Аминокислоты цветные реакции

Подобно аминокислотам, цветную реакцию с катионами щелочных и щелочноземельных металлов дает нингидрин. Цветная реакция лития с нингидрином развивается только на бумаге после смачивания раствором реагента и нагревания до 80° С в течение 10 мин. В растворе литий этой реакции не дает. Введение в раствор измельченной бумаги или экстракта бумаги не способствует прохождению этой реакции [853]. [c.36]

Для обнаружения малых количеств белков служат многочисленные цветные реакции, которые, однако, зачастую зависят от присутствия в белке определенных аминокислот. [c.397]

Аминокислоты открывают цветной реакцией с нингидрином. Две капли 0,1%-ного раствора нингидрина в нитратном буфере наносят на фильтровальную бумагу. Высушивают в шкафу при 100— 105" С. На сухое пятно наносят две капли исследуемого раствора. Бумагу вновь сушат при той же температуре 5—10 мин. В присутствии аминокислот или аминов возникает синее, фиолетовое или красное пятно либо кольцо. Реакцию дают все а-аминокислоты (кроме пролина и оксипролина). [c.126]

Имеется и ряд других цветных реакций на белки. Все они обычно указывают на присутствие в белках тех или иных аминокислот. [c.297]

Rf может принимать значения от О до 1, чаще всего 0,90—0,25. Rf зависит от различных факторов стадии проявления хроматограммы сорта бумаги, направления волокон в куске бумаги реакции, применяемой для проявления концентрации разделяемых веществ, температуры, времени проявления и др. Чтобы получить наиболее надежные значения Rf, необходим надлежащий выбор цветной реакции для проявления пятен например, при разделении белков, полипептидов, аминокислот часто употребляют нингидринную реакцию. [c.520]

Границы применения положительный результат указывает на присутствие фенолов или енолов. Большинство оксимов и гидроксамовых кислот дают красное окрашивание, оксипроизводные хинолина и пиридина — красно-коричневое, синее или зеленое. Взаимодействие с оксипроизводными пятичленных ароматических гетероциклов также приводит к окрашиванию в красноватые оттенки. При реакции с аминокислотами и ацетатами — получается соответ-ственно коричневое и красное окрашивание, с дифениламином — зеленое. Многие фенолы не дают этой цветной реакции. [c.302]

Если целью опыта является определение значений и нет необходимости в выделении разделяемых веществ, то обнаружить зоны на столбике можно при помощи любой цветной реакции. Так, полосы аминокислот на колонке с крахмалом можно обнаружить, смочив столбик эфирным раствором нингидрина с последующим нагреванием всей колонки. При этом зоны аминокислот проявляются в виде интенсивных фиолетовых полос [133]. [c.460]

Пролин и оксипролин относятся к аминокислотам пиррольного ряда. Они отличаются от всех других аминокислот тем, что ие содержат первичной аминогруппы. С нингидрином они дают не фиолетовое, а желтое окрашивание. Характерной Для них цветной реакцией является реакция с изатином — появление синего окрашивания у пролина и зеленого У оксипролина. Пролин — единственная из аминокислот, входящих в бел- [c.475]

Эта цветная реакция используется для идентификации аминокислот. Все аминокислоты жирного ряда дают реакцию с нин-гидрином. Конечный продукт этой реакции окрашен, что используется для целей идентификации. [c.189]

Аминокислоты определяют с помощью цветных реакций. Основная из них - нингидриновая реакция, которая позволяет определить аминный азот любой АК (рис. 5). [c.18]

Цветные реакции протеинов, обусловленные наличием в молекуле последних определенных аминокислот, позволяют определять некоторые аминокислоты не только качественно, но и количественно с помощью особого прибора — колориметра (рис. 2), иногда даже не производя гидролиза протеина или не выделяя полученных аммино-кислот из гидролизатов . [c.21]

После предварительной оценки на основании данных хроматографии, электрофореза и качественных цветных реакций следующим этапом в установлении строения аминосахаров является превращение в нейтральные моносахариды или аминокислоты известного строения. Однако для решения этого сложного вопроса стандартные подходы отсутствуют, и в каждом случае в зависимости от положения, числа и характера аминогрупп он решается индивидуально. [c.281]

Обсуждение. Важность этой реакции определяется не только тем, что она представляет собой качественную пробу, но и тем, что при этом образуется поглощающее свет вещество, которое можно определить количественно с помощью автоматического аминокислотного анализатора. Эту цветную реакцию используют также для установления присутствия и положения аминокислот после разделения их с помощью хроматографии на бумаге (гл.7). [c.279]

И образуют комплексы. Поэтому не безразлично, наносят аминокислоты на хроматограмму в свободном виде, в виде гидрохлоридов, солей щелочных металлов или в виде комплексов с ионами тяжелых металлов, в какой среде (кислой, нейтральной или щелочной) хроматографируют и, наконец, при каких значениях pH осуществляют цветные реакции, служащие для идентификации пятен. [c.392]

Цветные реакции на белки являются реактивами на функциональные группы радикалов аминокислот, входящих в состав белков. Эти специфические реакции очень часто используются в лабораторной практике для идентификации и полуколичественного определения белков и отдельных аминокислот. [c.11]

Положение отдельных аминокислот на фильтровальной бумаге обнаруживают при помощи цветной реакции с нингидрином. [c.16]

Инсулин образуется в -клетках островков Лангерганса из своего предшественника — проинсулина. По химической природе он является белком. Молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей, в которые включена 51 аминокислота. Полипептидные цепи соединены в двух точках дисульфидными мостиками. Инсулин дает почти все характерные цветные реакции на белок. [c.176]

Ряд цветных реакций обусловлен наличием боковых цепей определенных аминокислот белка. Четыре реакции из приведенных ниже обусловлены фенольными остатками тирозина. [c.442]

При взаимодействии белка с отдельными химическими веществами возникают окрашенные продукты реакции. Образование их обусловлено наличием в молекуле белка той или иной аминокислоты или химической группировки. Поэтому так называемые цветные реакции на белки часто используют для установления белковой природы вещества, изучения аминокислотного состава различных природных белков и количественного определения в белке той или иной аминокислоты. При ознакомлении с цветными реакциями на белки следует главное внимание обратить на химическую структуру тех аминокислот, наличие которых в белке обусловливает данную реакцию. [c.9]

Положение аминокислот на бумаге можно обнаружить при помощи цветной реакции с нингидрином. Реакцию производят путем опрыскивания из пульверизатора высушенной [c.21]

Для белков характерны некоторые цветные реакции. Часть этих реакций обусловлена присутствием тех или иных атомных группировок, общих для молекул различных белков, и поэтому такие реакции являются общими цветными реакциями на белки. К таким реакциям относятся биуретовая (реакция на полипеп-тидную структуру) и нингидриновая (реакция на а-аминокислоты). [c.156]

Другие реакции связаны с наличием в молекуле белка остатка той или иной аминокислоты и, следовательно, характерны только для белков, в молекулу которых входит данная аминокислота. Эти реакции ценны тем, что с их помощью легко составить общее представление о качественном аминокислотном составе исследуемого белка. Следует иметь в виду, что некоторые из цветных реакций на отдельные аминокислоты применимы только к свободным аминокислотам, т. е. лишь в растворах, получающихся после гидролиза белков (белковых гидролизатах). Кроме того, ни одна из цветных реакций в отдельности не [c.156]

П. Реакции на аминокислоты. Высушенный казеин экстрагировать на холоду эфиром для освобождения от небольшого количества оставшегося жира. Жир слить, осадок отжать и высушить на воздухе. Полученный чистый казеин обладает ясно кислым характером. Определить его растворимость в разбавленных растворах едких щелочей и в растворе соды. С раствороя казеина в растворе соды проделать реакции осаждения н цветные реакции. [c.180]

Некоторые реакции присущи не только белкам, но и другим веществам, содержащим те же группы. Так, ряд цветных реакций на белок является по существу реакциями на ту или иную аминокислоту, входящую в состав белка. Поэтому для установления наличия белка недостаточно какой-нибудь одной реакции. [c.8]

Эта реакционная смесь проходит через капилляр Кп, погруженный в водяную баню с температурой 100° С, где и происходит характерная для аминокислот цветная реакция. Далее окрашенный элюат проходит через спектрофотометр Ф, показания которого регистри руются самописцем См. [c.173]

Триптофан входит в состав многих белков, но обычно лишь в незначительных количествах. Определение его облегчается применением различных цветных реакций, характерных для этой аминокислоты. При кислом гидролизе протеинов он разлагается, но при ферментативном расщеплении белка может быть выделен в лсвовращающей форме. [c.990]

Для доказательства присутствия белка в биологических жидкостях и растворах, а также установления амипокислотпого состава различных природных белков используют цветные реакции. Их применяют для качественного и количественного анализа белков, в том числе и содержащихся в них аминокислот. [c.427]

Общим свойством аминов является их основность, поэтому большинство из них растворяется в кислотах. Амииы жирного ряда к тому же дают основную реакцию иа индикаторы. Помимо указанных иа с. 78 капельных реакций первичные амины можно открывать изонитрильной пробой. Аминокислоты открывают цветной реакцией с нингидрииом. [c.96]

Гистидинсодержащие дипептиды определяют в безбелковом экстракте мышц после разделения их методами хроматографии на бумаге, в тонком слое силикагеля или ионообменной хроматографии на колонке (в автоматическом анализаторе аминокислот). Как и все первичные амины, дипептиды можно обнаружить по реакции с нингидрином, флуорескамином и с о-фталевым диальдегидом. Карнозин, кроме того, может быть определен по цветной реакции Паули с диазотиро-ванной сульфаниловой кислотой. [c.191]

Качсстксиные реакции на аминокислоты, пептиды и белки можно раадмить на две группы а) цветные реакции, обусловленные аминокислотами и пептидами б) реакции осаждения, в основе которых лежат изменения физико-химических свойств белковых молекул. [c.6]

Разделение АК в ходе хроматографии на бумаге основано на различной подвижности аминокислот в смеси растворителей. АК определяют при этом или по поглощению в УФ-области, или после проведения цветной реакции (чаще всего нингидриновой). [c.18]

Нингидринный 1 мл Т + 1—2 капли 0,03%-ного нингидрина нагреть до кипения От желтой или пурпурной до синей 246,269м Цветные реакции для индивидуальных аминокислот см. Шмидт [272] Мартин и Синдж [273] см. также Файгль [198], стр. 281—284 Полож. аминокислоты со своб. КНг и СООН-грунпами белки, пептиды, перв. амины, аммиак [c.59]

Гинсберг127 применил, Е-а нтрахинонс у льфохло рид в качестве реактива для распознавания, но не разделения, высших жирных и циклических оснований. Первичные и вторичные осно вапия дают с ним цветную реакцию (третичные не реагируют с хло-.ридом). Окрашенные основания и аминокислоты, как и слабые основания (дифениламин), для этой реакции непригодны. [c.698]

Методика опыта. В пробирку наливают 3 мл вытяжки из муки или другого растительного материала, 0,5 мл 1 н. раствора НС1 (для подкисления) и несколько капель 10%-ного раствора NaaW04. Выпадает осадок. В белках определяют связанные в них аминокислоты, применяя цветные реакции. [c.41]

Анализ. Методы анализа белковых макромолекул селективны и осуществляются в зависимости от того, какая структура является объектом исследования, и начинаются с определения аминокислотного состава. Для этого необходимо провести полный гидролиз пептидных связей и получить смесь, состоящую из отдельных аминокислот. Гидролиз проводят при помощи 6 М соляной кислоты при кипячении в течение 24 ч. Так как для гидролиза пептидных связей изолейцина и валина этого может быть недостаточно, проводят контрольный 48- и 72-часовой гидролиз. Некоторые аминокислоты, например триптофан, при кислотном гидролизе разрушаются, поэтому для их идентификации используют гидролиз при помощи метансульфоновой кислоты в присутствии триптамина. Для определения цистеина белок окисляют надмуравьиной кислотой, при этом цистеин превращается в цистеиновую кислоту, которую затем анализируют. Вьщеление и идентификацию аминокислот проводят при помощи аминокислотных анализаторов, принцип действия которых основан на хроматографическом разделении белкового гидролизата на сульфополистирольных катионитах, В основе количественного определения той или иной аминокислоты лежит цветная реакция с нингидрином, однако более перспективным следует считать метод, при котором аминокислоты модифицируют в производные, поглощающие свет в видимом диапазоне. Разделение смеси аминокислот проводят при помощи высокоэффективной жидкостной хроматографии, а само определение — спектрофотометрически. Следующим этапом является определение концевых аминных и карбоксильных [c.40]

Белки дают ряд цветных реакций, обусловленных наличием определенных аминокислотных остатков нли общих химических группировок. Эти реакции широко используются для аналитических целей. Среди них широко известны нингидриновая реакция, позволяющая проводить количественное определение аминогрупп в белках, пептидах и аминокислотах, а также биуретовая реакция, применяемая для качественного и количественного определения белков и пептидов. (При нагревании белка или пептида, но не аминокислоты, с Си 01 в щелочном растворе образуется окрашенное в фиолетовый цвет комплексное соединение меди, количество которого можно определить спектрофотометрически.) Цветные реакции на отдельные аминокислоты используются для обнаружения пептидов, содержащих соответствующие аминокислотные остатки. Для идентификации гуанидиновой группы аргинина применяется реакция Сакагучи — при взаимодействии с а-нафтолом и гипохлоритом натрия гуанидины в щелочной среде дают красное окрашивание. Индольное кольцо триптофана может быть обнаружено реакцией Эрлиха — красно-фиолетовое окрашивание при реакции с п-диме-тиламинобенэальдегидом в Н 804. Реакция Паули позволяет выявить остатки гистидина и тирозина, которые в щелочных растворах реагируют с диазобеизолсульфокислотой, образуя производные, окрашенные в красный цвет. [c.32]

Цветные реакции для индивидуальных аминокислот см. Шмидт [272] Мартин и Синдж [273] см. также Файглъ ]198], стр. 281—284 [c.59]

Для белков характерны некоторые цветные реакции. Так, при действии на белок концентрированной азотной кислоты появляется характерное >келтое окрашивание. Эту реакцию называют ксантопротеиновой (ксантос — желтый, протеин— б ок). Она указывает на присутствие в белке бензольной группировки. Азотная кислота, действуя на содержащиеся в белке остатки ароматических аминокислот, превращает их в нитросоединения желюго цвета. Попадание на кожу капель концентрированной азотной кислоты вызывает пожелтение кожи. Это — результат ксантопротеиновой реакции с белками кожи. Желтое окрашивание белка, возникшее при действии азотной кислоты, переходит в оранжевое при прибавлении водного раствора аммиака или едкой щелочи. [c.256]

Растворяют 1 каплю вещества ъ Ъ мл спирта и добавляют 1—2 капли 1%-ного водного раствора хлорного железа. Положительной реакцией служит появление окрашивания (от кроваво-красного до василькового у алифатических енолов, от синего до фиолетового у фенолов, от красного до красно-фиолетового у гидроксамовых кислот и открасногодо красновато-коричневого у нитроловых кислот). В отличие от алифатических енолов фенолы дают эту цветную реакцию только в присутствии воды. У алифатических енолов, напротив, в водных растворах интенсивность окраски уменьшается (см. также стр. 459). Оксимы, а-оксикислоты и а-аминокислоты также часто дают окрашивание с хлорным железом. Однако в этих случаях окрашивание наблюдается только после добавления больших количеств соли железа и имеет значительно меньшую интенсивность. Для уверенности следует, как и в случае других цветных реакций, провести контрольный (глухой) опыт. [c.577]

Для открытия отдельных аминокислот на бумаге используют их специфические цветные реакции, позволяющие отличить одну аминокислоту от другой. Например, реакцией диазотирования можно открывать гисти- . [c.131]

Водный экстракт мышцы разделить на две части. В первой части водного экстракта открыть присутствие белка (в водный экстракт переходят миоген, глобулин X и миохром), определить высаливаемость белка и проделать цветные реакции на белковые аминокислоты. Затем установить присутствие в водном экстракте каталазы и пероксидазы (с реактивом надй ) и отсутствие цитохромоксидазы (с реактивом надй см. работы 35 и 36). Цитохромоксидазу открыть в остатке мышечной ткани после извлечения водой. [c.236]

V. В солевом экстракте мышцы открыть присутствие белка (миозина или актомиозина). Установить границы высаливан я миозина (см. работу 148), осаждаемость миозина при диализе солевого экстракта и при разведении его водой, установить границы высаливания хлористым натром. Проделать с раствором миозина цветные реакции на белковые аминокислоты. Остаток ткани после извлечения солевым раствором содержит белки стромы мышечного волокна и белки соединительной ткани. [c.237]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология