Тирозин дезаминирование

Данные, о путях дезаминирования фенилаланина, тирозина и триптофана приведены ниже (стр. 390 и 395). [c.351]

В. Дезаминирование фенилаланина и тирозина [c.323]

Иной путь окислительного распада наблюдается для таких аминокислот как лейцин, изолейцин, фенилаланин, тирозин и триптофан. При окислении в печени лейцина и изолейцина, начинающемся также с окислительного дезаминирования, образуется ацетоуксусная кислота. Фенилаланин окислйется вначале в тирозин, который далее подвергается своеобразному окислительному распаду также с образованием ацетоуксусной кислоты или аланина и ацетоуксусной кислоты. Приводим путь окислительного распада некоторых аминокислот. Обмен этих аминокислот может "быть связан как с реакциями цикла трикарбоновых кислот, так и с обменом жиров ( через ацетоуксусную кислоту). Схемы приведены на стр. 193, 196, 197. [c.194]

Возможен и обратный процесс. Многие аминокислоты (аланин, фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан, серин, цистеин) содержат в своем составе трехуглеродный фрагмент, из которого в процессе распада указанных аминокислот возникают пировиноградная кислота и ее производные. Дезаминирование глутаминовой и аспарагиновой кислот ведет к образованию а-кетоглутарата и оксалоацетата соответственно, которые при посредстве цикла трикарбоновых кислот переходят в пировиноградную кислоту. Так же пролин, который легко превращается в глутаминовую кислоту, а из нее - в пировиноград ную. От нее несложен переход к углеводам посредством в основном обращения реакций распада фруктозо-1,6-дифосфата. [c.459]

Наиболее важным процессом при превращении аминокислот является удаление аминогруппы и замещение ее кислородом с образованием кетокислот, которые затем используются как источники энергии. Аминный азот, освободившийся при окислительном дезаминировании, вовлекается в орнитиновый цикл для последующего образования мочевины. Образовавшиеся при окислительном дезаминировании кетокислоты подвергаются дальнейшему окислению в цикле трикарбоновых кислот или используются для образования других веществ. По способности образовывать ацетоуксусную кислоту и глюкозу одна группа аминокислот относится к гликогенным (все заменимые кислоты), а другая — к кетогенным (лейцин, лизин, триптофан). Ряд аминокислот (метионин, цистин, изолейцин, фенилаланин, тирозин) по способу своего превращения может относиться как к той, так и к другой группе. [c.7]

В обзоре Нейша [3] рассмотрена роль коричной кислоты и ее оксипроизвод-ных в биосинтезе многих фенолов. Нейш обсудил возможную роль фенилмолочной кислоты в образовании коричной кислоты. Предложена последовательность реакций, включающая переаминирование фенилаланина, восстановление кетокислоты до фенилмолочной кислоты и дегидратацию последней с образованием коричной кислоты. По аналогии была предложена последовательность для превращения тирозина в п-оксикоричную кислоту, причем дегидратация п-оксифенилмолочной кислоты является конечной стадией у злаковых. Новые исследования ферментативного характера ставят под сомнение эту последовательность реакций и предполагают образование коричной и п-кумаровой кислот в результате прямого дезаминирования соответствующих аминокислот [44, 45]. Первое косвенное доказательство возможности такой реакции в высших растениях было получено с радиоактивным фенилаланином, введение которого в бесклеточный экстракт белого донника приводило к увеличению содержания коричной кислоты (Косуге и Кон [46]). [c.323]

Суш,ественным продолжением этих синтетических путей являются реакции дезаминирования как фенилаланина, так и тирозина до соответствующих непредельных ароматических кислот — коричной и п-кумаровой (схема 8.4.9). Хотя [c.218]

Все это подтверждает, что первым этапом превращения тирозина в организме является его дезаминирование. [c.398]

Основной путь биосинтеза гидроксикоричных кислот — дезаминирование аминокислоты тирозина 3,24, которая, в свою очередь, происходит из гидроксифенилпировиноградной кислоты 3,13. [c.296]

При поражениях печени нарушается также процесс дезаминирования аминокислот, что способствует увеличению их концентрации в крови и моче. Так, если в норме содержание азота аминокислот в сыворотке крови составляет примерно 2,9 ,3 ммоль/л, то при тяжелых заболеваниях печени (атрофические процессы) эта величина возрастает до 21 ммоль/л, что приводит к аминоацидурии. Например, при острой атрофии печени количество тирозина в суточном количестве мочи может достигать 2 г (при норме 0,02-0,05 г/сут). [c.559]

Опыты показали, что малобелковая диета приводит к резкому уменьшению интенсивности дезаминирования в печени и переаминирования в печени, почках и мышцах. При этом выяснилось, что нарушения дезаминирования связаны с разрушением апофермента (белковой части) оксидаз аминокислот, в то время как концентрация кофермента была вполне достаточной. Оказалось далее, что при белковом голодании нарушаются многие другие ферментные системы (окисляющие фенилаланин, тирозин, метионин и гистидин), в том числе и ферментная система синтеза мочевины. [c.370]

Легко проникают в ткани корней и аминокислоты, которые в известной степени также используются как источник азотной пищи, однако следует учитывать, что усвояемость отдельных аминокислот весьма различна. Установлено, кроме того, что любая аминокислота по своей эффективности во много раз уступает аммиачному или нитратному азоту. Ряд аминокислот (лизин, тирозин, аланин) усваивались кукурузой очень плохо, несмотря на то, что поглощались они корнями достаточно активно. В нестерильных условиях доступность этих аминокислот значительно увеличивалась. Установлено, что при питании растений аминокислотами большая часть последних ассимилируется не непосредственно, а лишь после предварительной переработки, в основном путем окислительного дезаминирования. Освобождающийся в ходе этого процесса аммиак используется затем корнями на синтез собственного набора аминокислот. [c.455]

Различают Г. специфичные к НАД, НАД и НАДФ или только к НАДФ. Фермент имеет мол. м. 210-480 тыс. и обычно состоит из 4 или 6 одинаковых субъединиц. В активном центре содержатся остатки лизииа, тирозина и цистеина. Третичная структура характеризуется наличием доменов с мол. м. 20 тыс. Известна первичная структура нескольких Г. Оптим. каталитич. активность при аминировании в области pH 7,5-8,5, при дезаминировании 8,5-9,5. [c.587]

Вещества, загрязняющие окружающую среду, азотистая кислота и SOs могут способствовать дезаминированию цитозина в урацил схема (7) . Такая модификация, как видно из рассмотрения генетического кода (см. табл. 22.5.1) может иметь три вида последствий на синтез белка. Во-первых, замены С на U в третьей позиции кодового слова не будут оказывать влияния на включение аминокислот во всех 16 случаях. Во-вторых, замена С на U в первой позиции кода может заменить кодон САА (глутамин) на кодон UAA (Стоп) и, таким образом, привести к преждевремен ному окончанию синтеза отдельного белка. В равной мере, замена AU (гистидин) на UAU (тирозин) может заменить каталитически активный остаток аминокислоты на неактивный. Для белка, играющего в клетке жизненноважную роль, обе такие замены будут летальными нет потомков, которые могли бы пережить репликацию модифицированной таким образом цепи ДНК. В-третьих, некоторые из таких замен могут вводить аминокислоту с функцио [c.212]

Рис 4.8. Дезаминирование феиилаланииа и тирозина до транс-кортной и п-кумаровой кислот соответственно. [c.141]

Метод колориметрии. Определение тирозина, (формулу см. на стр. 13). Окисление тирозина при обработке растительных продуктов сопровождается образованием темноокрашенных меланинов. В процессе окислительного дезаминирования из тирозина образуется спирт тирозол, который влияет на качество продуктов, полученных в процессе брожения, в частности тирозол входит в состав веществ, определяющих букет пива и сообщающий ему горький вкус. В процессе метилирования тирозина в солоде образуется алкалоид горденин, поэтому определение этой аминокислоты весьма важно. [c.19]

В настоящее время получено много синтетических производных окситоцина, причем дезаминирование по цистеину в первом положении приводит к увеличению биологической активности препарата в четыре раза. Это, возможно, объясняется тем, что при отсутствии Л -концевой группы облегчается образование водородной связи между пептидной СО-группой аспарагина и аминной группой тирозина. Образовавшаяся водородная связь способствует стабилизации пространственной структуры окситоцина. [c.150]

Распад тиреоидных гормонов происходит в основном в печени и начинается с полного их деиодирования. Затем происходит дезаминирование и декарбоксилирование остатков тирозина. Завершается биотрансформация конъюгацией с глюкуроновой кислотой, причем выведение этих конъюгатов происходит как с желчью, так и с мочой через почки. [c.152]

Известно, что следующие аминокислоты выделяют аммиак при облучении [36, 39—42] аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, а-аминоизомасляная кислота, цистин, глутаминовая кислота, глицин, гистидин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, серин, тирозин и валин. Цистеин [4-3] не способен к дезаминированию, вероятно, нз-за преобладающей реакции тиоловой группы (см. ниже). Пролин не образует аммиака [36]. Глицилглицин образует несколько больше аммиака на единицу дозы облучения, чем глицин, а его хлорид — значительно меньше [44]. Возможно, что дезаминирование может происходить как за счет амидной группы, так и за счет свободной аминогруппы в полипептидной цепи оно вызовет разрыв самой цепи. Предложен [36] следующий механизм для реакций дезаминирования свободной аминогруппы [c.220]

Из стеблей ячменя Ниш (Neish, 1961) выделил очищенный в 40 раз препарат другого фермента (тиразы), катализирующего прямое дезаминирование тирозина [c.167]

Поскольку у микроорганизмов и животных продуктами расщепления тирозина являются яблочная и ацетоуксусная кислоты, авторы предполагают, что и у высших растений расщепление происходит аналогично. Ацетоуксусная кислота легко превращается в ацетат, последний же, как это было показано ( anvin, Beevers, 1961), может служить источником сахаров. Возможно, что первым этапом превращения тирозина в растениях является его дезаминирование до т/ а с-иара-кумаровой кислоты иод действием тиразы — фермента, найденного недавно Нишем (Neish, [c.229]

При дезаминировании аспарагиновой кислоты, аланина и глутаминовой кислоты образуются а-кетокислоты, принадлежащие к числу промежуточных продуктов обмена углеводов. Введение per os этих аминокислот, а также валина [97, 98], серина [99, 100], глицина [99, 101], треонина [102], аргинина [103, 104],. гистидина [104—106] и изолейцина [104, 107] вызывает у голодающих животных увеличение содержания гликогена в печени. В определенных условиях пролин [104], цистеин [104] и метионин [108] также могут вызывать добавочное образование у леводов, тогда как в результате обмена тирозина (стр. 417), фенилаланина (стр. 425) и лейцина (стр. 359) образуютсл кетоновые тела. Недостаток этих экспериментальных приемов состоит в том, что получаемые результаты касаются обмена аминокислот в нефизиологических условиях не удивительно, что некоторые аминокислоты проявляют при одних условиях гликогене-тическое действие, а при других — кетогенное. Для изучения превращения аминокислот в процессах обмена веществ наиболее удобно вводить изотопную метку в углеродный остов аминокислоты и затем выяснить судьбу меченого углерода путем исследования продуктов обмена. Работы этого рода, относящиеся к отдельным аминокислотам, подробно рассмотрены в гл. IV. [c.181]

При дезаминировании фенилаланина или тирозина образуются коричная или 4-оксикоричиая кислоты соответственно. Гидроксилирование ароматического кольца, изомеризация двойной связи и циклизация дают кумарин или умбеллиферон (рис. 15.24). [c.325]

Применение, В гистохимии в качестве компонента для проведения реакций Миллона и Мореля — Сислея [1] на тирозин [Пирс, 74—75] для выявления иодидов [2] для блокирования (дезаминирования) аминогрупп. [c.244]

Из ароматических оксикислот, образующихся в кишечнике животных и человека при гниении белков, можно назвать п-оксифенилмолочную кислоту, которая образуется из тирозина при гидролитическом его дезаминировании. [c.324]

Так как основной путь обмена фенилаланина в животном организме протекает, по-видимому, через окисление его в тирозин (стр. 351), то при фенилкетонурии, очевидно, нарушено именно это звено перехода фенилаланина в тирозин. Благодаря этому обмен фенилаланина протекает по побочному пути дезаминирования фенилаланина с образованием больших количеств фенилпировиноградной кислоты. Окисление фенилпировиноградной кислоты протекает в организме с трудом, и она в значительной етепени выделяется с мочой. [c.372]

Выделение с мочой как фенилглиоксиловой, так и миндальной кислот указывает иа возможность и окислительного и гидролитического дезаминирования аминокислот. Нейбауэр прид1ел к заключению об окислительном пути деза.мг.ннроваиия. Прн этом он иеход л также из данных, полученных им нри изучении преврашения фенилаланина и тирозина у лю<дей, у которых наблюдаются патологические отклонения в обмене этих аминокислот, известные иод названием алкаптонурия (стр. 397). [c.344]

Функциональные группы способны вступать в реакции алки-лирования, арилирования, окисления, восстановления, ацилирования, этерификации, дезаминирования (азотистой кислотой), йодирования, нитрования, фосфорилирования, диазотирования, реакцию с формалином. Белки могут осаждаться кислотами трихлоруксусной, салициловой, пикриновой, фосфовольфрамовон и фосфомолибденовой, а также солями тяжелых металлов. Благодаря наличию некоторых функциональных групп протеины дают ряд специфических реакций, как например биуретовую (реагируют пептидные связи), ксантопротеиновую (реагируют ароматические ядра циклических аминокислот), Миллона (фенольная группа тирозина), Адамкевича (индольная группа триптофана), Сакагучи (гуанидиновая группа аргинина), сульфгидрильную, нингидриновую, пикриновую и др. Больщинство из них исполь- [c.28]

В экспериментах по подкормке табака, гречихи и красной капусты мечеными ацетатом, фенилаланином, коричной кислотой и шикимовой кислотой Ниш и другие исследователи вполне определенно показали, что С15-скелет флавоноидов образуется двумя различными путями — из ацетата и из шикимовой кислоты (фиг. 150) (см. гл. 23). Кольцо А флавоноидов образуется нутем конденсации голова к хвосту двух остатков малонил-КоА и одного остатка ацетил-КоА, как это имеет место при синтезе ароматических колец у грибов. Кольцо В и Сз-остаток образуются из СвСз-предшественника возможно, это сама коричная кислота. Этот предшественник, по-видимому, должен быть предварительно активирован, однако до сих пор неизвестно, каким образом этот процесс происходит у растений. Как коричная кислота, так и фенилаланин служат отличными предшественниками флавоноидов, и у ряда растений был обнаружен фермент, катализирующий одноступенчатое дезаминирование фенилаланина в коричную кислоту [22]. Тирозин и кофейная кислота в отлнчие от тг-оксикоричной кислоты не могут служить предшественниками флавоноидов поэтому представляется вероятным, что гидроксилирование кольца В происходит после образования Си-предшественника. [c.384]

Оба гормона обладают высоким сродством к Си(II) [24, 25], образуя при pH 8 комплекс розового цвета с единственной полосой поглощения в видимой области при 525 нм. Титрование Си(II)-комплексов окситоцина (рис. 7.3) и вазопрессина [25] показывает, что связывание иона меди сопровождается выделением четырех протонов — одного из а-КНг-лруппы (положение 1) и трех протонов из других групп, которые при pH 8 обычно протонированы. Участие а-ЫНг-группы в овязьпвании подтверждается тем, что Си(II) не образует никакого комплекса с дезаминированным окситоцином, в котором la-NHj-rpynna замещена водородом, а также с N-ацетиллизинвазопреосином, в котором a-NHg-группа ацетилирована [25]. То, что фенольные гидроксилы не участвуют в связывании, было доказано тем, что замена тирозина на фенилаланин никак не влияла па комплексообразование (рис. 7.3). Три дополнительные группы, депротонируемые u(II), были идентифицированы как атомы азота из пептидных связей [c.285]

Дезаминирование белков азотистой кислотой сопровождается вторичной реакцией, протекающей с участием фенольных групп и, возможно, также индольного и имидазольного колец. Тирозин диазотируется в о/7го-положении, повидимому, путем образования нитрозопроизводных. Диазопроизводные белков, имеющие желтый или красноватый цвет, легко вступают в реакцию сочетания с фенольными производными, образуя окрашенные соединения. Эта реакция явно неспецифична, и, за исключением результатов, полученных при исследовании пепсина Филпотом и Смоллом [120], почти ничего не известно о природе и количестве реагирующих групп. Авторы диазотировали кристаллический пепсин, обрабатывая его разбавленным раствором NaNO2, и нашли, что в реакцию вступает только половина тирозиновых остатков, т. е. такое же количество тирозина, которое может быть проиоди-ровано [130]. Образующийся желтый диазопепсин обнаруживает максимум поглощения при 412 ту и обладает лишь 50% активности исходного фермента. При реакции с азотистой кислотой химотрипсин [53] и амилаза поджелудочной железы [121] также [c.326]

Следует, однако, указать, что результаты исследований Нейбауэра не исчерпывающи. Даштые, полученные при изучении дезаминирования в организме неприродной фениламиноуксусной кислоты и превращения фенилаланина и тирозина при алкаптонурии, не дали ответа на вопросы, [c.344]

В предыдущих главах основное внимание быото уделено изучению процессов, приводящих к распаду аминокислот, их дезаминированию, окислительному декарбоксилированию образующихся при дезаминировании о. -кетокислот, разрушению циклических компонентов и т.д. Наряду с этим в организмах встречаются вещества, образующиеся из аминокислот, содержа-щие азот и играющие часто важную роль в процессах обмена веществ. К ним относятся гормоны — тироксин, трийодтиронин, норадреналин и адреналин, источниками образования которых являются фенилаланин и тирозин, [c.400]

Существует доказательство, что бесклеточные препараты щитовидной железы осуществляют ферментативное превращение свободного тирозина в МИТ и ДИТ, а ДИТ в Т4 [90—92, 89], однако маловероятно, что эта же ферментная система катализирует аналогичные реакции внутри третичной структуры большой молекулы белка. Канманн и сотр. [93] выдвинули новое предположение о неферментативном пути превращения, включающем реакцию между остатками дииодтирозина, связанными с белком, и свободным 3,5-дииод-4-оксифенилпируватом. Последнее соединение может быть образовано из свободного дииодтирозина с помощью трансаминирования или окислительного дезаминирования. [c.228]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология