Стандартная свободная энергия гидролиза реакции

Рис. 14. Сопоставление величин стандартной свободной энергии активации А Gf для реакции гидролиза и-алкил-Р - )-галактопиранози-дов Р-галактозидазой [6] с соответствующими инкрементами свободной энергии переноса -алкильной труп-ПЫ из воды в октанол если заместитель

Рис. 44. Изменение свободной энергии фермент-субстратного взаимодействия по координате реакции (4.28) для химотриптического гидролиза метиловых эфиров Ы-аце-тил- -фенилаланина (сплошная линия) и Ы-ацетилглицина (пунктирная линия) [116]. (Для диаграммы использованы значения стандартных свободных энергий, полученные интерполяцией линейных зависимостей, приведенных на рис. 43).

Какими структурными особенностями молекулы АТР следует объяснить тот факт, что при гидролитическом отщеплении его концевой фосфатной группы выделяется гораздо больше свободной энергии, чем, например, при гидролизе глюкозо-6-фосфата Для того чтобы ответить на этот вопрос, требуется учесть свойства не только субстрата, но и продуктов реакции, потому что изменение стандартной свободной энергии есть разность между свободной энергией исходных веществ и свободной энергией продуктов реакции. Величина стандартной свободной энергии гидролиза АТР определяется тремя главными структурными факторами. Первый из них-это степень диссоциации самого АТР и продуктов его гидролиза. При pH 7,0 АТР почти полностью ионизован, т.е. существует в виде аниона АТР" . В результате гидролиза АТР образуются не один, а три продукта АВР НРО и Н . Суммарное уравнение гидролиза АТР имеет следующий вид [c.417]

Изменение стандартной свободной энергии в реакции гидролиза этилацетата будет, следовательно, равно [c.26]

Таким образом, величина изменения стандартной свободной энергии в реакции гидролиза хелатного комплекса Mg-АТФ при 37° и pH 7 оказывается несколько более отрицательной, чем —7 ккал моль. Найденная величина хорошо согласуется со значениями, полученными при помощи других методов. [c.28]

Стандартная свободная энергия гидролиза АТФ равна —7 ккал/моль это является промежуточной величиной для биологических соединений, имеющих отрицательные свободные энергии гидролиза. Существует несколько таких соединений (среди них главное место занимает АТФ), которые, взаимодействуя в биохимических системах, заставляют протекать энергетически невыгодные реакции. Например, фосфорилирование глюкозы [c.398]

Изменения стандартной свободной энергии химических реакций обладают свойством аддитивности, что очень важно для реакций, АС которых имеет большую величину, измерение которой трудно произвести с достаточной точностью. Так, пользуясь аддитивностью величин А0° для последовательных реакций, можно рассчитать изменение стандартной свободной энергии гидролиза АТФ, равное —30,5 кДж/моль (—7,3 ккал/моль) (pH 7,0 37 °С в присутствии избытка ионо представив реакцию гидролиза в две стадии. Сначала рассчитывают изменение стандартной свободной энергии реакции АТФ с глюкозой, определив предварительно ее константу равновесия (Кр = 661) [c.412]

Затем определяют константу равновесия (/(р=171) и изменение стандартной свободной энергии для реакции гидролиза глюкозо-6-фосфата [c.412]

Стандартная свободная энергия гидролиза АТР до ADP и Рг (разд. 2.4, 2.11) в какой-то степени зависит от присутствия Mg +, и обычно ее считают равной примерно —7 ккал. Это относится к случаю, когда АТР, ADP и Рг находятся в эквимоляр-ных концентрациях на самом деле потенциал фосфорилирования (свободная энергия образования АТР) зависит от концентрации компонентов реакции следующим образом [c.106]

Для каждой химической реакции характерно определенное изменение стандартной свободной энергии (-ДОо), т.е. изменение свободной энергии при стандартных значениях температуры и давления, 1М концентрации исходных веществ и продуктов реакции и PH 7,0. Например, AG гидролиза АТФ до АДФ [c.92]

Отношение каталитических коэффициентов Щ]ка для гидролиза р- и а-метилглюкозидов при одинаковых температуре, давлении и коэффициентах активности больше единицы при температуре ниже 115 °С, но меньше единицы при более высоких температурах. Теория, основанная на рассмотрении стандартных свободных энергий активации, для подобных пар реакций должна быть построена таким образом, чтобы разность А°Сз — (иногда обозначаемая как АД°(т ) меняла знак. Анализ исследований кинетики реакций в растворах не оставляет сомнений в том, что энергия активации — даже кажущаяся энергия активации — более надежный показатель химической активности, чем константы скорости или логарифм константы, умноженной на RT. [c.445]

В табл. 14.3 приведены величины изменения стандартной свободной энергии для ряда характерных химических реакций. Из этой таблицы видно, что гидролиз таких соединений, как некоторые сложные эфиры, амиды, пептиды и гли-козиды, а также реакции перегруппировки и элиминирования, сопровождаются сравнительно небольшим изменением стандартной свободной энергии, тогда как гидролиз ангидридов кислот характе- [c.411]

Определены также изменения стандартной свободной энергии для гидролиза ряда других фосфорилированных соединений (табл. 14-5). Гидролиз некоторых из этих соединений в стандартных условиях приводит к освобождению несколько большего количества свободной энергии, чем гидролиз АТР, а других— меньшего. Например, величина AG для ферментативной реакции [c.416]

Нам остается отметить еще одно очень важное обстоятельство, имеющее отношение к изменениям свободной энергии при биохимических реакциях. Хотя при стандартных условиях величина AG° гидролиза АТР равна — 7,3 ккал/моль, истинное изменение свободной энергии гидролиза АТР в интактных клетках сушественно отличается от этой величины. Объясняется это тем, что концентрации АТР, ADP и Р в живых клетках, во-первых, неодинаковы и, во-вторых, намного ниже стандартных концентраций [c.418]

Несмотря на сравнительно небольшое изменение стандартной свободной энергии в ходе данной реакции, величины АС° гидролиза фосфатных групп исходного вещества и продукта различаются очень сильно. Для фосфоглицерата (низкоэнергетического фосфорилированного [c.453]

Мы видим, что на фосфорилирование одной молекулы пирувата до фосфоенолпирувата (на этот процесс в стандартных условиях расход энергии составляет 14,8 ккал/моль) затрачивается энергия двух высокоэнергетических фосфатных групп (одной от АТР и одной от GTP), каждая из которых характеризуется величиной AG° гидролиза —7,3 ккал/моль. Между тем, когда фосфоенолпируват превращается в пируват в процессе гликолиза, из ADP синтезируется только одна молекула АТР. Хотя изменение стандартной свободной энергии AG° суммарной реакции образования фосфоенолпирувата составляет 0,2 ккал/моль, истинное изменение свободной энергии ЛС в условиях клетки выражается очень большой отрицательной величиной, около — 6,0 ккал ясно, таким образом, что эта реакция практически необратима. [c.605]

Установлено, что реакция синтеза глутамина обратима. На основании константы равновесия реакции (1) вычислено [561], что при стандартных условиях разность между величинами свободной энергии гидролиза глутамина и гидролиза АТФ составляет 4300 кал. Если принять, что свободная энергия гидролиза глутамина составляет —3500 кал (т. е. примерно столько же, сколько для гидролиза аспарагина), то величина стандартной свободной энергии АТФ должна быть близка к —7800 кал. Это значение несколько ниже величины, полученной в прежних определениях, т. е. —10 500 [562, 563], но согласуется с величинами, полученными позже при помощи самых различных методов [535, 564—566]. [c.270]

Тот факт, что свободная энергия активации гидролиза, наблюдаемая на опыте, равна 67—79,6 кДж/моль (16—19 ккал/моль), т. е. значительно меньше, чем стандартная свободная энергия реакции [c.251]

Для отщепления концевой фосфатной группы АДФ при pH 7 изменение стандартной свободной энергии равно —30,5 кДж/моль. Реакция гидролиза фосфатной группы АМФ характеризуется низким значением АС равным —14,2 кДж/моль (—3,4 ккал/моль). [c.412]

Стандартная свободная энергия гидролиза сложноэфирной связи между тРНК и карбонилом аминоацильного или пептидильного остатка ДС° составляет около -30 кДж/моль (-7 —-8 ккал/моль). Стандартная свободная энергия гидролиза пептидной связи в полипептиде бесконечной длины оценивается около -2 кДж/моль (-0,5 ккал/моль). Таким образом, если бы субстраты реакции черпались бы непосредственно из раствора, а продукты реакции освобождались бы в раствор, то свободная энергия, освобождающаяся в результате транспептидации в стандартных условиях, составила бы около —30 кДж/моль (-6,5 —-7,5 ккал/моль) [c.187]

Аденозинтрифосфат играет ключевую роль во внутреннем метаболизме. В 1941 г. Липманн предложил концепцию энергетиче-ски-богатых фосфатных связей для того, чтобы объяснить, почему кажется, что стандартная свободная энергия гидролиза АТР и других родственных фосфатов, например креатинфосфата, является существенно более высокой, чем стандартная свободная энергия гидролиза других фосфатов, таких как АМР [36]. Эту концепцию часто применяли при обсуждении реакций АТР [37]. В ряде случаев было заявлено, что АТР может запасать энергию, освобождающуюся в результате деградационных процессов метаболизма и может использовать запасенную энергию по мере необходимости для осуществления синтетических реакций. Недавно концепция энергетически-богатых фосфатных связей была подвергнута критической переоценке [38] и сделан вывод, что концепция Липманна применима лишь для замкнутых систем, с энер-гетически-связанными реакциями. Поскольку реальные организмы являются открытыми системами, то к ним, строго говоря, не может быть применена концепция энергетически-богатых связей и, несмотря на то, что эфиры фосфатов могут быть расположены в порядке уменьшения стандартной свободной энергии их гидролиза, это может служить лишь указанием на направление трансфосфо-рилирования в замкнутой системе. [c.147]

Соединения, у которых изменение стандартной свободной энергии гидролиза (АС° ) ниже, чем у АТФ (Д0° =—30,5 кДж/моль), часто относят к высокоэнергетическим соединениям. Соединения с более высоким значением АО реакции их гидролиза, чем для АТФ, называют низкоэнер-гетическйми . [c.413]

В прямой зависимости от пирофосфатпой связи, то следовало бы ожидать, что расщепление АТФ с образованием орто- и пирофосфатов будет сопровождаться одинаковым изменением свободной энергии и что неорганический пирофосфат представляет собой макроэргическое соединение. Но стандартная свободная энергия гидролиза пирофосфата составляет только —3,8 ккал. Последствия термодинамических различий между отщеплением от АТФ орто- и пирофосфата особенно четко вырисовываются при сравнении синтеза синтетических полирибонуклеотидов и дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК). Образование синтетических полирибонуклеотидов сопровождается отщеплением ортофосфата от нуклеозиддифос-фата эта реакция легко обратима. Синтез же ДНК сопровождается отщеплением пирофосфата от дезоксинуклеозидтрифосфата, и эта реакция обратима с трудом. [c.94]

Равновесие этой реакции в клетке по больщей части сильно сдвинуто вправо, о чем свидетельствует характеризующая ее большая отрицательная величина стандартной свободной энергии гидролиза. Высвободившийся СоА-8Н может теперь принять участие в окислительном декарбоксилировании новой молекулы пирувата и образовать новую молекулу ацетил-СоА, способную вступить в цикл. Полагают, что промежуточным продуктом в цитрат-синтазной реакции является цитрил-СоА. Он образуется в активном центре фермента и быстро гидролизуется, после чего свободный СоА-8Н и цитрат отделяются от активного центра. [c.486]

Тиоловые эфиры. Тиоловые эфиры, особенно кофермент А (см. гл. VIII), играют очень важную роль в метаболизме, в частности при реакциях переноса ацильной группы. Из табл. 5 видно, что стандартная свободная энергия гидролиза таких соединений при физиологических условиях составляет приблизительно —8 ккал1молъ. Таким образом, тно.ловые эфиры относятся, без сомнения, к категории высокоэнергетических соединений. Уменьшение взаимодействия мея ду я-электронамн атома серы и карбонильной группы в тиоловых эфирах по сравнению с обычными эфирами (содержащими вместо атома серы атом кислорода) или с карбоксилатными анионами служит движущей силой реакции гидролиза им же следует объяснить и более высокую стандартную энергию гидролиза тиоловых эфиров по сравнению с кислородсодержащими эфирами (см. стр 28). Некоторые исследования действительно заставляют считать, что атом серы не только не является эффективным донором электронов для карбонильной группы, но может даже быть акцептором электронов [c.38]

Эфиры аминокислот. Стандартные свободные энергии гидролиза эфиров аминокислот, являющихся важными промежуточными продуктами при биосинтезе белков, сравнимы с энергией гидролиза АТФ. Следует отметить, что, нанример, свободная энергия гидролиза этилового эфира глицина до свободной аминокислоты составляет почти такую же величину, как и АС реакции гидролиза этилацетата. Однако из-за высокой кислотности глицина (р,ЛГ(1 — 2,3) по сравнению с уксусной кислотой (piia = 4,76) стандартная свободная энергия гидролиза эфира аминокислоты при pH 7 и 25° больше соответствующей величины для этилацетата на 298-1,98-2,3-Ар Сд = —3300 кал моль. Хотя такое деление реакции гидролиза эфира ири pH 7 на реакцию гидролиза до свободной аминокислоты и ионизацию кислоты удобно при расчете изменений свободной энергии, было бы неверным считать, что большие изменения свободной энергии, сопровождающие гидролиз сильных кислот, обусловливаются высоким значением АС ионизации. Свободная энергия является функцией состояния, т. е. не зависит от произволь- [c.38]

Рис. 4.4. Изменение стандартной свободной энергии по координате реакции для катализируемого кислотой гидролиза сложного эфира. Из работы Bender М. L., hem. Rev., 60, 68 (1960).

Все фосфаты, имеющие большее отрицательное значение стандартной свободной энергии гидролиза, чем АТФ, подразделяют на два класса первые играют роль аккумуляторов энергии, сохраняя ее в форме энергии фосфатных связей, вторые образуются в процессе ферментативных реакций катаболизма. К первому классу относят нуклеозидполифос- [c.413]

Ацилфосфаты и енолфосфаты составляют второй класс высокоэнергетических фосфатов. Аццлфосфаты представлены 1,3-дифосфоглицериновой кислотой и ацетилфосфатом. 1,3-Дифосфоглицериновая кислота образуется при гликолизе (см. стр. 68) она не подвергается гидролизу, а ее фосфатная группа переносится на АДФ с образованием АТФ и З-фосфоглицериновой кислоты. Для расчета стандартной свободной энергии этой реакции ее необходимо представить в виде двух последовательных реакций, значения AG которых можно вычислить [c.416]

На приведенной схеме показано, что в ходе Г. на 1 моль расщепляемого углевода синтезируется 4 моля АТФ, в связи с чем энергия системы увеличивается на энергию 4 макроэргич. связей. Из этих 4 связей в случае распада глюкозы 2 связи, а в случае распада гликогена 1 связь затрачиваются на фосфорилирование углевода [реакции (3) и (5) . Следовательно, в результате расщепления 1 г-моля углевода имеет место чистый выход в первом случае 2 молекул, а во втором случае 3 молекул АТФ, используемых затем в качестве носителя энергии для жизнедеятельности клетки, различных биохимич, синтезов и др. Общее количество свободной энергии, к-рое теоретически освобождается в клетке при распаде 1 г-моля гликогена, составляет 52 ккал, а при распаде глюкозы соответственно 47 ккал. Стандартная свободная энергия гидролиза связи АТФ равна 8,4 ккал. Отсюда может быть вычислена энергетич. эффективность Г. Если субстратом Г. служит гликоген, она равняется 3x8400/52000 = 48% если же Г. идет на глюкозе, эффективность процесса равняется 2x8400/47000 = = 36%. Хотя эти величины эффективности достаточно велики, тем не менее выход свободной энергии при т-ликолитич. распаде углевода составляет лишь 7,5% от выхода энергии при распаде такого же количества углевода в результате дыхания клетки. [c.483]

Основной вклад в изменение стандартной свободной энергии обратимой реакции синтеза-гидролиза амидной связи вносит ионизация продуктов гидролиза. Поэтому выгодно проводить синтез в условиях, когда оба реагента не ионизированы. Однако в обычных условиях этого достичь нельзя. Были предложены остроумные методы обхода этой трудности. Так, реакцию синтеза можно проводить, используя эфир ациламинокислоты и аминокомпоненту при рН 10, когда последняя не ионизирована. [c.200]

B. Проведенный выше анализ показывает, что в реакции превращения глицерата в пируват изменение стандартной свободной энергии очень велико. Удаление воды (AG° = —0,5 ккал/моль) не вносит большого вклада в это изменение. Таким образом, превращение енолпирувата (ЕПВК) в пируват сопровождается, по-видимому, большим изменением стандартной свободной энергии (—10,6 ккал/моль). Из приведенного здесь обсуждения следует, что большая часть изменения стандартной свободной энергии в реакции превращения фосфоеиолпирувата в пируват (—10,6 ккал/моль из —14,8 ккал/моль) относится к превращению енолпирувата в пируват и не связана с гидролизом фосфатной связи. [c.338]

Действительно, величина изменения стандартной свободной энергии в реакции нревращения фосфоеиолпирувата в пируват (—14,8 ккал/моль) близка к сумме следующих изменений изменение свободной энергии в реакции превращения енолпирувата в пируват (около —И ккал/моль) и обычное изменение стандартной свободной энергии при гидролизе простой эфирной связи, присоединяющей остаток фосфорной кислоты (около —3,0 ккал/моль). Таким образом, фосфатная связь в фосфоенолпирувате является макроэргической, потому что ее гидролиз связан с термодинамически выгодным превращением енолпирувата в пируват. [c.338]

Эта суммарная реакция характеризуется очень большой отрицательной величиной AG°, что в значительной мере обусловливается спонтанным превращением енольной формы пирувата в кетоформу. Изменение стандартной свободной энергии при гидролизе фосфоенолпирувата равно - 14,8 ккал/моль. Приблизительно половина этой энергии запасается в форме АТР (AG = — 7,3 ккал/моль), а вторая половина (— 7,5 ккал/моль) составляет ту мощную движущую силу, которая резко смещает равновесие реакции вправо. В условиях клетки пируваткиназ-ная реакция практически необратим а. [c.454]

Расчет изменений стандартной свободной энергии на основании измерения константы равновесия и уравнения (11.22) на первый взгляд не является тривиальным. Для реакций, включающих отщепление или присоединение протона (весьма обычных в биохимических процессах), такие расчеты могут быть выполнены тремя разными способами, причем все три способа правильны. Первой измеренной константой равновесия была константа равновесия реакции гидролиза этилацетата, определенная Бертло и Гиле-сом в 1863 г. На примере этой реакции можно рассмотреть все три способа, используемых для подсчета изменений стандартной свободной энергии. [c.25]

Изучение термодинамики реакций гидролиза органических фосфатов представляет особенный интерес для биологии . В случае моноэфиров ортофосфорной кислоты стандартная свободная энергия АГ сравнительно мала, н ичем Арн-38- -тг-рН 8,5тгц зменяется от" —2,2 ккал для а-глицерофосфата до —4,9 ккал/моль для глюкозо-1-фосфата. Здесь мы имеем дело с фосфатными связялщ низкой энергии . Зато связи С—О—-Р в кислых смешанных ангидридах и связи Р—О—Р являются связями высокой энергии , что видно из следующих величин АР [c.553]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология