Аргинин в белках животных

В состав природных белков обычно входят следующие аминокислоты аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глицин, глутаминовая кислота, гистидин, глутамин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, оксипролин, пролин, серии, тирозин, треонин, триптофан и валин. Восемь аминокислот организм животных не может синтезировать, поэтому их называют биологически незаменимыми аминокислотами. К ним относятся фенилаланин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и валин. Эти аминокислоты должны регулярно и в нужном количестве поступать в организм вместе с пищевыми продуктами. Недостаток одной из этих аминокислот в пище может стать фактором, лимитирующим рост и развитие организма. В табл. 15 показано химическое строение незаменимых аминокислот и рекомендуемое для человека количество их в сутки. [c.155]

Все известные в настояш,ее время белки состоят в общей сложности из 25 различных аминокислот. Некоторые из этих аминокислот могут синтезироваться в организме животного и человека и называются заменимыми аминокислотами. Другие аминокислоты не синтезируются в организме и вводятся с пищей. Такие аминокислоты называются незаменимыми. Незаменимых аминокислот десять к ним относятся, например, лизин, аргинин, фенилаланин и др. [c.218]

Как известно, для синтеза белков и других биохимических реакций организм использует исключительно аминокислоты, а не белки, поступающие с пищей. Некоторые аминокислоты, необходимые для роста и нормального функционирования животных организмов, потребляются готовыми из пиш.н, так как скорость их синтеза отстает от скорости расхода. Такие аминокислоты называются незаменимыми аминокислотами, к ним относятся валив, лейцин, изолейцин, фенилаланин, аргинин, треонин, метионин, лизин, триптофан, гистидин. [c.261]

В тесной связи с вопросом о биологической ценности белка находится представление о так называемых жизненно необходимых, или незаменимых, аминокислотах. Значение определенных аминокислот для нормального роста было выяснено в опытах на людях и некоторых животных. В этих опытах потребность в белках удовлетворялась смесью чистых аминокислот, из которой исключались те или иные аминокислоты, и, в зависимости от того, тормозился при этом рост или совершался нормально, делали вывод о значении исследуемых аминокислот для роста. Так, было установлено, что жизненно необходимыми (незаменимыми) аминокислотами для роста крыс являются следующие 10 аминокислот валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин, гистидин, аргинин (рис. 40 и 41). Незаменимость указанных аминокислот для роста, видимо, связана с тем, что организм неспособен их синтезировать. Они должны быть введены извне вместе с пищей. Скорость синтеза аргинина, который может быть синтезирован в организме, невелика. Поэтому при отсутствии аргинина в пище рост не прекращается, но идет медленнее, чем при наличии аргинина. Отсутствие в пище остальных аминокислот (например, гликокола, аспарагиновой кислоты) не влияет на рост, так как организм способен их синтезировать. [c.308]

Белки в питательном рационе вполне могут быть заменены аминокислотами. Оказалось также, что часть необходимых аминокислот животные могут вырабатывать сами из других азотосодержащих органических соединений. Другую часть аминокислот организм синтезировать не в состоянии, они должны поступать в готовом виде, в составе белков пищи. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К ним относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин. Белковая пища должна покрывать не только общую потребность в аминокислотах, но и содержать необходимые количества незаменимых аминокислот. При недостаточном поступлении этих аминокислот нормальное существование организма нарушается. Так, например, белок кукурузы зеин не содержит лизина и почти не содержит триптофана. В опытах с животными, которые получали с пищей один только этот белок, наблюдалось похудание, несмотря на обильное кормление. Отсутствие в пище триптофана может быть причиной тяжелого заболевания глаз — катаракты. [c.401]

Из спермы беспозвоночных животных были выделены белки, обладающие основным характером и занимающие по своим свойствам промежуточное положение между протаминами и гисто-нами от 28 до 83% общего азота этих белков составляет азот аргинина [187]. [c.199]

Белки тела сохраняют свою специфическую структуру и специфический аминокислотный состав даже при нарушении нормальных условий. Неоднократно делались попытки изменить состав этих белков, меняя характер питания. Результаты этих опытов показали, что аминокислотный состав яичного альбумина [57] и белков мышц в некоторой степени изменяется при голодании подопытных животных [58] небольшие изменения в соотношении аргинин/лизин в сывороточных белках наблюдались также у людей при голодном отеке [59] . Однако пока еще остается неясным, связаны ли эти изменения с образованием аномального белка или с изменением соотношения между отдельными нормальными белками, входящими в состав мышц, сыворотки крови и яичного альбумина. [c.371]

Питательная ценность белков, т. е. биологическая их полноценность, зависит от аминокислотного состава и, в первую очередь, от содержания незаменимых аминокислот, которые не могут быть синтезированы самим животным организмом, а должны поступать в достаточном количестве с пищей. Напомним, что незаменимыми аминокислотами являются валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин, гистидин и аргинин. В табл. 22 показано содержание незаменимых и других аминокислот в некоторых растительных и животных белках. Из этой таблицы видно, что для обеспечения пищи всеми необходимыми аминокислотами необходимо иметь в рационе не один вид белка, а их набор. [c.442]

Гликоаминокислоты входят в состав широко распространенных в животном и растительном мире гликопептидов и гликопротеинов (протоглика-нов). Они являются связывающим звеном между углеводными компонентами и пептидными цепями. Связывание происходит с использованием гидроксильных групп серина или треонина (О-гликозидная связь), как, например, в иммуноглобулинах, аминогрупп лизина и аргинина или же амидной группы аспарагина (Ы-гликозидная связь), как, например, в белках плазмы и в лактальбумине, или посредством свободных карбоксильных групп аминодикарбоновых кислот (эфирная связь). [c.75]

Гуанидин и его производные содержатся во многих органах и тканях растений, а также семенах. Производные гуанидина — аминокислота аргинин (см. стр. 422) входит в состав многих белков и является незаменимой в питании животных и человека. [c.450]

Аргинин участвует в образовании мочевины. Он непрерывно разлагается ферментом аргиназой на мочевину и орнитин, а последний вновь превращается в аргинин (см. Обмен белков ). Как показывают опыты с мечеными элементами, в аргинине заменяются на введенный с пищей в организм животного в виде соли аммония изотоп азота (отмечен в формуле звездочкой) [c.306]

Часть аминокислот транспортируется к другим органам и тканям, где они идут на образование тканевых белков, ферментов, гормонов. Каждый белок организма имеет присущий только ему аминокислотный состав. Поэтому для синтеза белков необходим определенный ассортимент аминокислот. В первую очередь требуются аминокислоты, которые в организме животного не образуются. Эти аминокислоты называются незаменимыми. К ним принадлежат лизин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, треонин, фенилаланин, триптофан, гистидин, аргинин. У птиц незаменимыми аминокислотами могут быть глицин и серин, особенно в период их интенсивного роста. [c.121]

ТЫ — аминокислоты, которые не синтезируются в организме. Содержание их в пищевых продуктах необходимо для роста, развития и поддержания нормального физиологического состояния человека, животных и некоторых микроорганизмов. Аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме, называются заменимыми аминокислотами. Основным источником аминокислот являются белки, которые расщепляются в н елу-дочно-кишечном тракте до аминокислот. Белки, в состав которых входят все Н. а., называются полноценными белки, которые не содержат хотя бы одну из незаменимых аминокислот, являются неполноценными. Н. а. богаты животные белки — молоко, мясо. Н. а. для человека и всех животных являются восемь аминокислот лизин, треонин, триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, валии, изолейцин. Для роста молодых крыс, кроме того, необходим еще аргинин для роста цыплят необходимо до 15 аминокислот. Г1ри отсутствии в организме (пище) отдельных Н. а. могут развиваться некоторые заболевания, например, при отсутствии триптофана развивается катаракта. [c.171]

Гистоны обладают основными свойствами, так как в составе их содержится от 10 до 30% диаминомонокарбоновых кислот (лизина, аргинина) и циклической основной аминокислоты гистидина. Гистоны встречаются в значительных количествах в белках эритроцитов, зобной железы. Гистоны найдены преимущественно в животных организмах. Молекулярный вес их от 5000 до 37 ООО. Они не содержат триптофана. [c.53]

Наличие и количество незаменимых и заменимых аминокислот в белках корма определяют биологическую ценность кормов. Для различных сельскохозяйственных животных одни и те же белки неодинаково биологически ценны. Домашним птицам нужно давать такие корма, в белках которых в достаточных количествах содержатся аминокислоты аргинин и глицин и присутствуют все остальные девять незаменимых аминокислот. Свиньям необходимы корма, в белках которых должны быть в достаточном количестве аминокислоты лизин, метионин, цистин. Коровам особенно нужны метионин, пролин, аланин, лизин. [c.268]

Присутствие в кормовых белках аргинина и глицина, цистина и тирозина необходимо в меньшей степени. Доказано, что птицы способны в небольшом объеме синтезировать глицин и не могут синтезировать аргинин. Другие животные способны синтезировать глицин и частично аргинин. В связи с этим аминокислоты аргинин и глицин (также цистин и тирозин) считаются частично заменимыми, или полузаменимыми. [c.267]

Синтез аргинина у животных, хотя и возможен, но он ограничен. Это подтверждается следующим примером. При кормлении молодых животных нищей, в белках которых отсутствует какая-либо незаменимая амигюкнелота, они теряют в весе и обычно погибают. Если же кормить молодых живот1П1Ь нище , не содержаще. арпмшна, наблюдается замедление роста, но животные 1 е погибают. [c.376]

ГИСТ0НЫ (от греч. Mstos-ткань), группа сильноосновных простых белков (р/ 9,5-12,0), содержащихся в ядрах клеток животных и растений. Различают пять осн. групп Г., каждую из к-рых составляют белки с близкими св-вами, выделенные из разных организмов. Группы Н2А, Н2В, НЗ и Н4 имеют мол, м. от 1 до 14 тыс. (т. наз. низко молекулярные Г.), группа Н1 -ок. 22 тыс. Для первичной структуры Г. характерно высокое содержание остатков лизина и аргинина, а также отсутствие триптофана. Г. одной и той же группы, полученные из разл. источников, имеют очень сходную первичную структуру. Так, Г. из тимуса быка и проростков гороха, относящиеся к группе Н4, отличаются расположением только двух аминокислотных остатков. Во вторичной структуре преобладают а-спирали Р-стоуктура появляется только при необратимой агрегации Г. Третичную структуру образует глобула (80-100 аминокислотных остатков), содержащая гл. обр. гидрофобные и кислые аминокислотные остатки N-концевая (10-25 остатков), а в ряде случаев и С-концевая часть (5-10 остатков) не структурированы, подвижны и обогащены аргинином и особенно лизином. Группа Н1 отличается от др. групп значительно более длинным (ок. 100 остатков) подвижным N-концом. [c.574]

Производными изовалериановой кислоты являются валин, или а-аминоизовалериановая кислота, встречающаяся во многих белках и синтезируемая только в организмах растений (является для животных незаменяемой аминокислотой), а у валериановой кислоты — а-амино-8-гуанидилвалериа-новая кислота (аргинин) [c.657]

В состав белка дрожжей входят почти все необходимые для нормального роста животных и птиц аминокислоты, как-то тирозин, триптофан, метионин, треанин, аргинин, гистидин, лизин, изолейцин, лейцин и валин. [c.335]

После того как Ц, Роуз, Г. Дж. Олмкуист, Р. Ц. Джексон, Г. Г. Митчель и др. доказали незаменимость для питания животного аминокислот — метионина, гистидина, лизина, триптофана, фенилаланина, треонина, лейцина, изолейцина и валина и особую важность цистина, аргинина, тирозина и гликоколя, стало возможно оценивать питательное значение белковых пищевых веществ на основании их аминокислотного состава. Сравнительно точное знание аминокислотного состава белков позволяет давать приблизительную оценку их питательности и, что важнее, дает возможность подбирать разные белки таким образом, чтобы они взаимно дополняли друг друга. Такой метод подбора пищевых рационов сокращает много времени и средств, которые тратились раньше при применявшемся до сих пор способе проб и ошибок в опытах на животных. [c.7]

Автотрофные организмы. Белки получаются экстракцией из сухих организмов горячей 90% муравьиной кислотой. Если полученные аналитические данные справедливы, то в этом случае мы впервые встречаемся с белками, в которых совершенно отсутствует аргинин. Найденное разнообразие в содержании лизина от 0,0 до 6,5% также стоит в противоречии с результатами, получаемыми обычно при исследованиях тканевых белков всего растения или животного (см. Лагг [433А]). [c.104]

Организмы заметно различаются по своей способности синтезировать de novo аминокислоты, из которых строятся их белки. Большинство микроорганизмов и растений синтезируют все необходимые им аминокислоты, но животные по большей части около половины необходимых им аминокислот синтезировать не способны. Поэтому применительно к животным можно разбить аминокислоты на две группы заменимые и незаменимые. Разграничение заменимых и незаменимых аминокислот возможно на основе различных эксиериментальных критериев. Исходя из обычных критериев, аминокислоту можно считать незаменимой, если ее приходится включать в состав пищи для обеспечения оптимального роста или для поддержания азотистого баланса. В норме у взрослого животного количество азота, выводимого из организма за сутки, должно быть равно количеству азота, поступившему в организм за тот же период. Классическими исследованиями Розе было показано, что для белых крыс незаменимыми являются следующие аминокислоты лейцин, изолейцин, валин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, гистидин и аргинин. Первые восемь из перечисленных [c.431]

Протамины и. гистоны. Отличаются высоким содержанием диаминокислот, отсутствием серусодержащих ампнокнслот и ограниченным числом аминокислот, входящих в их состав. Белки основного характера с небольшим, сравнительно с другими белками, молекулярным весом. Они растворимы в воде и разбавленных кислотах и осаждаются из растворов при добавлении аммиака, щелочей или белков. К протаминам относятся белки, выделенные из спермы рыб (клупеин, сальмин, стурнн и др.), где они находятся в соединении с нуклеиновыми кислотами. Протамины, растворяясь в воде, дают щелочные растворы, не коагулирующие при нагревании они содержат до 87% аргинина. Основной характер у них более резко выражен, чем у гистонов. Гистоны содержат около 20—30% диаминокислот, обладают ясно выраженным основным характером, в клетках животных находятся в виде соединений с нуклеиновыми кислотами или пигментами (в составе нуклеопротеидов и хромопротеидов). [c.175]

К числу аминокислот несиптезируемых или слишко - медленно синтезируе.мых в организме высших животных относятся валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фен-кпаланин, триптофан аргинин, лизин и гистидин., Эти аминокислоты долл<ны входить в состав пищевых белков, ценность которых определяется именно наличием в них незаменимых аминокислот. [c.192]

Как правило, все ДНК и РНК животного и вирусного происхождения (за исключением, возможно, транспортных РНК) in vivo более или менее прочно связаны с белками. Особый интерес с этой точки зрения представляют гистоны — семейство чрезвычайно гетерогенных основных белков относительно низкого молекулярного веса, которые, по-видимому, образуют прочные стехиометрические комплексы с ДНК во всех соматических клетках любого высшего организма, растения или животного. Гистоны можно отделить от ДНК и подвергнуть хроматографическому разделению. При этом удается получить четыре основные фракции. Другие методы разделения позволили установить, что каждая из этих фракций, начиная от фракции I, наиболее богатой лизином, и кончая фракцией IV, наиболее богатой аргинином, в свою очередь может быть разделена на несколько фракций. С помощью рентгеноструктурного анализа были получены некоторые данные о вторичной структуре свободных гистонов, выделенных из нуклеопротеидов, а также о структуре белка и ДНК в составе нуклеопротеида. В свободных гистонах, судя [c.159]

Для осуществления белкового синтеза, так же как и для других синтетических процессов, о которых мы говорили выше, необходима энергия в форме АТФ. Цикл лимонной кислоты поставляет эту энергию. Кроме того, синтез белка требует запаса мономерных единиц (или их предшественников) — приблизительно двадцати видов природных аминокислот. Большинство В1дсших животных, включая человека и крысу, синтезируют в достаточном количестве лишь около половины этих аминокислот остальные аминокислоты — аргинин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин — не могут быть синтезированы в самом организме они должны поступать с пищей и потому называются незаменимыми. Растения и большинство микроорганизмов, напротив, способны синтезировать все или почти все аминокислоты. Незаменимые аминокислоты помечены на фиг. 102 звездочкой. Предшественники для синтеза соединений обеих групп — заменимых аминокислот у животных и большей части аминокислот у других организмов — опять-таки поставляются циклом лимонной кислоты. [c.364]

Важнейшие представители используемых животных протеиназ— пепсин, трипсин, а-химотрипсии и сычужный фермент, иногда называемый реннином или химозином. Пепсин образуется из пепсиногена слизистой оболочки желудка, рН-оптимум его действия на белки — 1,7—2,2 он расщепляет их, как и пептиды, по связям, которые образованы с участием аминной группы тирозина или фенил-аланина. Трипсин образуется из трипсиногена поджелудочной железы, его действие наиболее интенсивно при pH 7,6—9,0 специфичность четко выражена он гидролизует связи, сформированные с участием СООН-группы положительно заряженных аминокислот, аргинина и лизина. Химотрипсин близок по ряду свойств трипсину, а специфичность его подобна пепсину с тем отличием, что он разрывает связи, в которые ароматические аминокислоты входят не аминными, а карбоксильными группами. Реннин образуется из прореннина в сычуге молодых жвачных животных. Это — протеолитический фермент, специально настроенный на створаживание молока. Оптимум его действия при pH 6,0—6,5. [c.239]

Другой метод оценки качества белков основан на изучении их аминокислотного состава. Зеленые растения могут синтезировать все аминокислоты, тогда как организм человека и животного лишен этой способности. Аминокислоты, которые не могут синтезироваться в животном организме, получили название незаменимых . В настоящее время установлено, что для человека незаменимыми являются по крайней мере 8 аминокислот триптофан, фенилаланин, метионин, лизин, валин, треонин, изолейцин, лейцин и 2 полузаменимых — аргинин и гистидин. Питание белком, не содержащим какой-либо из этих аминокислот, приводит к нарушениям обмена веществ й заболеваниям организма. Таким образом, лишь установив аминокислотный и фракционный состав белков, можно говорить о пищевой ценности продукта. [c.45]

АМИНОКИСЛОТЫ. Производные карбоновых кислот, в которых один или два атома углеводородного радикала замещены аминогруппой NHj. Входят в состав белков, которые являются полимерами А. По числу карбоксильных групп (СООН) различаются moho- и дикарбоновые А., по числу аминных групп различаются MOHO- и диаминовые А. В зависимости от положения аминогрупп различают альфа-, бета- и гамма-кислоты. Получаются синтетически или выделяются из белков. А. занимают центральное место в обмене азотистых соединений в животных, растениях и микроорганизмах, так как служат источником образования белков, гормонов, ферментов и многих других соединений. В настоящее время известно более 90 природных А. В белках содержится лишь около 20 А. Растения и автотрофные микроорганизмы способны синтезировать все входящие в их состав А. Животные могут синтезировать лишь следующие А. аланин, аргинин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, гистидин, глицин, серин, тирозин, цистеин, цистин и так называемые иминокислоты — пролин и оксишролин. А., которые могут синтезироваться в организме животных, называются заменимыми. Для всех видов животных безусловно незаменимыми являются лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин. Ряд А. используется в кормлении с.-х. животных. [c.22]

КОРМОВЫЕ ДРОЖЖИ. Сухая масса дрожжеподобных грибов, содержащая белок — 47—54, углеводы — 13—16, безазотистые экстрактивные вещества — 22—40, зола —6—9%. В состав белка К. д. ВХ01ДЯТ жизненно необходимые аминокислоты аргинин, гистидин, дизин, лейцин, тирозин, треонин, фенилаланин, метионин, валин, триптофан. К. д. содержат витамины В Вг, нантотеновую кислоту, Ве, биотин и другие. В К. д. находится также эргостерин, который после облучения ультрафиолетовым светом образует витамин Вг. За счет микробиологического синтеза, производимого специальными микроорганизмами, можно обогащать К. д. витаминами Вг и Б12 и антибиотиками. Зола дрожжей содержит ценные для животных микроэлементы и в большом количестве фосфор, калий, магний и кальций. [c.154]

Пищевое и промышленное использование белков. Растения способны синтезировать ампнокислоты и белки, используя в качестве источника азота неорганические соединения. Животные же для нормального существования должны получать белки с пищей. В процессе пищеварения белки расщепляются на низкомолекулярные пептиды или аминокислоты, которые всасываются кищечником и разносятся током крови. Они и служат строительным материалом, из которого организм создает белки своего тела. Таким образом, белки в питательном рационе вполне могут быть заменены аминокислотами. Некоторые необходимые для жизни аминокислоты организм может вырабатывать сам из других азотсодержащих соединений, поступающих с пищей. Другие же аминокислоты организм синтезировать не в состоянии и их надо вводить в готовом виде, с белковой пищей. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К их числу относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин (см. табл. 23). [c.391]

По нашему мнению, самого пристального внимания заслуживает то обстоятельство, что в указанных реакциях конденсации оказались способными участвовать естественные уреидо- и гуанидо-а-аминокислоты, в частности аргинин, т. е. аминокислота, которая широко распространена в природе, входит в состав многих белков и является важным участником азотистого обмена у микроорганизмов, растений, животных и человека. [c.341]

Кишечная флора играет известную пололштельную роль для организма. При описании переваривания клетчатки (стр. 263) мы указывали на важную роль кишечной флоры, особенно для жвачных животных. Расщепление клетчатки сопровождается образованием в кишечнике уксусной, молочной, янтарной и других кислот, которые всасываются кишечником в кровь и используются в тканях организма. Наряду с этим, под влиянием микробов в кишечнике образуются газы — метан, водород, углекислый газ, а из серусодержащих аминокислот — сероводород. Под влиянием определенных бактерий в толстых кишках расщепляются тирозин, триптофан, цистеин, аргинин, лизин, гистидин с образованием протеиногенных аминов и других веществ. Следует подчеркнуть, что с количественной стороны бактериальное расщепление аминокислот в толстых кишках сравнительно незначительно и охватывает лишь ничтожную долю аминокислот, появляющихся в кишечнике при переваривании белков, так как аминокислоты по мере своего образования всасываются. Учитывая, однако, высокую ядовитость некоторых продуктов гниения аминокислот в толстых кишках, приходится считаться с возможностью отрицательного влияния на организм кишечной флоры, особенно в тех случаях, когда имеют место сдвиги в ее качественном и количественном составе. [c.361]

Возможность синтеза глицина у человека и животных из различных веществ объясняет давно уже известный факт независимости их организмов от поступления глицина с белками пищи. Из всех изученных высших животных только цыплята нуждаются в доставке глицина с пищей. Однако и они могут обходиться без глицина, если доставлять им вещества, из которых он синтезируется. Все же при обычных условиях кормления у птиц синтез глицина ограничен. Для обезврежения бензойной кислоты (стр. 490) у них используется не глицин, как у млекопитающих животных, а орнитин, т. е., очевидно, у птиц глицин — физиологически более дефицитная аминокислота, чем орнитин, который образуется из аргинина. [c.367]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология