависит от вида белка (ср. альбумины и глобулины). [c.397]

При храненли проб слюны в первую очередь следует замедлить ее ферментативную активность, поскольку присутствующие в ней ферменты (амилаза, фосфатаза, эстеразы и пр.) могуг повлиять на метаболические изменения определяемых компонентов. Чтобы избежать поглощения следовых количеств суперэкотоксикантов стенками стеклянной посуды, слюну обычно хранят в склянках из фторопласта Заметим также, что в J юнe содержатся белковые вещества (альбумины, липопротеиды, глобулины и др.), поэтому необходимо принимать во внимание фактор связывания токсичных веществ белками [c.203]

К другой группе — сферопротеинам (они называются также глобулярными белками) — относятся белки, третичная структура которых напоминает сферические объекты. Они встречаются во всех видах тканей и имеют самое разное назначение. Так, многие из них являются ферментами, другие — антителами. В крови (а также в мышцах, молоке и яйцах) присутствуют альбумины и глобулины. В ядрах клеток содержатся гисто-ны. Тромбин участвует в превращении растворенного в крови [c.194]

Белки латекса состоят из глутели-нов, глобулинов и альбуминов, а также продуктов их распада. Они оказывают большое влияние на коллоидно-химиче-ские свойства латекса и на технические свойства каучука. Белки наряду с другими веществами, адсорбированными на поверхности глобул, сообщают им гидрофильность. Вследствие этого вокруг глобул образуются жидкостные сольватные оболочки, которые придают устойчивость латексу как дисперсной системе. [c.24]

Миогие дикарбоновые к-ты образуют А. также при сильном нагревании. А. примен. гл. обр. как ацилируюнще агенты, нек-рые — н синтезе красителей, полимеров и др. АНГИОТЕНЗИН (устар.— гипертензии), пептид, образующийся при действии ренина на глобулин плазмы крови (ан-гиотензиноген). При этом первоначально образуется неактивный декапептид Асп — Apr — Вал — Тир — Иле — Гис — Про — Фен — Гис — Лей (A.-I), от к-рого под воз- [c.46]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология